生物化学复习大纲
生物化学复习大纲
绪论
一、生物化学的的概念：
生物化学（biochemistry)是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学，它是介于化学、生物学及物理学之
间的一门边缘学科。
二、生物化学的发展：
1．叙述生物化学阶段：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物
体的分泌物和排泄物。
2．动态生物化学阶段：是生物化学蓬勃发展的时期。就在这一时期，人们基本上弄清了生物体内各种主要化
学物质的代谢途径。
3．分子生物学阶段：这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。
三、生物化学研究的主要方面：
1．生物体的物质组成：高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成，此外还含有一
些低分子物质。
2．物质代谢：物质代谢的基本过程主要包括三大步骤：消化、吸收→中间代谢→排泄。其中，中间代谢过程
是在细胞内进行的，最为复杂的化学变化过程，它包括合成代谢，分解代谢，物质互变，代谢调控，能量代谢几方
面的内容。
3．细胞信号转导：细胞内存在多条信号转导途径，而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起，从
而构成了非常复杂的信号转导网络，调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。
4．生物分子的结构与功能：通过对生物大分子结构的理解，揭示结构与功能之间的关系。
5．遗传与繁殖：对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究，也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内
容
四、生物化学的应用
1.农业
2.医药
3.营养
4.临床化学
5.药理学
6.毒理学
第一章糖
生活中，有各种各样的糖类物质；蔗糖、淀粉、纤维素…
第一节概述
一、糖类（carbohydrate）是一类多元醇的醛衍生物或酮衍生物，或者称为多羟醛或多羟酮的聚合物。实际上糖类
包括多羟醛、多羟酮、它们的缩聚物及其衍生物。
分类
根据聚合度（单糖、寡糖、多糖）
含醛基还是酮基（醛糖、酮糖）
碳原子数（丙、丁、戊、己……）
二、糖类物质是一大类物质的总称。根据其能否水解和水解后的产物，将糖类分为单糖（monosaccharides）（葡萄
糖、果糖）、寡糖（oligosaccharides）（2-10 个碳原子，蔗糖、乳糖、麦芽糖）、多糖（polysaccharide）（淀粉、纤维素）。
三、糖类的功能
氧化供能：糖类占人体全部供能量的70%（膳食金字塔）。
作为结构成分：作为生物膜、神经组织等的组分。
作为核酸类化合物的成分：构成核苷酸，DNA，RNA 等。
转变为其他物质：转变为脂肪或氨基酸等化合物。
作为细胞识别的信息分子：糖蛋白。
第二节单糖的化学结构
最简单的糖分子是三个碳原子的分子，如甘油醛。
一、名词解释
不对称碳原子（手性碳原子）：连接四个不同原子或基团的碳原子。
二羟丙酮无手性碳原子。
镜象异构：两类彼此类似但不等同的，无论怎样放置，都无法叠和的物质，互为镜象。
非镜象异构体：有两个或两个以上不对称碳原子构型不同，它们之间就称为非镜象异构体。
旋光异构
差象异构体：仅一个不对称碳原子构型不同，两镜象非对映体异构物称为差象异构体。
端基异构体（异头物）：在构型上，仅头部不同的分子，互为端基异构体。
构型:一个分子由于其中各原子特有的固定的空间排列，而使该分子所具有的特定的立体化学形式。
构象：一个分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。
d-型：互为镜象异构体的两类化合物，能使平面偏振光发生右旋的，其构型称为d 型。
l-型：互为镜象异构体的两类化合物，能使平面偏振光发生左旋的，其构型成为l 型。
D L 为认为规定，最远端的手性碳在右，为D 型。
异头物和 异头物：在环状结构中，半缩醛碳原子也称异头碳原子或异头中心。异头碳的羟基与最末的手性
碳原子的羟基具有相同取向的异构体称 异头物，具有相反取向的称 异头物。
醛糖：含醛基的单糖
酮糖：含酮基的单糖
呋喃糖：以五元环形式存在的单糖。
吡喃糖：以六元环形式存在的单糖。
二、单糖的开链结构:单糖分为醛糖和酮糖
葡萄糖的醛基不如一般醛类化合物的醛基活泼因为存在半缩醛反应
三、单糖的环状结构:单糖通过半缩醛和半缩酮结构形成环状结构——糖上的一些氢氧根与同一分子上的醛基（或
酮基）反应成环。五个碳原子的D-核糖在40℃的水中形成α-呋喃核糖（6%）β-呋喃核糖，（18%）α-吡喃核糖，（20%）和β-吡喃核糖（56%）。D- 果糖通过半缩酮结构，形成五元和六元环。在溶液中57%是β-D-吡喃果糖，31%是β-D-呋
喃果糖，9%是α-D-呋喃果糖，3%是α-D-吡喃果糖，只有一小部分（<<1%）仍保持开链状态。
环状结构根据端基异构体（异头物）：对于环状的糖，在构型上，仅头部不同的分子互为端基异构体。半缩醛上的
羟基和决定结构构型的碳上的羟基在同一侧，为α。
几种重要的单糖的平面结构和立体结构的书写。
第三节单糖的理化性质
一、物理性质
1、旋光性一切糖类都有不对称碳原子，都具有旋光性。旋光性是鉴定糖的一个重要指标。
2、甜度各种糖的甜度不一，常以蔗糖的甜度为标准进行比较。（乳糖、蔗糖、葡萄糖、果糖等重要糖类的甜度）
3、溶解度单糖分子中有多个羟基，增加了它的水溶性，尤其在热水中溶解度极大。但不溶于乙醚、丙酮等有机
溶剂。（食品中的返砂现象）
二、化学性质
（1）氧化作用及还原性
单糖含有醛基或酮基，因此具有醛或酮的特性。醛基具有还原性质，能还原许多金属化合物，单糖也具有此特
性。
（2）与碱的作用
单糖在碱性溶液种极不稳定，很容易分解。分解的产物常因所用碱的强弱以及浓度的大小而不同。
（3）还原作用
单糖的碳基在一些还原剂（如钠汞齐、硼氢化钠等）的作用下，易被还原成羟基，醛糖被还原成一种糖醇，而
酮糖可被还原成两种同分异构的糖醇。
（4）成酯作用
单糖分子具有多个醇性烃基，故具有醇的特性。醇的典型性质是能与酸缩和生成酯。
（5）成苷作用
单糖半缩醛结构上的羟基可与其它含羟基的化合物（如醇、酚等）发生缩和反应而生成缩醛式衍生物，称为糖
苷（glycoside）。糖的半缩醛烃基与醇性烃基缩合后所生成的化学键称为糖苷键（glycosidic bond）。
（6）褐变反应：提供色、香、味的焦糖化和美拉德反应。
三、单糖衍生物及其功能
（1）脱氧糖，如脱氧核糖
（2）氨基糖，如以聚糖形式存在的葡萄糖胺等（双歧因子）
（3）糖酸和糖醇：木糖醇（预防龋齿）、甘露醇（降低眼压）、山梨醇（保湿）…
（4）糖苷：橘皮苷（改善细胞膜透性）、黑芥子苷（刺激气味）、熊果苷（美白）…
第四节寡糖
一、二糖及其性质
1. 蔗糖（α-Ｄ-葡萄糖-［1→2］-β-D-果糖）
2. 乳糖，主要存在于各种动物的乳汁中（半乳糖-β[1→4]-葡萄糖）
3. 麦芽糖，麦芽糖的糖苷键是葡萄糖-α[1→4]-葡萄糖。
糖苷键的形成，还原性的区别。
二、常见的三糖
功能性低聚糖
第五节多糖
可以将多糖分为均一多糖（一种类型单体的聚合物）和不均一多糖（两种或两种以上的糖类单体的聚合物）。一、均一多糖
（一）糖原
糖原主要存在于动物体内的肝脏（肝糖原）和肌肉（肌糖原）中，以肝中含量多，所以有动物淀粉之称。糖原
是由葡萄糖分子通过以下化学键连接成长链而形成的：1) α-[1→4] 键2) α-[1→6] 分支，大约一个分支含有8-12 个葡萄糖。糖原与碘作用呈现红色，无还原性，没有成脎作用。
（二）淀粉
淀粉广泛分布于自然界，尤其是在植物的种子（大米、小麦、玉米等）、根茎（马铃薯、红薯）及果实（花生、白果、板栗等）内储存甚多。在植物体中，葡萄糖以淀粉的形式储存。 a. 淀粉有两种形式：直链淀粉和支链淀粉。b.直链淀粉是没有分支的长链，由3000 个葡萄糖分子通过α[1→4]糖苷键连接而成。c.支链淀粉的结构与动物的糖原十分相似。由葡萄糖分子通过以下结构连接成长链构成：1) a-[1→4] 键2)α-[1→6]分支，大约每个分支含有24-30个葡萄糖。3) 典型的就是每个分子中有成百上千的葡萄糖残基存在。3、淀粉的一个重要的性质是与碘的反应，糖淀粉（直链）遇碘产生蓝色，胶淀粉（枝链）遇碘产生紫红色。利用这种颜色反应可以鉴别淀粉。
（三）纤维素
纤维素是构成植物细胞壁和支撑组织的重要成分。纤维素是由一个没有分支的以β[1→4]键相结合的葡萄糖聚合物构成。每个葡萄糖单体之间相应地旋转180°使得氢键在链中连接。链与链之间也有氢键形成。纤维素被纤维素酶水解，纤维素酶由原生动物，细菌（在反刍动物的胃肠道内）和真菌产生。纤维素在性质上与其它糖类的主要区别是在大部分普通溶剂中极其难溶解。例如纤维素不溶于水、稀酸和碱，也不溶于一般的有机溶剂。能与酸成酯。（四）几丁质
几丁质是构成昆虫和甲壳纲外骨骼的糖类；也构成大部分真菌和藻类的细胞壁。由N-乙酰氨基葡糖的聚合物构成；乙酰基位于葡萄糖环的第二个碳上。
二、不均一多糖
不均一多糖可分为三类：蛋白多糖，肽聚糖和糖蛋白。
1.蛋白多糖是多糖（称为糖胺聚糖）和核蛋白的络合物。糖胺聚糖是没有分支的，重复的二糖单元的聚合物。
2. 肽聚糖由不均一多糖链连上肽形成。存在于细菌的细胞壁中。不均一多糖由N-乙酰胞壁酸和N-乙酰氨基葡糖通
过β[1→4]键连接构成。肽的部分是由 D 型和L 型的氨基酸构成的四或五肽。
3.糖蛋白由蛋白质以共价键连接成的低聚糖构成。低聚糖蛋白通常含有1-30 个残基，占分子质量的80%或者更多。
糖蛋白按化学键类型的分为O-糖蛋白，N-糖蛋白。
第二章脂类
油脂的生物功能脂类具有重要的生物功能
①供能贮能（驼峰）
②构成生物膜
③协助脂溶性维生素的吸收，提供必需脂肪酸（VE）
④保护和保温作用。（植物叶子表面的蜡层防水、虫，禽类羽毛防水…）
第一节概述
一、定义脂是一类低溶于水而高溶于非极性溶剂的生物有机分子。对大多数脂质而言，其化学本质是脂肪酸和醇
所形成的酯类及其衍生物。
二、分类脂可分成五类：i. 单纯脂ii. 复合脂iii. 萜类和类固醇及其衍生物iv. 衍生脂系v. 结合脂类
蜂蜡、抹香鲸油…
第二节甘油三酯
一、油和脂的定义甘油三酯(三脂酰甘油)是植物和动物细胞贮脂(depotlipids)的主要部分。一般在室温下为液态的
称为油（oils），在室温下为固态的称为脂(fats)，有时也称为油脂或中性脂。
链长短、饱和度与溶点的关系。
二、甘油即丙三醇，因具有甜味而得名。
三、脂肪酸在高等动植物体内主要存在12 碳以上的高级脂肪酸；绝大多数含有偶数碳原子，极少含有奇数碳原子。
烃链有饱和的，有不饱和的，有的还有取代基（如羟脂酸）。不饱和脂肪酸钟有含 1 个双键的（称为单烯酸），有含
2 个以上双键的（称为多烯酸）。亚油酸（linoleic acid）亚麻酸（linolenic acid）是.必需脂肪酸。
脂肪酸的简写表示法是先写出碳原子数，再写双键数，最后表明双键的位置。
脂肪酸连接在sn-1, sn-2 或sn-3 位置
命名方案
反式脂肪酸
食物脂肪酸中的主要组分
四、理化性质
油脂的理化性质主要决定于脂肪酸。脂肪的一个主要的特性是一般不溶于水，而溶于乙醚、丙酮、氯仿、石油
醚及四氯化碳等非极性溶剂。脂肪的熔点取决于所含脂肪酸的成分，脂肪酸都由固定的熔点。动物脂肪通常含软脂
酸和硬脂酸较多，因此在常温下皆呈固态。植物油含有大量的油酸、亚油酸以及其它在常温下为液体的不饱和脂肪
酸，因此，植物油在常温下为液体。脂肪虽不溶于水，但在乳化剂作用下，可变成很细小的颗粒，均匀地分散在水
里面而形成稳定的乳状液，这个过程叫乳化作用（emulsification）。一切油脂都能被酸、碱和脂肪酶（lipase）所水
解，水解的产物是甘油和各种高级脂肪酸。水解作用如在碱性溶液(NaOH 或KOH)中进行（为不可逆反应），则产物
是甘油和各种高级脂肪酸的盐（钠盐或钾盐），这个过程称为皂化作用（saponification）。不饱和脂肪酸中的双键在
适当的温度和催化剂的作用下，可与氢或卤素起加成作用。与卤素的加成作用，称卤化作用（halogenation）,与氢
加成，称氢化作用（hydrogenation）。天然油脂暴露在空气中相当时间后，就会产生一种刺鼻臭味，称为酸败
（rancidity）。光、热、湿气会加速油脂的酸败。
胆汁的作用
酯交换与油脂改性
脂的氧化的机理、防止
发生在体内有益的和有害的氧化反应——氧化的危害性：可能导致疾病，动脉粥样硬化，癌症，衰老，关节炎；抗氧化剂补品-SOD 过氧化氢酶、维生素E
植物/动物含有天然的抗氧化剂
第三节磷酸甘油酯（磷脂）
一、组成
磷酸甘油脂也称甘油磷脂，含有甘油、脂肪酸、磷酸及含碳碱性化合物（胆碱或胆胺）或其它成分。
二、磷脂酰胆碱（phosphatidyl cholines）又称为卵磷脂（lecithin）。
表面活性剂
三、磷脂酰乙醇胺（phosphatidyl ethanolamines）又称为脑磷脂（cephalin）。它也是甘油脂，其结构与卵磷脂很
相似，所不同的是，脑磷脂中的含氮碱部分不是胆碱。
磷脂酶与蛇毒
第四节萜类和类固醇类及前列腺素
固醇（甾醇）及其脂是类脂质中的一种重要的化合物。
一、胆固醇（cholesterol）胆固醇除与神经传导有关外，还参与血浆蛋白的合成，参与脂肪代谢，它也是细胞结
构的组分。它可以转化为胆汁酸盐、肾上腺皮质激素、性激素及维生素D3 等。
二、胆酸、胆汁酸及其衍生物
胆酸（cholic acid）及其衍生物是胆汁的重要成分，可看作是胆固醇衍生的一类固醇酸。固醇酸除胆酸外，还有
脱氧胆酸、鹅脱氧酸和石胆酸等，它们统称为胆汁酸（bile acid）。
三、其它固醇类物质
在植物中有多种固醇，其结构与胆固醇很相似，也是植物新陈代谢不可缺少的物质，统称为植物固醇
（phytosterol）。
（一）萜类萜类是异戊二烯（isoptene）的衍生物。植物中，多数萜类具有特殊臭味，是各种植物特有油的主要成
分。例如柠檬苦素、薄荷醇（menthol）、樟脑（camphor）等依次是柠檬油、薄荷油、樟脑油的主要成分。
（二）前列腺素前列腺素（prostaglandins,PG）是一类脂肪酸的衍生物，是花生四烯酸以及其他不饱和脂肪酸的衍
生物。
第五节结合脂类
一、糖脂定义：一个或多个单糖残基与脂类部分、单脂酰或二脂酰甘油，象鞘氨醇样长链上的碱基或神经酰胺上
的氨基以糖苷键相连所形成的化合物，称为糖脂（glycolipids）。
二、脂蛋白类
1 、脂蛋白类（lipoproteins ）可根据其蛋白质组成，大致分为核蛋白类（nucleoproteins ）磷蛋白类、（phosphoproteins）单纯蛋白类（simple proteins）、，它与脂的重要结合物有血浆脂蛋白。
2、血浆脂蛋白根据不同脂蛋白所含脂类多少，密度大小上的差别，可分为五个密度范围不同的组成部分：乳
糜微粒（chylomicrons）、极低密度脂蛋白（Very Low Density Lipoprotein，VLDL）、低密度脂蛋白（Low Density
Lipoprotein，LDL）高密度脂蛋白、（High Density Lipoprotein，HDL）和极高密度脂蛋白（Very High Density Lipoprotein,
VHDL）。乳糜微粒在小肠粘膜细胞组装，与外源性甘油三酯的转运有关；极低密度脂蛋白在肝脏组装，与内源性甘
油三酯的转运有关；低密度脂蛋白由VLDL 代谢产生，可将肝脏合成的胆固醇转运至肝外组织细胞；高密度脂蛋白
来源广泛，与胆固醇的逆向转运有关。
第六节生物膜化学
生物膜包括细胞质膜和细胞器膜，是将细胞或细胞器与周围环境隔离的一层薄膜。生物膜由磷脂、胆固醇、糖
脂和蛋白质构成，其中磷脂构成膜的骨架，为双分子层，其上“镶嵌”着多种蛋白质、胆固醇和糖，完成物质转运、
能量转换、信息传递等多种功能。膜蛋白是实现这些功能的主要化学成分。
一、生物膜的化学组成
所有生物膜都是由脂质和蛋白质组成，有的膜还含有少量的糖类，构成糖蛋白或糖脂。
特点：1.脂质和蛋白质的比例变化大；2.各组分在膜上分布具有不对称性；3.各种化学组分具有运动性和协同
性
膜脂膜蛋白膜糖膜
二、生物膜的结构模型
液态镶嵌模型1、突出了膜的流动性；2、表明了蛋白质分布的不对称性。
三、生物膜的功能
第三章蛋白质
第一节蛋白质分子的组成
一、蛋白质的元素组成单纯蛋白质的元素组成为碳50～55%、氢6%～7%、氧19%～24%、氮13%～19%，除此之外还有硫0～4%。各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%。
二、蛋白质的基本组成单位构成天然蛋白质的氨基酸共20 种。除脯氨酸为a-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，
其余氨基酸均为L-α-氨基酸(L-α-amino acid)。
三、氨基酸的分类
组成蛋白质的氨基酸按其α-碳原子上侧链R 的结构分为20 种，20 种氨基酸按R 的结构的不同可分为：脂肪族氨基
酸（中性氨基酸、含羟基或硫氨基酸、酸性氨基酸及其酰胺、碱性氨基酸）、.芳香族氨基酸（苯丙氨酸、酪氨酸、
色氨酸）、杂环族氨基酸（组氨酸、脯氨酸）。
根据侧链R 的极性不同分为非极性和极性氨基酸
第二节蛋白质分子中氨基酸的连接方式
在蛋白质分子中，氨基酸之间是以肽键(peptide bond)相连的。氨基酸之间通过肽键联结起来的化合物称为肽(peptide)。两个氨基酸形成的肽叫二肽，三个氨基酸形成的肽叫三肽……，十个氨基酸形成的肽叫十肽，一般将十
肽以下称为寡肽(oligopeptide)，以上者称多肽(polypeptide)或称多肽链。组成多肽链的氨基酸在相互结合时，失去
了一分子水，因此把多肽中的氨基酸单位称为氨基酸残基(amino acid residue)。
氨基酸的书写：在多肽链中，肽链的一端保留着一个α-氨基，另一端保留一个α-羧基，带α-氨基的末端称氨基
末端（N 端）；带α-羧基的末端称羧基末端（C 端）。
第三节蛋白质的结构及其功能
一、蛋白质的一级结构(primary structure)就是蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序(sequence)，也是蛋白质最基
本的结构。各种氨基酸按遗传密码的顺序，通过肽键连接起来，成为多肽链，故肽键是蛋白质结构中的主键。蛋白
质的一级结构决定了蛋白质的二级、三级等高级结构。
二、蛋白质的空间结构就是指蛋白质的二级、三级和四级结构。
(一)蛋白质的二级结构(secondary structure)是指多肽链中主链原子的局部空间排布即构象，不涉及侧链部分的构
象。包括α-螺旋(α-helix)、β-片层结构(β-pleated sheet)、β-转角(β-turn 或β-bend)及无规卷曲(random coil)。
(二)超二级结构和结构域超二级结构(supersecondary structure)是指在多肽链内顺序上相互邻近的二级结构常常在
空间折叠中靠近，彼此相互作用，形成规则的二级结构聚集体，是蛋白质构象中二级结构与三级结构之间的一个层
次。主要有三种基本形式：α 螺旋组合(αα)；β 折叠组合(βββ)和α 螺旋β 折叠组合(βαβ)，其中以βαβ 组合最为常
见。
结构域(domain)也是蛋白质构象中二级结构与三级结构之间的一个层次。
（三）蛋白质的三级结构蛋白质的多肽链在各种二级结构的基础上再进一步盘曲或折迭形成具有一定规律的三维
空间结构，称为蛋白质的三级结构(tertiary structure)。蛋白质三级结构的稳定主要靠次级键，包括氢键、疏水键、
盐键以及范德华力(Van der Wasls 力)等。
(四)蛋白质的四级结构具有二条或二条以上独立三级结构的多肽链组成的蛋白质，其多肽链间通过次级键相互
组合而形成的空间结构称为蛋白质的四级结构(quarternary structure)。其中，每个具有独立三级结构的多肽链单位
称为亚基(subunit)。
三、蛋白质的结构与功能的关系
蛋白质一级结构是空间结构的基础，特定的空间构象主要是由蛋白质分子中肽链和侧链R 基团形成的次级键来
维持，在生物体内，蛋白质的多肽链一旦被合成后，即可根据一级结构的特点自然折叠和盘曲，形成一定的空间构
象。蛋白质的一级结构决定了它的二级、三级结构，即由一级结构可以自动地发展到二、三级结构。一级结构相似
的蛋白质，其基本构象及功能也相似。
四、活性肽
第四节蛋白质的理化性质
一、蛋白质的胶体性质蛋白质分子量颇大，介于一万到百万之间，故其分子的大小已达到胶粒1～100nm 范围之内。
蛋白质大分子溶液在一定溶剂中超速离心时可发生沉降。沉降速度与向心加速度之比值即为蛋白质的沉降系数S，可根据沉降系数来分离和鉴定蛋白质。
二、蛋白质的两性电离和等电点蛋白质颗粒在溶液中所带的电荷，既取决于其分子组成中碱性和酸性氨基酸的含量，又受所处溶液的pH 影响。当蛋白质溶液处于某一pH 时，蛋白质游离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子(zwitterion,净电荷为0)，此时溶液的pH 值称为蛋白质的等电点(isoelectric point,简写pI)。处于等电点的蛋白
质颗粒，在电场中并不移动。蛋白质溶液的pH 大于等电点，该蛋白质颗粒带负电荷，反之则带正电荷。各种蛋白质分子由于所含的碱性氨基酸和酸性氨基酸的数目不同，因而有各自的等电点。凡碱性氨基酸含量较多的蛋白质，等电点就偏碱性。反之，凡酸性氨基酸含量较多的蛋白质，等电点就偏酸性。
三、蛋白质的变性天然蛋白质的严密结构在某些物理或化学因素作用下，其特定的空间结构被破坏，从而导致理
化性质改变和生物学活性的丧失，如酶失去催化活力，激素丧失活性称之为蛋白质的变性作用(denaturation)。变性
蛋白质只有空间构象的破坏，一般认为蛋白质变性本质是次级键，二硫键的破坏，并不涉及一级结构的变化。变
性蛋白质和天然蛋白质最明显的区别是溶解度降低，同时蛋白质的粘度增加，结晶性破坏，生物学活性丧失，易被蛋白酶分解。引起蛋白质变性的原因可分为物理和化学因素两类。变性并非是不可逆的变化，当变性程度较轻时，如去除变性因素，有的蛋白质仍能恢复或部分恢复其原来的构象及功能，变性的可逆变化称为复性。许多蛋白质变性时被破坏严重，不能恢复，称为不可逆性变性。
四、蛋白质的沉淀蛋白质分子凝聚从溶液中析出的现象称为蛋白质沉淀(precipitation)，变性蛋白质一般易于沉淀，但也可不变性而使蛋白质沉淀，在一定条件下，变性的蛋白质也可不发生沉淀。
蛋白质所形成的亲水胶体颗粒具有两种稳定因素，即颗粒表面的水化层和电荷。引起蛋白质沉淀的主要方法有下述几种：盐析(Salting Out)、重金属盐沉淀蛋白质、生物碱试剂以及某些酸类沉淀蛋白质、有机溶剂沉淀蛋白质、加热凝固。蛋白质的变性、沉淀，凝固相互之间有很密切的关系。但蛋白质变性后并不一定沉淀，变性蛋白质只在等电点附近才沉淀，沉淀的变性蛋白质也不一定凝固。
五、蛋白质的呈色反应
(一)茚三酮反应(Ninhydrin Reaction) α-氨基酸与水化茚三酮(苯丙环三酮戊烃)作用时，产生蓝色反应，由于蛋白质
是由许多α-氨基酸组成的，所以也呈此颜色反应。
(二)双缩脲反应(Biuret Reaction) 蛋白质在碱性溶液中与硫酸铜作用呈现紫红色，称双缩脲反应。凡分子中含有两
个以上-CO-NH-键的化合物都呈此反应，蛋白质分子中氨基酸是以肽键相连，因此，所有蛋白质都能与双缩脲试剂发生反应。
(三)米伦反应(Millon Reaction) 蛋白质溶液中加入米伦试剂(亚硝酸汞、硝酸汞及硝酸的混和液)，蛋白质首先沉淀，加热则变为红色沉淀，此为酪氨酸的酚基所特有的反应，因此含有酪氨酸的蛋白质均呈米伦反应。
此外，蛋白质溶液还可与酚试剂、乙醛酸试剂、浓硝酸等发生颜色反应。
第五节蛋白质的分类
从蛋白质形状上，可将它们分为球状蛋白质及纤维状蛋白质；从组成上可分为单纯蛋白质(分子中只含氨基酸
残基)及结合蛋白质(分子中除氨基酸外还有非氨基酸物质，后者称辅基)；单纯蛋白质又可根据理化性质及来源分为清蛋白(又名白蛋白，albumin)、球蛋白(globulin)、谷蛋白(glutelin)、醇溶谷蛋白(prolamine)、精蛋白(protamine)、
组蛋白(histone)、硬蛋白(scleroprotein)等。结合蛋白又可按其辅基的不同分为核蛋白(nucleoprotein)、磷蛋白(phosphoprotein)、金属蛋白(metalloprotein)、色蛋白(chromoprotein)等。
此外，还可以按蛋白质的功能将其分为活性蛋白质(如酶、激素蛋白质、运输和贮存蛋白质、运动蛋白质、受
体蛋白质、膜蛋白质等)和非活性蛋白质(如胶原、角蛋白等)两大类。
第六节蛋白质的分离纯化与测定
一、蛋白质的分离纯化
1.盐析（salting out）向蛋白质溶液中加入高浓度的中性盐，以破坏蛋白质的胶体性质，使蛋白质的溶解度降低而
从溶液中析出的现象称为盐析。盐析中常用的中性盐：硫酸铵、硫酸钠、氯化钠等，其中以硫酸铵最为常用。
2．电泳带电粒子在电场中向着所带电荷相反的方向移动称为电泳。蛋白质分子在高于或低于其pI 的溶液中带净
的负或正电荷，因此在电场中可以移动。电泳迁移率的大小主要取决于蛋白质分子所带电荷量以及分子大小。
3．透析利用透析袋膜的超滤性质，可将大分子物质与小分子物质分离开。
4．层析利用混合物中各组分理化性质的差异，在相互接触的两相（固定相与流动相）之间的分布不同而进行分离。主要有离子交换层析，凝胶层析，吸附层析及亲和层析等，其中凝胶层析可用于测定蛋白质的分子量。
5．超速离心法利用物质密度的不同，经超速离心后，分布于不同的液层而分离。超速离心也可用来测定蛋白质的
分子量，蛋白质的分子量与其沉降系数S 成正比。
6．结晶许多蛋白质经提纯后可在盐溶液或缓冲溶液中形成结晶。一般只有同种蛋白质分子才能定向聚集形成结晶，因此结晶过程伴有一定程度的提纯。
第七节氨基酸顺序分析：
一、氨基酸的分离鉴定
二、蛋白质测序
蛋白质多肽链的氨基酸顺序分析，即蛋白质一级结构的测定，主要有以下几个步骤：
1. 分离纯化蛋白质，得到一定量的蛋白质纯品；
2. 取一定量的样品进行完全水解，再测定蛋白质的氨基酸组成；
3. 分析蛋白质的N-端和C-端氨基酸；
4. 采用特异性的酶（如胰凝乳蛋白酶）或化学试剂（如溴化氰）将蛋白质处理为若干条肽段；
5. 分离纯化单一肽段；
6. 测定各条肽段的氨基酸顺序。一般采用Edman 降解法，用异硫氰酸苯酯进行反应，将氨基酸降解后，逐一
进行测定；
7. 至少用两种不同的方法处理蛋白质，分别得到其肽段的氨基酸顺序；
8. 将两套不同肽段的氨基酸顺序进行比较，以获得完整的蛋白质分子的氨基酸顺序。
第四章酶
食品酶学根据自身发展，可以划分为三个时期：史前时期、近代发展和现代酶学发展。
酶在生活中的运用（flash）。
第一节酶的作用特点
1.高度的催化效率：酶是生物催化剂(biological catalyst)，一般而论，酶促反应速度比非催化反应高108-1020 倍。
2.高度的专一性：一种酶只作用于一类化合物或一定的化学键，以促进一定的化学变化，并生成一定的产物，这种
现象称为酶的特异性或专一性(specificity)。受酶催化的化合物称为该酶的底物或作用物(substrate)。酶对底物的专
一性通常分为以下几种：(1)绝对特异性(absolute specifictity)；(2)相对特异性(relative specificity)；(3)立体异构特异
性(stereopecificity)
3.酶活性的可调节性：酶是生物体的组成成份，和体内其他物质一样，不断在体内新陈代谢，酶的催化活性也受多
方面的调控。
4.酶活性的不稳定性：酶是蛋白质，酶促反应要求一定的pH、温度等温和的条件，强酸、强碱、有机溶剂、重金属盐、高温、紫外线、剧烈震荡等任何使蛋白质变性的理化因素都可能使酶变性而失去其催化活性。
第二节酶的分类和命名
一、酶的分类 国际酶学委员会(I.E.C)规定，按酶促反应的性质，可把酶分成六大类：氧化还原酶类(oxidoreductases)、转移酶类(transferases)、水解酶类(hydrolases)、裂解酶类(lyases)、异构酶类(isomerases、合成酶类(连接酶类，ligases)。
二、酶的命名
(一)习惯命名法：一般采用底物加反应类型而命名；对水解酶类，只要底物名称即可；有时在底物名称前冠以酶的
来源，如血清谷氨酸-丙酮酸转氨酶、唾液淀粉酶等。
(二)系统命名法：国际酶学委员会规定了一套系统的命名法，使一种酶只有一种名称。它包括酶的系统命名和4 个
数字分类的酶编号。
第三节酶的分子组成和化学结构
全酶的蛋白质部分称为脱辅基酶蛋白(apoenzyme)，非蛋白质部分称为辅助因子(cofactor)。与酶蛋白疏松结合并与
酶的催化活性有关的耐热低分子有机化合物称为辅酶(coenzyme) ，一般可用透析法除去；与酶蛋白牢固结合并与
酶的催化活性有关的耐热低分子有机化合物称为辅基(prosthetic group)，不可用透析法除去。
根据酶的组成成份，可分单纯酶和结合酶两类。单纯酶(simple enzyme)是基本组成单位仅为氨基酸的一类酶。结合酶(conjugated enzyme)的催化活性，除蛋白质部分(酶蛋白apoenzyme)外，还需要非蛋白质的物质，即所谓酶的辅助因子(cofactors)，两者结合成的复合物称作全酶(holoenzyme)。
与酶活性有关的基团称为酶的必需基团(essential group)。有些必需基团虽然在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，集中在一起形成具有一定空间结构的区域，该区域与底物相结合并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心(active center)。构成酶活性中心的必需基团可分为两种，与底物结合的必需基团称为结合基团(binding group)，促进底物发生化学变化的基团称为催化基团(catalytic group)。
第四节酶的作用机理
一、酶作用在于降低反应活化能：催化剂的作用，主要是降低反应所需的活化能，以致相同的能量能使更多的分子
活化，从而加速反应的进行。
二、中间复合物学说：目前一般认为，酶催化某一反应时，首先在酶的活性中心与底物结合生成酶-底物复合物（ES），
此复合物再进行分解而释放出酶，同时生成一种或数种产物。ES 的形成，改变了原来反应的途径，可使底物的活化能大大降低，从而使反应加速。
三、酶作用高效率的机理主要有下列四种因素：趋近效应(approximation)和定向效应(orientation)、张力作用
(distortion or strain)、.酸碱催化作用(acid-base catalysis)和共价催化作用(covalent catalysis)。
第五节酶促反应的动力学
酶促反应动力学(kinetics of enzyme-catalyzed reactions)是研究酶促反应速度及其影响因素的科学。这些因素主要包括酶的浓度、底物的浓度、pH、温度、抑制剂和激活剂等。
一、酶浓度对反应速度的影响：在一定的温度和pH 条件下，当底物浓度大大超过酶的浓度时，酶的浓度与反应速
度呈正比关系。
二、底物浓度对反应速度的影响：在酶的浓度不变的情况下，底物浓度对反应速度影响的作用呈现矩形双曲线
(rectangular hyperbola)。在底物浓度很低时，反应速度随底物浓度的增加而急骤加快，两者呈正比关系，表现为一级反应。随着底物浓度的升高，反应速度不再呈正比例加快，反应速度增加的幅度不断下降。如果继续加大底物浓度，反应速度不再增加，表现为0 级反应。
米氏方程式（michaelis menten equation：V=Vmax[S]/Km+[S]；Vmax 指该酶促反应的最大速度，[S]为底物浓度，Km 是米氏常数，V 是在某一底物浓度时相应的反应速度。当底物浓度很低时，[S]《Km,则V≌Vmax/Km[S]，反应速度与底物浓度呈正比。当底物浓度很高时，[S]》Km，此时V≌Vmax，反应速度达最大速度，底物浓度再增高也不影响反应速度。
三、pH 对反应速度的影响：酶反应介质的pH 可影响酶分子，特别是活性中心上必需基团的解离程度和催化基团中
质子供体或质子受体所需的离子化状态，也可影响底物和辅酶的解离程度，从而影响酶与底物的结合。只有在特定的pH 条件下，酶、底物和辅酶的解离情况，最适宜于它们互相结合，并发生催化作用，使酶促反应速度达最大值，这种pH 值称为酶的最适pH(optimum pH)。
四、温度对反应速度的影响：从动物组织提取的酶，其最适温度多在35℃～40℃之间，温度升高到60℃以上时，
大多数酶开始变性，80℃以上，多数酶的变性不可逆。酶的最适温度不是酶的特征性常数。
五、抑制剂对反应速度的影响：凡能使酶的活性下降而不引起酶蛋白变性的物质称做酶的抑制剂(inhibitor)。使酶变
性失活(称为酶的钝化)的因素如强酸、强碱等，不属于抑制剂。通常抑制作用分为可逆性抑制和不可逆性抑制两类。
不可逆性抑制作用的抑制剂，通常以共价键方式与酶的必需基团进行不可逆结合而使酶丧失活性，按其作用特点，又有专一性及非专一性之分。可逆性抑制剂又可分为竞争性抑制(competitive inhibition)和.非竞争性抑制
(non-competitive inhibition)。
六、激活剂对酶促反应速度的影响：能使酶活性提高的物质，都称为激活剂(activator)，其中大部分是离子或简单
的有机化合物。
第五章核酸的结构和功能
第一节核酸的化学组成和理化性质
（一）核酸是生物体内的高分子化合物，包括DNA 和RNA 两大类。组成核酸的元素有C、H、O、N、P 等。两种
核酸（DNA 和RNA）都可水解成三种基本成分：①含氮有机碱(碱基)；②戊糖；③磷酸。
DNA 中的碱基：腺嘌呤、鸟嘌呤、胞嘧啶、胸腺嘧啶；RNA 中的碱基：腺嘌呤、鸟嘌呤、胞嘧啶、尿嘧啶。DNA
所含的戊糖为脱氧核糖(deoxyribose)，故称为脱氧核糖核酸；RNA 所含的戊糖为核糖(ribose)，故称核糖核酸。戊
糖与嘧啶或嘌呤碱以糖苷键连接就称为核苷，通常是戊糖的C1′与嘧啶碱的N1 或嘌呤碱的N9 相连接。分为核糖核
苷和脱氧核糖核苷两类。核苷中戊糖的羟基与磷酸以磷酸酯键连接而成为核苷酸。生物体内的核苷酸大多数是核糖
或脱氧核糖的C5′上羟基被磷酸酯化，形成5′核苷酸。核苷酸在5′进一步磷酸化即生成二磷酸核苷和三磷酸核
苷。
（二）核酸的理化性质
核酸具有酸性；粘度大；能吸收紫外光，最大吸收峰为260nm。核酸是两性电解质，磷酸基具有酸性，含氮碱基具
有碱性，DNA 的等电点约为pH4～4.5，RNA 的约pH2～2.5。
第二节DNA 的一级结构与功能
(一)DNA 的一级结构 即是指四种核苷酸(dAMP、dCMP、dGMP、dTMP)按照一定的排列顺序，通过磷酸二酯键连
接形成的多核苷酸，由于核苷酸之间的差异仅仅是碱基的不同，故又可称为碱基顺序。
寡核苷酸(oligonucleotide)是指二至十个甚至更多个核苷酸残基以磷酸二酯键连接而成的线性多核苷酸片段。
(二)DNA 序列分析(DNA sequencing) DNA 序列测定的方法有Sanger 双脱氧链终止法、Maxam Gilbert DNA 化学降
解法等。
Sanger 双脱氧链终止法即末端终止法的原理和应用。
第三节DNA 的二级结构与功能
(一)DNA 的二级结构 双螺旋结构模型(double helix model)
DNA 的二级结构是指DNA 在一级结构的基础上，主链分子所形成的空间构象，最主要的是双螺旋结构，近来的研
究发现DNA 也可以三螺旋的形式存在。双螺旋结构是指DNA 分子由二条相互平行而走向相反的多核苷酸组成，
双链围绕一个共同的轴心以右手方向盘绕形成双螺旋构型。
(二)DNA 结构的多态性
Watson 和Crick 提出的DNA 双螺旋结构属于B 型双螺旋，B-DNA 螺旋外，除还存在A-DNA、B’-DNA、C-DNA、D-DNA 等。
(三)DNA 结构的不均一性(heterogeneity) 主要有反向重复序列(inverted repeats)，又称回文序列(palindrome)，它
能在DNA 或RNA 中形成发夹结构；.富含A/T 的序列。
(四)DNA 的变性、复性与分子杂交
1. DNA 变性(denaturation)：指DNA 分子由稳定的双螺旋结构松解为无规则线性结构的现象。变性时维持双螺旋
稳定性的氢键断裂，碱基间的堆积力遭到破坏，但不涉及到其一级结构的改变。凡能破坏双螺旋稳定性的因素，如
加热、极端的pH、有机试剂甲醇、乙醇、尿素及甲酰胺等，均可引起核酸分子变性。变性DNA 常发生一些理化及
生物学性质的改变：溶液粘度降低、溶液旋光性发生改变、增色效应(hyperchromic effect)。
通常将核酸加热变性过程中，紫外光吸收值达到最大值的50%时的温度称为核酸的解链温度，由于这一现象和结晶
的融解相类似，又称融解温度(Tm,melting temperature)。
2. DNA 复性(renaturation)：指变性DNA 在适当条件下，二条互补链全部或部分恢复到天然双螺旋结构的现象，
它是变性的一种逆转过程。热变性DNA 一般经缓慢冷却后即可复性，此过程称之为退火(annealing)。复性的条件Ⅰ.
足够高的盐浓度Ⅱ.适当的温度Ⅲ.恰当的复性时间.
3.分子杂交：(hybridization)：不同来源的核酸变性后，合并在一处进行复性，这时，只要这些核酸分子的核苷酸序
列含有可以形成碱基互补配对的片段，复性也会发生于不同来源的核酸链之间，形成所谓的杂化双链(heterodup
lex)，这个过程称为杂交(hybridization)。杂交可以发生于DNA 与DNA 之间，也可以发生于RNA 与RNA 之间和DNA
与RNA 之间。
第四节DNA 的三级结构与功能
（一）超螺旋：具有双螺旋的闭环结构，在双螺旋基础上的进一步旋转，称之为超螺旋。属于DNA 分子的三级结
构。
（二）核小体：真核染色体的DNA 成线状，其三级结构是另一种形式的超螺旋，DNA 双链以组蛋白为核心盘旋而
成为核小体（nucleosome ），许多核小体成串珠状，再经过反复盘旋折迭最后构成染色单体（chromatid ）。
核小体的结构单位构成为：
第五节RNA 的结构与功能
一、核蛋白体RNA(rRNA): 核蛋白体RNA(ribosomalRNA,rRNA)是蛋白质合成机器 核蛋白体的组成成分，参与蛋白
质的合成。核蛋白体由大小亚基组成。真核生物核蛋白体小亚基只含有一种rRNA，18SrRNA；即大亚基中含有28S、5.8S 和5S 三种rRNA。原核生物中的23S 和5SrRNA 存在于核蛋白体大亚基中，18SrRNA 存在于小亚基中，rRNA 有特定的二级结构。
二、信使RNA(mRNA)：在真核生物中，最初转录生成的RNA 称为hnRNA（heterogeneous nuclear RNA），而在
细胞浆中作为蛋白质的氨基酸序列合成模板的是mRNA（messenger RNA）hnRNA 是mRNA 的未成熟前体。。hnRNA
在转变为mRNA 的过程中经过剪接，去掉了内含子（intron）,余下的片段即外含子（extron）被重新连接在一起；
二是mRNA 的5′末端被加上了一个m7pGpp 帽子，mRNA 的3′末端多了一个多聚腺苷酸在（polyA）尾巴。mRNA
通过三个核苷酸联成的密码子编码氨基酸。
（三）转运RNA(tRNA)：转运RNA（transfer RNA）分子较小，长度仅为70-120 核苷酸。tRNA 分子有数十种，各
可携带一种氨基酸，将其转运到核蛋白体上，供蛋白质合成使用。各种tRNA 无论在一级结构上，还是在二、三级
结构上均有一些共同特点。tRNA 中含有大量的稀有碱基（rare bases）。
在二级结构中，从5′末端起的第一个环是DHU 环，以含二氢尿嘧啶为特征；第二个环为反密码子环，其环中
部的三个碱基可以与mRNA 中的三联体密码子形成碱基互补配对，构成所谓的反密码子（anticodon），在蛋白质
合成中起解读密码子，把正确的氨基酸引入合成位点的作用；第三个环为Tψ 环，这两个环之间往往存在一个区，
由数个乃至二十余个核苷酸组成。所有tRNA 的3′末端均有相同的CCA-OH 结构，tRNA 所转运的氨基酸就连接此
末端上。所有tRNA 都有明确的、相似的三级结构。tRNA 的三级结构均呈倒L 字母形，其中3′末端含CCA-OH 的
氨基酸臂位于一端，反密码子环位于另一端，DHU 环和Tψ 环在空间上相互邻近。tRNA 三级结构的维系主要是依
赖核苷酸之间形成的各种氢键。
第六章维生素
第一节脂溶性维生素
1. 维生素A 维生素A 是由β-白芷酮环和两分子2-甲基丁二烯构成的不饱和一元醇。维生素A1 俗称视黄醇。维生
素 A 的化学性质活泼，易被空气氧化而失去生理作用，紫外线照射亦可使之破坏。β-胡萝卜素可被小肠粘膜或肝脏
中的加氧酶(β-胡萝卜素-15，15′-加氧酶)作用转变成为视黄醇。
2. 维生素D 维生素D 系固醇类的衍生物，人体内维生素D 主要是由7-脱氢胆固醇经紫外线照射而转变，称为维
生素D3 或胆钙化醇(cholecalciferol)。植物中的麦角固醇经紫外线照射后可产生另一种维生素D，称为维生素D2 或
钙化醇。不论维生素D2 或D3，本身都没有明显的生理活性，它们必须在体内进行一定的代谢转化，才能生成活性
的化合物，即活性维生素D。
3. 维生素E 维生素E 又称为生育酚，已经发现的生育酚有α、β、γ 和δ 四种，其中以α-生育酚的生理效用最强。它们都是苯骈二氢吡喃的衍生物。维生素 E 为油状物，具有特异的紫外吸收光谱(295nm 波长处)，在无氧状况下能
耐高热，并对酸和碱有一定抗力，但对氧却十分敏感，是一种有效的抗氧化剂。维生素 E 被氧化后即失效。
4. 维生素K 维生素K 是2-甲基1，4-萘醌的衍生物，自然界已发现的有两种，存于绿叶植物中者为维生素K1，肠
道细菌合成者为维生素K2。药用维生素K 多为其还原性衍生物或亚硫酸钠盐。
第二节水溶性维生素
一、维生素 B 复合体
维生素B 复合体是一个大家族(维生素B 族)，至少包括十余种维生素。其共同特点是：①在自然界常共同存在，
最丰富的来源是酵母和肝脏；②从低等的微生物到高等动物和人类都需要它们作为营养要素；③同其他维生素比较，
B 族维生素作为酶的辅基而发挥其调节物质代谢作用，了解得更为清楚；④从化学结构上看，除个别例外，大都含
氮；⑤从性质上看此类维生素大多易溶于水，对酸稳定，易被碱破坏。
(一)硫胺素、硫辛酸、生物素及泛酸
硫胺素(即维生素B1)因其结构中有含S 的噻唑环与含氨基的嘧啶环故名，其纯品大多以盐酸盐或硫酸盐的形式
存在。硫辛酸是酵母和微生物等的生长因素，而不是动物必需从食物中取得的维生素，但硫辛酸是一个辅酶。硫辛
酸学名 6.8-二硫辛酸，与二氢硫辛酸可相互转化。
生物素的结构包括含硫的噻吩环、尿素及戊酸三部分。
泛酸系由β-丙氨酸与羟基丁酸结合而构成，因其广泛存在于动植物组织故名泛酸或遍多酸。泛酸在机体组织内
是与巯基乙胺、焦磷酸及3′-磷酸腺苷结合成为辅酶 A 而起作用的。辅酶 A 因其活性基为SH 故常用CoA-SH 表示之。
硫胺素、硫辛酸、生物素和泛酸这四种维生素在化学结构上有着共同特点，前三者本身结构含S，后者本身虽
不含S，但由它构成的辅酶 A 却是含S 的，这些维生素主要参与糖和脂肪的代谢，硫胺素和硫辛酸与氧化脱羧反应有关，生物素与羧化反应有关，而泛酸则通过构成辅酶 A 而参与酰基化反应。在这些维生素参与的代谢变化中，含
S 的活性基也显示着特殊的功能。
(二)维生素B2、维生素PP 和维生素B6
维生素B2 是由核醇(ribitol)与异咯嗪(iso-alloxazine)结合构成的，由于异咯嗪是一种黄色色素，所以维生素B2
又称为核黄素。核黄素在体内经磷酸化作用可生成黄素单核苷酸(FMN)和黄素腺嘌呤二核苷酸(FAD)，它们分别构成
各种黄酶的辅酶参与体内生物氧化过程。
维生素PP 即抗癞皮病因子，又名预防癞皮病因子(pellagra preventing factor)它包括尼克酸(烟酸)和尼克酰胺(烟
酰胺)，均为吡啶衍生物。尼克酰胺是构成辅酶Ⅰ(NAD+)和辅酶Ⅱ(NADP+)的成分，这两种辅酶结构中的尼克酰胺部
分具有可逆地加氢和脱氢的特性，在生物氧化过程中起着递氢体的作用。
维生素B6 包括吡哆醇，吡哆醛和吡哆胺三种化合物，在体内它们可以相互转变。在机体组织内维生素B6 多以
其磷酸酯的形式存在，参与氨基酸的转氨、某些氨基酸的脱羧以及半胱氨酸的脱巯基作用。
维生素B2、维生素PP 和维生素B6 常共同存在，在营养上亦有共同特点，即当其缺乏都表现为皮肤炎症。然而
从在代谢中的作用来看，前二者共同参与生物氧化过程，维生素B6 则主要参与氨基酸的代谢。
(三)叶酸和维生素B12
叶酸由蝶酸(pteroic acid)和谷氨酸结合构成，在植物绿叶中含量丰富故名。在动物组织中以肝脏含叶酸最丰富。
叶酸在体内必须转变成四氢叶酸(FH4 或THFA)才有生理活性。四氢叶酸参与体内“一碳基团”的转移，是一碳基团转
移酶系统的辅酶。因此，四氢叶酸在体内嘌呤和嘧啶的合成上起重要作用。
维生素B12 结构复杂，因其分子中含有金属钴和许多酰氨基，故又称为钴胺素。维生素B12 的两种辅酶形式——
甲基钴胺和5′-脱氧腺苷钴胺在代谢中的作用各不相同。
二、维素素 C 和P
维生素C 又名抗坏血酸(ascorbic acid)，它是含有内脂结构的多元醇类，其特点是具有可解离出H+的烯醇式羟基，因而其水溶液有较强的酸性。维生素 C 可脱氢而被氧化，有很强的还原性，氧化型维生素C(脱氢抗坏血酸dehydroascorbic acid)还可接受氢而被还原。
维生素P 又称为通透性维生素(P 代表permeability)，化学本质为黄素酮类(flavonone)，称为柠檬素(citrin)。以
后又发现多种具有类似结构和活性的物质，所以维生素P 不是单一的化合物，主要的维生素P 类化合物有桔皮苷、芸香苷(芦丁)及L-表儿茶素等。维生素P 的主要生理作用在于维持毛细血管壁的正常通透性，缺少它则通透性增强
第三节维生素的生理功能
（一）维生素与辅酶
1.TPP：即焦磷酸硫胺素，由硫胺素（Vit B1）焦磷酸化而生成，是脱羧酶的辅酶，在体内参与糖代谢过程中α-
酮酸的氧化脱羧反应。
2.FMN 和FAD：即黄素单核苷酸（FMN）和黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD），是核黄素（VitB2）的衍生物。FMN 或FAD 通常作为脱氢酶的辅基，在酶促反应中作为递氢体（双递氢体）。
3.NAD+和NADP+：即尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD+，辅酶Ⅰ）和尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP+，辅酶Ⅱ），是Vit PP 的衍生物。NAD+和NADP+主要作为脱氢酶的辅酶，在酶促反应中起递氢体的作用，为单递氢体。
4.磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺：是Vit B6 的衍生物。磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺可作为氨基转移酶，氨基酸脱羧酶，半胱氨酸脱硫酶等的辅酶。
5.CoA：泛酸（遍多酸）在体内参与构成辅酶A（CoA）。CoA 中的巯基可与羧基以高能硫酯键结合，在糖、脂、蛋白质代谢中起传递酰基的作用，是酰化酶的辅酶。
6.生物素：是羧化酶的辅基，在体内参与CO2 的固定和羧化反应。
7. FH4：由叶酸衍生而来。四氢叶酸是体内一碳单位基团转移酶系统中的辅酶。
8. Vit B12 衍生物：Vit B12 分子中含金属元素钴，故又称为钴胺素。Vit B12 在体内有多种活性形式，如5'-脱氧腺
苷钴胺素、甲基钴胺素等。其中，5'-脱氧腺苷钴胺素参与构成变位酶的辅酶，甲基钴胺素则是甲基转移酶的辅酶。
第七章生物氧化
一、生物氧化：有机物在体内氧化分解为二氧化碳和水并释放能量的过程。生物氧化反应有其特点：①体外氧化反
应主要以热能形式释放能量；而生物氧化主要以生成ATP 方式释放能量，为生物体所利用。②其最大区别在于：体
外氧化往往在高温，强酸，强碱或强氧化剂的催化下进行；而生物氧化是在恒温(37℃)和中性pH 环境下进行，催
化氧化反应的催化剂是酶。
二、呼吸链的组分：主要包括 1. 参与生物氧化的酶类（脱氢酶、氧化酶、加氧酶、传递体）2. 生物氧化体系(线粒
体氧化体系、非线粒体氧化体系)
三、呼吸链中各组分的排列顺序 1. 呼吸链（电子传递链）(respiratory chain)是由一系列的递氢体(hydrogen transfer)
和递电子体(eletron transfer)按一定的顺序排列所组成的连续反应体系，它将代谢物脱下的成对氢原子交给氧生成
水，同时有ATP 生成。2．主要的电子传递复合体(1)复合体Ⅰ（NADH-泛醌还原酶）：NADH 还原酶+ 2（Fe-S）+ CoQ (2) 复合体Ⅱ（琥珀酸-泛醌还原酶）：琥珀酸脱氢酶+ 2（Fe-S）+2（Cyst b560）(3)复合体Ⅲ（泛醌-细胞色素c 还原
酶）2Cytb + Cytc1 +：（Fe-S）（4）复合体Ⅳ（细胞色素 c 氧化酶）Cite + Cyta3 四、：线粒体中两条重要呼吸链(1) NADH 氧化呼吸链：人体内大多数脱氢酶都以NAD+作辅酶，在脱氢酶催化下底物SH2 脱下的氢交给NAD+生成NADH+H+，
在NADH 脱氢酶作用下，NADH+H+将两个氢原子传递给FMN 生成FMNH2，再将氢传递至CoQ 生成CoQH2，此时两
个氢原子解离成2H+ +2e,2H+游离于介质中，2e 经Cyst b、c1、c、aa3 传递，最后将2e 传递给1/2O2，生成O2-,O2 与介
质中游离的2H+结合生成水。（2）琥珀酸氧化呼吸链：琥珀酸氧化呼吸链琥珀酸在琥珀酸脱氢酶作用下脱氢生成延
胡索酸，FAD 接受两个氢原子生成FADH2，然后再将氢传递给CoQ，生成CoQH2，此后的传递和NADH 氧化呼吸链
相同。
胞液中NADH 及NADPH 穿梭机制（一）异柠檬酸穿梭系统：借助于异柠檬酸和α－酮戊二酸之间的氧化还原转移
还原当量，使线粒体外产生的NADPH 还原当量进入线粒体的呼吸链氧化，产生 3 分子ATP；（二）α-磷酸甘油穿梭
系统：该穿梭机制主要在脑及骨骼肌中，它是借助于α-磷酸甘油与磷酸二羟丙酮之间的氧化还原转移还原当量，使
线粒体外来自NADH 的还原当量进入线粒体的呼吸链氧化。NADH 通过此穿梭系统带一对氢原子进入线粒体，只产
生 2 分子ATP。（二）苹果酸－天冬氨酸穿梭系统：这种穿梭机制主要在肝、肾、心中发挥作用，其穿梭机制比较
复杂，不仅需借助苹果酸、草酸乙酸的氧化还原，而且还要借助α 酮酸与氨基酸之间的转换，才能使胞液中来的
NADH 的还原当量转移进入线粒体氧化。胞液中NADH+H+的一对氢原子经此穿梭系统带入一对氢原子可生成3 分子ATP。
五、ATP 生成:体内ATP 生成有两种方式：(一)底物水平磷酸化(substrate level phosphorylation) 底物分子中的能量
直接以高能键形式转移给ADP 生成ATP，这个过程称为底物水平磷酸化，这一磷酸化过程在胞浆和线粒体中进行。
(二)氧化磷酸化(oxidative phosphorylation) 氧化和磷酸化是两个不同的概念。氧化是底物脱氢或失电子的过程，而
磷酸化是指ADP 与Pi 合成ATP 的过程。在结构完整的线粒体中氧化与磷酸化这两个过程是紧密地偶联在一起的，
即氧化释放的能量用于ATP 合成，这个过程就是氧化磷酸化。
确定氧化磷酸化偶联部位的方法通常有两种：(一)P/0 值测定P/0 值指在氧化磷酸化过程中消耗一克原子氧所消耗
的无机磷的克原子数，或者说消耗一克原子氧所生成的ATP 的克分子数。(二)根据氧化还原电位计算电子传递释放
的能量是否能满足ATP 合成的需要 一克分子ATP 水解生成ADP 与Pi 所释放的能量为7.3 千卡，凡氧化过程中释
放的能量大于7.3 千卡，均有可能生成一克分子ATP，就是说可能存在有一个偶联部位。
六、氧化磷酸化的影响因素
1．呼吸链的抑制剂：能够抑制呼吸链递氢或递电子过程的药物或毒物称为电子传递链抑制剂。能够抑制第一位点
的有异戊巴比妥、粉蝶霉素A、鱼藤酮等；能够抑制第二位点的有抗霉素 A 和二巯基丙醇；能够抑制第三位点的有
CO、H2S 和CN-、N3-。其中，CN-和N3-主要抑制氧化型Cytaa3-Fe3+，而CO 和H2S 主要抑制还原型Cytaa3-Fe2+。
2．解偶联剂：不抑制呼吸链的递氢或递电子过程，但能使氧化产生的能量不能用于ADP 磷酸化的药物或毒物称为
解偶联剂。主要的解偶联剂有2,4-二硝基酚。
3．氧化磷酸化的抑制剂：对电子传递和ADP 磷酸化均有抑制作用的药物和毒物称为氧化磷酸化的抑制剂，如寡霉
素。
第八章糖代谢
一、糖类的生理功用：
①氧化供能：糖类是人体最主要的供能物质，占全部供能物质供能量的70%；与供能有关的糖类主要是葡萄糖
和糖原，前者为运输和供能形式，后者为贮存形式。②作为结构成分：糖类可与脂类形成糖脂，或与蛋白质形成
糖蛋白，糖脂和糖蛋白均可参与构成生物膜、神经组织等。③作为核酸类化合物的成分：核糖和脱氧核糖参与构成
核苷酸，DNA，RNA 等。④转变为其他物质：糖类可经代谢而转变为脂肪或氨基酸等化合物。
二、糖的无氧酵解：
糖的无氧酵解是指葡萄糖在无氧条件下分解生成乳酸并释放出能量的过程。其全部反应过程在胞液中进行，代
谢的终产物为乳酸，一分子葡萄糖经无氧酵解可净生成两分子ATP。
糖的无氧酵解代谢过程可分为四个阶段：
1. 活化（己糖磷酸酯的生成）：葡萄糖经磷酸化和异构反应生成1,6-双磷酸果糖(FBP)，即葡萄糖→6-磷酸葡萄
糖→6-磷酸果糖→1,6-双磷酸果糖（F-1,6-BP)。这一阶段需消耗两分子ATP，己糖激酶（肝中为葡萄糖激酶）和6-磷
酸果糖激酶-1 是关键酶。
2. 裂解（磷酸丙糖的生成）：一分子F-1,6-BP 裂解为两分子3-磷酸甘油醛，包括两步反应：F-1,6-BP→磷酸二羟丙酮+ 3-磷酸甘油醛和磷酸二羟丙酮→3-磷酸甘油醛。
3. 放能（丙酮酸的生成）：3-磷酸甘油醛经脱氢、磷酸化、脱水及放能等反应生成丙酮酸，包括五步反应：3-
磷酸甘油醛→1,3-二磷酸甘油酸→3-磷酸甘油酸→2-磷酸甘油酸→磷酸烯醇式丙酮酸→丙酮酸。此阶段有两次底物水
平磷酸化的放能反应，共可生成2×2=4 分子ATP。丙酮酸激酶为关键酶。
4．还原（乳酸的生成）：利用丙酮酸接受酵解代谢过程中产生的NADH，使NADH 重新氧化为NAD+。即丙酮
酸→乳酸。
三、糖无氧酵解的调节：
主要是对三个关键酶，即己糖激酶（葡萄糖激酶）、6-磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶进行调节。
四、糖无氧酵解的生理意义：
1. 在无氧和缺氧条件下，作为糖分解供能的补充途径：⑴骨骼肌在剧烈运动时的相对缺氧；⑵从平原进入高
原初期；⑶严重贫血、大量失血、呼吸障碍、肺及心血管疾患所致缺氧。
2. 在有氧条件下，作为某些组织细胞主要的供能途径：如表皮细胞，红细胞及视网膜等，由于无线粒体，故只
能通过无氧酵解供能。
五、糖的有氧氧化：
葡萄糖在有氧条件下彻底氧化分解生成C2O 和H2O，并释放出大量能量的过程称为糖的有氧氧化。绝大多数组
织细胞通过糖的有氧氧化途径获得能量。此代谢过程在细胞胞液和线粒体内进行，一分子葡萄糖彻底氧化分解可产
生36/38 分子ATP。糖的有氧氧化代谢途径可分为三个阶段：
1．葡萄糖经酵解途径生成丙酮酸：
此阶段在细胞胞液中进行，与糖的无氧酵解途径相同，涉及的关键酶也相同。一分子葡萄糖分解后生成两分子
丙酮酸，两分子（NADH+H+）并净生成 2 分子ATP。NADH 在有氧条件下可进入线粒体产能，共可得到2×2 或2×3
分子ATP。故第一阶段可净生成6/8 分子ATP。
2．丙酮酸氧化脱羧生成乙酰CoA：
丙酮酸进入线粒体，在丙酮酸脱氢酶系的催化下氧化脱羧生成（NADH+H+ ）和乙酰CoA。此阶段可由两分子（NADH+H+）
产生2×3 分子ATP 。丙酮酸脱氢酶系为关键酶，该酶由三种酶单体构成，涉及六种辅助因子，即NAD+、FAD、CoA、TPP、硫辛酸和Mg2+。
3．经三羧酸循环彻底氧化分解：
生成的乙酰CoA 可进入三羧酸循环彻底氧化分解为CO2 和H2O，并释放能量合成ATP。一分子乙酰CoA 氧化分解后共可生成12 分子ATP，故此阶段可生成2×12=24 分子ATP。
三羧酸循环是指在线粒体中，乙酰CoA 首先与草酰乙酸缩合生成柠檬酸，然后经过一系列的代谢反应，乙酰基
被氧化分解，而草酰乙酸再生的循环反应过程。这一循环反应过程又称为柠檬酸循环或Krebs 循环。
三羧酸循环由八步反应构成：草酰乙酸+ 乙酰CoA→柠檬酸→异柠檬酸→α-酮戊二酸→琥珀酰CoA→琥珀酸→
延胡索酸→苹果酸→草酰乙酸。
三羧酸循环的特点：①循环反应在线粒体中进行，为不可逆反应。②每完成一次循环，氧化分解掉一分子乙
酰基，可生成12 分子ATP。③循环的中间产物既不能通过此循环反应生成，也不被此循环反应所消耗。④循环中有两次脱羧反应，生成两分子CO2。⑤循环中有四次脱氢反应，生成三分子NADH 和一分子FADH2。⑥循环中有一次直接产能反应，生成一分子GTP。⑦三羧酸循环的关键酶是柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶和α-酮戊二酸脱氢
酶系，且α-酮戊二酸脱氢酶系的结构与丙酮酸脱氢酶系相似，辅助因子完全相同。
六、糖有氧氧化的生理意义：
1．是糖在体内分解供能的主要途径：⑴生成的ATP 数目远远多于糖的无氧酵解生成的ATP 数目；⑵机体内
大多数组织细胞均通过此途径氧化供能。
2．是糖、脂、蛋白质氧化供能的共同途径：糖、脂、蛋白质的分解产物主要经此途径彻底氧化分解供能。
3．是糖、脂、蛋白质相互转变的枢纽：有氧氧化途径中的中间代谢物可以由糖、脂、蛋白质分解产生，某些
中间代谢物也可以由此途径逆行而相互转变。
七、有氧氧化的调节和巴斯德效应：
丙酮酸脱氢酶系受乙酰CoA、ATP 和NADH 的变构抑制，受AMP、ADP 和NAD+的变构激活。异柠檬酸脱氢酶是调节三羧酸循环流量的主要因素，ATP 是其变构抑制剂，AMP 和ADP 是其变构激活剂。
巴斯德效应：糖的有氧氧化可以抑制糖的无氧酵解的现象。有氧时，由于酵解产生的NADH 和丙酮酸进入线粒
体而产能，故糖的无氧酵解受抑制。
八、磷酸戊糖途径：
磷酸戊糖途径是指从G-6-P 脱氢反应开始，经一系列代谢反应生成磷酸戊糖等中间代谢物，然后再重新进入糖
氧化分解代谢途径的一条旁路代谢途径。该旁路途径的起始物是G-6-P，返回的代谢产物是3-磷酸甘油醛和6-磷酸
果糖，其重要的中间代谢产物是5-磷酸核糖和NADPH。整个代谢途径在胞液中进行。关键酶是6-磷酸葡萄糖脱氢酶。
九、磷酸戊糖途径的生理意义：
1. 是体内生成NADPH 的主要代谢途径：NADPH 在体内可用于：⑴作为供氢体，参与体内的合成代谢：如参
与合成脂肪酸、胆固醇等。⑵参与羟化反应：作为加单氧酶的辅酶，参与对代谢物的羟化。⑶维持巯基酶的活性。
⑷使氧化型谷胱甘肽还原。⑸维持红细胞膜的完整性：由于6-磷酸葡萄糖脱氢酶遗传性缺陷可导致蚕豆病，表现
为溶血性贫血。
2. 是体内生成5-磷酸核糖的唯一代谢途径：体内合成核苷酸和核酸所需的核糖或脱氧核糖均以5-磷酸核糖的形
式提供，其生成方式可以由G-6-P 脱氢脱羧生成，也可以由3-磷酸甘油醛和F-6-P 经基团转移的逆反应生成。
十、糖原的合成与分解（略）
十一、糖异生：
由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生。该代谢途径主要存在于肝及肾中。糖异生主要沿酵解途径
逆行，但由于有三步反应（己糖激酶、磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶）为不可逆反应，故需经另外的反应绕行。
1．G-6-P → G：由葡萄糖-6-磷酸酶催化进行水解，该酶是糖异生的关键酶之一，不存在于肌肉组织中，故肌肉
组织不能生成自由葡萄糖。
2．F-1,6-BP → F-6-P：由果糖1,6-二磷酸酶-1 催化进行水解，该酶也是糖异生的关键酶之一。
3．丙酮酸→磷酸烯醇式丙酮酸：经由丙酮酸羧化支路完成，即丙酮酸进入线粒体，在丙酮酸羧化酶（需生
物素）的催化下生成草酰乙酸，后者转变为苹果酸穿出线粒体并回复为草酰乙酸，再在磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶的催化下转变为磷酸烯醇式丙酮酸，这两个酶都是关键酶。
糖异生的原料主要来自于生糖氨基酸、甘油和乳酸。
十二、糖异生的生理意义：
1．在饥饿情况下维持血糖浓度的相对恒定：在较长时间饥饿的情况下，机体需要靠糖异生作用生成葡萄糖以
维持血糖浓度的相对恒定。
2．回收乳酸分子中的能量：由于乳酸主要是在肌肉组织经糖的无氧酵解产生，但肌肉组织糖异生作用很弱，
且不能生成自由葡萄糖，故需将产生的乳酸转运至肝脏重新生成葡萄糖后再加以利用。
葡萄糖在肌肉组织中经糖的无氧酵解产生的乳酸，可经血循环转运至肝脏，再经糖的异生作用生成自由葡萄糖
后转运至肌肉组织加以利用，这一循环过程就称为乳酸循环（Cori 循环）。
3．维持酸碱平衡：肾脏中生成的α-酮戊二酸可转变为草酰乙酸，然后经糖异生途径生成葡萄糖，这一过程可
促进肾脏中的谷氨酰胺脱氨基，生成NH3，后者可用于中和H+，故有利于维持酸碱平衡。
十三、血糖：
血液中的葡萄糖含量称为血糖。按真糖法测定，正常空腹血糖浓度为 3.89～6.11mmol/L（70～100mg%）。
1．血糖的来源与去路：正常情况下，血糖浓度的相对恒定是由其来源与去路两方面的动态平衡所决定的。血
糖的主要来源有：①消化吸收的葡萄糖；②肝脏的糖异生作用；③肝糖原的分解。血糖的主要去路有：①氧化分解供能；②合成糖原（肝、肌、肾）；③转变为脂肪或氨基酸；④转变为其他糖类物质。
2．血糖水平的调节：调节血糖浓度相对恒定的机制有：
⑴组织器官：①肝脏：通过加快将血中的葡萄糖转运入肝细胞，以及通过促进肝糖原的合成，以降低血糖浓度；
通过促进肝糖原的分解，以及促进糖的异生作用，以增高血糖浓度。②肌肉等外周组织：通过促进其对葡萄糖的氧化利用以降低血糖浓度。
⑵激素：①降低血糖浓度的激素——胰岛素。②升高血糖浓度的激素——胰高血糖素、肾上腺素、糖皮质激素、
生长激素、甲状腺激素。
⑶神经系统。
第九章脂类代谢
一、脂类的分类和生理功用：
脂类是脂肪和类脂的总称，是一大类不溶于水而易溶于有机溶剂的化合物。其中，脂肪主要是指甘油三酯，类
脂则包括磷脂（甘油磷脂和鞘磷脂）、糖脂（脑苷脂和神经节苷脂）、胆固醇及胆固醇酯。
脂类物质具有下列生理功用：①供能贮能：主要是甘油三酯具有此功用，体内20%～30%的能量由甘油三酯提供。②构成生物膜：主要是磷脂和胆固醇具有此功用。③协助脂溶性维生素的吸收，提供必需脂肪酸。必需脂肪酸是指机体需要，但自身不能合成，必须要靠食物提供的一些多烯脂肪酸。④保护和保温作用：大网膜和皮下脂肪具有此功用。
二、甘油三酯的分解代谢：
1．脂肪动员：贮存于脂肪细胞中的甘油三酯在激素敏感脂肪酶的催化下水解并释放出脂肪酸，供给全身各组
织细胞摄取利用的过程称为脂肪动员。激素敏感脂肪酶（HSL）是脂肪动员的关键酶。HSL 的激活剂是肾上腺素、去甲肾上腺素和胰高血糖素；抑制剂是胰岛素、前列腺素E2 和烟酸。
脂肪动员的过程为：激素+膜受体→腺苷酸环化酶↑→cAMP↑→蛋白激酶↑→激素敏感脂肪酶（HSL，甘油三
酯酶）↑→甘油三酯分解↑。
脂肪动员的结果是生成三分子的自由脂肪酸（FFA）和一分子的甘油。脂肪酸进入血液循环后须与清蛋白结合
成为复合体再转运，甘油则转运至肝脏再磷酸化为3-磷酸甘油后进行代谢。
2．脂肪酸的β 氧化：体内大多数的组织细胞均可以此途径氧化利用脂肪酸。其代谢反应过程可分为三个阶段：(1) 活化：在线粒体外膜或内质网进行此反应过程。由脂肪酸硫激酶（脂酰CoA 合成酶）催化生成脂酰CoA。
每活化一分子脂肪酸，需消耗两分子ATP。
(2) 进入：借助于两种肉碱脂肪酰转移酶（酶Ⅰ和酶Ⅱ）催化的移换反应，脂酰CoA 由肉碱（肉毒碱）携带进
入线粒体。肉碱脂肪酰转移酶Ⅰ是脂肪酸β-氧化的关键酶。
⑶β-氧化：由四个连续的酶促反应组成：①脱氢：脂肪酰CoA 在脂肪酰CoA 脱氢酶的催化下，生成FADH2
和α,β-烯脂肪酰CoA。②水化：在水化酶的催化下，生成L-β-羟脂肪酰CoA。③再脱氢：在L-β-羟脂肪酰CoA 脱
氢酶的催化下，生成β-酮脂肪酰CoA 和NADH+H+。④硫解：在硫解酶的催化下，分解生成 1 分子乙酰CoA 和 1 分子减少了两个碳原子的脂肪酰CoA。后者可继续氧化分解，直至全部分解为乙酰CoA。
3．三羧酸循环：生成的乙酰CoA 进入三羧酸循环彻底氧化分解。
三、脂肪酸氧化分解时的能量释放：
以16C 的软脂酸为例来计算，则生成ATP 的数目为：一分子软脂酸可经七次β-氧化全部分解为八分子乙酰CoA，
故β-氧化可得5×7=35 分子ATP，八分子乙酰CoA 可得12×8=96 分子ATP，故一共可得131 分子ATP，减去活化时消耗的两分子ATP，故软脂酸可净生成129 分子ATP。
对于偶数碳原子的长链脂肪酸，可按下式计算：ATP 净生成数目=（碳原子数÷2 -1）×5 + （碳原子数÷2）×12 -2 。
四、酮体的生成及利用：
脂肪酸在肝脏中氧化分解所生成的乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮三种中间代谢产物，统称为酮体。
1．酮体的生成：酮体主要在肝脏的线粒体中生成，其合成原料为乙酰CoA，关键酶是HMG-CoA 合成酶。
其过程为：乙酰CoA→乙酰乙酰CoA →HMG-CoA→乙酰乙酸。生成的乙酰乙酸再通过加氢反应转变为β-羟丁
酸或经自发脱羧生成丙酮。
2．酮体的利用：利用酮体的酶有两种，即琥珀酰CoA 转硫酶（主要存在于心、肾、脑和骨骼肌细胞的线粒体
中，不消耗ATP）和乙酰乙酸硫激酶（主要存在于心、肾、脑细胞线粒体中，需消耗 2 分子ATP）。
其氧化利用酮体的过程为：β-羟丁酸→乙酰乙酸→乙酰乙酰CoA→乙酰CoA→三羧酸循环。
3．酮体生成及利用的生理意义：
(1) 在正常情况下，酮体是肝脏输出能源的一种形式：由于酮体的分子较小，故被肝外组织氧化利用，成为肝
脏向肝外组织输出能源的一种形式。
(2) 在饥饿或疾病情况下，为心、脑等重要器官提供必要的能源：在长期饥饿或某些疾病情况下，由于葡萄糖
供应不足，心、脑等器官也可转变来利用酮体氧化分解供能。
五、甘油三酯的合成代谢：
肝脏、小肠和脂肪组织是主要的合成脂肪的组织器官，其合成的亚细胞部位主要在胞液。脂肪合成时，首先需
要合成长链脂肪酸和3-磷酸甘油，然后再将二者缩合起来形成甘油三酯（脂肪）。
1．脂肪酸的合成：脂肪酸合成的原料是葡萄糖氧化分解后产生的乙酰CoA，其合成过程由胞液中的脂肪酸合成
酶系催化，不是β-氧化过程的逆反应。脂肪酸合成的直接产物是软脂酸，然后再将其加工成其他种类的脂肪酸。
2．3-磷酸甘油的生成：合成甘油三酯所需的3-磷酸甘油主要由下列两条途径生成：①由糖代谢生成（脂肪细胞、
肝脏）：磷酸二羟丙酮加氢生成3-磷酸甘油。②由脂肪动员生成（肝）：脂肪动员生成的甘油转运至肝脏经磷酸化后
生成3-磷酸甘油。
3．甘油三酯的合成：2×脂酰CoA + 3-磷酸甘油→磷脂酸→甘油三酯。
六、脂类代谢紊乱
1.脂肪酸与酮尿症
2.甘油磷脂和脂肪肝：当肝脏脂蛋白合成或肝脏脂肪酸氧化发生障碍，不能及时将肝细胞脂肪运出或氧化利用，
造成脂肪在肝细胞中堆积，以致产生“脂肪肝”，肝细胞机能异常。
3.胆固醇与动脉粥样硬化
4.脂蛋白X 与阻塞性黄疸
第十章氨基酸代谢
一、蛋白质的营养作用：
1．蛋白质的生理功能：主要有：①是构成组织细胞的重要成分；②参与组织细胞的更新和修补；③参与物质
代谢及生理功能的调控；④氧化供能；⑤其他功能：如转运、凝血、免疫、记忆、识别等。
2．氮平衡：体内蛋白质的合成与分解处于动态平衡中，故每日氮的摄入量与排出量也维持着动态平衡，这种
动态平衡就称为氮平衡。氮平衡有以下几种情况：
⑴氮总平衡：每日摄入氮量与排出氮量大致相等，表示体内蛋白质的合成量与分解量大致相等，称为氮总平衡。
此种情况见于正常成人。
⑵氮正平衡：每日摄入氮量大于排出氮量，表明体内蛋白质的合成量大于分解量，称为氮正平衡。此种情况见
于儿童、孕妇、病后恢复期。
⑶氮负平衡：每日摄入氮量小于排出氮量，表明体内蛋白质的合成量小于分解量，称为氮负平衡。此种情况见
于消耗性疾病患者（结核、肿瘤），饥饿者。
3．必需氨基酸与非必需氨基酸：体内不能合成，必须由食物蛋白质供给的氨基酸称为必需氨基酸。反之，体
内能够自行合成，不必由食物供给的氨基酸就称为非必需氨基酸。
必需氨基酸一共有八种：赖氨酸（Lys）、色氨酸（Trp）、苯丙氨酸（Phe）、蛋氨酸（Met）、苏氨酸（Thr）、亮
氨酸（Leu）、异亮氨酸（Ile）、缬氨酸（Val）。酪氨酸和半胱氨酸必需以必需氨基酸为原料来合成，故被称为半必需氨基酸。
4．蛋白质的营养价值及互补作用：蛋白质营养价值高低的决定因素有：①必需氨基酸的含量；②必需氨基
酸的种类；③必需氨基酸的比例，即具有与人体需求相符的氨基酸组成。将几种营养价值较低的食物蛋白质混合
后食用，以提高其营养价值的作用称为食物蛋白质的互补作用。
二、蛋白质的消化、吸收与腐败
1．蛋白质的消化：胃蛋白酶水解食物蛋白质为多肽，再在小肠中完全水解为氨基酸。
2．氨基酸的吸收：主要在小肠进行，是一种主动转运过程，需由特殊载体携带。除此之外，也可经γ-谷氨酰
循环进行。
3．蛋白质在肠中的腐败：主要在大肠中进行，是细菌对蛋白质及其消化产物的分解作用，可产生有毒物质。
三、氨基酸的脱氨基作用：
氨基酸主要通过三种方式脱氨基，即氧化脱氨基，联合脱氨基和非氧化脱氨基。
1．氧化脱氨基：反应过程包括脱氢和水解两步，反应主要由L-氨基酸氧化酶和谷氨酸脱氢酶所催化。L-氨基酸
氧化酶是一种需氧脱氢酶，该酶在人体内作用不大。谷氨酸脱氢酶是一种不需氧脱氢酶，以NAD+或NADP+为辅酶。
该酶作用较大，属于变构酶，其活性受ATP，GTP 的抑制，受ADP，GDP 的激活。
2．转氨基作用：由转氨酶催化，将α-氨基酸的氨基转移到α-酮酸酮基的位置上，生成相应的α-氨基酸，而原
来的α-氨基酸则转变为相应的α-酮酸。转氨酶以磷酸吡哆醛(胺)为辅酶。转氨基作用可以在各种氨基酸与α-酮酸之
间普遍进行。除Gly，Lys，Thr，Pro 外，均可参加转氨基作用。较为重要的转氨酶有：
⑴丙氨酸氨基转移酶（ALT），又称为谷丙转氨酶（GPT）。催化丙氨酸与α-酮戊二酸之间的氨基移换反应，为
可逆反应。该酶在肝脏中活性较高，在肝脏疾病时，可引起血清中ALT 活性明显升高。
⑵天冬氨酸氨基转移酶（AST），又称为谷草转氨酶（GOT）。催化天冬氨酸与α-酮戊二酸之间的氨基移换反应，
为可逆反应。该酶在心肌中活性较高，故在心肌疾患时，血清中AST 活性明显升高。
3．联合脱氨基作用：转氨基作用与氧化脱氨基作用联合进行，从而使氨基酸脱去氨基并氧化为α-酮酸的过程，
称为联合脱氨基作用。可在大多数组织细胞中进行，是体内主要的脱氨基的方式。
4．嘌呤核苷酸循环（PNC）：这是存在于骨骼肌和心肌中的一种特殊的联合脱氨基作用方式。在骨骼肌和心肌
中，腺苷酸脱氨酶的活性较高，该酶可催化AMP 脱氨基，此反应与转氨基反应相联系，即构成嘌呤核苷酸循环的
脱氨基作用。
四、α-酮酸的代谢：
1．再氨基化为氨基酸。
2．转变为糖或脂：某些氨基酸脱氨基后生成糖异生途径的中间代谢物，故可经糖异生途径生成葡萄糖，这些
氨基酸称为生糖氨基酸。个别氨基酸如Leu，Lys，经代谢后只能生成乙酰CoA 或乙酰乙酰CoA，再转变为脂或酮体，故称为生酮氨基酸。而Phe，Tyr，Ile，Thr，Trp 经分解后的产物一部分可生成葡萄糖，另一部分则生成乙酰CoA，
故称为生糖兼生酮氨基酸。
3．氧化供能：进入三羧酸循环彻底氧化分解供能。
五、氨的代谢：
1．血氨的来源与去路：
⑴血氨的来源：①由肠道吸收；②氨基酸脱氨基；③氨基酸的酰胺基水解；④其他含氮物的分解。
⑵血氨的去路：①在肝脏转变为尿素；②合成氨基酸；③合成其他含氮物；④合成天冬酰胺和谷氨酰胺；⑤直
接排出。
2．氨在血中的转运：氨在血液循环中的转运，需以无毒的形式进行，如生成丙氨酸或谷氨酰胺等，将氨转运至肝脏或肾脏进行代谢。
⑴丙氨酸-葡萄糖循环：肌肉中的氨基酸将氨基转给丙酮酸生成丙氨酸，后者经血液循环转运至肝脏再脱氨基，
生成的丙酮酸经糖异生转变为葡萄糖后再经血液循环转运至肌肉重新分解产生丙酮酸，这一循环过程就称为丙氨酸
-葡萄糖循环。
⑵谷氨酰胺的运氨作用：肝外组织，如脑、骨骼肌、心肌在谷氨酰胺合成酶的催化下，合成谷氨酰胺，以谷氨
酰胺的形式将氨基经血液循环带到肝脏，再由谷氨酰胺酶将其分解，产生的氨即可用于合成尿素。因此，谷氨酰胺
对氨具有运输、贮存和解毒作用。
3．鸟氨酸循环与尿素的合成：体内氨的主要代谢去路是用于合成尿素。合成尿素的主要器官是肝脏，但在肾及脑中也可少量合成。
六、氨基酸的脱羧基作用：
由氨基酸脱羧酶催化，辅酶为磷酸吡哆醛，产物为CO2 和胺。
1．γ-氨基丁酸的生成：γ-氨基丁酸（GABA）是一种重要的神经递质，由L-谷氨酸脱羧而产生。反应由L-谷氨酸脱羧酶催化，在脑及肾中活性很高。
2．5-羟色胺的生成：5-羟色胺（5-HT）也是一种重要的神经递质，且具有强烈的缩血管作用，其合成原料是色氨酸。合成过程为：色氨酸→5 羟色氨酸→5-羟色胺。
3．组胺的生成：组胺由组氨酸脱羧产生，具有促进平滑肌收缩，促进胃酸分泌和强烈的舒血管作用。
4．多胺的生成：精脒和精胺均属于多胺，它们与细胞生长繁殖的调节有关。合成的原料为鸟氨酸，关键酶是鸟氨酸脱羧酶。
七、一碳单位的代谢：
一碳单位是指只含一个碳原子的有机基团，这些基团通常由其载体携带参加代谢反应。常见的一碳单位有甲基（-CH3）亚甲基或甲烯基、（-CH2-）次甲基或甲炔基、（=CH-）甲酰基、（-CHO）亚氨甲基、（-CH=NH）羟甲基、（-CH2OH）等。
一碳单位通常由其载体携带，常见的载体有四氢叶酸（FH4）和S-腺苷同型半胱氨酸，有时也可为VitB12。
常见的一碳单位的四氢叶酸衍生物有：①N10-甲酰四氢叶酸10-CHO FH4）②N5-亚氨甲基四氢叶酸5-CH=NH（N；（N FH4）；③N5,N10-亚甲基四氢叶酸（N5,N10-CH2-FH4）；④N5,N10-次甲基四氢叶酸（N5,N10=CH-FH4）；⑤N5-甲基四氢叶
酸（N5-CH3 FH4）。
苏氨酸、丝氨酸、甘氨酸和色氨酸代谢降解后可生成N10-甲酰四氢叶酸，后者可用于嘌呤C2 原子的合成；苏氨酸、丝氨酸、甘氨酸和组氨酸代谢降解后可生成N5,N10-次甲基四氢叶酸，后者可用于嘌呤C8 原子的合成；丝氨酸
代谢降解后可生成N5,N10-亚甲基四氢叶酸，后者可用于胸腺嘧啶甲基的合成。
八、S-腺苷蛋氨酸循环：
蛋氨酸是体内合成许多重要化合物，如肾上腺素、胆碱、肌酸和核酸等的甲基供体。其活性形式为S-腺苷蛋氨酸（SAM）。SAM 也是一种一碳单位衍生物，其载体可认为是S-腺苷同型半胱氨酸，携带的一碳单位是甲基。
九、芳香族氨基酸的代谢：
在神经组织细胞中的主要代谢过程为：苯丙氨酸→酪氨酸→多巴→多巴胺→去甲肾上腺素→肾上腺素。多巴胺、去甲肾上腺素和肾上腺素统称儿茶酚胺。在黑色素细胞中，多巴可转变为黑色素。苯丙氨酸羟化酶遗传性缺陷可致
苯丙酮酸尿症，酪氨酸酶遗传性缺陷可致白化病。
十、蛋白质代谢紊乱
1. 高蛋白血症（＞8g/100ml）
2. 低蛋白血症(＜6g/100ml)
3. 先天性氨基酸代谢缺陷
4. 血氨与肝昏迷
第十一章核苷酸代谢
一、核苷酸类物质的生理功用：
核苷酸类物质在人体内的生理功用主要有：
①作为合成核酸的原料：如用ATP，GTP，CTP，UTP 合成RNA，用dATP，dGTP，dCTP，dTTP 合成DNA。
植物生理学与生物化学历年研究生考试真题
2008年全国硕士研究生人学统一考试 植物生理学与生物化学 植物生理学 一、单项选择题：1一15小题，每小题1分，共15分。下列每题给出的四个选项中，只有一个选项是符合题目要求的。 1．下列元素缺乏时，导致植物幼叶首先出现病症的元素是 A．N B．P． C.Ca D．K 2．能诱导果实发生呼吸跃变的植物激素是 A．ABA B．IAA C．ETH D．CTK 3．植物一生的生长进程中，其生长速率的变化规律是 A．快一慢一快 B．快一慢 C．慢一快一慢 D．慢一快4．植物细胞中质子泵利用ATP水解释放的能量，逆电化学势梯度跨膜转运H+，这一过程称为 A．初级主动运输 B．次级主动运输 C．同向共运输 D．反向共运输5．植物叶片中进行亚硝酸还原的主要部位是 A．线粒体 B．细胞基质 C．液泡 D．叶绿体 6．高等植物光系统Ⅱ的作用中心色素分子是 A．P680 B．P700 C．A0 D．Pheo 7．植物光呼吸过程中，氧气吸收发生的部位是 A．线粒体和叶绿体 B．线粒体和过氧化物酶体 C．叶绿体和乙醛酸循环体 D．叶绿体和过氧化物酶体 8．类胡萝卜素对可见光的吸收范围是 A．680～700nm B．600～680 nm C．500～600 nm D．400～500nm 9．1mol NADH + H+经交替氧化途径将电子传给氧气时，可形成A．4molATP B．3molATP C．2.molATP D．1molATP 10．若某一植物组织呼吸作用释放C02摩尔数和吸收O2摩尔数的比值小于1，则该组织在此阶段的呼吸底物主要是 A．脂肪B．淀粉C．有机酸D．葡萄糖
11．某植物制造100g干物质消耗了75kg水，其蒸腾系数为 A．750 B．75 C．7．5 D．0．75 12．下列蛋白质中，属于植物细胞壁结构蛋白的是 A．钙调蛋白B．伸展蛋白C．G蛋白D．扩张蛋白 13．在植物的光周期诱导过程中，随着暗期的延长 A．Pr含量降低，有利于LDP开花 B．Pfr含量降低，有利于SDP开花C．Pfr含量降低，有利于LDP开花D．Pr含量降低，有利于SDP开花 14．根据花形态建成基因调控的“ABC模型”，控制花器官中雄蕊形成的是A．A组基因B．A组和B组基因 C．B组和C组基因D．C组基因15．未完成后熟的种子在低温层积过程中，ABA和GA含量的变化为 A．ABA升高，GA降低 B．ABA降低，GA升高 C．ABA和GA均降低 D．ABA和GA均升高 二、简答题：16—18小题，每小题8分，共24分。 16．把一发生初始质壁分离的植物细胞放入纯水中，细胞的体积、水势、渗透势、压力势如何变化? 17．简述生长素的主要生理作用。 18．简述韧皮部同化物运输的压力流动学说。 三、实验题：19小题，10分。 19．将A、B两种植物分别放置在密闭的光照生长箱中，定期抽取生长箱中的气体样品，分析其中的C02含量。以C02含量对光照时间作图，得到下列曲线图。据图回答： (1)分析图中曲线变化的原因。 (2)推测两种植物的光合碳同化途径。 (3)请用另一种实验方法验证你的推测。
生物化学复习提纲2016
生物化学复习提纲2015 第一章蛋白质化学 1．蛋白质、氨基酸的基本知识，名称、分类，重要的鉴定反应：氨基的反应，PITC，肽段顺序推导 蛋白质的分类: 简单蛋白:除氨基酸以外不含其他成分的蛋白质(清蛋白,球蛋白,谷蛋白,醇溶谷蛋白,组蛋白,精蛋白,硬蛋白) 结合蛋白（conjugated protein）:除由氨基酸组成蛋白质部分外，还含有非蛋白成分，这些非蛋白成分，有时称辅基（prosthetic group）或配基(核蛋白,脂蛋白,糖蛋白,磷蛋白,卟啉蛋白,黄素蛋白,金属蛋白) 根据蛋白质的分子外形分类 ?球状蛋白质（globular proteins） ?纤维状蛋白质（fibrous proteins） 根据蛋白质功能分类 ?结构蛋白质（structural proteins） ?酶蛋白（enzymes） ?运输蛋白质（transport proteins） ?运动蛋白质（kinesis proteins） ?贮藏蛋白质（storage proteins） ?防御蛋白质（defensive proteins） 蛋白质的水解: 酸水解:优点是不容易引起水解产物的消旋化。缺点是色氨酸被沸酸完全破坏；含有羟基的氨基酸如丝氨酸或苏氨酸有一小部分被分解；天冬酰胺和谷氨酰胺侧链的酰胺基被水解成了羧基。 碱水解:由于水解过程中许多氨基酸都受到不同程度的破坏，产率不高。部分的水解产物发生消旋化。该法的优点是色氨酸在水解中不受破坏。 酶水解:应用酶水解多肽不会破坏氨基酸，也不会发生消旋化。水解的产物为较小的肽段。 2．氨基酸、多肽的等电点计算、光吸收性质、甲醛滴定的原理氨基酸等电点: 中性:对于侧链基团不解离的氨基酸有：pI = (pK 1+pK 2 )/2 酸性:pI=(pK 1+pK R )/2 碱性:pI=(pK R+pK2)/2 多肽等电点: 酸性:pI=1/2（pK’R+ pK’ -COOH） 碱性:pI= pK’ R +lg（等电点侧链解离数/未解离数） 甲醛滴定的原理: 向AA溶液中加入过量的甲醛，用标准NaOH滴定时，由于甲醛与Aa中 的-NH 2作用形成-NH.CH 2 OH -N (CH 2 OH) 2 等羟甲基衍生物而降低了氨基的碱 性，相对地增强了-NH 3+的酸性解离，使Pk' 2 减少了2-3个pH单位，NaOH 滴定的曲线A向pH低的方向转移，滴定终点也移动pH9附近。
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生物化学复习提纲
生物化学复习提纲 （理工16级—L食品类、L生工类） 第一章绪论 第二章蛋白质 蛋白质系数；单纯蛋白质；结合蛋白质；单体蛋白质；寡聚蛋白质； 必需氨基酸？必需氨基酸有哪些 蛋白质的20种氨基酸的三字符？是否都有旋光性？是否都是L-α-氨基酸？ 兼性离子？pK值？pI？电泳？氨基酸处在大于自身pI的pH溶液中净电荷为正还是负？与电泳方向的关系。 哪种氨基酸在生理pH范围内具有缓冲能力？为什么？赖氨酸、精氨酸、谷氨酸、天冬氨酸生理pH条件下带电状况？ 半胱氨酸在pH1、4、8、12时组氨酸的净电荷是怎样的？对每个pH来说，当电泳时，是向阳极还是向阴极迁移？ α-氨基酸的茚三酮反应呈现的颜色是否都一样？为什么？ 蛋白质中二硫键的形成、常用的打开二硫键的氧化剂和还原剂是什么？ 哪三种氨基酸在280nm紫外光下有吸收峰？原因是？紫外吸收法测定蛋白质浓度的理论依据是？ 生物活性肽？活性肽结构特点与蛋白质肽有何不同？ 研究蛋白质构象的主要方法是？ 简述蛋白质一、二、三、四级结构？维持蛋白质二、三、四级结构的作用力分别是？维持三级结构的主要作用力是？ 结构域；超二级结构；别构蛋白质；别构效应；协同效应；同促效应；异促效应； 球状蛋白结构特点？疏水侧链和亲水侧链的分布？ 肌红蛋白与血红蛋白结构？各有几个氧结合位？与氧结合的铁是2价还是3价？与氧亲和力有无差别？ 举例说明蛋白质结构与功能的关系？ 蛋白质的等电点？酸碱性质？蛋白质紫外吸收？ 维持蛋白质胶体溶液的稳定因素？ 使蛋白质沉淀因素有？其原理？哪些方法可获得不变性的沉淀蛋白质？ 蛋白质变性与复性？导致蛋白质变性的因素？常用变性剂？变性蛋白有何特点？ 凝胶过滤法测定相对分子质量（分子筛层析）和SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳法测定相对分子质量的原理？ 蛋白质的盐析及原理？会做题，根据题意判断结果或根据题中所给数据及蛋白质性质设计实验。 蛋白质的分离纯化步骤？常用的纯化方法及各自原理？ 蛋白质的含量测定的方法有？其原理？ 书后47页：3，4，5，10，11 第三章核酸 稳定DNA双螺旋结构的因素有哪些？碱基互补原则？碱基互补原则生物学意义？ 增色效应？减色效应？Tm？核酸变性？核酸复性、核酸分子杂交？ 原核生物与真核生物mRNA一级结构的异同 核酸研究中常用到的技术有哪些（举出2~3项），有哪些实际应用？ 质粒？核酸限制性内切酶？基因工程？质粒和限制性内切酶在基因工程中的作用？基因工程的主要步骤？ Southern杂交原理及应用 书后题：80页3，8，9，10，12，14，15 第四章糖类 构型（D ，L，α，β）与构象？糖苷键？旋光性？ 糖的变旋现象及产生原因？ 举出4例常见寡糖的单糖组成。，哪些是还原糖、哪些是非还原糖 总结直链淀粉、支链淀粉、糖原、纤维素的单糖组成、糖苷键及类型（如淀粉是由α-D-葡萄糖以α-1,4-糖苷键相连） 糖胺聚糖结构特点及种类？糖蛋白和蛋白聚糖的组成与结构特点。 书后题97页：6 第五章脂类 常见的硬脂酸（16C）、软脂酸（18C）和亚油酸（9,12－十八碳二烯酸ω－6系列）、亚麻酸（9,12,15- 十八碳三烯酸ω－3系列）的结构特点？ 乳化剂（去污剂）？乳化作用？常用到的乳化剂有哪些？双亲媒性分子？ 甘油磷脂结构通式？卵磷脂和脑磷脂的分子组成？ 体内天然脂肪酸的结构特点，偶数碳、顺式结构。溶点等 测定油脂皂化价、碘价有何应用？氢化？ 质脂过氧化作用？抗氧化剂？生物体内常见的抗氧化剂有哪些？ 书后习题：113页 5 第六章酶
中国药科大学生物化学精品课程习题(维生素)
一、选择题（单项选择题） 1．下列哪一个化合物的名称与所给出的维生素名称不符? ( ) A．α－生育酚一维生素E B．硫胺素一维生素B， C．抗坏血酸一维生素C D．氰钴胺素一维生素B12 E．吡哆醛一维生素B2 2．下列哪一个辅酶不是来自维生素 ( ) A．CoQ B．FAD C．NAD＋ D.pLp E．Tpp 3．分子中具有醌式结构的是 ( ) A．维生素A B．维生素B1 C．维生素C D．维生素E E．维生素K 4．具有抗氧化作用的脂溶性维生素是 ( ) A．维生素C B．维生素E C．维生素A D．维生素B1 E．维生素D 5．下列维生素中含有噻唑环的是 ( ) 丸维生素E2 B．维生素B1 C．维生素PP D．叶酸 E．维生素B7 6．成人及儿童因缺乏哪种维生素而导致干眼病? ( ) A．维生素]35 B．叶酸 C．维生素A D.维生素B3 E．维生素B6 7．下列哪种维生素可转化为甲基和甲酰基载体的辅酶? ( ) A. 硫胺素 B．叶酸 C.维生素A D．泛酸 E．核黄素 8．下列关于维生素C结构和性质的叙述，哪一项是错误的? ( ) A. 维生素C是含六个碳原子骨架的化合物 B．维生素C具有酸性是因为一COOH释放质子 C．还原型维生素C为烯醇式，而氧化型维生素C为酮式 D．还原型维生素C的元素组成为C：H：O=6：8：6 E．维生素C是一种内酯化合物 9．下列哪一种维生素或辅酶不含环状结构 ( ) A.烟酸 B．四氢叶酸 C．维生素D3 D．泛酸 E．生物素 10．下列哪一种辅酶能与焦磷酸硫胺素一起在丙酮酸转变为乙酰辅酶A的过程中起重要作用 ( ) A．维生素B3 B‘硫辛酸 C．维生素A D．维生素C E．NADP 11．泛酸是CoA的组成成分，后者在糖、脂和蛋白质代谢中起 ( ) A．脱羧作用 B．酰基转移作用 C.脱氢作用 D．还原作用 E．氧化作用12．下列哪个不是丙酮酸脱氢酶系的辅助因子? ( ) A．pLp B．Tpp C．硫辛酸 D．FAD E．CoA 13．下列哪一个反应需要生物素 ( ) A．羟化作用 B．羧化作用 C．脱羧作用 D．脱水作用 E．脱氨基作用 14．转氨酶的辅酶是下列化合物中的哪一个? ( ) A. 尼克酸 B．泛酸 C．硫胺素 D．磷酸吡哆醛 E．核黄素 15．下列哪一种化合物由谷氨酸、对氨基苯甲酸和蝶呤啶组成 ( ) A. 维生素B12 B．氰钴胺素 C．叶酸 D．生物素 E．CoA 16．除CoA可以作为酰基载体之外，下列哪种物质也可以传递乙酰基 ( ) A. 生物素 B．叶酸 C. Tpp D．硫辛酸 E．维生素B12 17．来自于食物的抗生物素蛋白不影响哪一种酶的催化反应? ( ) A．琥珀酸脱氢酶 B．丙酰辅酶A羧化酶
动物生理学与生物化学农学真题及答案
2014年全国硕士研究生入学统一考试 农学门类联考动物生理学与生物化学试题解析 动物生理学 一、单项选择题：1～15小题，每小题1分，共I5分。下列每题给出的四个选项中，只有一个选项是符合题目要求的。 1．骨骼肌细胞兴奋时细胞膜发生去极化的离子基础是 +内流+内流内流+内流 【参考答案】B 【考查知识点】考察骨骼肌细胞兴奋时，细胞膜钙离子内流的重要性。 2．下列物质中，能加速新鲜血液凝固的是 A.柠檬酸钠溶液 B.液体石蜡 C.肺组织浸出液 D.肝素溶液 【参考答案】C 【考查知识点】考察血液凝固和抑制的相关物质。 3．正常情况下，心肌不会发生强直收缩的原因是 A.心肌是功能合胞体 B.心肌肌浆网不发达 C.心肌有自动节律性 D.心肌有效不应期长 【参考答案】D 【考查知识点】考察心肌细胞的功能效应。 4．心室等容舒张过程中各部位压力相比较，正确的是 A.心房压>心室压>主动脉压 B. 心房压>心室压<主动脉压 C. 心房压<心室压<主动脉压 D. 心房压<心室压>主动脉压 【参考答案】 【考查知识点】考察血压的流动方向。 5．下列心肌细胞中，兴奋传导速度最慢的是 A.新房肌细胞 B.结区细胞 C.哺肯野细胞 D.心室肌细胞 【参考答案】 【考查知识点】考察兴奋在心肌细胞中传导速度。 6．缺氧可反射性地引起呼吸加强，该反射的感受器是：
A.肺牵张感受器 B.呼吸肌本体感受器 C.外周化学感受器 D.中枢化学感受器 【参考答案】C 【考查知识点】考察呼吸运动在不同的条件下不同的感受器。 7．下列条件中，均可使氧离曲线发生右移的是 升高、CO2分压升高、温度升高 B. pH降低、CO2分压升高、温度升高 C. pH升高、CO2分压降低、温度降低降低、CO2分压降低、温度降低 【参考答案】B 【考查知识点】考察氧离曲线左右移动的因素。 8．对食物中蛋白质消化作用最强的消化液是 A.唾液 B.胃液 C.胆汁 D.胰液 【参考答案】D 【考查知识点】考察影响蛋白质消化作用最强的消化液。 9．维持躯体姿势最基本的反射是 A.腱反射 B.肌紧张 C.屈肌反射 D.对侧伸肌反射 【参考答案】D 【考查知识点】考察肌紧张是指缓慢持续牵拉肌腱时，受牵拉肌肉发生紧张性收缩，阻止肌肉被拉长，它是维持躯体姿势的最基本反射，是姿势反射的基础。 10. 寒冷环境中能促使恒温的物产热，并具有起放慢、作用持续时间长特点的激素是 A.甲状腺激素 B.肾上腺素 C.去甲肾上腺素 D.生长激素 【参考答案】B 【考查知识点】考察寒冷环境：人体血管收缩，血流量减少，所以散热减少；肾上腺激素分泌增加，骨骼肌战栗所以产热量增加。肾上腺激素的功能。 11. 下列激素中，可直接促进肾远曲小管和集合管重吸收Na+的是 A.肾素 B.醛固酮 C.心房钠尿肽 D.抗利尿激素 【参考答案】D 【考查知识点】考察抗利尿激素的功能。 12. 在神经—肌肉接头处，分解乙酰胆碱的酶是 A.磷酸二酯酶 B.胆碱乙酰化酶 C.腺苷酸环化酶 D.乙酰胆碱酯酶 【参考答案】D
生物化学复习资料
什么是蛋白质的变性作用？引起蛋白质变性的因素有哪些？有何临床意义？在某些理化因素作用下, 使蛋白质严格的空间结构破坏，引起蛋白质理化性质改变和生物学活性丧失的现象称为蛋白质变性。引起蛋白质变性的因素有：物理因素，如紫外线照射、加热煮沸等；化学因素，如强酸、强碱、重金属盐、有机溶剂等。临床上常常利用加热或某些化学士及使病原微生物的蛋白质变性，从而达到消毒的目的，在分离、纯化或保存活性蛋白质制剂时，应采取防止蛋白质变性的措施。 比较蛋白质的沉淀与变性 蛋白质的变性与沉淀的区别是：变性强调构象破坏，活性丧失，但不一定沉淀；沉淀强调胶体溶液稳定因素破坏，构象不一定改变，活性也不一定丧失，所以不一定变性。 试述维生素B1的缺乏可患脚气病的可能机理 在体内Vit B1 转化成TPP，TPP 是α-酮酸氧化脱羧酶系的辅酶之一，该酶系是糖代谢过程的关键酶。维生素B1 缺乏则TPP 减少，必然α-酮酸氧化脱羧酶系活性下降，有关代谢反应受抑制，导致ATP 产生减少，同时α-酮酸如丙酮酸堆积，使神经细胞、心肌细胞供能不足、功能障碍，出现手足麻木、肌肉萎缩、心力衰竭、下肢水肿、神经功能退化等症状，被通称为“脚气病”。 简述体内、外物质氧化的共性和区别 共性①耗氧量相同。②终产物相同。③释放的能量相同。
区别：体外燃烧是有机物的C 和H 在高温下直接与O2 化合生成CO2 和H2O，并以光和热的形式瞬间放能；而生物氧化过程中能量逐步释放并可用于生成高能化合物，供生命活动利用。 简述生物体内二氧化碳和水的生成方式 ⑴CO2 的生成：体内CO2 的生成，都是由有机酸在酶的作用下经脱羧反应而生成的。根据释放CO2 的羧基在有机酸分子中的位置不同，将脱羧反应分为: α-单纯脱羧、α-氧化脱羧、β-单纯脱羧、β-氧化脱羧四种方式。 ⑵水的生成：生物氧化中的H2O 极大部分是由代谢物脱下的成对氢原子(2H)，经一系列中间传递体(酶和辅酶)逐步传递，最终与氧结合产生的。 试述体内两条重要呼吸链的排练顺序，并分别各举两种代谢物氧化脱氢 NADH 氧化呼吸链：顺序：NADH→FMN/（Fe-S）→CoQ→Cytb→c1→c→aa3 如异柠檬酸、苹果酸等物质氧化脱氢，生成的NADH+H+均分别进入NADH 氧化呼吸链进一步氧化，生成2.5 分子ATP。 琥珀酸氧化呼吸链：FAD·2H/（Fe-S）→CoQ→Cytb→c1→c→aa3 如琥珀酸、脂酰CoA 等物质氧化脱氢，生成的FAD·2H 均分别进入琥珀酸氧化呼吸链进一步氧化，生成1.5 分子ATP。 试述生物体内ATP的生成方式 生物体内生成ATP 的方式有两种：底物水平磷酸化和氧化磷酸化。
植物生理学与生物化学
农学门类联考 植物生理学与生物化学 植物生理学 一、单项选择题：l～15小题，每小题1分，共15分。下列每题给出的四个选项中，只有一个选项是符合题目要求的。 1. G-蛋白是一类具有重要生理调节功能的蛋白质，它在细胞信号转导中的作用是 A. 作为细胞质膜上的受体感受胞外信号 B. 经胞受体激活后完成信号的跨膜转换 C. 作为第二信号 D. 作为蛋白激酶磷酸化靶蛋白 2. 植物细胞进行无氧呼吸时 A. 总是有能量释放，但不一定有CO2释放 B. 总是有能量和CO2释放 C. 总是有能量释放，但不形成ATP D. 产生酒精或乳酸，但无能量释放 3. 以下关于植物细胞离子通道的描述，错误的是 A. 离子通道是由跨膜蛋白质构成的 B. 离子通道是由外在蛋白质构成的 C. 离子通道的运输具有一定的选择性 D. 离子通道的运输只能顺电化学势梯度进行
4. C3植物中，RuBp羧化酶催化的CO2固定反应发生的部位是 A. 叶肉细胞基质 B. 叶肉细胞叶绿体 C. 维管束鞘细胞机制 D. 维管束鞘细胞叶绿体 5. 细胞壁果胶质水解的产物主要是 A. 半乳糖醛酸 B. 葡萄糖 C. 核糖 D. 果糖 6. 叶片衰老过程中最先解体的细胞器是 A. 高尔基体 B. 内质网 C. 叶绿体 D. 线粒体 7. 某种长日植物生长在8h光期和16h暗期下，以下处理能促进其开花的是 A. 暗期中间用红光间断 B. 光期中间用黑暗间断 C. 暗期中间用逆红光间断 D. 按其中间用红光-远红光间断 8. 在其它环境条件适宜时，随环境温度升高，植物光和作用的光补偿点 A. 下降 B. 升高 C. 不变 D. 变化无规律 9. C4植物光和碳同化过程中，从叶肉细胞通过胞间连丝运输到维管束鞘细胞的C4-二羧酸是 A. 天冬氨酸或草酰乙酸 B. 草酰乙酸或苹果酸
2020年(生物科技行业)生物化学复习资料
（生物科技行业）生物化学 复习资料
生物化学复习资料 第壹章蛋白质 1，蛋白质含量=（总氮含量—无机氮含量）乘以6.25 2,氨基酸按含特殊基团的分类：a含羟基的氨基酸丝氨酸（Ser）酪氨酸（Tyr）b含巯基的氨基酸半胱氨酸（Cys） 3,氨基酸的分类:a非极性氨基酸丙氨酸（Ala）缬氨酸（Val）亮氨酸（Leu）异亮氨酸（Ile）苯丙氨酸（Phe）甲硫氨酸（Met）脯氨酸（Pro）色氨酸（Trp）b极性不带电荷甘氨酸（Gly）丝氨酸（Ser）苏氨酸（Thr）天冬酰胺(Asn)谷氨酰胺（Gln）酪氨酸（Tyr）半胱氨酸（Cys）c带负电荷天冬氨酸（Asp）谷氨酸（Glu）d带正电荷组氨酸（His）赖氨酸（Lys）精氨酸（Arg） 4，等电点调节氨基酸溶液的pH，使氨基酸分子上的氨基正离子和羧酸跟负离子解离度完全相同，即氨基酸所带净电荷为零。主要以俩性离子存在时，在电场中不向任何壹极移动，此时溶液的pH叫做氨基酸的等电点。 氨基酸在pH大于等电点的溶液中以阴离子存在，在pH小于等电点的溶液中主要以阳离子存在。 5，蛋白质的化学性质脯氨酸，羟脯氨酸和茚三酮反应生成黄色物质，其余а-氨基酸和茚三酮反应生成蓝紫色物质。 6，2，4—二硝基氟苯或丹磺酰氯测定蛋白质N端氨基酸。 7，壹个氨基酸的а—羧基和壹个氨基酸的а—氨基脱水缩合形成的共价键叫肽键由此形成的化合物称肽。 8，蛋白质的壹级结构指蛋白质中氨基酸的序列，氨基酸的序列多样性决定了蛋白质空间结构和功能的多样性。 9，稳定蛋白质空间结构的作用力主要是次级键，即氢键和盐键等非共价键，以及疏水
作用和范德华力。 10，蛋白质的二级结构指多肽主链有壹定周期性的，由氢键维持的局部空间结构。肽链形成螺旋，折叠，转角等有壹定规则的结构。 11，蛋白质的三级结构指球状蛋白的多肽链在二级结构，超二级结构，和结构域等结构层次的基础上，组装而成的完整的结构单元。 12，蛋白质的四级结构许多蛋白质有俩个或俩个之上的相互关联的具有三级结构的亚单位组成，其中每壹个亚单位称为亚基，亚基间通过非共价键聚合而形成特定的构象。蛋白质四级结构指分子中亚基的种类，数量以及相互关系。 13，蛋白质的变性指天然蛋白质因受理化性质的影响起分子内部原有的高度规律性结构发生变化，知识蛋白质的理化性质和生物学性质都有所改变但蛋白质的壹级结构不被破坏。变性的实质是肽链从卷曲变伸展的过程。 14，蛋白质变性的因素化学因素：强酸，强碱，尿素，胍，去污剂，重金属盐，三氯醋酸，磷钨酸，苦味酸，浓乙醇。物理因素：剧烈震荡或搅拌，紫外线及X射线照射，超声波等。蛋白质变性后的表现：①?生物学活性消失；②?理化性质改变：溶解度下降，黏度增加，紫外吸收增加，侧链反应增强，对酶的作用敏感，易被水解。蛋白质由于带有电荷和水膜，因此在水溶液中形成稳定的胶体。如果在蛋白质溶液中加入适当的试剂，破坏了蛋白质的水膜或中和了蛋白质的电荷，则蛋白质胶体溶液就不稳定而出现沉淀现象。沉淀机理：破坏蛋白质的水化膜，中和表面的净电荷。15，蛋白质的沉淀能够分为俩类：（1）可逆的沉淀：蛋白质的结构未发生显著的变化，除去引起沉淀的因素，蛋白质仍能溶于原来的溶剂中，且保持天然性质。如盐析或低温下的乙醇（或丙酮）短时间作用蛋白质。（2）不可逆沉淀：蛋白质分子内部结构发生重大改变，蛋白质变性而沉淀，不再能溶于原溶剂。如加热引起蛋白质沉淀，和重金属或某些酸类的反应都属于此类。
2014年414植物生理学与生物化学农学真题及答案
2014年全国硕士研究生入学统一考试农学门类联考植物生理学与生物化学试题解析 植物生理学 一、单项选择题：1～15小题，每小题1分，共15分。下列每题给出的四个选项中，只有一个选项是符合题目要求的。 1．磷脂酶C作用于质膜上的磷脂酰肌醇二磷酸，产生的胞内第二信使是 A.肌醇二磷酸和三酰甘油 B.肌醇三磷酸和二酰甘油 C.肌醇二磷酸和二酰甘油 D.肌醇三磷酸和三酰甘油 【参考答案】B 【考查知识点】考察植物信号转导系统。 2．植物细胞壁中含量最高的矿质元素是 A.镁 B.锌 C.钙 D.铁 【参考答案】C 【考查知识点】考察细胞壁的成分。 3．植物细胞膜上通道蛋白运输离子的特点是 A.顺电化学势梯度进行，有饱和效应 B.顺电化学势梯度进行，无饱和效应 C.逆电化学势梯度进行，有饱和效应 D.逆电化学势梯度进行，无饱和效应 【参考答案】B 【考查知识点】离子通道的特性
4．当土壤中却钼时，植物通常也表现出 A.缺氮症状 B.缺磷症状 C.缺钙症状 D.缺镁症状 【参考答案】A 【考查知识点】钼是硝酸还原酶的组分，缺乏会导致确氮症状 5．筛管受伤时，能及时堵塞筛孔的蛋白质是 A.扩张蛋白 B.肌动蛋白 C.G蛋白 D.P蛋白 【参考答案】D 【考查知识点】P蛋白的功能 6．根的向重力性生长过程中，感受重力的部位是 A.静止中心 B.根冠 C.分生区 D.伸长区 【参考答案】B 【考查知识点】向重力性的感应部位 7．植物抗氰呼吸途径中的交替氧化酶位于 A.线粒体内膜上 B.线粒体基质中 C.细胞质基质中 D.过氧化物酶体膜上【参考答案】A 【考查知识点】末端氧化酶的位置 8．植物吐水现象说明 A.水分向上运输的动力是蒸腾拉力 B.根系水势高于土壤溶液水势 C.内聚力保持了导管水柱的连续性 D.根系中存在使水分向上运输的压力【参考答案】D 【考查知识点】水分向上运输的动力
414植物生理学和生物化学
08年考研农学之植物生理学与生物化学测试三 植物生理学 一、单项选择题 1、叶绿体色素中，属于作用中心色素的是A、少数特殊状态的叶绿素a B. 叶绿素b C. 胡萝卜素 D. 叶黄素 2、苹果、梨的种子胚已经发育完全，但在适宜的条件仍不能萌发，这是因为A、种皮限制B、抑制物质C、未完全成熟D、促进物质 3、CTK/IAA比值高时，诱导愈伤组织形成A、木质部B、韧皮部C、根D、芽 4、光呼吸是一个氧化过程，被氧化的底物是 A. 丙酮酸 B. 葡萄糖 C. 乙醇酸 D.甘氨酸 5、植物细胞对离子吸收和运输时，膜上起生电质子泵作用的是 A. NAD激酶 B. 过氧化氢酶 C. H+ATP酶 D. 硝酸还原酶 6、参与糖酵解反应的酶主要存在于 A. 细胞膜上 B. 细胞质中 C. 线粒体中 D. 液泡内 7、目前认为，植物的保卫细胞中水势变化与——有关。 A. SO42- B. CO2 C. Na+ D. K+ 8、花粉管朝胚囊方向生长属于 A. 向重力性运动 B. 偏向性运动 C. 向化性运动 D. 感性运动 9、遇干旱时，植物体内大量积累 A. 脯氨酸与甜菜碱 B. 甜菜碱与CTK C. CTK与酰胺 D. 脯氨酸与生长素 10、叶片衰老时，植物体内发生一系列生理变化，其中蛋白质和RNA含量 A. 显著下降 B. 显著上升 C. 变化不大 D.蛋白质含量下降，RNA含量上升 11、植物体内有机物质长距离运输的主要途径是 A. 韧皮部中的导管 B. 木质部中的导管 C. 韧皮部的筛管 D. 木质部中的筛管 12、番茄采收前喷施合适浓度的——，可提早6-8天红熟。 A. 细胞分裂素 B. 赤霉素 C. 红花菜豆素 D. 乙烯利 13、小麦拔节期喷施——，可防止徒长，提高抗寒性。
大学生物化学复习资料
一、名词解释 1、血液：血液中的葡萄糖称为血糖。 2、糖原合成与分解：由单糖合成糖原的过程称为糖原合成。 糖原分解成葡萄糖的过程称为糖原的分解。 3、糖异生：由非糖物质合成葡萄糖的过程叫糖异生。 4、有氧氧化：指糖、脂肪、蛋白质在氧的参与下分解为二氧化碳和水，同时释放大量能量，供二磷酸腺苷(ADP)再合成三磷酸腺苷（ATP）。 5、三羧酸循环（TAC循环）：由乙酰CoA和草酰乙酸缩合成有三个羧基的柠檬酸, 柠檬酸经一系列反应, 一再氧化脱羧, 经α酮戊二酸、琥珀酸, 再降解成草酰乙酸。而参与这一循环的丙酮酸的三个碳原子, 每循环一次, 仅用去一分子乙酰基中的二碳单位, 最后生成两 分子的CO2 , 并释放出大量的能量。反应部位在线粒体基质。 6、糖酵解：是指细胞在细胞质中分解葡萄糖生成丙酮酸的过程。（在供氧不足时，葡萄糖在胞液中分解成丙酮酸，丙酮酸再进一步还原乳酸。） 7、血脂：血中的脂类物质称为血脂。 8、血浆脂蛋白：指哺乳动物血浆(尤其是人)中的脂-蛋白质复合物。（脂类在血浆中的存在形式和转运形式） 9、脂肪动员：指在病理或饥饿条件下，储存在脂肪细胞中的脂肪，被脂肪酶逐步水解为游离脂酸（FFA）及甘油并释放入血以供其他组织氧化利用，该过程称为脂肪动员。 （补充知识：脂肪酶—催化甘油三酯水解的酶的统称。甘油三酯脂肪酶—脂肪分解的限速酶。）10、酮体：在肝脏中，脂肪酸的氧化很不完全，因而经常出现一些脂肪酸氧化分解的中间产物，这些中间产物是乙酰乙酸、β-羟基丁酸及丙酮，三者统称为酮体。（知识补充：酮体是脂肪分解的产物，而不是高血糖的产物。进食糖类物质也不会导致酮体增多。）
生物化学或生物化学或植物生理学与生物化学生物化学部分
生物化学或生物化学或植物生理学与生物化学(生物化学部分)
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生物化学考试大纲 一、《生物化学》课程说明 生物化学亦即生命的化学，是从分子水平上研究生命现象化学本质的一门科学,是生命科学的核心课程。 通过本课程的学习，使学生掌握现代生物化学及分子生物学的基本理论,基础知识、基本技能,为进一步学习植物生理学,植物病理学，遗传与育种,微生物学等课程打好基础，并能运用生物化学及分子生物学的理论和技术指导专业实践。 二、《生物化学》考试大纲 （一)绪论 １、生物化学的概念，研究对象和主要内容。 ２、生物化学发展简史。 3、生物化学与其他学科的关系。 4、生物化学的应用与发展前景。 基本论点: 1、生物化学是生命的化学。 2、工农业生产推动了生物化学的发展。 3、生物化学是生命科学的领头科学。 （二)蛋白质 1、蛋白质的生物学意义和化学组成。 ２、氨基酸。 ３、肽。 ４、蛋白质的分子结构。 ５、蛋白质分子结构与功能的关系。 6、蛋白质的重要性质。 7、蛋白质的分类。 基本论点: １、蛋白质是由氨基酸构成的。 2、氨基酸具有解离特性、两性性质和特殊的物理化学性质。 3、蛋白质的结构具有层次性。 4、蛋白质的初级结构决定高级结构。 5、蛋白质的结构决定功能。 6、蛋白质具有两性解离、胶体、变性和沉淀的特性。 （三)酶 1、概述。 ２、酶的化学本质。 3、酶的分类及命名。 4、酶的专一性。 5、酶的作用机理。 6、影响酶促反映速度的因素。
2012-2013西农-生物化学复习提纲 (1)
生物化学复习题 C1绪论 什么是生物化学？ C2氨基酸 1. 写出20个基本氨基酸的单字符、三字符。 2. 根据结构特点对氨基酸进行分类。 3. 写出人体的十个必需氨基酸。 4. 计算氨基酸等电点pI（酸性氨基酸、碱性氨基酸、不带电氨基酸）。 5. 写出下列符号的中文名称：DNFB/FDNB、DNP－AA、PITC、PTH－AA、DNS-Cl 6. 名词解释：茚三酮反应、Sanger反应、Edman反应、简单蛋白、结合/缀合蛋白 7. 哪几种氨基酸在紫外光区有特征光吸收，最大吸收峰出现在多少波长？ C3蛋白质的共价结构 1. 说明凯氏（Kjedahl)定氮法的原理。 2. 说明蛋白质的分类。 3. 名词解释：肽和肽键、共价主链、氨基末端、羧基末端、同源蛋白质 4. 写出下列符号的中文名称：GSH、GSSG、MS 5. 说明蛋白质的化学结构/共价结构与一级结构的区别。 6. 说明蛋白质测序的一般步骤。 C4蛋白质三维结构 1. 名词解释：肽单位/平面、φ、ψ角、拉氏（构象）图、anfinsen原理、单体蛋白、寡/多聚蛋白、亚基 2. 比较下列概念：构型与构象、超二级结构和结构域（motif&domain） 3. 写出下列符号的中文名称：PDI、PPI、SDS、NMR、HPLC、IEF、PAGE 4. 说明研究蛋白质构象的方法和维持蛋白构象的作用力有哪些。 5. 说明蛋白质的结构层次。
6. 说明蛋白质二级结构主要有哪些，并举出实例。 C 5蛋白质功能 1. 名词解释：Hill plot、Bohr effect、别构效应 2. 写出下列符号的中文名称：BPG、ELISA 3. 说明镰状细胞贫血病的分子机理。 4. 举例说明蛋白质结构和功能的关系。（肌红蛋白与血红蛋白的结构与功能） C6蛋白质的重要性质 1.比较下列概念：等电点与等离（子）点、透析和超滤、盐析与盐溶、蛋白质的变性与复性、蛋白质的沉淀反应与变性 2.蛋白质分子量的测定方法有哪些？ 3.说明常用的蛋白质定量方法及原理。 4.说明蛋白质分离纯化的一般原则。 5.比较凝胶过滤/凝胶渗透/分子排阻层析和凝胶电泳中的分离原理。（分子筛效应） C7酶 1.说明酶的概念与分类。 2.酶的特点有哪些？ 3.说明酶的国际系统命名（命名、编号、分类）。 4.名词解释：酶活力、活力单位、比活力、转换数、核酶、抗体酶、活化能、多酶系统/复合体、过渡态 5. 称取25mg蛋白酶粉配成25ml酶溶液，从中取出0.1ml酶液，以酪蛋白为底物测定酶活力，得知每小时产生1 500μg酪氨酸。另取2ml酶液，用凯氏定氮法测得蛋白氮为0.2mg。若以每分钟产生1μg酪氨酸的酶量为1个活力单位计算，根据以上数据，求： ①1ml酶液中所含蛋白质的量及活力单位数；②比活力；③1克酶制剂的总蛋白含量及总活力
802生物化学或338生物化学或804植物生理学与生物化学(生物化学部分)
生物化学考试大纲 一、《生物化学》课程说明 生物化学亦即生命的化学，是从分子水平上研究生命现象化学本质的一门科学，是生命科学的核心课程。 通过本课程的学习，使学生掌握现代生物化学及分子生物学的基本理论，基础知识、基本技能，为进一步学习植物生理学，植物病理学，遗传与育种，微生物学等课程打好基础，并能运用生物化学及分子生物学的理论和技术指导专业实践。 二、《生物化学》考试大纲 （一）绪论 1、生物化学的概念，研究对象和主要内容。 2、生物化学发展简史。 3、生物化学与其他学科的关系。 4、生物化学的应用与发展前景。 基本论点： 1、生物化学是生命的化学。 2、工农业生产推动了生物化学的发展。 3、生物化学是生命科学的领头科学。 （二）蛋白质 1、蛋白质的生物学意义和化学组成。 2、氨基酸。 3、肽。 4、蛋白质的分子结构。 5、蛋白质分子结构与功能的关系。 6、蛋白质的重要性质。 7、蛋白质的分类。 基本论点： 1、蛋白质是由氨基酸构成的。 2、氨基酸具有解离特性、两性性质和特殊的物理化学性质。 3、蛋白质的结构具有层次性。 4、蛋白质的初级结构决定高级结构。 5、蛋白质的结构决定功能。 6、蛋白质具有两性解离、胶体、变性和沉淀的特性。 （三）酶 1、概述。 2、酶的化学本质。 3、酶的分类及命名。 4、酶的专一性。 5、酶的作用机理。
6、影响酶促反映速度的因素。 7、调节酶 基本论点： 1、酶是一种具有生物活性的大分子。 2、酶可以降低反应活化能，增加反应速度。 3、酶催化作用具有条件温和，催化效率高，专一性强，可调节等特点。 4、酶催化反应要先形成中间产物。 5、酶促催化作用的锁钥学说和诱导契合学说。 6、底物浓度与酶促反应速度呈线性关系。 7、Km值可近似地表示底物与酶的亲和力。 8、竞争性抑制作用最大反应速度不变，Km增加，非竞争性抑制作用最大反应速度减少，Km不变，反竞争性抑制作用最大反应速度减少，Km减少。 9、变构酶的动力学曲线为S形曲线，解释其作用机理有齐变模型和序变模型。 10、同工酶是指能依据相同的化学反应，而结构不同的一组酶。 （四）核酸化学 1、核酸的种类和生物学功能。 2、核苷酸。 3、DNA的分子结构。 4、RNA的分子结构。 5、核酸的理化性质。 基本论点： 1、核苷酸是核酸的基本构成单位。 2、DNA由四种脱氧核糖核苷酸构成，RNA由四种核糖核苷酸构成。 3、核苷酸由磷酸二酯键连接形成核酸。 4、DNA由走向相反的两股链条形成双螺旋结构。 （五）生物膜的组成与结构 1、生物膜的组成。 2、生物膜的流动性。 3、生物膜的分子结构。 基本论点： 1、生物膜主要由蛋白质、脂质、多糖类组成。 2、膜脂的流动性、膜蛋白的运动性。 3、生物膜的“流动镶嵌”模型。 （六）生物氧化与氧化磷酸化 1、概述。 2、生物氧化的特点和方式。 3、电子传递链。 4、氧化磷酸化。 基本论点： 1、生物氧化是在温和条件下逐步氧化的过程。 2、电子传递链中电子的流向是从低电位向高电位流动。 3、线粒体内氧化作用的发生偶联着磷酸化作用。
生物化学复习提纲
生物化学复习提纲文件排版存档编号：[UYTR-OUPT28-KBNTL98-UYNN208]
生物化学复习提纲 第一章蛋白质化学 1. 简述蛋白质的功能： ①催化功能-酶 ②调控功能-激素、基因调控因子 ③贮存功能-乳、蛋、谷蛋白 ④转运功能-膜转运蛋白、血红/血清蛋白 ⑤运动功能-鞭毛、肌肉蛋白 ⑥结构成分-皮、毛、骨、牙、细胞骨架 ⑦支架作用-接头蛋白 ⑧防御功能-免疫球蛋白 2. 蛋白质含氮量16%，凯氏定氮法； 蛋白质含量 = 每克样品中含氮的克数× 凯氏定氮法 蛋白质与硫酸和催化剂一同加热消化，分解氨与硫酸结合。然后碱化蒸馏使氨游离，用硼酸吸收后再以酸滴定，根据酸的消耗量乘以换算系数，即为蛋白质含量 3. 酸性氨基酸，碱性氨基酸，芳香族氨基酸，亚氨基酸，含硫氨基酸，含羟基氨基酸 酸性氨基酸： Asp、 Glu
碱性氨基酸：Arg、Lys、His，另外还有：羟赖氨酸（Hyl）、羟脯氨酸（Hyp）、胱氨酸 芳香族氨基酸：Phe、Try、Tyr 亚氨基酸：Pro 含硫氨基酸：Cys、Met 含羟基氨基酸：Ser、Thr 4. 必需氨基酸，非必需氨基酸； 必需氨基酸：异亮氨酸（Iso）、亮氨酸（Leu）、赖氨酸（Lys）、蛋氨酸（Meth）、苯丙氨酸（Phe）、苏氨酸（Thre）、色氨酸（Try）和缬氨酸（Viline） 非必需氨基酸： 5. 手性和比旋光度的偏转方向是否有一致性； AA的手性D，L与比旋光度的偏转方向并没有一致性。 6. 具有近紫外光吸收的氨基酸； Tyr/Trp/Phe 7. 氨基酸的等电点； ①当溶液为某一pH值时，AA主要以兼性离子的形式存在，分子中所含的正负电荷数目正好相等，净电荷为0。这一pH值即为AA的等电点（pI）。 ②在pI时，AA在电场中既不向正极也不向负极移动，即处于两性离子状态。8；蛋白质的一级结构； 蛋白质多肽链的氨基酸排列顺序——蛋白质的一级结构 9、肽键中C-N键的性质及肽平面；
大学期末复习试题资料整理生化期末复习资料
2016—2017学年度第一学期 食品科学与工程学院《生物化学》期末考试试卷 注意事项:1. 考生务必将自己姓名、学号、专业名称写在指定位置； 2. 密封线和装订线内不准答题。 一、名词解释 (共8小题,每小题2.5分,共20分,答案写在试题第8页) 1. 蛋白质的一级结构 2. 变构效应 3. 透析 4. 增色效应 5.糖酵解 6. 三羧酸循环 7.半保留复制 8. 激素水平代谢调节 二、填空题(共40空,每空0.5分,共20分) 1、蛋白质可受 酸 、 碱 、或 酶 的作用而水解,最后彻底水解为各种 氨基酸 的 混合物。 2、酶活性中心与底物相结合那些基因团称 结合基因 ,而起催化作用的那些基因团称 催化基因 。 3、核酸完全水解的产物是 磷酸 , 含氮碱基 和 戊糖 。 其中 含氮碱基 又可分为 嘌呤 碱和 嘧啶 碱。 4、大多数蛋白质中氮的含量较恒定,平均为__16_%,如测得1克样品含氮量为10mg,则蛋白质含量为 __6.25__%。
5、由于蛋白质分子中的酪氨酸、色氨酸和苯丙氨酸在分子结构中含有__共轭__双键,所以在波长__280nm__处有特征性吸收峰,该特点称为蛋白质的__紫外吸收__性质。 6、当非竞争性抑制剂存在时,酶促反应动力学参数如下Km__不变__,Vmax__降低__。 7、决定蛋白质的空间构象和生物学功能的是蛋白质的__一__级结构,该结构是指多肽链中__氨基酸残疾__的排列顺序。 8、最适温度__不是__酶的特征性常数,它与反应时间有关,当反应时间延长时,最适温度可以__降低__。 9、DNA分子中,两条链通过碱基间的__氢键__相连,碱基间的配对原则是A对__T__、__G__对__C__。 10、三羧酸循环过程中有_____4______次脱氢和_____2____次脱羧反应；该循环的三个限速酶是___柠檬酸合成酶___、____异柠檬酸脱氢酶____和___α—酮戊二酸脱氢酶____ 11、tRNA的三叶草型结构中,其中氨基酸臂的功能是__与氨基酸结合___,反密码环的功能是__识别并结合mRNA__。 12、DNA复制时,连续合成的链称为__前导链__链；不连续合成的链称为__后随链__链。 13、RNA的转录过程分为__起始___、___延长___和__终止__三个阶段。 14、糖异生的主要器官是线粒体。 三、单项选择题(共10小题,每小题1分,共10分) 1.下面好有两个羧基的氨基酸是( D ) A.精氨酸 B.甘氨酸 C.色氨酸 D.谷氨酸 2.下列叙述中不属于蛋白质一级结构内容的是( C ) A.多肽链中氨基酸残基的种类、数目、排列次序 B.多肽链中氨基酸残基的键链方式 C.多肽链中主肽链的空间走向,如a-螺旋 D.胰岛分子中A链与B链间含有两条二硫键,分别是A7-S-S-B7,A20-S-S-B19 3.下列辅因子中,不包含腺苷酸的辅因子是( C ) A.CoA B.NAD＋ C.FMN D.维生素C