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山东大学网络教育学院生物化学B卷试题及答案

生物化学模拟题2

一、填空题

1.能进行糖异生补充血糖的器官有肝和肾。

2.ATP与肌酸反应生成磷酸肌酸,催化该反应的酶是肌酸激酶。

3.蛋白质的一级结构是 N-端至C-端的氨基酸排列顺序，主要化学键是肽键，有些蛋白质还包含二硫键。

4.核蛋白体大亚基上有 50S 位和 60S 位。

5.PKA被激活后，在/或残基磷酸化的功能。

6. 5.PCR的基本反应步骤包括：变性、退火和延伸。

二、A型选择题

C1.不出现于蛋白质中的氨基酸是

A.半胱氨酸

B.组氨酸

C.瓜氨酸

D.精氨酸

E.赖氨酸

C2.含有较多稀有碱基的核酸是

A.rRNA

B.mRNA

C.tRNA

D.核仁DNA

E.线粒体DNA

E3.关于酶活性中心的叙述错误的是:

A．具有结合基团 B．具有催化基团

C．底物转变为产物的部位 D．酶分子特定空间结构的区域

E．改变空间构象不影响酶活性

D4.合成糖原的活性葡萄糖形式是

A.葡萄糖

B.G-6-P

C.G-1-P

D.UDPG

E.CDPG

E5.参与脂肪酸β氧化的维生素有

A.VitB1、 VitB2、泛酸

B.VitB12、叶酸、VitB2

C.VitB6、泛酸、 VitB1

D.生物素、VitB6、泛酸

E.VitB2、 VitPP、泛酸

B6. 哪种脂蛋白运输内源性胆固醇

A.HDL

B.LDL

C.VLDL

D.CM

E.清蛋白

E7.如果某物质P/O比值为2.7，该物质脱下的2H从何处进入呼吸链？

A. FAD

B. Cytaa3

C. CoQ

D. Cytb

E. NAD+

D8.血氨的主要来源是

A. 蛋白质腐败作用产生

B.胺类物质释出的氨

C.肠菌尿素酶分解尿素产生

D.氨基酸脱氨基产成

E.肾小管中谷氨酰胺水解产生

C9.嘌呤核苷酸合成中首先合成的是

A.GMP

B.AMP

C. IMP

D.XMP

E.UMP

D10. 产生岡崎片段的原因是

A．DNA复制速度太快B．复制中缠绕打结生成

C．有多个复制起始点D．随从链复制与解链方向相反E．DNA滚环复制

C11. 剪切真核生物hnRNA的内含子依靠

A.SnRNP

B.限制性内切酶

C. 核酶

D.蛋白酶

E. RNase

B12. 限制性核酸内切酶

A.可将单链DNA任意切开

B.可将双链DNA特异切开

C.可将二个DNA分子连接起来

D.不受DNA甲基化影响

E.由噬菌体提取而得

B13.以IP3和DAG为第二信使的双信号途径是

A．cAMP-蛋白激酶途径

B．Ca2+-磷脂依赖性蛋白激酶途径

C．cGMP-蛋白激酶途径

D．酪氨酸蛋白激酶途径

E．核因子κB途径

A14.胆红素的生成主要来自

A.血红蛋白

B.含铁卟啉酶

C.细胞色素

D.过氧化物酶

E.肌红蛋白

D15.下列哪种胆汁酸是次级胆汁酸

A.甘氨胆酸

B.鹅脱氧胆酸

C.牛磺胆酸

D.石胆酸

E.胆酸

三、名词解释

2.钙调蛋白（CaM）：又称钙调素、携钙素,简称CaM),是一种能与钙离子结合的蛋白质,普遍存在真核生物细胞中。

3. 蛋白质的腐败作用：是指肠道细菌对未被消化道蛋白质以及未被吸收的消化道产物进行无氧分解的反应过程。

4 .核蛋白体循环：核蛋白体循环的意义最简单的讲就是合成肽链,通过核蛋白体循环肽链得到合成、延长、终止。

四、问答题

1.酮体是怎样生成的? 有何生理意义？

酮体是脂肪酸在肝代谢的中间产物。它的生成：肝C线粒体中具有活性很强的生成酮体的酶，可将脂肪酸B-氧化生成的乙酰CoA一部分通过三羧酸循环氧化成CO2,H2O和能量。另一部分乙酰CoA 转变成酮体。

它的生理意义就是：在肝外组织细胞内重新转变成乙酰CoA供组织氧化利用。生理意义：当饥饿或血糖较低时，可代替葡萄糖成脑组织及肌肉组织的主要能源。

2. 简述DNA双螺旋结构模型的特点。

（1）DNA分子是由两条长度相同，方向相反的多聚脱氧核苷酸链平行围绕同一中心轴形成的双排螺旋结构;两螺旋都是右手螺旋，双螺旋表面有深沟和浅沟。

（2）各脱氧核苷酸中磷酸和脱氧核糖基借磷酸二酯键相连形成的糖-磷酸骨架是螺旋的主链部分，幷位于螺旋外侧；各碱基则从骨架突出指向螺旋的内侧，碱基平面都垂直于螺旋的纵轴。

（3）两条多聚脱氧核苷酸链通过碱基间的氢链连接，一条链中的腺嘌呤必定与另一条链中的胸嘧啶配对（A-T)；鸟嘌呤必定与胞嘧啶配对（G-C)，这种碱基间的氢链连接配对原则称为碱基互补规则。

3. 简述转录与复制的异同点?

相同点：都以DNA分子为模板；都遵循碱基配对原则合成出新的链来；都需要酶的催化。

不同点：复制是合成DNA双链，而转录是合成RNA单链；DNA复制中的酶有校正功能，而转录的没有；复制用的原料是dNTP,而转录用原料的是NTP.

2017年山东大学硕士研究生自命题科目生物化学(生)考试大纲

839－生物化学（生）一、考试性质生物化学入学考试是为我校生命科学学科招收硕士研究生而进行的水平考试。通过该门课程的考试以真实反映考生对生物化学基本概念和基本理论的掌握程度以及综合运用所学的知识分析相关问题和解决问题的能力与水平，可以作为我校选拨硕士研究生的重要依据。二、考试要求生物化学考试旨在考查考生对生物化学基本知识、基本理论的掌握程度，并在考察考生基础理论知识掌握的基础上，注重考查考生运用生物化学基础知识分析问题、解决问题的能力。三、考试形式与试卷结构 1. 考试方式：闭卷，笔试 2. 考试时间：180分钟 3. 题型主要包括名词解释、判断题、简答题、计算及分析性问答题四、考试内容考试内容将涉及生物化学的如下内容：（1）生物分子的结构、组成、性质和功能；（2）生物分子特别是生物大分子的分离与分析方法；（3）生物体内的能量转化、利用和调节；（4）生物大分子的分解与合成代谢；（5）生物信息分子的复制、转录、表达和调节等基本理论。并考查学生运用上述知识的综合和分析能力。各部分的基本内容如下：（一）糖生物化学 1. 单糖 2. 单糖的结构、性质、构象与构型、变旋 3. 寡糖 4. 多糖（二）脂类生物化学 1. 甘油三酯 2. 结构与性质，甘油三脂的皂化值（价）、酸值（价）、碘值（价）、乙酰化值（价）磷脂 3. 分类、性质与功能 4. 结合酯

5. 固醇类化合物（三）蛋白质化学 1. 蛋白质的重要功能及元素组成 2. 蛋白质的重要功能； 3. 蛋白质的元素组成 4. 氨基酸 5. 氨基酸的结构特点及分类； 6. 必需氨基酸； 7. 蛋白质的稀有氨基酸 8. 非蛋白质氨基酸； 9. 氨基酸的性质 10. 肽 11. 肽键及肽链； 12. 肽的命名及结构； 13. 天然存在的活性寡肽 14. 蛋白质的分子结构 15. 蛋白质的一级结构； 16. 蛋白质的二级结构 17. 超二级结构及结构域 18. 蛋白质的三级结构 19. 蛋白质的四级结构 20. 蛋白质结构与功能的关系 21. 蛋白质一级结构与功能的关系 22. 蛋白质的空间结构与功能的关系 23. 蛋白质的重要性质 24. 蛋白质的两性性质和等电点； 25. 蛋白质的胶体性质与蛋白质的沉淀 26. 蛋白质的变性与复性； 27. 蛋白质的颜色反应 28. 蛋白质的分类 29. 蛋白质的分离提纯及分子量测定 30. 蛋白质分离纯化 31. 蛋白质分子质量的测定（四）核酸化学

生物化学实验的答案

生物化学实验的答案 Document number【980KGB-6898YT-769T8CB-246UT-18GG08】

生物化学实验的答案一、理论考试部分 1.醋酸纤维薄膜电泳时，点样的一端应靠近电极的哪一端为什么 2. 答：负极。因为血清中各种蛋白质在PH为8.6的环境中均带负电，根据同性相吸，异性相斥原理，点样端在负极时蛋白质向正极泳动从而实现蛋白质分离。 3.用分光光度计测定物质含量时，设置空白对照管的意义是什么？答：空白对照是为了排除溶剂对吸光度的影响。溶液的吸光度表示物质对光的吸收程度，但是作为溶剂也能吸收，反射和透射一部分的光，因此必须以相同的溶剂设置对照，排除溶剂对吸光度的影响。 4.简述血清蛋白的醋酸纤维薄膜电泳的原理？答：血清蛋白中各种蛋白质离子在电场力的作用下向着与自身电荷相反的方向涌动，而各种蛋白质等电点不同，且在PH为8.6时所带电荷不同，分子大小不等，形状各有差异，所以在同一电泳下永动速度不同从而实现分离。 5.何谓R f值？影响R f值的主要因素是什么？答：Rf是原点到层析中心的距离与原点到溶剂前沿的距离之比。Rf的大小与物质的结构，性质，溶剂系统，层析滤纸的质量和层析温度有关， 6.什么是盐析盐析会引起蛋白质变性吗一般我们用什么试剂做盐析的实验答：盐析是指当溶液中的中性盐持续增加时，蛋白质的溶解度下降，当中性盐的浓度达到一定程度的时候，蛋白质从溶液中析出的现象。盐析不会引起蛋白质的变性。一般用饱和硫酸铵溶液进行盐析。 7.简述DNS法测定还原糖浓度的实验原理？答：还原糖与DNS在碱性条件下加热被氧化成糖酸，而DNS被还原为棕红色的3-氨基-5-硝基水杨酸。在一定范围内还原糖的量与3-氨基-5硝基水杨酸颜色的深浅成正比，用分光光度计测出溶液的吸光度，通过查对标准曲线可计算出3-氨基-5硝基水杨酸的浓度，从而得出还原糖的浓度。 8.依据我们所做的实验，说明影响蛋白质沉淀的因素是什么影响蛋白质变性的因素是什么沉淀和变性有何联系答：水溶液中的蛋白质分子由于表面形成水化层和双电层从而形成稳定的亲水胶体颗粒，在一定的理化因素影响下蛋白质颗粒因失去电荷和脱水而沉淀。这些因素包括溶液的酸碱度、盐溶液的浓度、温度、重金属离子以及有机溶剂等。变性蛋白质不一定沉淀，沉淀的蛋白质不一定变性。 8. 什么是碘值脂肪的不饱和程度越大，碘值越大吗在测定碘值的实验中，氯仿的作用是什么答：每100g脂肪所吸收的碘的克数，即脂肪的碘值。脂肪的不饱和度越大，碘值就越大。氯仿作为溶剂，去溶解脂肪。

2016年山东大学生化考研真题(完整版)凯程首发

凯程考研集训营，为学生引路，为学员服务！第 1 页共 1 页 2016年山东大学生化考研真题（完整版）凯程首发刚考完2016考研初试，凯程教育的电话瞬间变成了热线，同学们兴奋地汇报自己的答题情况，几乎所有内容都在凯程考研集训营系统训练过，所考专业课难度与往年相当，答题的时候非常顺手，相信凯程的学员们对此非常熟悉，预祝亲爱的同学们复试顺利。考研分笔试、面试，如果没有准备，或者准备不充分，很容易被挂掉。如果需要复试的帮助，同学们可以联系凯程老师辅导。下面凯程老师把专业的真题全面展示给大家，供大家估分使用，以及2017年考研的同学使用，本试题凯程首发! 一、名解 2’ 1.核酶 2.必需氨基酸 3.必需脂肪酸 4.亲合层析 5.超二级结构 6.半不连续复制 7.冈崎片段 8.盐析作用 9.非竞争性抑制作用 10.Q 循环 11.卡尔文循环 12.中心法则 13.阻遏蛋白 14.外显子 15.磷氧比二、判断 1’ 三、简答 4’10个 1.TCA 循环生物学意义？ 2.PRPP 的生物学功能？ 3.TPP 中文、参与反应类型 4.给了三组特定多肽和ph ，问其溶解度哪组最高，我不会也没记住 5.2,3-BPG 位于血红蛋白四级结构分子一个空穴内部，如果发生变异2,3-BPG 位于Hb 表面会怎样？ 6.别嘌呤醇治疗痛风机制原理？ 7.细胞内核酸分布及RNA 种类、结构特征、主要功能？ 8.说明非编码密码子UAA 、UAG 、UGA 的意义 9.不同的三磷酸核苷酸参与不同生物反应，写出四种三磷酸核苷酸参与的生物合成反应 10. 四、问答 8 8 8 8 9 9 1.经典实验填表（往年考过两次，这里就不画表了） 2.丙氨酸等电点时为何主要以兼性离子形式存在，而不是不带电荷？计算推导不带电荷的形式的分子有多少？ 3.为什么说葡萄糖-6-磷酸是各个糖代谢的交叉点？ 4.肌红蛋白与血红蛋白在与O2结合的动力学不同原因？血红蛋白氧结合能力影响因素、原理？ 5.DNA 复制中为何标记胸腺嘧啶？为何用H3？用P 呢？ 6.关于PCR 的，缺少引物？退火温度45℃？高温95？引物与模板不同部位都可结合会怎样？只有一个拷贝，一条模板连断裂会怎样？

山东大学生物化学期末试题3答案讲解学习

2005年生物化学下册考试题（B）一、名词解释(20) 1、乙醛酸循环（2分）是某些植物，细菌和酵母中柠檬酸循环的修改形式，通过该循环可以收乙乙酰CoA经草酰乙酸净生成葡萄糖。乙醛酸循环绕过了柠檬酸循环中生成两个CO2的步骤。 2、无效循环（futile cycle）（2分）也称为底物循环。一对酶催化的循环反应，该循环通过ATP的水解导致热能的释放。Eg葡萄糖+A TP=葡萄糖6-磷酸+ADP与葡萄糖6-磷酸+H2O=葡萄糖+P i反应组成的循环反应，其净反应实际上是ＡＴＰ＋Ｈ２Ｏ＝ＡＤＰ＋Ｐi。 3、糖异生作用（2分）由简单的非糖前体转变为糖的过程。糖异生不是糖酵解的简单逆转。虽然由丙酮酸开始的糖异生利用了糖酵解中的七步进似平衡反应的逆反应，但还必需利用另外四步酵解中不曾出现的酶促反应，绕过酵解过程中不可逆的三个反应 4、Lesch-Nyhan综合症（Lesch-Nyhan syndrome）（2分）也称为自毁容貌症，是由于次黄嘌呤-鸟嘌呤磷酸核糖转移酶的遗传缺陷引起的。缺乏该酶使得次黄嘌呤和鸟嘌呤不能转换为IMP和GMP，而是降解为尿酸，过量尿酸将导致Lesch-Nyhan综合症。 5、Klenow片段（Klenow fragment）（2分） E.coli DNA聚合酶I经部分水解生成的C末端605个氨基酸残基片段。该片段保留了DNA 聚合酶I的5ˊ-3ˊ聚合酶和3ˊ-5ˊ外切酶活性，但缺少完整酶的5ˊ-3ˊ外切酶活性。 6、错配修复（mismatch repair）（2分）在含有错配碱基的DNA分子中，使正常核苷酸序列恢复的修复方式。这种修复方式的过程是：识别出下正确地链，切除掉不正确链的部分，然后通过DNA聚合酶和DNA连接酶的作用，合成正确配对的双链DNA。 7、外显子（exon）（2分）既存在于最初的转录产物中，也存在于成熟的RNA分子中的核苷酸序列。术语外显子也指编码相应RNA内含子的DNA中的区域。 8、（密码子）摆动（wobble）（2分）处于密码子3ˊ端的碱基与之互补的反密码子5ˊ端的碱基（也称为摆动位置），例如I可以

生物化学王镜岩(第三版)课后习题解答

第一章糖类提要糖类是四大类生物分子之一，广泛存在于生物界，特别是植物界。糖类在生物体内不仅作为结构成分和主要能源，复合糖中的糖链作为细胞识别的信息分子参与许多生命过程，并因此出现一门新的学科，糖生物学。多数糖类具有(CH2O)n的实验式，其化学本质是多羟醛、多羟酮及其衍生物。糖类按其聚合度分为单糖，1个单体；寡糖，含2-20个单体；多糖，含20个以上单体。同多糖是指仅含一种单糖或单糖衍生物的多糖，杂多糖指含一种以上单糖或加单糖衍生物的多糖。糖类与蛋白质或脂质共价结合形成的结合物称复合糖或糖复合物。单糖，除二羟丙酮外，都含有不对称碳原子(C*)或称手性碳原子，含C*的单糖都是不对称分子，当然也是手性分子，因而都具有旋光性，一个C*有两种构型D-和L-型或R-和S-型。因此含n个C*的单糖有2n个旋光异构体，组成2n-1对不同的对映体。任一旋光异构体只有一个对映体，其他旋光异构体是它的非对映体，仅有一个C*的构型不同的两个旋光异构体称为差向异构体。单糖的构型是指离羧基碳最远的那个C*的构型，如果与D-甘油醛构型相同，则属D系糖，反之属L 系糖，大多数天然糖是D系糖Fischer E论证了己醛糖旋光异构体的立体化学，并提出了在纸面上表示单糖链状立体结构的Fischer投影式。许多单糖在水溶液中有变旋现象，这是因为开涟的单糖分子内醇基与醛基或酮基发生可逆亲核加成形成环状半缩醛或半缩酮的缘故。这种反应经常发生在C5羟基和C1醛基之间，而形成六元环吡喃糖(如吡喃葡糖)或C5经基和C2酮基之间形成五元环呋喃糖(如呋喃果糖)。成环时由于羰基碳成为新的不对称中心，出现两个异头差向异构体，称α和β异头物，它们通过开链形式发生互变并处于平衡中。在标准定位的Hsworth式中D-单糖异头碳的羟基在氧环面下方的为α异头物，上方的为β异头物，实际上不像Haworth式所示的那样氧环面上的所有原子都处在同一个平面，吡喃糖环一般采取椅式构象，呋喃糖环采取信封式构象。单糖可以发生很多化学反应。醛基或伯醇基或两者氧化成羧酸，羰基还原成醇；一般的羟基参与成脂、成醚、氨基化和脱氧等反应；异头羟基能通过糖苷键与醇和胺连接，形成糖苷化合物。例如，在寡糖和多糖中单糖与另一单糖通过O-糖苷键相连，在核苷酸和核酸中戊糖经N-糖苷键与心嘧啶或嘌呤碱相连。生物学上重要的单糖及其衍生物有Glc, Gal，Man, Fru,GlcNAc, GalNAc,L-Fuc,NeuNAc (Sia),GlcUA 等它们是寡糖和多糖的组分,许多单糖衍生物参与复合糖聚糖链的组成，此外单糖的磷酸脂，如6-磷酸葡糖，是重要的代谢中间物。蔗糖、乳糖和麦芽糖是常见的二糖。蔗糖是由α-Glc和β- Fru在两个异头碳之间通过糖苷键连接而成，它已无潜在的自由醛基，因而失去还原，成脎、变旋等性质，并称它为非还原糖。乳糖的结构是Gal β(1-4)Glc，麦芽糖是Glcα(1-4)Glc,它们的末端葡萄搪残基仍有潜在的自由醛基，属还原糖。环糊精由环糊精葡糖基转移酶作用于直链淀粉生成含6,7或8个葡萄糖残基，通过α-1,4糖苷键连接成环，属非还原糖，由于它的特殊结构被用作稳定剂、抗氧化剂和增溶剂等。淀粉、糖原和纤维素是最常见的多糖，都是葡萄糖的聚合物。淀粉是植物的贮存养料，属贮能多糖，是人类食物的主要成分之一。糖原是人和动物体内的贮能多糖。淀粉可分直链淀粉和支链淀粉。直链淀粉分子只有α-1,4连键，支链淀粉和糖原除α-1,4连键外尚有α-1,6连键形成分支，糖原的分支程度比支链淀粉高。纤维素与淀粉、糖原不同，它是由葡萄糖通过β-1.4糖苷键连接而成的，这一结构特点使纤维素具有适于作为结构成分的物理特性，它属于结构多糖。肽聚糖是细菌细胞壁的成分，也属结构多糖。它可看成由一种称胞壁肽的基本结构单位重复排列构成。胞壁肽是一个含四有序侧链的二糖单位，G1cNAcβ(1-4)MurNAc，二糖单位问通过β-1,4连接成多糖，链相邻的多糖链通过转肽作用交联成一个大的囊状分子。青霉素就是通过抑制转肽干扰新的细胞壁形成而起抑菌作用的。磷壁酸是革兰氏阳性细菌细胞壁的特有成分;脂多糖是阴性细菌细胞壁的特有成分。糖蛋白是一类复合糖或一类缀合蛋白质。许多内在膜蛋白质和分泌蛋白质都是糖蛋白。糖蛋白和糖脂中的寡糖链，序列多变，结构信息丰富，甚至超过核酸和蛋白质。一个寡糖链中单糖种类、连接位置、异

山东大学医学院08年生化试题(内部资料)

山东大学医学院（2008——2009学年第1学期） 2007级医、药、卫、口、护专业生物化学试题（B 卷）一．名词解释：（每题 4 分，共20分） 1. Domain ： 2. allosteric enzyme ： 3．β-oxidation of fatty acids

4．oxidative phosphorylation 5．one carbon unit 二．选择题： 1 分，共 30 分） 1．蛋白质分子合成加工后才出现的氨基酸是 A ．脯氨酸 B ．赖氨酸 C ．羟脯氨酸 D ．谷氨酰胺 E ．丝氨酸 2．维持蛋白质一级结构的主要化学键是 A. 离子键 B. 二硫键 C. 疏水作用 D. 肽键 E. 氢键 3．氨基酸在等电点时是 A ．非极性分子 B ．疏水分子 C ．兼性离子 D ．阳离子

E ．阴离子 4．关于酶活性中心的叙述，错误的是 A ．一级结构上相互接近的基团构成 B ．酶在此与底物结合 C ．具有特定空间构象 D ．包括结合基团和催化基团 E ．底物在此转变为产物 5．关于K m 和V max 的意义,不正确的是: A ．K m 是酶的特征常数 B ．K m 是酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度 C ．K m 越大,酶与底物的亲和力越大 D ．V max 的值与酶浓度成正比 E ．K m 值与酶所催化的底物有关 6．酶原没有酶活性是因为 A ．缺乏辅助因子 B ．缺乏糖基化部位 C ．活性中心未形成或未暴露 D ．活性中心缺乏二硫键 E ．缺乏活性中心外的必需基团 7．关于同工酶的叙述，错误的是 A ．生物学性质相同 B ．酶分子一级结构不同 C ．同工酶各成员K m 值不同 D ．是一组催化相同化学反应的酶 E ．酶分子活性中心结构相同 8. 下列中不参与丙酮酸氧化脱羧反应的辅酶是

生物化学实验理论考试题答案

生物化学实验理论考试题答案 1.醋酸纤维薄膜电泳时点样端应靠近电极的哪一端，为什么？答；电泳时点样端应靠近负极，因为血清中各种蛋白质在PH为8.6的环境中均带负电，根据同性相吸，异性相斥原理，点样端在负极时蛋白质向正极泳动从而实现蛋白质分离。 2.用分光光度计测定物质含量时，设置空白对照管的作用,为什么？答；空白对照是为了排除溶剂对吸光度的影响。溶液的吸光度表示物质对光的吸收程度，但是作为溶剂也能吸收，反射和透射一部分的光，因此必须以相同的溶剂设置对照，排除溶剂对吸光度的影响。 3.简述血清蛋白的醋酸纤维薄膜的电泳原理？答；血清蛋白中各种蛋白质离子在电场力的作用下向着与自身电荷相反的方向涌动，而各种蛋白质等电点不同，且在PH为8.6时所带电荷不同，分子大小不等，形状各有差异，所以在同一电泳下永动速度不同从而实现分离。 4.何谓Rf值？影响Rf值的因素？答;Rf是原点到层析中心的距离与原点到溶剂前沿的距离之比。Rf的大小与物质的结构，性质，溶剂系统，层析滤纸的质量和层析温度有关，对同一种物质来讲Rf是一个常量。 5.什么是盐析？盐析会引起蛋白质的变性吗？一般用什么试剂? 答;盐析是指当溶液中的中性盐持续增加时，蛋白质的溶解度下降，当中性盐的浓度达到一定程度的时候，蛋白质从溶液中析出的现象。盐析不会引起蛋白质的变性，因为蛋白质的结构并未发生改变，去掉引起盐析的因素蛋白质仍能溶解；一般用饱和硫酸铵溶液进行盐析 6.简述DNS法测定还原糖浓度的实验原理？答;还原糖与DNS在碱性条件下加热被氧化成糖酸，而DNS被还原为棕红色的3-氨基-5-硝基水杨酸。在一定范围内还原糖的量与3-氨基-5硝基水杨酸颜色的深浅成正比，用分光光度计测出溶液的吸光度，通过查对标准曲线可计算出3-氨基-5硝基水杨酸的浓度，从而得出还原糖的浓度。 7.影响蛋白质沉淀的因素是什么？沉淀和变性有什么联系？答;水溶液中的蛋白质分子由于表面形成水化层和双电层从而形成稳定的亲水胶

山东大学硕士研究生入学生物化学考试题10答案

2003年硕士研究生入学考试题（第二部分）10 科目：生物化学（允许带简易计算器进行有关计算题的运算）一、名词解释（每词2分，共12分） 1．氧化磷酸化氧化磷酸化作用是将在生物氧化过程中(即电子传递过程中)所释放的自由能转移至ADP生成ATP的过程。 2．Q循环在电子传递链的电子传递过程中，电子经传递链复合物的流动模型，使辅酶Q不断由醌型、半醌、氢醌不同的氧化还原状态再到半醌、醌之间发生循环变化，再这一过程中，从线粒体膜内侧运送质子和传递电子，形成一个膜内循环，每一循环释放4H+到内膜外空间 3．β－氧化脂肪酸氧化的主要形式。脂肪酸在转变为酯酰CoA后，经过脱氢、加水、再脱氢和硫解后完成一个循环脂，生成乙酰CoA和少两个碳原子的酯酰 CoA。循环的第一步反应是从β－位碳原子开始的，所以称之为β－氧化。 4．联合脱氨氨基酸在生物体内经过转氨变成相应的α－酮酸，转出的氨基再经受体的氧化脱掉氨基。 5．无效循环生物组织内由两个不同的酶催化两个相反的代谢途径，反应的一方需要高能化合物如ATP参与，而另一方则自动进行，这样循环的结果只是ATP 被水解了，而其他反应物并无变化，这种循环被称为“无效循环”（Futile cycle）。6．通道蛋白在生物膜上可选择性使小分子无机物特别是无机离子穿过生物膜的蛋白质。二、是非判断题（每题1分，共10分） 1．糖在体内是有限的能源物质，脂类是能源的贮存物质。对 2．乙醛酸循环是生物体中普遍存在的一条代谢途径，该循环可作为TCA循环的辅助途径之一。

错 3．转酮醇酶和转醛醇酶是HMP途径中非氧化反应中的特征酶。对 4．从乙酰CoA合成1分子软脂酸，需消耗8分子ATP。对 5．酮症可以由饥饿引起，而糖尿病患者通常体内酮体的水平也很高。对 6．在pH ＝ 7.0，温度25℃时，?Go' = 0，说明反应体系达到平衡。错 7．在解偶联剂存在时，电子传递产生的能量以热能形式散发。对 8．N-乙酰谷氨酸既是合成鸟氨酸的前体物质，又是线粒体中氨甲酰磷酸合成酶的变构激活剂。对 9．苯丙氨酸在哺乳动物体内是通过酪氨酸分解途径完全分解的。对 10．IMP是嘌呤核苷酸全合成中合成的第一个嘌呤核苷酸。AMP和由IMP合成GMP时，均需ATP直接供能。对三、简述题（每题2分，共12分） 1．为什么经过一轮三羧酸循环后。原乙酰CoA中的乙酰基并没有转变成CO2被脱掉？（1）合成的柠檬酸是一个前手性分子（2）乌头酸酶具有立体专一性，可识别前手性的柠檬酸2．EMP途径中氧化还原反应的偶联反应式是什么? ADP ATP 3-Pi-甘油醛 1, 3-Pi-甘油酸 NAD+ NADH+H+ 乳酸丙酮酸

2015高级生物化学及实验技术试题答案

高级动物生化试题问答题： 1. 简述非编码RNA（non-coding RNA）的种类、结构特点及其主要功能。非编码RNA的种类结构和功能 1tRNA转运RNA（transfer RNA，tRNA）结构特征之一是含有较多的修饰成分，核酸中大部分修饰成分是在tRNA中发现的。修饰成分在tRNA分子中的分布是有规律的，但其功能不清楚。5’末端具有G（大部分）或C。3’末端都以ACC的顺序终结。有一个富有鸟嘌呤的环。有一个反密码子环，在这一环的顶端有三个暴露的碱基，称为反密码子（anticodon）.反密码子可以与mRNA链上互补的密码子配对。有一个胸腺嘧啶环。tRNA具有三叶草型二级结构以及“L”型三级结构，tRNA 的不同种类及数量可对蛋白质合成效率进行调节。tRNA负责特异性读取mRNA中包含的遗传信息，并将信息转化成相应氨基酸后连接到多肽链中。 tRNA为每个密码子翻译成氨基酸提供了结合体，同时还准确地将所需氨基酸运送到核糖体上。鉴于tRNA在蛋白质合成中的关键作用，又把tRNA称作第二遗传密码。tRNA还具有其他一些特异功能，例如，在没有核糖体或其他核酸分子参与下，携带氨基酸转移至专一的受体分子，以合成细胞膜或细胞壁组分；作为反转录酶引物参与DNA合成；作为某些酶的抑制剂等。有的氨酰-tRNA还能调节氨基酸的生物合成。 2rRNA核糖体RNA（ribosomal RNA, rRNA）核糖体RNA是细胞中最为丰富的RNA，在活跃分裂的细菌细胞中占80%以上。

他们是核糖体的组分，并直接参与核糖体中蛋白质的合成。核糖体是rRNA 提供了一个核糖体内部的“脚手架”，蛋白质可附着在上面。这种解释很直接很形象，但是低估了rRNA在蛋白质合成中的主动作用。较后续的研究表明，rRNA并非仅仅起到物理支架作用，多种多样的rRNA可起到识别、选择tRNA以及催化肽键形成等多种主动作用。例如：核糖体的功能就是,按照mRNA的指令将氨基酸合成多肽链。而这主要依靠核糖体识别tRNA 并催化肽键形成而实现。可以说核糖体是一个大的核酶( ribozyme)。而核糖体的催化功能主要是由rRNA来完成的,蛋白质并没有直接参与。 3 tmRNA tmRNA主要包括12个螺旋结构和4个“假结”结构，同时还包括一个可译框架序列的单链RNA结构。tmRNA中H1由5’端和3’端两个末端形成，与tRNA的氨基酸受体臂相似。H1和H2的5’部分之间有一个由10-13nt 形成的环，类似tRNA中的二氢尿嘧啶环，称为“D”环。H3和H4，H6和H7，H8和H9，H10和H11之间分别形成Pk1，pK2，pK3，pK4。H4和H5之间则由一段包含编码标记肽ORF的单链RNA连接。H12由5个碱基对和7nt 形成的环组成，类似tRNA中的TΨC臂和TΨC环，称为“T”环。tmRNA 结构按照功能进行划分可分为tRNA类似域（TLD）和mRNA类似域（MLD），TLD主要包括H1,H2,H12,“D”环和“T”环，MDL则包括ORF和H5，这两部分分别具有类似tRNA和mRNA的功能。tmRNA是一类普遍存在于各种细菌及细胞器（如叶绿体，线粒体）中的稳定小分子RNA。它具有mRNA分子和tRNA分子的双重功能，它在一种特殊的翻译模式——反式翻译模式中发挥重要作用。同时，它与基因的表达调控以及细胞周期的调控等生命过程密切相关，是细菌体内蛋白质合成中起“质量控制”的重要分子之一。识别翻译或读码有误的核糖体，也识别那些延迟停转的核糖体，介导这些有问

生物化学实验习题及参考答案

生物化学实验习题及解答一、名词解释 1、pI； 2、层析； 3、透析； 4、SDS-聚丙烯酰氨凝胶电泳； 5、蛋白质变性； 6、复性； 7、Tm 值； 8、同工酶； 9、Km值； 10、DNA变性；11、退火；12、增色效应二、基础理论单项选择题 1、用下列方法测定蛋白质含量，哪一种方法需要完整的肽键（） A、双缩脲反应 B、凯氏定氮 C、紫外吸收 D、羧肽酶法 2、下列哪组反应是错误的（） A、葡萄糖——Molish反应 B、胆固醇——Libermann-Burchard反应 C、色氨酸——坂口（Sakaguchi）反应 D、氨基酸——茚三酮反应 3、Sanger试剂是（） A、苯异硫氰酸 B、2，4-二硝基氟苯 C、丹磺酰氯 D、?-巯基乙醇 4、肽键在下列哪个波长具有最大光吸收（） A、215nm B、260nm C、280nm D、340nm 5、下列蛋白质组分中，哪一种在280nm具有最大的光吸收（） A、色氨酸的吲哚基 B、酪氨酸的酚环 C、苯丙氨酸的苯环 D、半胱氨酸的硫原子 6、SDS凝胶电泳测定蛋白质的相对分子量是根据各种蛋白质（） A、在一定pH值条件下所带的净电荷的不同 B、分子大小不同 C、分子极性不同 D、溶解度不同 7、蛋白质用硫酸铵沉淀后，可选用透析法除去硫酸铵。硫酸铵是否从透析袋中除净，你选用下列哪一种试剂检查（） A、茚三酮试剂 B、奈氏试剂 C、双缩脲试剂 D、Folin-酚试剂 8、蛋白质变性是由于（） A、一级结构改变 B、亚基解聚 C、空间构象破坏 D、辅基脱落 9、用生牛奶或生蛋清解救重金属盐中毒是依据蛋白质具有（） A、胶体性 B、粘性 C、变性作用? D、沉淀作用? 10、有关变性的错误描述为（） A、蛋白质变性后，其一级结构和空间结构改变 B、蛋白质变性后，其理化性质和生物学活性改变C、加热、紫外线照射、超声波等可以引起蛋白质变性D、变性蛋白质粘度增加，易被酶水解，易沉淀 11、双链DNA热变性后（） A、黏度下降 B、沉降系数下降 C、浮力密度下降 D、紫外吸收下降 12、酶的活化和去活化循环中，酶的磷酸化和去磷酸化位点通常在酶的哪一种氨基酸残基上（）

山东大学生物化学期末试题4答案

生物化学试题（4）一、名词解释（20） 1、差向异构体:两个单糖仅仅在一个手性碳原子上构型不同的，互称为差向异构体。 2、限制性内切酶:一种在特殊核甘酸序列处水解双链DNA的内切酶。Ⅰ型限制性内切酶既能催化宿主DNA 的甲基化，又催化非甲基化的DNA的水解；而Ⅱ型限制性内切酶只催化非甲基化的DNA的水解。 3、等电聚焦电泳:等电聚焦电泳是一种自由界面电泳，在外电场的作用下各种蛋白质将移向并聚焦（停留）在等于其等电点的PH处，形成一个很窄的区带的一种电泳技术。 3、增色效应和减色效应:增色效应：当双螺旋DNA熔解（解链）时，260nm处紫外吸收增加的现象。减色效应：随着核酸复性，紫外吸收降低的现象。 4、变性和复性:（蛋白质）变性：生物大分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照，热，有机溶济以及一些变性济的作用时，次级键受到破坏，导致天然构象的破坏，使蛋白质的生物活性丧失。复性：在一定的条件下，变性的生物大分子恢复成具有生物活性的天然构象的现象。 5、蛋白质结构域:在蛋白质的三级结构内的独立折叠单元。结构域通常都是几个超二级结构单元的组合。 6、酶转换数：是一个动力学常数，是在底物处于饱和状态下一个酶（或一个酶活性部位）催化一个反应有多快的测量。催化常数等于最大反应速度除以总的酶浓度（υmax/[E]total）。或是每摩酶活性部位每秒钟转化为产物的底物的量（摩[尔]）。 7、Edman降解:Edman化学降解法是Edman P1950年提出的，最初用于N-末端分析，称之为PITC法。 8、超二级结构：在蛋白质分子中特别是球状蛋白质中经常可以看到若干相邻的二级结构元件（主要是alpha螺旋和beta 折叠）组合在一起，彼此相互作用，形成种类不多的，有规则的二级结构组合或者二级结构串，在多种蛋白质中充当三级结构的构建，称之为超二级结构。 9、酸败：天然油脂长时间暴露在空气中会产生难闻的气味，这种现象为酸败。酸败的主要原因是由于油脂的不饱和成分发生自动氧化，产生过氧化物并进而降解成挥发性醛、酮、酸的法杂混和物。 10、齐变模式：相同配体与寡聚蛋白协同结合的一种模式，按照最简单的齐变模式，由于一个底物或别构调节剂的结合，蛋白质的构相在T（对底物亲和性低的构象）和R（对底物亲和性高的构象）之间变换。这一模式提出所有蛋白质的亚基都具有相同的构象，或是T构象，或是R构象。二、选择题(20) 1、关于蛋白质的a-螺旋结构的论述中有错误的是： A. 由于分子内部氢键的形成而得到稳定 B. 由于分子间疏水相互作用而得到稳定 C. 这是大多数蛋白质分子中存在的一种二级结构单元 D. Pro,Gly残基破坏和不利于a-螺旋结构的形成 2.、下列试剂能使二硫键断裂的是：

生物化学实验的答案

生物化学实验的答案一、理论考试部分 1.醋酸纤维薄膜电泳时，点样的一端应靠近电极的哪一端？为什么？答：负极。因为血清中各种蛋白质在PH 为的环境中均带负电，根据同性相吸，异性相斥原理，点样端在负极时蛋白质向正极泳动从而实现蛋白质分离。 2.用分光光度计测定物质含量时，设置空白对照管的意义是什么？答：空白对照是为了排除溶剂对吸光度的影响。溶液的吸光度表示物质对光的吸收程度，但是作为溶剂也能吸收，反射和透射一部分的光，因此必须以相同的溶剂设置对照，排除溶剂对吸光度的影响。 3.简述血清蛋白的醋酸纤维薄膜电泳的原理？答：血清蛋白中各种蛋白质离子在电场力的作用下向着与自身电荷相反的方向涌动，而各种蛋白质等电点不同，且在PH为时所带电荷不同，分子大小不等，形状各有差异，所以在同一电泳下永动速度不同从而实现分离。 4.xxR f 值？影响R f 值的主要因素是什么？答：Rf是原点到层析中心的距离与原点到溶剂前沿的距离之比。Rf的大小与物质的结构，性质，溶剂系统，层析滤纸的质量和层析温度有关， 5.什么是盐析？盐析会引起蛋白质变性吗？一般我们用什么试剂做盐析的实验？答：盐析是指当溶液中的中性盐持续增加时，蛋白质的溶解度下降，当中性盐的浓度达到一定程度的时候，蛋白质从溶液中析出的现象。盐析不会引起蛋白质的变性。一般用饱和硫酸铵溶液进行盐析。 6?简述DNS法测定还原糖浓度的实验原理？答：还原糖与DNS在碱性条件下加热被氧化成糖酸，而DNS被还原为棕红色的

3-氨基-5-硝基水杨酸。在一定范围内还原糖的量与3-氨基-5 硝基水杨酸颜色的深浅成正比，用分光光度计测出溶液的吸光度，通过查对标准曲线可计算出3-氨基-5 硝基水杨酸的浓度，从而得出还原糖的浓度。 7.依据我们所做的实验，说明影响蛋白质沉淀的因素是什么？影响蛋白质变性的因素是什么？沉 xx 变性有何联系？答：水溶液中的蛋白质分子由于表面形成水化层和双电层从而形成稳定的亲水胶体颗粒，在一定的理化因素影响下蛋白质颗粒因失去电荷和脱水而沉淀。这些因素包括溶液的酸碱度、盐溶液的浓度、温度、重金属离子以及有机溶剂等。变性蛋白质不一定沉淀，沉淀的蛋白质不一定变性。 8.什么是碘值？脂肪的不饱和程度越大，碘值越大吗？在测定碘值的实验中，氯仿的作用是什么？答：每100g 脂肪所吸收的碘的克数，即脂肪的碘值。脂肪的不饱和度越大，碘值就越大。氯仿作为溶剂，去溶解脂肪。 9.简述薄层层析法分离糖类的原理？答:薄层层析的实质就是吸附层析，也就是在铺有吸附剂的薄层上，经过反复地被吸附剂吸附以及被扩展剂扩展的过程。而吸附剂对不同的物质的吸附力不同，从而使糖在薄层上的泳动速度不同达到分离的目的。 10.等电点的定义？蛋白质在等电点时有哪些特点？答：当溶液的PH为一定数值时，其中的蛋白质正负电荷相等，即净电荷为零，此时的PH值就是该蛋白质等电点。蛋白质在等电点时的溶解度最小。 11.在蛋白质显色实验的黄色反应中，反应原理是什么？实验结果为什么会出现深浅不一的黄色？

大学生生物化学实验技能大赛初赛试题及答案

大学生生物化学实验技能大赛初赛试题及答案一、选择题 1、下列实验仪器中，常用来取用块状固体药品的仪器是（）。 A. 药匙 B. 试管夹 C. 镊子 D. 坩埚钳 2、托盘天平调零后，在左盘衬纸上置氧化铜粉末，右盘衬纸上置1个5g砝码，游码标尺示数如下，此时天平平衡。则被称量的氧化铜质量为（）。 A. 8.3 g B. 7.7 g C. 3.3 g D. 2.7 g 3、用减量法从称量瓶中准确称取0.4000 g分析纯的NaOH固体，溶解后稀释到100.0 mL，所得NaOH溶液的浓度为（）。 A. 小于0.1000 mol/L B. 等于0.1000 mol/L C. 大于0.1000 mol/L D. 三种情况都有可能 4、已知邻苯二甲酸氢钾（KHC8H4O4）的摩尔质量为204.2 g/mol，用作为基准物质标定0.1 mol/L NaOH溶液时，如果要消耗NaOH溶液为25 mL左右，每份应称取邻苯二甲酸氢钾（）g左右。 A. 0.1 B. 0.2 C. 0.25 D. 0.5 5、NaHCO3纯度的技术指标为≥99.0%，下列测定结果哪个不符合标准要求？（）。 A. 99.05% B. 99.01% C. 98.94% D. 98.95% 6、精密称取马来酸氯苯那敏对照品12 mg，应选取（）的天平。 A. 千分之一 B. 万分之一 C. 十万分之一 D. 百万分之一 7、实验室标定KMnO4溶液，常用的基准物质是（）。 A. Na2CO3 B. Na2S2O3 C. Na2C2O4 D. K2Cr2O7 8、标定氢氧化钠常用的基准物质是（）。 A. EDTA B. K2Cr2O7 C. 草酸 D. 邻苯二甲酸氢钾 9、下列物质可以作为基准物质的是（）。 A. KMnO4 B. Na2B4O7·7H2O C. NaOH D. Na2S2O3 10、下列物质中，可以用直接法配制标准溶液的是（）。 A. 固体NaOH B. 浓HCl C. 固体K2Cr2O7 D. 固体Na2S2O3

生物化学实验习题及参考答案完整版

生物化学实验习题及参考答案 HEN system office room 【HEN16H-HENS2AHENS8Q8-HENH1688】

生物化学实验习题及解答一、名词解释 1、pI； 2、层析； 3、透析； 4、SDS-聚丙烯酰氨凝胶电泳； 5、蛋白质变性； 6、复性； 7、Tm 值； 8、同工酶； 9、Km值； 10、DNA变性；11、退火；12、增色效应二、基础理论单项选择题 1、用下列方法测定蛋白质含量，哪一种方法需要完整的肽键（） A、双缩脲反应 B、凯氏定氮 C、紫外吸收 D、羧肽酶法 2、下列哪组反应是错误的（） A、葡萄糖——Molish反应 B、胆固醇——Libermann-Burchard反应 C、色氨酸——坂口（Sakaguchi）反应 D、氨基酸——茚三酮反应 3、Sanger试剂是（） A、苯异硫氰酸 B、2，4-二硝基氟苯 C、丹磺酰氯 D、-巯基乙醇 4、肽键在下列哪个波长具有最大光吸收（） A、215nm B、260nm C、280nm D、340nm 5、下列蛋白质组分中，哪一种在280nm具有最大的光吸收（） A、色氨酸的吲哚基 B、酪氨酸的酚环 C、苯丙氨酸的苯环 D、半胱氨酸的硫原子 6、SDS凝胶电泳测定蛋白质的相对分子量是根据各种蛋白质（） A、在一定pH值条件下所带的净电荷的不同 B、分子大小不同 C、分子极性不同 D、溶解度不同 7、蛋白质用硫酸铵沉淀后，可选用透析法除去硫酸铵。硫酸铵是否从透析袋中除净，你选用下列哪一种试剂检查（） A、茚三酮试剂 B、奈氏试剂 C、双缩脲试剂 D、Folin-酚试剂 8、蛋白质变性是由于（） A、一级结构改变 B、亚基解聚 C、空间构象破坏 D、辅基脱落 9、用生牛奶或生蛋清解救重金属盐中毒是依据蛋白质具有（） A、胶体性 B、粘性 C、变性作用 D、沉淀作用 10、有关变性的错误描述为（）

生物化学实验题目

实验一胆固醇的提取2012-11-15 16:20:00 生物师范班题目 1.比色法测定样品的理论基础是什么？被测样品必须要有颜色。 2. 胆固醇含量在多少范围时，与值呈良好的线性关系？在400mg/ml范围内。 3.在提取胆固醇的过程中，为什么要加无水乙醇？促使蛋白质沉淀。 4.在试管中加入1ml磷硫铁试剂，会产生什么现象？（至少写2点）产生紫红色化合物。产生热量。 5.在无水乙醇中加磷硫铁试剂时，正确的加法是什么？将产生什么现象？请准确描述该现象。沿管壁慢慢加入。溶液分层。上层是无水乙醇，下层是磷硫铁试剂。 1. 胆固醇提取过程中，无水乙醇为什么要分两次加入？目的是使蛋白质以分散很细的沉淀颗粒析出。 2.我们用比色法测定胆固醇含量的仪器名称是什么？分光光度计 3. P-S-Fe试剂配置时，能用稀硫酸吗？为什么？不能。因为FeCl3本身是亲水性物质，稀硫酸中含有水，会降低P-S-Fe试剂的浓度，从而导致反应不能发生。 4.请简述移液枪的使用步骤。根据所要吸取的溶液的体积选定合适量程的移液枪。调好量程。插枪头。吸取液体。将移液枪的量程调至最大。 5. 请简述0.08mg/ml胆固醇标准溶液的配置方法。准确称取胆固醇80mg，溶于无水乙醇，定容至100ml 将贮液用无水乙醇准确稀释10倍既得。

实验二总糖和还原糖测定2012-11-15 16:20:00 生物师范班 1. 请写出还愿糖与非还原糖结构的不同之处拥有自由的醛基和酮基 2. 对没有还原性的糖，用什么方法进行糖含量的测定？酸水解的方法将非还原性的糖降解呈还原糖。 3. DNS之所以能和还原糖反应，是因为其结构中含有__________? 硝基 4. 如果将DNS和其与还原糖反应的产物同时进行比色，谁的A值更大？为什么？产物的更大，因为产物生成棕红色，颜色越深，吸光度越高。 5. 还原糖提取过程中，为什么要离心两次？因为这样可以更好地将还原糖全部提取出来。第二次洗涤沉淀。海洋技术班 1.单糖都是还原糖吗？为什么？是的，因为有自由醛基和酮基 2.为什么能用比色法测定还原糖的量？因为还原糖的量与光吸收值呈线性关系。 3.DNS的全称是？ 3,5-二硝基水杨酸 4.总糖提取过程中，碘液的作用是什么？确认淀粉水解完全。 5.请简述标准曲线的作用。通过标准曲线来算出未知样品的浓度。

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