酶学复习题

酶学复习题

一多项选择题

1.研究某酶促反应时发现，用反应速速的倒数对底物浓度的倒数作图，获得一直线。该直线在纵坐标上的截距为

2.5×10-2L·μmol-1，在横轴上的截距为-2×10-2L·μmol-1。下面的有关叙述正确的是（）

A在高底物浓度下获得的V max是2.5×10-2μmol·min-1

B 在该实验条件下K m是50mol·L-1

C当[S]＝16.7μmol·L-1时，v是V max/2

D该直线表明无抑制剂存在

2. 根据米氏方程，有关[S]与K m之间关系的说法正确的是（）

A 当[S]<

B 当[S]＝K m时，v＝1/2V max

C 当[S]>>K m时，反应速度与底物浓度无关

D 当[S]＝2/3K m时，v＝25%V max

3. 某酶对其四个底物的K m值如下所示，问该酶的最适底物是哪一个？

A K m＝4.3×10-3 mmol·L-1

B K m＝2.3×10-3 mmol·L-1

C K m＝3.5×10-3 mmol·L-1

D K m＝4.1×10-3 mmol·L-1

4. 当一酶促反应的速度达到最大速度的75%时，K m与[S]的关系是（）

A [S]= K m

B [S]= 2K m

C [S]= 3K m

D [S]= 4K m

5. 当某酶的底物浓度[S]= 4K m时，反应速度v等于（）

A V max

B 0.8V max

C 3/4 V max

D 0.5V max

二专业名词解释（可用中文解释）

1. Lock-and-key model

2. Induced-fit model

3.Ligases

4.Active Center

5. holoenzyme

6.cofactor

7. Coenzymes

三计算题

S

计算：1. V max和K m；2.当[S]=5×10-5mol·L-1和[S]=1mol·L-1时的v；

3. [S]=1.00×10-4mol·L-1时，最初5min内的产物总量；

4. 假如每个反应体系中酶浓度增加至原来的4倍时，V max和K m是多少？

2.（1）对于一个遵循米氏动力学的酶而言，当[S]=K m时，若v=35μmol/min，V max

是多少μmol/min？

（2）当[S]＝2×10-5 mol·L-1，v=40 μmol/min，这个酶的K m是多少？

问：1. 此反应的V max是多少? 2. 为什么底物浓度大于2.0×10-3mol·L-1时，v是常熟？3. 当底物浓度为2.0×10-2 mol·L-1时，游离酶的浓度多少？

酶工程 试题及答案

共三套 《酶工程》试题一： 一、是非题（每题1分，共10分） 1、酶是具有生物催化特性的特殊蛋白质。（） 2、酶的分类与命名的基础是酶的专一性。（） 3、酶活力是指在一定条件下酶所催化的反应速度，反应速度越大，意味着酶活力越高。（） 4、液体深层发酵是目前酶发酵生产的主要方式。（） 5、培养基中的碳源，其唯一作用是能够向细胞提供碳素化合物的营养物质。（） 6、膜分离过程中，膜的作用是选择性地让小于其孔径的物质颗粒成分或分子通过，而把大于其孔径的颗粒截留。（） 7、在酶与底物、酶与竞争性抑制剂、酶与辅酶之间都是互配的分子对，在酶的亲和层析分离中，可把分子对中的任何一方作为固定相。（） 8、角叉菜胶也是一种凝胶，在酶工程中常用于凝胶层析分离纯化酶。（） 9、α－淀粉酶在一定条件下可使淀粉液化，但不称为糊精化酶。（） 10、酶法产生饴糖使用α－淀粉酶和葡萄糖异构酶协同作用。（） 二、填空题（每空1分，共28分） 1、日本称为“酵素”的东西，中文称为__________,英文则为__________,是库尼（Kuhne）于1878年首先使用的。其实它存在于生物体的__________与__________。 2、1926年，萨姆纳（Sumner）首先制得__________酶结晶，并指出__________是蛋白质。他因这一杰出贡献，获1947年度诺贝尔化学奖。

3、目前我国广泛使用的高产糖比酶优良菌株菌号为__________,高产液化酶优良菌株菌号为___________。在微生物分类上，前者属于__________菌，后者属于__________菌。 4、1960年，查柯柏（Jacob）和莫洛德（Monod）提出了操纵子学说，认为DNA分子中，与酶生物合成有关的基因有四种，即操纵基因、调节基因、__________基因和__________基因。 5、1961年，国际酶委会规定的酶活力单位为：在特定的条件下（25oC，PH及底物浓度为最适宜）__________,催化__________的底物转化为产物的__________为一个国际单位，即1IU。 6、酶分子修饰的主要目的是改进酶的性能，即提高酶的__________、减少__________，增加__________。 7、酶的生产方法有___________，___________和____________。 8、借助__________使__________发生交联作用，制成网状结构的固定化酶的方法称为交联法。 9、酶的分离纯化方法中，根据目的酶与杂质分子大小差别有__________法，__________法和__________法三种。 10、由于各种分子形成结晶条件的不同，也由于变性的蛋白质和酶不能形成结晶，因此酶结晶既是__________，也是__________。 三、名词术语的解释与区别（每组6分，共30分） 1、酶生物合成中的转录与翻译 2、诱导与阻遏 3、酶回收率与酶纯化比（纯度提高比） 4、酶的变性与酶的失活

食品酶学复习题1总结

一、填充题 1、酶分子修饰生物法是通过基因工程的手段改变蛋白质，即基于核酸水平对 蛋白质进行改造，利用基因操作技术对DNA或mRNA进行改造和修饰以期获得化学结构更为合理的蛋白质。 2酶的固定化方法主要可分为四类分别为：吸附法、包埋法、 共价键结合法、和交联法。 3、吸附法是通过载体表面和酶分子表面间的次级键相互作用而达到固定目的的方法，是固定化 中最简单的方法。吸附法又可分为物理吸附法 和离子吸附法。 4、重氮法是将酶蛋白与水不溶性载体的重氮基团通过共价键相连接而固定化的 方法，是共价键法中使用最多的一种。 5、酶反应器有两种类型：一类是直接用游离酶进行反应，即均相酶反应器；另一类是应用固定化 酶进行的非均相酶反应器。 6、酶联免疫测定（即ELISA）的基本原理包括以下两点：（1）利用抗原与抗体的特异反应将待测 物与酶连接；（2）通过酶与底物产生颜色反应，用于定量测定。 二、名词解释 1、同工酶：同工酶的命名： 同工酶是指在生物体内或组织中催化相同反应而具有不同分子形式（包括不同的氨基酸序列、空间结构等）的酶，这种分子形式差异是由于酶蛋白的编码基因不同，或者虽然基因相同，但基因转录产物mRNA 或者其翻译产物是经过不同的加工过程产生的。 2、产酶促进剂：产酶促进剂是指在培养基中添加某种少量物质，能显著提高酶的产率，这类物质称为产酶促进剂。 3、酶活力：酶活力是指酶催化反应的能力，它表示样品中酶的含量。1961 年国际酶学会规定，l min 催化lμmol 分子底物转化的酶量为该酶的一个活力单位 ( 国际单位 ) ，温度为25 ℃，其它条件(pH 、离子强度) 采用最适条件。 4、溶菌酶:溶菌酶又称为胞壁质酶，是一种专门作用于微生物细胞壁的水解酶。溶菌酶是由129个氨基酸构成的单纯碱性球蛋白，化学性质非常稳定。 三、简答题 1、酶学对食品科学有哪些重要性? 答：（1）酶对食品加工和保藏的重要性（2）酶对食品安全的重要性（3）酶对食品营养的重要性（4）酶对食品分析的重要性（5）酶与食品生物技术 2、在酶的纯化方法中，酶和杂蛋白根据它们的性质差异有哪些分离方法？ 答：酶和杂蛋白的性质差异大体有以下几个方面，它们的分离方法根据这个基础分为： (1) 根据分子大小而设计的方法。如离心分离法、筛膜分离法、凝胶过滤法等。 (2) 根据溶解度大小分离的方法、如盐析法、有机溶剂沉淀法、共沉淀法、选择性沉淀法、等电点沉淀法等。 (3) 按分子所带正负电荷多少分离的方法，如离子交换分离法、电泳分离法、聚焦层析法等。 (4) 按稳定性差异建立的分离方法，如选择性热变性法、选择性酸碱变性法、选择性表面变性法等。 (5) 按亲和作用的差异建立的分离方法，如亲和层析法、亲和电泳法等。 3、固定化酶有哪些优点？ 答：固定化酶的优点： （1 ）同一批固定化酶能在工艺流程中重复多次地使用； （2 ）固定化后，和反应物分开，有利于控制生产过程，同时也省去了热处理使酶失活的步骤；

最新生物化学测试题及答案——诊断酶学.docx

生物化学测试题及答案——诊断酶学 一、 A 型题 1. 转氨酶的作用需下列哪一种维生素（） A.烟酸 B.泛酸 C.硫胺素 D.磷酸吡哆醛 E.四氢叶酸 2. 酶促反应进程曲线通常可用于确定（） A. 酶反应线性范围 B. 适宜的 pH C. 适宜的酶量范围 D. 反应线性的时间范围 E. 底物的浓度 3. SI制中酶活性单位为（ ） A.U/L B.Katal C.g/L D.ml/L E.pmol 4. 下列哪一种辅因子的生成可通过测定340nm处吸光度的降低数来表示（） A.FADH2 B.NAD+ C.NADH+ D.FMN E.NADPH 5. 人体含 ALT 最丰富的组织是（） A.肝细胞 B.心肌 C.骨骼肌 D.红细胞 E.肾脏 6. 用 ACP诊断前列腺疾病时，为防止红细胞干扰，应加入何种抑制剂（） A.苯丙氨酸 B.L- 酒石酸

C.尿酸 D.EDTA E.L- 半胱氨酸 7. 为保证酶动力学分析，要求底物浓度必须是（） A.>Km值 10 倍以上 B. 与 Km值相同 C. 等于 1/2Km 值 D.<1/2Km 值 E.<1/10Km 值 8.LD 测定的全部方法中，所必需的物质是（） A.丙酮酸 B.2 ， 4- 二硝基苯肼 C.乳酸 D.NAD+或 NADH E.氢氧化钠 9. 急性心肌梗死时，最先恢复正常的酶是（） A.ALT B.LD C.CK D.AST E.ALP 10.血清肌酸激酶比色法，即利用磷酸肌酸 +ADP→肌酸 +ATP反应测定肌酸生成量，在试剂中加入半胱氨酸，其目的是（） A.激活剂 B.调整缓冲液的 pH C.维持缓冲液的 pH 稳定 D.提供 -SH E.提供高能磷酸基团 二、 B 型题 A.AST B.LD C.α - HBD D.CK E.ACP 1.急性心肌梗死时，最先恢复正常的血清酶是（） 2.对前列腺癌诊断价值最大的血清酶是（） A.LD2>LD1>LD3>LD4>LD5 B.LD5>LD1>LD2>LD3>LD4

哈工大酶工程试题答案

年级2001 专业生物技术 一名词解释（每题3分，共计30分） 1.酶工程 2.自杀性底物 3.别构酶 4.诱导酶 5.Mol催化活性 6.离子交换层析 7.固定化酶 8.修饰酶 9.非水酶学 10.模拟酶 二填空题(每空1分,共计30分) 1.决定酶催化活性的因素有两个方面，一是，二是 。 2.求Km最常用的方法是。 3.多底物酶促反应的动力学机制可分为两大类，一类是，另一类是 。 4.可逆抑制作用可分为，，， 。 5.对生产酶的菌种来说，我们必须要考虑的条件有，一是看它是不是，二是能够利用廉价原料，发酵周期，产酶量，三是菌种不易，四是最好选用能产生酶的菌种，有利于酶的分离纯化，回收率高。 6.酶活力的测定方法可用反应法和反应法。 7.酶制剂有四种类型即酶制剂，酶制剂，酶制剂和 酶制剂。 8.通常酶的固定化方法有法，法，法， 法。 9.酶分子的体外改造包括酶的修饰和修饰。 10.模拟酶的两种类型是酶和酶。 11.抗体酶的制备方法有法和法。 三问答题(每题10分,共计40分) 1.固定化酶和游离酶相比，有何优缺点 2.写出三种分离纯化酶蛋白的方法，并简述其原理。 3.为什么酶制剂的生产主要以微生物为材料 4.下面是某人对酶测定的一些数据，据此求出该酶的最大反应速度和米氏常数。

10-6 10-6 10-5 10-5 10-5 10-4 10-4 10-2 酶工程试题（B） 一名词解释 1.抗体酶 2.酶反应器 3.模拟酶 4.产物抑制 5.稳定pH 6.产酶动力学 7.凝胶过滤 8.固定化酶 9.非水酶学 10.液体发酵法 二填空题(每空1分,共计30分) 值增加，其抑制剂属于抑制剂，Km不变，其抑制剂属于抑制剂，Km 减小，其抑制剂属于抑制剂。 2.菌种培养一般采用的方法有培养法和培养法。 3.菌种的优劣是影响产酶发酵的主要因素，除此之外发酵条件对菌种产酶也有很大的影响，发酵条件一般包括，，，， 和等。 4.打破酶合成调节机制限制的方有，，。 5.酶生物合成的模式分是，，， 。 6.根据酶和蛋白质在稳定性上的差异而建立的纯化方法有法，法和 法 7. 通常酶的固定化方法有法，法，法， 法。 8. 酶分子的体外改造包括酶的修饰和修饰。 9.酶与抗体的重要区别在于酶能够结合并稳定化学反应的，从而降低了底物分子的，而抗体结合的抗原只是一个态分子，所以没有催化能力 三问答题(每题10分,共计40分) 1.在生产实践中，对产酶菌有何要求 2.对酶进行化学修饰时，应考虑哪些因素 3.列出用共价结合法对酶进行固定化时酶蛋白上可和载体结合的功能团 4.某酶的初提取液经过一次纯化后，经测定得到下列数据，试计算比活力，回收率及纯化 倍数。

食品酶学_样卷

福建农林大学考试试卷（A）卷 课程名称：食品酶学考试时间：120分钟 食品科学与工程专业年级班学号姓名 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 1.下列哪种剂型的酶最方便于在食品生产中使用： A．液体 B．粉剂 C．颗粒 D．纯酶结晶 2.酶制剂的生产主要来源于： A.动物组织提取法； B.植物组织提取法； C.化学或生物合成法； D.微生物发酵法； 3.蛋白酶按其活性部位分为： A．胰蛋白酶、胃蛋白酶、凝乳酶 B．肽链端解酶、肽链内切酶C．丝氨酸蛋白酶、巯基蛋白酶、金属蛋白酶、酸性蛋白酶 D．水解酶、裂合酶4.酶委员会根据酶所催化的反应的性质将酶分为六大类，包括氧化还原酶、转移酶、 裂合酶等，不包括以下哪种类型： A.水解酶 B.裂解酶 C.异构酶 D.连接酶 5.以吸附法固定化酶，酶与载体之间的结合力不包括： A．范德华力 B．疏水相互作用 C．双键 D．离子键

6.根据酶的电荷性质进行酶的分离纯化方法不包括： A．离子交换 B．电泳 C．等电聚焦D．离心沉淀 7.有关米氏常数Km叙述不正确的是： A．Km是酶的一个特征性常数：也就是说Km的大小只与酶本身的性质有关，而与酶浓度无关。 B．Km值还可以用于判断酶的专一性和天然底物，Km值最小的底物往往被称为该酶的最适底物或天然底物。 C．Km可以作为酶和底物结合紧密程度的—个度量指标，用来表示酶与底物结合的亲和力大小。 D．某个酶的Km值已知时，无法计算出在某一底物浓度条件下，其反应速度相当于Vmax的百分比。 8.下图表示的是可逆抑制剂与不可逆抑制剂的区别，叙述正确的是： A．曲线1为无抑制剂；曲线2为不可逆抑 制剂；曲线3为可逆抑制剂 B．曲线1为无抑制剂；曲线2为可逆抑制剂； 曲线3为不可逆抑制剂 C．曲线1为不可逆抑制剂；曲线2为无抑制 剂；曲线3为可逆抑制剂 D．曲线1为不可逆抑制剂；曲线2为可逆抑 制剂；曲线3为无抑制剂 9.在一些用发酵方法加工的鱼制品中，由于鱼和细菌中什么酶的作用，会使这些食品 缺少维生素B。 A．硫胺素酶 B．蛋白酶 C．胃蛋白酶 D．胰蛋白酶 10.在科技文献中，当一种酶作为主要研究对象时，在文中第一次出现时可以不标明酶 的： A．系统名 B．数字编号 C．酶的来源 D．生产商 11.下列有关SOD叙述不正确的是： A．SOD是一类含金属的酶； B．SOD存在于几乎所有靠有氧呼吸的生物体内，从细菌、真菌、高等植物、高等动物直至人体均有存在； C．SOD分子中不含赖氨酸，芳香氨酸也很少，能抗胃蛋白酶水解； D．SOD是氧自由基专一清除剂，在照射前供给外源性SOD，可有抗辐射效果。

食品科学专业

食品科学专业 硕士学位研究生培养方案（2009 7 27） 一、培养目标 本专业培养德、智、体全面发展，具有开拓进取精神和从事科学研究或独立担负专门工作的能力以及能够从事科研、教学、管理、新产品开发的食品领域高级专门人才。 具体要求是： １、拥护中国共产党的领导，热爱社会主义祖国，遵纪守法，认真学习马列主义、毛泽东思想、邓小平理论和“三个代表”重要思想，有严谨的治学态度，开拓创新精神，良好的综合素质，积极献身食品科技事业，努力为祖国的现代化建设服务。 ２、在具有本学科扎实的理论基础和宽阔的知识面的同时，掌握食品科学的系统理论知识和基本实验技能，以及农产品深加工技术，侧重在某一个方向进行深入研究；熟悉所从事研究方向科学技术的新发展和新动向，能在研究中熟练使用计算机，具有独立从事科学研究、教学和指导生产及组织管理工作的能力，具有较强的开拓创新的能力。至少掌握一门外语，达到四会，能熟练地阅读本专业的外文文献，能够用外语撰写论文摘要。 3、身心健康。 二、研究方向 根据食品学科发展的需要，结合我院自身的优势和特点，本专业暂设7个研究方向。研究方向如下： 01营养与食品卫生学 02食品新资源开发 03食品加工与贮藏 04食品功能成分开发利用 05畜产品质量控制 06食品生物技术 07食品加工工程 三、学习年限 食品科学专业的学位为工学硕士，学制一般为3年，其中第一年为学位课程学习，后两年进行选修课的学习、研究试验、论文撰写及毕业答辩。对于提前完成规定的全部学业，成

绩特别优秀的，经专家推荐和严格考核，可以提前毕业或提前攻读博士学位（硕博连读），但不得少于两年；个别因客观原因不能在规定的学制内完成学业的，经审核批准可适当延长，一般不超过5年。 四、课程设置 食品科学专业的课程设置应符合科学、规范、宽广，学分分配合理的基本原则，既要体现食品科学专业的基础性、科学性，又要有先进性、前沿性,同时符合本学科发展的要求。 按照学校相关文件规定，其他专业的学位课可作为本专业的选修课。 食品科学专业开设的课程如下： （一）必修课 1、公共学位课 7学分 (1) 政治理论课(二门课) 9 0学时 3学分 自然辩证法概论 科学社会主义的理论与实践 (2) 第一外语（含专业外语） 2 4 0学时 4学分 2、专业学位课 18 学分 (1)高等有机化学 4 0学时 2学分 (2)现代仪器分析 4 0学时 2学分 (3) 实验动物与功能评价 4 0学时 2学分 (4) 食品科学研究进展 4 0学时 2学分 (5)食品生物工程 4 0学时 2学分 (6) 生化技术 4 0学时 2学分 （7）高级食品微生物学 4 0学时 2学分 （8）食品工程高新技术 4 0学时 2学分 （9）分子生物学技术 4 0学时 2学分 （二）选修课 一般要求选修1-2门，2-4学分。研究生根据自己的需要和特点，可跨院（系、所、中心）、跨学科选修研究生课程。本专业研究生要求选修4学分，我院开设的选修课程如下： (1) 食品杀菌技术专题 2 0学时 1学分 (2) 现代果汁加工技术专题 2 0学时 1学分 (3) 食品质量与安全专题 2 0学时 1学分

生物化学检验中的诊断酶学课件ptConvertor

诊断酶学 目的要求：熟悉酶在体内的病生变化机制； 掌握酶促反应动力学的基本原理及酶活性测定方法; 掌握肝胆疾病的酶学指标应用与评价； 第一节概述 临床酶学：指临床实验室应用酶作为多种疾病的诊断、预防、治疗及预后评估的学科。包括基础酶学、诊断酶学、治疗酶学 基础酶学：注重酶的动力学研究； 诊断酶学：应用酶、酶试剂对疾病进行诊断； 治疗酶学：利用酶制剂进行疾病治疗； 一、复习酶的概念、结构与功能 1.基本概念酶是活细胞的产物，是生物催化剂； 生物催化剂的特性：（1）高度不稳定性；（2）催化效率极高； （3）高度特异性；（4）催化作用的可调节性； 2.结构与功能 （1）酶的化学组成 单纯酶 结合酶酶蛋白 + 辅助因子＝全酶 辅基结合紧密 辅酶结合疏松 （2）酶的活性中心 指酶分子表面的能与底物结合并起催化反应的特定区域，该区域由酶的必需基团所组成。 酶的活性中心被占据或构象发生改变均可导致酶的催化效率下降或消失。 二、血浆（清）酶分类 1.血浆特异酶在血浆中发挥作用，其降低表示合成该酶的组织受损。 2.非血浆特异酶在血浆中含量较低且无任何功能 （1）外分泌酶来源于外分泌腺，其浓度与分泌的腺体功能有关 （2）代谢酶存在于各种组织细胞，参与物质代谢； 血清中大量出现时提示细胞受损； 代谢酶分为：一般代谢酶器官特异性酶 四、血清酶变化的病生机制 过多 细胞内酶生成过少 变异 K2 K1 K3 组织间隙血管内 K4 K8 抑制抑制 酶激活酶激活 变化变化 K7 K5 K6 图示说明：不同组织或器官中的酶进入血中的途径不同；

不同的酶其清除方式不同； 控制血清酶水平的因素： 1.酶在细胞内的合成速度 2.酶从细胞释入血清的速度 取决于三个方面：细胞内外酶浓度差； 酶蛋白分子量的大小； 酶在细胞内的定位及存在形式； 3.酶在细胞外间隙的分布和运送 酶从胞内进入血液的途径： （1）直接进入血液 （2）部分直接入血，部分进入组织间隙 （3）经淋巴系统入血 4.酶从血中清除的速度 可用酶的半衰期表示 *血清酶从血清中消失的速率因人不同，因酶而异，随疾病过程的不同时间而变化。 5.其它 注意激活剂或抑制剂对酶活性的影响 五、其它影响血清酶的因素 1. 生理因素的影响性别、年龄、进食、运动、妊娠等 2.测定方法的影响方法的不同（速率法、终点法） 测定条件的不同 单位的差异 3.标本的影响 （1）最好用血清（2）溶血的影响 （3）尽快、及时分离（4）样品的存放 4.其它因素对酶活性测定的影响 （1）温度的影响（2）抑制剂的影响 （3）样品中酶浓度的影响（4）反应体系中其它物质的影响 其它酶和物质；工具酶的污染；非酶反应；容器的污染等。 第二节酶活性测定的基本知识 一、酶活性的概念酶活性即酶促反应速度（v）： 指在规定的条件下，单位时间（t）内底物（s）的减少量或产物（p）的增加量。 v ＝ - d[s] / dt v ＝ d[p] / dt 注意：强调单位时间的变化量 二、酶促反应进程

哈工大酶工程试题(A)答案

酶工程试题(A) 年级2001 专业生物技术 一名词解释（每题3分，共计30分） 1.酶工程 2.自杀性底物 3.别构酶 4.诱导酶 5.Mol催化活性 6.离子交换层析 7.固定化酶 8.修饰酶 9.非水酶学 10.模拟酶 二填空题(每空1分,共计30分) 1.决定酶催化活性的因素有两个方面，一是，二是 。 2.求Km最常用的方法是。 3.多底物酶促反应的动力学机制可分为两大类，一类是，另一类是 。 4.可逆抑制作用可分为，，， 。 5.对生产酶的菌种来说，我们必须要考虑的条件有，一是看它是不是，二是能够利用廉价原料，发酵周期，产酶量，三是菌种不易，四是最好选用能产生酶的菌种，有利于酶的分离纯化，回收率高。 6.酶活力的测定方法可用反应法和反应法。 7.酶制剂有四种类型即酶制剂，酶制剂，酶制剂和 酶制剂。 8.通常酶的固定化方法有法，法，法， 法。 9.酶分子的体外改造包括酶的修饰和修饰。 10.模拟酶的两种类型是酶和酶。 11.抗体酶的制备方法有法和法。 三问答题(每题10分,共计40分) 1.固定化酶和游离酶相比，有何优缺点？ 2.写出三种分离纯化酶蛋白的方法，并简述其原理。 3.为什么酶制剂的生产主要以微生物为材料？ 4.

酶工程试题（B） 一名词解释 1.抗体酶 2.酶反应器 3.模拟酶 4.产物抑制 5.稳定pH 6.产酶动力学 7.凝胶过滤 8.固定化酶 9.非水酶学 10.液体发酵法 二填空题(每空1分,共计30分) 1.Km值增加，其抑制剂属于抑制剂，Km不变，其抑制剂属于抑制剂，Km减小，其抑制剂属于抑制剂。 2.菌种培养一般采用的方法有培养法和培养法。 3.菌种的优劣是影响产酶发酵的主要因素，除此之外发酵条件对菌种产酶也有很大的影响，发酵条件一般包括，，，， 和等。 4.打破酶合成调节机制限制的方有，，。 5.酶生物合成的模式分是，，， 。 6.根据酶和蛋白质在稳定性上的差异而建立的纯化方法有法，法和 法 7. 通常酶的固定化方法有法，法，法， 法。 8. 酶分子的体外改造包括酶的修饰和修饰。 9.酶与抗体的重要区别在于酶能够结合并稳定化学反应的，从而降低了底物分子的，而抗体结合的抗原只是一个态分子，所以没有催化能力 三问答题(每题10分,共计40分) 1.在生产实践中，对产酶菌有何要求？ 2.对酶进行化学修饰时，应考虑哪些因素？ 3.列出用共价结合法对酶进行固定化时酶蛋白上可和载体结合的功能团 4.某酶的初提取液经过一次纯化后，经测定得到下列数据，试计算比活力，回收率及纯化 倍数。 （A）答案及评分细则 一 1. 酶工程：又叫酶技术，是酶制剂的大规模生产和应用的技术。

第1章考试题

第1章考试题 1 某水泥厂生产普通硅酸盐水泥,现改产火山灰硅酸盐水泥,原包装袋未变,客户投诉水泥重量不够,请分析原因。 答: 火山灰硅酸盐水泥的堆积密度较普通硅酸盐水泥小，由于包装袋的容积一定，因而质量变小。 2质量为3.4kg，容积为10L的容量筒装满绝干石子后的总质量为18.4kg。若向筒内注入水，待石子吸水饱和后，为注满此筒注入水4.27kg。将上述吸水饱和的石子擦干表面后称得总质量为18.6kg（含筒重）。求该石子的吸水率，表观密度，堆积密度。 石子的质量为m＝18.4-3.4＝15.0(kg) 石子的堆积体积为V oˊ＝10L， 石子所吸水的量为m w＝18.6-18.4＝0.2(kg)，水的体积为0.2L 开口孔隙体积为石子吸收水的量，即V k＝0.2L 注入筒内的水的体积为Vˊw=4.27L, 该体积等于石子间空隙的体积与石子开口孔隙之和。V s+V k＝4.27L 故，石子的质量吸水率为 W m＝m w/m＝0.2/15×100%=1.3%石子的体积吸水率为

V v =V k/V o = 0.2/(10-4.27+0.2)×100% = 3.4% 石子的堆积密度为 ρodˊ=m/ V oˊ=15/10=1500(kg/m3) 石子的表观密度为 ρod＝m/V o=15/(10-4.27+0.2)=2530(kg/m3) 第3章考试题 一、名词解释 1 胶凝材料 2 气硬性胶凝材料 1 凡能在物理、化学作用下，从浆体变为坚固的石状体，并能胶结其他物料而具有一定机械强度的物质错。 2 只能在空气中硬化，并保持和继续发展强度的胶凝材料 二、问答题 1 建筑石膏制品为何一般不适于室外? 答：因建筑石膏制品化学成分主要为CaSO4·2H2O，微溶于水；且建筑石膏制品内部含大量毛细孔隙、水或水蒸汽易进入建筑石膏制品内部，加快二水石膏晶体溶解于水的速度，特别是晶体间搭接处易受溶液破坏，强度大为下降。正因为其耐水性差、吸水率高、抗渗性及抗冻性差，故不宜用于室外。

临床化学之诊断酶学

诊断酶学 一、血清酶 （一）血清酶的分类 1.血浆特异酶：在血浆中发挥特定催化作用的酶。如胆碱酯酶、脂蛋白脂肪酶、铜氧化酶等。 大多数在肝内合成。 血浆特异酶活性的改变，除了反映血液功能外，还反映来源器官的功能。 2.非血浆特异酶：在血浆中浓度很低，且无功能。 （1）分泌酶：来源于外分泌腺的酶。如胰淀粉酶、胰脂肪酶、胰蛋白酶、胃蛋白酶和前列腺酸性磷酸酶等。 血液中分泌酶以失活状态存在，不发生催化作用。 在血液中的浓度和其分泌腺体的功能活动和疾病有关，例如，急性胰腺炎时，血淀粉酶就会升高。 （2）代谢酶（细胞酶）：在细胞内发挥催化功能的酶。正常时这些酶存在于组织细胞中，血浆中酶活性很低。细胞内、外浓度差异悬殊。 当酶来源的组织细胞发生病变，细胞膜通透性增加或细胞坏死时，细胞内酶大量进入血浆，导致血浆酶活性显著增高。其下降的临床意义很少。 这一类酶较多，如转氨酶、乳酸脱氢酶、肌酸激酶等，它们在肝病、心脏病时都可能出现变化。 （二）血清酶生理变异及其病理生理机制 1.血清酶生理变异 （1）性别：CK和GGT都是男性高于女性。 （2）年龄：碱性磷酸酶（与骨生长发育相关）。 （3）进食：酗酒可引起γ-GGT明显升高。 （4）运动：剧烈运动可引起血清中多种酶升高，如CK、LD、AST等。 （5）妊娠与分娩：妊娠时ALP升高，分娩时可能有CK、CK-BB、LD升高。 2.血清酶病理改变机制： （1）酶合成异常： 血浆特异酶大多数是在肝合成，当肝功能障碍时酶浓度常下降。如血清胆碱酯酶活性在有肝功能障碍时可能下降。 由于酶基因变异也可引起特定酶减少或消失，如肝-豆状核综合征患者血中铜氧化酶活性可明显下降。如有骨细胞增生时，血中ALP可上升。 （2）细胞酶的释放： 是疾病时大多数血清酶增高的主要机制，影响细胞酶释放的主要原因有： 1）细胞内、外酶浓度的差异； 2）酶在细胞内的定位和存在的形式； 3）酶蛋白分子量的大小：酶释放的速度和分子量成反比。例如LD分子量大于CK，而当有心肌梗死时，LD在血液中升高的时间就晚于CK。

酶工程试题及答案

一、名词解释（本题共8个小题，每小题2分，共16分）。 1、固定化酶： 2、原生质体： 3、超滤： 4、酶的催化特性： 5、生物酶工程： 6、酶的必需基团和活性中心： 7、诱导与阻遏： 8、酶反应器： 二、填空题（本题共5个小题，每空2分，共24分）. 1、酶的分类（）（）（）。（三种即可） 2、酶活力是（）的量度指标，酶的比活力是（）的量度指标，酶转换数是（）的量度指标。 3、微生物产酶模式可以分为同步合成型，（）中期合成型，（）四种。 4、酶的生产方法有（），生物合成法和化学合成法。 5、优良的产酶微生物所具备的条件：（1）（）（2）（）（3）（）（写出三种即可）。 三、判断题（本题共10个小题，每空1.5分，共15分）。 1、酶是具有生物催化特性的特殊蛋白质。 2、酶活力是指在一定条件下酶所催化的反应速度，反应速度越大，意味着酶活力越高。 3、液体深层发酵是目前酶发酵生产的主要方式。 4、培养基中的碳源，其唯一作用是能够向细胞提供碳素化合物的营养物质。 5、在酶与底物、酶与竞争性抑制剂、酶与辅酶之间都是互配的分子对，在酶的亲和层析分离中，可把分子对中的任何一方作为固定相。 6、补料是指在发酵过程中补充添加一定量的营养物质，补料的时间一般以发酵前期为好。 7、酶固定化过程中，固定化的载体应是疏水的。 8、在酶的抽提过程，抽提液的 pH 应接近酶蛋白的等电点。 9、青霉素酰化酶不但能催化青霉素侧链的水解作用，而且也能催化逆反应。 10、亲和试剂又称活性部位指示试剂,这类修饰剂的结构类似于底物结构。 四、问答题（本题共5个小题，共45分）。 1、试述提高酶发酵产量的措施。（8 分，答出四点即可） 2、酶失活的因素？（8分） 3、酶的提取方法有哪些？（8分） 4、酶分子修饰的意义有哪些？（6分） 5、试简述酶分子的定向进化。（5分） 6、固定化酶和游离酶相比，有何优缺点？（10分，优缺点答五点即可） 答案 一、1、固定化酶：通过物理的或化学的方法，将酶固定在载体上，能使酶发挥催化作用的酶；2、原生质体：脱去细胞壁的植物、真菌或细菌细胞；3、超滤：超滤是采用中空纤维过滤新技术，配合三级预处理过滤清除自来水中杂质；4、酶的催化特性：①极高的催化效率②高度的专一性③酶活性的可调节性④酶的不稳定性5、生物酶工程：是指在基因水平上，对酶蛋白分子进行修饰、改造，改进酶蛋白的催化特性或酶蛋白的蛋白质特性等；6、酶的必需基团：指酶分子中与酶的活性密切相关的基团；活性中心：是与底物结合并催化反应的场所；7、酶合成的诱导是指加入某种物质使酶的合成开始或加速进行的过程；酶合成

食品酶学复习题(1)

1.酶的特性有哪些？（1）催化效率高：比一般的酶高106-1013倍；（2）酶作用的专一性：一种酶作用于一种或一类分子结构相似的物质（3）易变性：大多数酶的化学本质是蛋白质，因而会被高温、酸、强碱等破坏(4)酶的催化条件温和；(5)酶在生物体内参与每一次反应后，它本身的性质和数量都不会发生改变。 8. 国际酶学委员会推荐的分类和命名规则的主要依据是什么？ 酶学委员会提出以酶所催化的化学反应性质作为酶的分类和命名规则的主 要依据，每一种酶都给以三个名称：系统名，惯用名和一个数字编号。 2、脂肪酶和脂肪氧化酶的不同？脂肪酶水解脂肪，产生甘油、甘油一酯和脂肪酸脂肪氧化酶催化顺，顺-1,4-戊二烯的不饱和脂肪酸及酯的氢化氧化作用。4、酶活力：指酶催化反应的能力，它表示样品中酶的含量。 3、Km值代表反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。 固定化酶：是指在一定的空间范围内起催化作用，并能反复和连续使用的酶。优点：同一批固定化酶能在工艺流程中重复多次的使用；固定化后，和反应物分开，有利于控制生产过程，同时也省去了热处理使酶失活的步骤；稳定性显著提高；可长期使用，并可预测衰败的速度；提供了研究酶动力学的良好模型。26.固定化酶的稳定性增强主要表现在哪些方面？操作稳定性（2）贮藏稳定性（3）热稳定性（4）对蛋白酶的稳定性（5）酸碱稳定性。 27.什么是糖酶？常见的糖酶有哪几种？（四种以上） 糖酶：裂解多糖中将单糖连接在一起的化学键，使多糖降解为小分子，催化糖单位结构上的重排形成新的糖类化合物的酶。 常见的糖酶：α-淀粉酶、糖化酶、β-淀粉酶，乳糖酶，果胶酶，纤维素酶等最常见的微生物产酶发酵类型是液体深层发酵 2. 琼脂糖凝胶过滤和离子交换法等纯化酶的机理各是什么？ 琼脂糖凝胶过滤：不同式样通过凝胶时，能进入颗粒状凝胶的微孔的小分子被阻滞，不能进入微孔的大分子未被阻滞，改变颗粒状凝胶的微孔大小可能改变凝胶量分级分离范围。（琼脂糖凝胶过滤根据分子大小而设计的方法） 离子交换法：改变PH或提高溶液离子强度，根据酶结合到离子交换剂上的能力将混合物中的蛋白质分离开。（离子交换法按分子所带正负电荷多少分离的方法）5. 一些乳制品中为什么添加乳糖酶？ 乳糖的溶解度比较低，在冷冻乳制品中容易析出，使得产品带有颗粒状结构，乳糖部分水解可以防止出现这种情况。 .酶的动力学研究包括哪些内容？图示竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制的区别。酶促反应动力学以化学动力学为基础，通过对酶促反应速度的测定来讨论诸如底物浓度、抑制剂、温度、pH和激活剂等因素对酶促反应速度的影响。 4. 酶制剂的保存需要考虑哪些因素？(1) 温度：在低温条件下（0-4℃）使用、处理和保存，有的需要更低的温度，加入甘油或多元醇有保护作用。(2) pH与缓冲液：pH应在酶的pH稳定范围内，采用缓冲液保存。(3) 酶蛋白浓度：一般酶浓度高较稳定，低浓度时易于解离、吸附或发生表面变性失效。(4) 氧：有些酶易于氧化而失活。(5) 为提高酶稳定性，常加入下列稳定剂：如钙离子保护淀粉酶，锰离子保护溶菌酶，二巯基乙醇保护巯基酶。（常加入下列稳定剂：①底物、抑制剂和辅酶，它们的作用可能是通过降低局部的能级水平，使酶蛋白处于不稳定状态的扭曲部分转入稳定状态。②对巯基酶，可加入－SH保护剂。如二巯基乙醇、GSH(谷胱甘肽)、DTT(二硫苏糖醇)等。③其他如Ca2+能保护α－淀粉酶，Mn2+能稳定溶菌酶，Cl－能稳定透明质酸酶。）

临床化学--诊断酶学练习题

临床化学--诊断酶学练习题 一、A1 1、血清ALP活性升高最常见于 A、急性肾炎 B、骨肿瘤 C、恶性贫血 D、甲状腺功能低下 E、梗阻性黄疸 2、肌酸激酶组织含量最高的是 A、肺脏 B、骨骼肌 C、肾脏 D、红细胞 E、肝脏 3、有助于诊断骨骼和肝脏疾病的血清酶是 A、AST B、CK C、ALP D、ACP E、LPS 4、急性肝炎时AST/ALT比值 A、小于1 B、大于1 C、等于1 D、大于3 E、大于2 5、在人体组织中ACP含量最多的是 A、肝脏 B、心肌 C、红细胞 D、血小板 E、前列腺 6、酒精中毒时血清酶活力升高最明显的时 A、GGT B、ALP C、CK D、LD

E、ALT 7、急性心肌梗死时，下列血清酶最早升高的是 A、ALT B、LD C、CK D、AST E、ALP 8、肝病时血清LD同工酶升高最明显的是 A、LD1 B、LD2 C、LD3 D、LD4 E、LD5 9、ALT在人体各组织中含量最多的是 A、肺脏 B、心肌 C、脑组织 D、红细胞 E、肝脏 10、孕妇血清中酶活性增高最明显的是 A、LD B、ALP C、CK D、AMY E、LPS 11、LD5主要组织来源是 A、心脏 B、肺 C、肝脏 D、脾脏 E、肾脏 12、心肌酶谱不包括 A、ALT B、AST C、CK D、α-HBD E、LD

13、肌钙蛋白由几个亚单位组成 A、2 B、3 C、4 D、5 E、6 14、LD由H和M亚基组成几种同工酶 A、2 B、3 C、4 D、5 E、6 15、胞质中CK的同工酶有几种 A、2 B、3 C、4 D、5 E、6 16、CK同工酶由几个亚基组成 A、2 B、3 C、4 D、5 E、6 17、心肌中主要含有的CK同工酶是 A、CK-BB B、CK-MB C、CK-MM D、CK-BB和CK-MB E、CK-MM和CK-MB 18、关于乳酸脱氢酶性质的叙述错误的是 A、由两种亚单位组成 B、有5种同工酶 C、在肝脏中含量最高 D、具有“冷变性”的特点 E、血清中LD的增高对任何单一组织或器官都是非特异性的 19、转氨酶的辅酶是 A、烟酸

食品类专业简历精品范文

食品类专业简历精品范文 在食品类专业简历中个人成就是很多方面能力的一种证明，比如说曾经在某项共工作中所展现的领导能力，可以体管理专业能力。在写个人简历的时候，就其个人成就要写出相关经历的所涉及到的一些任务，包括是什么类型的、如何产生的，当时的背景以及具体情景，还有所需要完成的目标，以及完成过程中你所做的工作等等。通过细节的描写，可以提高个人简历的真实度以及可读性。 篇一：食品类专业简历精品范文 个人信息 民族：汉目前所在地：广州 年龄： 26 岁户口所在地：广州 婚姻状况：未婚 求职意向及工作经历 人才类型：全职 应聘职位：食品工程/糖酒、品质管理、生产管理 工作年限：0职称：其它 求职类型：全职可到职日期：随时 月薪要求：面议希望工作地区：广州深圳

个人工作经历：20XX.09～20XX.10 理工学院教科办助理秘书 教育背景 毕业院校：暨南大学 最高学历：硕士毕业日期：20XX-06 所学专业一：轻工/粮食/食品类所学专业二： 受教育培训经历：20XX年9月～20XX年暨南大学食品科学与工程(功能性食品研究方向)硕士研究生 全面、系统、深入地学习功能性食品理论和分离检验理论，掌握了食品研发、食品包装开发食品检验方法和技术，深入系统研究了食品功能因子在食品中的作用和可食性包装研究开发。论文题目：可食性膜研究开发与食品包装实验。在校所学课程：高级食品化学、食品添加剂、现代仪器分析、食品贮运与包装、高分子化学与物理、食品分离技术、食品酶学。 1999年9月～20XX年7月南昌大学食品科学与工程 (发酵工程方向)学士 掌握了扎实的食品科学与工程基础知识，同时辅修了计算机网络与工程技术专业;担任学生干部增强自身的组织、管理和协调能力;培养了良好的分析和解决问题能力 语言能力 外语：英语外语水平： 四级

酶工程-期末试题

酶工程期末考试试题(A) 一名词解释：( 每小题3分共30分) 1 酶催化的专一性：绝对专一性和相对专一性； 2 酶催化的邻近效应、定向效应：底物彼此靠近、活性中心浓度增大、底物与结合部位按有利于催化反应的方向定位； 3 Kcat：催化常数，即在最适条件下，没摩尔酶每分钟所转化的底物摩尔数； 4 酶活力：酶催化活力，用酶催化反应速度表示； 5 酶催化周期：每mole酶蛋白催化每mole底物所需要的时间； 6 Ks盐析和β盐析 Ks盐析：即蛋白质溶液的pH值和温度固定不变，改变溶液的盐浓度（离子强度），以达到沉淀蛋白的作用；此法常用的盐是硫酸铵。 β盐析法：是在一定的离子强度下，改变溶液的pH值和温度，以达到蛋白沉淀的目的。 7 离子交换剂：离子交换剂是借酯化、氧化或醚化等化学反应，在琼脂糖、纤维素或凝胶分子上某些极性基团，通过极性基团的静电吸附作用，对极性大分子进行分离。按离子交换剂上的活性基团的性质不同，可分为阳离子交换剂和阴离子交换剂两种。 8 生物酶工程：是指在基因水平上，对酶蛋白分子进行修饰、改造，改进酶蛋白的催化特性或酶蛋白的蛋白质特性等。 本章主要介绍核酶、进化酶、杂合酶和抗体酶的有关基本概念和基本知识。 9 酶分子的定向进化： 是指在分子水平上，人为地创造特殊的进化条件，模拟自然进化机制（随机突变、基因重组和自然选择），对酶基因进行改造，并进行定向选择，筛选出所需性质的酶蛋白。10 核酶：化学本质是核酸的酶，包括核酶和脱氧核酶 二填空题：（每空1分共 20分） ⑴按催化反应类型分，将酶分成6个大类，它们的名称及其代码分别是氧化还原酶、转移酶、水解酶、裂合酶、异构酶、连接酶； ⑵根据葡聚糖凝胶的交联度不同，软胶包括 G75 、 G100 、 G150 、 G200 ； ⑶酶固定化方法有吸附法、交联法、吸附交联法、共价结合法、微胶囊法； ⑷酶蛋白化学修饰的方法包括金属离子置换、大分子结合、肽链有限水解、 氨基酸置换、侧链基团修饰；

食品酶学试卷

一、填空题 1、蛋白质的二级结构有、和。 2、竞争性抑制剂不改变酶的；非竞争性抑制剂不改变酶的。 3、有竞争性抑制剂参与的米氏方程为。 4、α-淀粉酶耐酸，不耐；β-淀粉酶，不耐。 5、根据作用模式蛋白酶可分为和。 6、根据其程度不同，酶的专一性、和。 7、用双倒数作图法测定酶促反应的Km和Vmax，其纵轴截矩为，斜率 为、横轴为 。 8、酶的比活力是指，比活力越高，表明。 9、酶的活性中心由和两部分构成。 二、名词解释（ 1、同工酶； 2、电泳； 3、包埋法； 4、酶电极； 三、判断是非 1、除甘氨酸外，所以的氨基酸都是具有光学性，在蛋白质中的氨基酸都是D型。（） 2、酶反应器和生化反应器的区别主要表现在酶反应器的生产条件为低温、低压、和能耗低。（） 3、羧肽酶B可以除去苦味肽。（） 4、脲酶的专一性很强，除作用于尿素外，不作用于其他物质。（） 5、当底物浓度处于饱和水平时，酶促反应的速度与酶浓度成正比，当底物处于限速浓 度时，酶促反应将随时间而降低。（） 6、某一酶反应的最适pH和最适温度都是恒定的，是酶的特征常数。（） 7、一个酶作用于多种底物时，其最适底物的Km值应是最小的。（） 8、K＋能维持淀粉酶的最适构象，从而使酶具有最高的活力。（） 9、β-淀粉酶是一种外切酶。（） 10、辅基和辅酶的区别只在于它们与蛋白质结合的牢固程度不同，并无严格区别。（） 四、选择题

1、目前公认的酶与底物结合的学说是。 A、活性中心学说 B、诱导锲合学说 C、钥匙学说 D、中间产物学说 2、变构酶是一种。 A、单位酶 B、寡聚酶 C、多酶复合体 D、米氏酶 3、下列关于酶特性的叙述，错误的是。 A、催化效率高 B、专一性强 C、作用条件温和 D、都有辅助因子参与 4、下列关于同工酶的叙述中，错误的是。 A、同工酶的结构、组成不尽相同 B、不同的同工酶Km值不同 C、同工酶在电泳中迁移率不同 D、同工酶的功能不同 5、一个简单的酶促反应，当［S］《Km时。 A、反应速度最大 B、反应速度与底物浓度成正比 C、增加底物浓度，反应速度不受影响 D、增加底物浓度，反应速度降低 6、丙二酸对于琥珀酸脱氢酶的影响属于。 A、反馈抑制 B、非竞争性抑制 C、竞争性抑制 D、底物抑制 7、胰凝乳蛋白酶仅能水解R1是。 A、酪氨酸、苯丙氨酸或色氨酸残基的侧链的肽键 B、酪氨酸、组氨酸或色氨酸残基的侧链的肽键 C、蛋氨酸、苯丙氨酸或色氨酸残基的侧链的肽键 D、精氨酸、苯丙氨酸或色氨酸残基的侧链的肽键 8、巯基蛋白酶存在于活性部位的氨基酸是。 A、Cys、His、Met B、Cys、His、Asp C、Cys、Asp、Met D、Tye、His、Met 9、下列关于多酚氧化酶，叙述错误的是。 A、一元酚羟基化生成相应的邻-二羟基化合物 B、邻-二酚氧化生成邻醌 C、两类反应都需要有分子氧参加 D、邻-二酚氧化生成邻羧酸 10、下列关于酶与水分活度，叙述正确的是。 A、降低酶制剂的水分活度有利于提高它们的稳定性 B、不同的酶对水分活度的要求都是一样的

食品酶学题目

食品酶学 一、名词解释 1、酶：酶是一类由活性细胞产生的具有催化作用和高度专一性的特殊蛋白质。 2、生物传感器：由生物识别单元和物理转换器相结合所构成的分析仪器。 3、盐析：一般是指溶液中加入无机盐类而使某种物质溶解度降低而析出的过程。 4、生物因子：指细胞生长繁殖所必须不可缺的微量有机化合物。 5、同功酶（(isoenzyme）：指在生物体内或组织中催化相同反应而具有不同分子形式（包括不同的AA序列、空间结构等）的酶。 6、酶活力单位（active unit）：在一定条件下,一定时间内将一定量的底物转化为产物所需的酶量。 7、酶原：不具有活性的酶的前体。 8、酶比活力（specific activity）：单位蛋白质（毫克蛋白质或毫克蛋白氮）所含有的酶活力（单位/毫克蛋白） 10、固定化酶（immobilized enzyme）：指在一定的空间范围内起催化作用，并能反复和连续使用的酶。 11辅基：酶的辅因子或结合蛋白质的非蛋白部分（其中较小的非蛋白质部分称辅基），与酶或蛋白质结合的非常紧密，用透析法不能除去。 12、单体酶：仅有一个活性中心的多肽链构成的酶，一般是由一条多肽链组成。 13、寡聚酶：由2个或多个相同或不相同亚基组成的酶。 二、简答题 3、凝胶过滤的原理 将凝胶装于层析柱中，加入混合液内含不同分子量的物质，小分子溶质能在凝胶海绵状网格内，即凝胶内部空间全都能为小分子溶质所到达，凝胶内外小分子溶质浓度一致。在向下移动的过程中，它从一个凝胶颗粒内部扩散到胶粒孔隙后再进入另一凝胶颗粒，如此不断地进入与流出，使流程增长，移动速率慢故最后流出层析柱。而中等大小的分子，它们也能在凝胶颗粒内外分布，部分送入凝胶颗粒，从而在大分子与小分子物质之间被洗脱。大分子溶质不能透入凝胶内，而只能沿着凝胶颗粒间隙运动，因此流程短，下移速度较小分子溶质快而首先流出层析柱。因而，样品通过定距离的层析柱后，不同大小的分子将按先后顺序依次流出，彼此分开。 4、分离纯化酶有哪些?根据什么? 根据酶和杂蛋白的性质差异，它们的分离方法可分为： ⑴根据分子大小而设计的方法，如离心分离法、筛膜分离法、凝胶过滤法等 ⑵根据溶解度大小分离的方法，如盐析法、有机溶剂沉淀法、共沉淀法、选择性沉淀法、等电点沉淀法等 ⑶按分子所带正负电荷多少分离的方法，如离子交换分离法、电泳分离法、聚焦层析法等 ⑷按稳定性差异建立的分离方法，如选择性热变性法、选择性酸碱变性法、选择性表面变性法等 ⑸按亲和作用的差异建立的分离方法，如亲和层析法、亲和电泳法等 5、固定化酶 （一）制备方法 固定化酶的制备方法很多，常用的有吸附法、包埋法、结合法和交联法。根据酶自身的性质、应用目的、应用环境来选择固定化载体和方法。 1）吸附法（adsorption）：利用各种固体吸附剂将酶吸附在其表面上固定的方法，是固定化