大连医科大学生物化学试题(英文卷)

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Chapter1 Nucleic Acids

I、Choose one correct answer. Mark your answer by circling the capital letter you choose.

1.The direction of nucleic acid is

A.From N to C

B. From 5’ to 3’

C. From C to N

D. From 3’ to 5’

E. None of above

2. The description of the secondary structure of DNA double helix are correct,

EXCEPT

A.Two antiparallel strands

B.Deoxyribose-phosphate frame located outside the strands

C.Two strands are joined by hydrogen bond formed between A-T and G-C

D.Diameter of helix is 2 nm, and 10 bases in each turn

E.Nucleosome is the structure unit of DNA double helix

3. The correct description about Tm is

A.The temperature at which half of the maximum absorbance value of DNA

at 260nm during heat denaturation

B.The temperature at which maximum absorbance value of DNA at 260nm

during heat denaturation

C.The optimum temperature for DNA synthesis

D.High Tm value is related to low G-C content

E.The temperature to form DNA and RNA hybrid molecule

4. If the coden of mRNA is ACG, then the anticoden of tRNA is

A.UGC

B. TGC

C. GCA

D. CGU

E. TGC

5. The linkage between nucleotides is

A.2’,-3’ phosphodiester bond;

B.3’,-5’ phosphodiester bond

C.2’,-5’ phosphodiester bond;

D.Hydrogen bond

E.Peptide bond

6. The template strand of DNA is 5’-ATTCAG-3 ’ , its transcript is

A.5’ -GACTTA-3’

B.5’ -CTGAA T-3’

C.5’ -UAAGUC-3’

D.5’ -CUGAAU-3’

E.5’ - TAAGTC-3’

II、Fill in the blanks.

1. Eukaryotic mRNAs can be modified after transcription at the 5’end with a modified residue called a____________, at the 3’end 80 to 250 A residues are added to create a ____________.

2. Each nucleotide consists of three components, _____________, ______________, ______________.

3. The conformation for DNA proposed by Watson and Crick is called B form, the other two conformations existing in the cell are ____________, ______________.

III、Explain the following terms.

1.Hybridization of nucleic acids

2.Tm

3.ribozyme

4.codon

5.anticodon

6.Hyperchromic effect

7.DNA denaturation

8.Annealing

9.snmRN

10.nucleosome

Ⅳ、Briefly state the following questions.

1. State the functions of three major kinds of RNA (mRNA, tRNA and rRNA).

2. Please describe the secondary structure of DNA proposed by Watson and Crick.

3. State briefly the differences between DNA and RNA.

4. Please describe the structural features of eukaryotic mRNA.

Chapter2 Proteins

I、Choose one correct answer. Mark your answer by circling the capital letter you choose.

1. All of the following amino acids are acidic or basic amino acids, EXCEPT

A.Asp

B.Glu

C.Lys

D.Arg

E.Ser

2. Which is the linkage bond for the peptide?

A.Hydrogen bond

B.Peptide bond

C.Hydrophobic interactions

D.Electrostatic interaction

E.3’, 5’–phosphodiester bond

3. The protein molecule (pI=6.5) will mobile the to positive electrode when the pH of electrophoresis buffer is

A.pH=3.0

B.pH=4.0

C.pH=5.0

D.pH=6.5

E.pH=8.0

4. The amino acid in proteins is

A.L-β-aimno acids;

B.D-β-aimno acids;

C.L-α-aimno acids;

D.D-α-aimno acids;

E.All of above

5. The chemical bond in charge of maintaining secondary structure of proteins is

A.Salt bridge;

B.Disulfide bond

C.Hydrogen bond;

D.Peptide bond;

E.Hydrophobic interaction

6. The chemical bond in charge of the primary structure of proteins is

A.Salt bridge;

B.Disulfide bond

C.Hydrogen bond;

D.Peptide bond;

E.Phosphodiester bond

II、Fill in the blanks：

1. The secondary structures of protein include ___________, ___________, ___________, and ___________.

2. The absorbance peak value of protein is at ___________nm, and that of the nucleic acid is at ___________nm.

3. The force maintaining higher structure of proteins are noncovalent. They are ______________, ______________, _______________, ________________.

III、Explain the following terms.

1.GSH (glutathione)

2.Motif

3.protein denaturation

4.petptide unit

5.domain

6.pI of protein

7.α-helix

8.Peptide bond

9.amino acid residue

10.salting out

Ⅳ、Briefly state the following questions.

1. List the approaches commonly used in separation and purification of protein molecules, and explain simply the major mechanism of each one.

2. Briefly explain the structural features and classification of amino acids constitute of different proteins.

3. What is primary structure of protein? Please state the relationships between the primary structure and functions of proteins by an example.

Chapter3 Vitamins

I、Choose one correct answer. Mark your answer by circling the capital letter you choose.

1. Vitamin D belongs to

A.Fat soluble

B.Water soluble

C.Both A and B

D.Insoluble

E.Not above all

2. The active form of Vitamin D is

A.25-(OH)D3

B.1,25-(OH)2D3

C.1,24,25-(OH)3D3

D.24,25-(OH)2D3

E.Not above all

3. The active form of folic acid is

A. F

B.FH2

C.FH4

D.NAD+

E.FAD

4. The deficiency of which will cause anmia?

A.Vitamin B6

B.Vitamin B12

C.FH4

D.All of the above

E.Not above all

II、Fill in the blanks：

1. ____________ and ____________ are the cofactors (coenzymes) of the dehydrogenases, and they are derived from Vitamin B2; ____________ and ____________ are also the cofactors (coenzymes) of the dehydrogenases, and they are derived from Vitamin ____________.

2. The active forms of vitamin A are ____________, ___________and ___________. An early symptom of vitamin A deficiency is ___________

III、Explain the following terms.

1.provitamin A

2.lipid-soluble vitamins

3.water-soluble vitamins

Ⅳ、Briefly state the following questions.

Try to explain the biochemical functions of vitamin C and its deficiencies.

Chapter4 Enzymes

I、Choose one correct answer. Mark your answer by circling the capital letter you choose.

1. The factors related to the kinetics of enzyme reaction are included, EXCEPT

A.pH and temperature

B.[Enzyme]

C.[Substrate]

D.Inhibitor

E.Time

2.About competitive inhibitors, which of the following is NOT true?

A.Similar to the substrates

B.Bind to the active centre of the enzymes

C.Bind to the enzyme reversibly.

D.Bind to the enzyme by non-covalent bond

E.None of the above

3. About non-competitive inhibitors, which one is true?

A.K m↑, Vmax remains constant

B.K m↑, Vma x↓

C.K m remains constant, Vmax↓

D.K m↓, Vma x↑

E.K m↓, Vmax remains constant

4.Inhibition of phosphate pesticide on choline esterase belongs to

A.Irreversible inhibition

B.Reversible inhibition

https://www.wendangku.net/doc/b49650251.html,petitive inhibition

D.Noncompetitive inhibition

E.Uncompetitive inhibition

II、Fill in the blanks：

1. The essential groups in active center of an enzyme are______________and _________________.

2. Holoenzyme = _____________ + ____________.

3. The three properties of enzymatic catalyzed reactions are _____________, ______________, _________________.

4. When V equals to 80% Vmax, [S]= ______ Km. When V equals to 90% Vmax, [S]= ______ Km.

5. The specificities of enzymes can be briefly divided into three types: _____________, ______________and________________.

III、Explain the following terms.

1.Isoenzyyme

2.Km

3.Active center of an enzyme

4.Allosteric enzyme

https://www.wendangku.net/doc/b49650251.html,petitive inhibition

6.Optimum temperature

Ⅳ、Briefly state the following questions.

1. What is the activation of zymogen? State the biological significance of the process.

2. Briefly state the significance of Km and Vmax.

3. Compare the characters of three types of reversible inhibition.

Chapter 5 Carbohydrate Metabolism

I、Choose one correct answer. Mark your answer by circling the capital

letter you choose.

1. The unique pathway for mature red blood cells to obtain ATP is ( )

A. pentose phosphate pathway

B. tricarboxylic acid cycle

C. β-oxidation of fatty acid

D. glycolysis

E. gluconeogenesis

2. Which compound can NOT be used to do gluconeogenesis?

A. Acetoacetate

B. Glycerol

C. Pyruvate

D. Glutamate

E. Succinate

3.The pathway for mature red blood cells to obtain NADPH is ( )

A. pentose phosphate pathway

B. tricarboxylic acid cycle

C. β-oxidation of fatty acid

D. glycolysis

E. gluconeogenesis

4. In the muscle, glucose 6-phosphhate can convert into the following compounds EXCEPT

A. Glycogen

B. Acetyl CoA

C. Lactate

D. Glucose

E. Fructose 6-phosphate

5. Which compound is NOT the coenzyme of pyruvate dehydrogenase complex?

A. FAD

B. NAD+

C. Biotin

D. CoASH

E. Lipoic acid

6. Which enzyme is the key enzyme in glycogenolysis (glycogen degradation) ?

A.Phosphorylase

B.Hexokinase

C.Phosphoenol pyruvate carboxykinase

D.HMG-CoA reductase

E.Pyruvate kinase

II、Fill in the blanks.

1. The active form of glucose in glycogenesis is , the active form of choline in phospholipid synthesis is , the active form of SO42-in sulfation is , the active form of methyl in methylation is .

2. Glucose 6- phosphate (G-6-P) is an important intermediate compound involved in the carbohydrate metabolism pathways, e.g., ____________, ____________, ____________ , ____________, and ____________.

III、Explain the following terms.

1．Glycolysis

2．Tricarboxylic acid cycle

3．Pentose phosphate pathway

4．Glycogenesis

5．Glycogenolysis

6．Gluconeogenesis

7．Blood sugar

8．Cori cycle (Lactate cycle)

9．Glycogenosis or glycogen storage disease

10. Aerobic oxidation

Ⅳ、Briefly state the following questions.

1. The major function of pentose phosphate pathway.

2. List the major products of Tricarboxylic cycle and pentose phosphate pathways,

and state their biological significance.

3. Simply state the several steps of aerobic oxidation pathway.

4. State the source, fate and regulation of blood glucose.

Chapter 6Biological Oxidation

I、Choose one correct answer. Mark your answer by circling the capital letter you

choose.

1. The order of the members of NADH oxidative respiratory chain is

A.NAD+→ complex II → complex I → CoQ → complex III→ cytochrome

C→complex IV

B.NAD+→complex I →complex III →CoQ→cytochrome C→complex

IV

C.NAD+→ complex II → complex III → CoQ→ complex C→ complex IV

https://www.wendangku.net/doc/b49650251.html,plex II → NAD+→ CoQ → complex III→ cytochrome C→ complex

IV

E.NAD+→complex I →CoQ →complex III→cytochrome C→complex

IV

2.NADP+ may be reduced to NADPH in

A.Glycolysis

B.Gluconeogenesis

C.Pentose phosphate pathway

D.The pathway of fatty acid degradation

E.The reaction catalyzed by malate dehydrogenase

3.Two hydrogen atoms (2H) in cytosolic NADH(+H+) are transported from cytosol to mitochondria through

A.Citrate

B.Citrate-pyruvate shuttle

C.Malate or α-glycerol phosphate shuttle

D.Oxaloacetate-pyruvate cycle

E.Pentose phosphate pathway

4.Electrons from pyruvate enter the mitochondrial electron transport chain at the level of

A.CoQ

B.LDH

C.NADH-CoQ reductase (complex I)

D.CoQ-cytochrome c reductase (complex III)

E.Cytochrome c oxidase (complex IV)

II、Fill in the blanks.

1. The two respiratory chains of oxidative phosphorylation are ____________ and ____________.

2. Biological oxidation is a process in which the ____________ are completely

oxidized to ____________, ____________ and a large amount of ____________ released.

III、Explain the following terms.

1.ATP synthase

2.Mixed function oxidase

3.Reactive oxygen species, ROS

4. -Phosphoglycerol shuttle

5.Malate-aspartate shuttle

6.Biological oxidation

7.Oxidative respiratory chain

8.Oxidative phosphorylation

9.Free radical

10.Substrate cycle

Ⅳ、Briefly state the following questions.

1. What is biological oxidation? Compare the difference between nutrition oxidation in vivo and nutrition oxidation in vitro.

2. What is Oxidative phosphorylation? State the order of the members of two important oxidative respiratory chains.

Chapter 7 Lipid Metabolism

I、Choose one correct answer. Mark your answer by circling the capital

letter you choose.

1. The rate-limiting (key) enzyme for cholesterol biosynthesis is

A. HMG-CoA synthase

B. Mevalonate kinase

C. HMG-CoA reductase

D. HMG-CoA lyase

E. Squalene epimerase

2. The rate-limiting (key) enzyme for fatty acid synthesis is

A. Acetyl CoA carboxylase

B. Carnitine-acyl transferase

C. Palmitate decarboxylase

D. Acyl CoA transferase

E. β-ketoacyl CoA synthetase

3. The precursor for acetoacetate formation in the liver is

A. β-hydroxybutyrate

B. Acetoacetyl CoA

C. β-hydroxybutyryl CoA

D. Mevalonate

E. HMG-CoA

4. The rate-limiting（key）enzyme for fatty acid synthesis is

A. Acetyl CoA carboxylase

B. Carnitine-acyl transferase

C. Palmitate decarboxylase

D. Acyl CoA transferase

E. β-ketoacyl CoA synthetase

5. The oxidation and degradation of fatty acids in the cell

A. Begins with the fatty acid thioester of CoA

B. Does not produce useful energy for the cell

C. Occurs primarily in the nucleus

D. Is inhibited by carnitine

E. Proceeds through successive shortening of fatty acids by three-carbon

units

6. Which of the following lipases is hormone sensitive?

A. Pancreatic lipase

B. Lipoprotein lipase

C. Liver triacylglycerol lipase

D. Adipose tissue triacylglycerol lipase

E. Phospholipase

II、Fill in the blanks.

1. One of the common used techniques for plasma lipoprotein classification is , according to this method, the lipoproteins can be classified into , , _____ , .

2.The initial material for Ketone body synthesis is____________, the key enzyme is ____________.Ketone bodies are ____________, _____________,and ____________.

II、Explain the following terms.

1. Ketogenesis

2. Depot fat mobilization

3. Lipoprotein

4. β-oxidation of fatty acids

5. Ketone bodies

6. LDL

7. Lipid

8. Unsaturated fatty acid

9. Essential fatty acid

10. Hormone-sensitive lipase, HSL

Ⅳ、Briefly state the following questions.

1. What is the meaning of apolipoprotein, explain their functions.

2.Explain the effect of insulin on lipid mobilization.

3.State the classification, the major components, synthesis site of lipoproteins and

their functions

4.Please state the regulation functions of insulin on lipid metabolism.

Chapter 8 Protein Catabolism

I、Choose one correct answer. Mark your answer by circling the capital

letter you choose.

1. The important role of PAPS is

A. to replenish ribose 5-phosphate

B. as an initial material for synthesizing pyrimidine

C. to provide active sulfate group for sulfation of some compounds

D.to provide methyl group for methylation of some compounds

E.an enzyme involved in biosynthesis of cholesterol

2.The important role of S-adenosylmethionine is

A. to replenish methionine

B.to synthesize tetrahydrofolic acid

C.to provide methyl group for methylaton

D.to produce adenosine

E.to synthesize homocysteine

3. Which of the following amino acids is nutritionally non-essential amino acid?

A. Phenylalanine

B. Glutamate

C. Methionine

D. Tryptophan

E. Threonine

4. Which amino acid is nutritionally essential?

A. Aspartate

B. Glutamic acid

C. Alanine

D. Tyrosine

E. Methionine

5. The transportation form of ammonia in blood is

A. Glutamate

B. Tyrosine

C. Glutamine

D. Glutathionine

E. Aspartate

6. One carbon units produced in amino acid metabolism are included, EXCEPT

A. CH3-

B. CH2-

C. O=CH-

D.NH=CH-

E. CO2

II、Fill in the blanks.

1. is the active form of methionine for providing

methyl group to methylation of many biological molecules.

2. is the active form of sulfate for adding sulfate

group to sulfation many biological molecules.

3. The transamination reactions of amino acid are ____________,

_______________ , and_______________. The major transaminase in the heart is _______________, and in the liver is ____________.

III、Explain the following terms.

1. Nitrogen balance

2.Urea cycle (Ornithine cycle)

3.One carbon unit

4.Transamination

https://www.wendangku.net/doc/b49650251.html,bined deamination

6.Essential amino acid

7.Putrefaction

8.Glucogenic amino acids

9.Active methionine

10. Pyridoxal phosphate

Ⅳ、Briefly state the following questions.

1. The major process of urea synthesis.

2. State the source and fate of amino acid in vivo.

3. State protein putrefaction and the important products of putrefaction.

Chapter 9 Nucleotide metabolism

I、Choose one correct answer. Mark your answer by circling the capital

letter you choose.

1．The first synthesized purine nucleotide in the de novo synthesis of purine nuecleotides is

A. AMP

B. GMP

C. CMP

D. IMP

E. UMP

2. One of the properties in purine de novo synthesis is that

A. the first step is the production of PRPP

B.one carbon unit is provided by S-adenosylmethionine

C.orotate phosphate is an intermediate

D.glycine does not incorporate in the pathway

E. aspartate is the direct nitrogen donor

3.The end catabolic product of purine nucleotides in human is

A. Urea

B. Uric acid

C. Creatinine

D. Creatine

E. -alanine

4.One of the properties in pyrimidine synthesis is that ( )

A.the base is synthesized based on 5-phosphoribose

B.One carbon unit is provided by FH4

C.Whole glycine molecule incorporates in the synthesis

D.The first synthesized intermediate is carbamoyl phosphate

E.Glutamate is the nitrogen donor

5.Which is the end product of purine degradation in humans?

A.NH3

B. CO2

C. Uric acid

D. β- alanine

E. β-aminoisobutyrate

II、Fill in the blanks.

1.There are two pathways of synthesis nucleotides: ____________ and____________.

2.The degradation of pyrimidine nucleotide produces ____________, ____________, ____________ or ____________.

III、Explain the following terms.

1. Ribonucleotide reductase

2. Anti-metabolites of nucleotides

3. Phosphoribosyl pyrophosphate kinase

4. Salvage pathway

5. De novo synthesis

6. Nucleotide

7. Aspartate transcarbamoylase

8.Glutamine-PRPP amidotransferase

9. Inosinate, IMP

10. Gout

Ⅳ、Briefly state the following questions.

1.What are the important biological functions of nucleotides?

2.State main characteristics of de novo synthsis of nucleotide and main key

enzymes during the synthesis process.

Chapter 10 Regulation of Metabolism

I、Choose one correct answer. Mark your answer by circling the capital letter you choose.

1. The component in muscle tissue that contains the ATPase activity required for

contraction

A. Actin

B. Myosin

C. Sarcoplasmic reticulum

D. Motor end-plate

E. Calcium

2. The majority of energy for muscular contraction is stored in muscle tissue in the

form of

A. ADP

B. Phosphoenolpyruvate

C. Cyclic AMP

D. ATP

E. Creatine phosphate

3. Which of the following biochemical phenomena is characteristic only of

mammalian liver?

A. Gluconeogenesis

B. Glycogen synthesis and storage

C. Serum albumin synthesis

D. Hydroxylation of phenylalanine

E. Epinephrine sensitivity

4. Of the following body fluids, the one with the lowest pH is

A. Plasma

B. Pancreatic juice

C. Liver bile

D. Gastric juice

E. Sweat

II、Fill in the blanks.

1. The metabolic regulation at mammalian includes three levels, they are

, and .

2.The fast regulation of enzyme activities includes

and .

3.The mechanism of allosteric regulation is binds to of the enzyme，causing the change of the enzyme, so the enzyme activity is changed.

IV、Explain the following terms.

1.Chemical modification

2.Feedback regulation

https://www.wendangku.net/doc/b49650251.html,partmentation

4.Regulatory enzyme

5.Metabolism

6.Rate-limiting enzyme

7.Rate-limiting reaction

8.Allosteric regulation

9.Metabolic regulation

10.Covalent modification

Ⅳ、Briefly state the following questions.

1. State the relationship between three kinds of important nutritions(glucose, lipid

and protein), explain the reason they can not displace completely each other.

Chapter 11 DNA Biosynthesis

I、Choose correct answers.

1. The characteristics of gene expression are

A. Temporal specificity

B. Spatial specificity

C. Inducible expression

D. Constitutive expression

E. All of above

2. The sequence of one DNA strand is ATGCAA, the complementary strand of DNA is

A.ATGCAA

B.TTGCA T

C. UUGCAU

D. TACGTT

E. UAGCAA

3. The description of the secondary structure of DNA double helix are correct,

EXCEPT

A.Two antiparallel strands

B.Deoxyribose-phosphate frame located outside the strands

C.Two strands are joined by hydrogen bond formed between A-T and G-C

D.Diameter of helix is 2 nm, and 10 bases in each turn

E.Nucleosome is the structure unit of DNA double helix4. The enzyme in charge of proofreading function in DNA replication is

A．Topoisomerase

B．Helicase

C．DNA polymerase

D．Primase

E．DNA ligase

5. In the replication of eukaryotic DNA, ( )

A.the leading strand is synthesized in the direction taken by the replication fork.

B.the lagging strand is synthesized in the direction taken by the replication

fork.

C.both leading strand and lagging strand are synthesized in a direction opposite

to that in which the replication fork moves.

D.the template is read in the 5’→ 3’ direction.

E. a new DNA strand is always synthesized in the 3’→ 5’ direction.

II、Fill in the blanks.

1.About DNA replication, the template is ____________, the materials

are____________, the direction is____________, and the enzyme is____________.

III、Explain the following terms.

1.Okazaki fragments

2.frame shift mutation

3.xeroderma pigmentosis

4.recombi nation repair

5.semiconservative replication

6.excision repairing

7.RDDP

8.cDNA

9.point mutation

10.telomere and telomerase

11.coding strand

IV、State the following questions.

1.State the functions of the major enzymes and proteins involved in DNA

replication.

2.What is telomerase? How it works?

Chapter 12 RNA Biosynthesis

I、Choose correct answers.

1. Which base is not present in mRNA?

A. A;

B. C;

C. G;

D. T

E. U

2. The template strand of DNA is 5’-ATTCAG-3 ’ , its transcript is

A. 5’ -GACTTA-3’

B. 5’ -CTGAA T-3’

C. 5’ -UAAGUC-3’

D. 5’ -CUGAAU-3’

E. 5’ - TAAGTC-3’

II、Fill in the blanks.

1.Eukaryotic mRNAs can be modified after transcription at the 5’end with a

modified residue called a____________, at the 3’end 80 to 250 A residues are added to create a ____________.

2.In eukaryotes, RNA polymerase II catalyzes the transcription to

form , the later is then processed to form . the processing includes , , , and .

3.In eukaryotic RNA transcription, RNA polymerase I is responsible for

synthesis, RNA polymerase II for

synthesis, and RNA polymerase III for synthesis.

4. In prokaryotic RNA transcription, the subunit of RNA polymerase is

responsible for .

III、Explain the following terms.

1.hogness bos

2.ribozyme

3.extronmolecular disease

4.cDNA

5.reverse transcriptase

6.Pribnow box

7.intron

8.cis-acting element

9.trans-acting factor

10.RNA splicing

11.coding strand (in RNA transcription)

IV、State the following questions.

1.Explain the effect of reverse transcriptase.

2.List the similarities and differences between replication and transcription.

Chapter 13 Protein Biosynthesis

I、Choose correct answers.

1. The direction of protein synthesis (polypeptide chain) is

B.From N to C

C.From 5’ to 3’

D.From C to N

E.From 3’ to 5’

F.None of above

2. The sequence of nucleotide of initiation coden is

A. UGA

B. UAA

C. UAG

D. AUG

E. AGU

3. If the coden of mRNA is ACG, then the anticoden of tRNA is

A.UGC

B. TGC

C. GCA

D. CGU

E. TGC

4. The gene expression can be regulated at the following levels EXCEPT

A. DNA replication

B. Transcription

C. Translation

D. Post-transcription

E. Post-translation

5. Which of the following steps is NOT included in the protein biosynthesis?

A. Activation of amino acids

B. Initiation of protein biosynthesis

C. Elongation of polypeptide chain

D. Termination of protein biosynthesis

2015高级生物化学及实验技术试题答案

高级动物生化试题 问答题： 1. 简述非编码RNA（non-coding RNA）的种类、结构特点及其主要功能。 非编码RNA的种类结构和功能 1tRNA转运RNA（transfer RNA，tRNA） 结构特征之一是含有较多的修饰成分，核酸中大部分修饰成分是在tRNA中发现的。修饰成分在tRNA分子中的分布是有规律的，但其功能不清楚。5’末端具有G（大部分）或C。3’末端都以ACC的顺序终结。有一个富有鸟嘌呤的环。有一个反密码子环，在这一环的顶端有三个暴露的碱基，称为反密码子（anticodon）.反密码子可以与mRNA链上互补的密码子配对。有一个胸腺嘧啶环。tRNA具有三叶草型二级结构以及“L”型三级结构，tRNA 的不同种类及数量可对蛋白质合成效率进行调节。tRNA负责特异性读取mRNA中包含的遗传信息，并将信息转化成相应氨基酸后连接到多肽链中。 tRNA为每个密码子翻译成氨基酸提供了结合体，同时还准确地将所需氨基酸运送到核糖体上。鉴于tRNA在蛋白质合成中的关键作用，又把tRNA称作第二遗传密码。tRNA还具有其他一些特异功能，例如，在没有核糖体或其他核酸分子参与下，携带氨基酸转移至专一的受体分子，以合成细胞膜或细胞壁组分；作为反转录酶引物参与DNA合成；作为某些酶的抑制剂等。有的氨酰-tRNA还能调节氨基酸的生物合成。 2rRNA核糖体RNA（ribosomal RNA, rRNA） 核糖体RNA是细胞中最为丰富的RNA，在活跃分裂的细菌细胞中占80%以上。

他们是核糖体的组分，并直接参与核糖体中蛋白质的合成。核糖体是rRNA 提供了一个核糖体内部的“脚手架”，蛋白质可附着在上面。这种解释很直接很形象，但是低估了rRNA在蛋白质合成中的主动作用。较后续的研究表明，rRNA并非仅仅起到物理支架作用，多种多样的rRNA可起到识别、选择tRNA以及催化肽键形成等多种主动作用。例如：核糖体的功能就是,按照mRNA的指令将氨基酸合成多肽链。而这主要依靠核糖体识别tRNA 并催化肽键形成而实现。可以说核糖体是一个大的核酶( ribozyme)。而核糖体的催化功能主要是由rRNA来完成的,蛋白质并没有直接参与。 3 tmRNA tmRNA主要包括12个螺旋结构和4个“假结”结构，同时还包括一 个可译框架序列的单链RNA结构。tmRNA中H1由5’端和3’端两个末端形成，与tRNA的氨基酸受体臂相似。H1和H2的5’部分之间有一个由10-13nt 形成的环，类似tRNA中的二氢尿嘧啶环，称为“D”环。H3和H4，H6和H7，H8和H9，H10和H11之间分别形成Pk1，pK2，pK3，pK4。H4和H5之间则由一段包含编码标记肽ORF的单链RNA连接。H12由5个碱基对和7nt 形成的环组成，类似tRNA中的TΨC臂和TΨC环，称为“T”环。tmRNA 结构按照功能进行划分可分为tRNA类似域（TLD）和mRNA类似域（MLD），TLD主要包括H1,H2,H12,“D”环和“T”环，MDL则包括ORF和H5，这两部分分别具有类似tRNA和mRNA的功能。tmRNA是一类普遍存在于各种细菌及细胞器（如叶绿体，线粒体）中的稳定小分子RNA。它具有mRNA分子和tRNA分子的双重功能，它在一种特殊的翻译模式——反式翻译模式中发挥重要作用。同时，它与基因的表达调控以及细胞周期的调控等生命过程密切相关，是细菌体内蛋白质合成中起“质量控制”的重要分子之一。识别翻译或读码有误的核糖体，也识别那些延迟停转的核糖体，介导这些有问

大连医科大学外科学总论考试题

临床医学外科学总论试题 一、选择题（每题1分） 1、一男患，因十二指肠球部溃疡并发幽门梗阻，反复呕吐，经检查诊为低氯，及碱中毒，给予对症治疗，若测定补氯量是否足够通过下列哪项检查来确定： A.经常测定尿内氯含量 B.血清的测定 C.尿素氮 D.血清Ca2+测定 E.血气分析 2、细胞内液的主要阳离子是； A.Na+ B.K+ C.Ca2+ D.NH+4 E.CL- 3、患儿1周岁，阵发性哭，呕吐，不进食伴果酱样便24小时，T37.80C,P140 次/分神志淡漠,皮肤弹性下降,眼窝凹陷,口唇干躁,面潮红,呼吸深而快,腹胀肠音弱,腱反射减弱,血尿常规检查基本正常,该患儿已有脱水表现,为证实其脱水性质及程度,下列哪项检查最重要: A.血液气体分析 B.血球压积 C.尿钠 D.尿糖 E.血钠 4、人体体液含量与哪些因素有关： A.性别 B.年龄 C.胖瘦 D.性别，年龄，胖瘦 E.饮食习惯 5、体液平衡主要是通过什么器官进行调节的： A.脑 B.肺 C.肝 D.肾 E.胃肠 6、膀胱癌行输尿管乙状结肠吻合术后的病人出现深而快的呼吸，呼气中有酮味，病人面色潮红，首先应考虑病人存在： A.呼吸性碱中毒 B.代谢性酸中毒 C.呼吸性碱中毒 D.代谢性碱中毒 E.水中毒 7、过滤纠正代谢性碱中毒可引起： A.高钾血症 B.低钾血症 C.高钠血症 D.低钠血症 E.低氯血症 8、等渗性缺水时，致临床出现血容量不足征象时，体液丢失达体重多少： A.3% B. 4% C.5% D.6% E.7% 9、等渗性缺水时体液的主要改变： A.细胞内液急剧减少 B.细胞外液急剧减少 C.细胞内液与细胞外液同时急剧减少 D.细胞内液低渗 E.细胞内液高渗 10、高渗性缺水时宜选用下列哪种溶液： A.平衡盐溶液 B.生理盐水 C.5%葡萄糖液 D.林格氏液 E.5%葡萄糖生理盐水

动科、蜂学《动物生物化学实验》复习题

《动物生物化学实验》复习题 一.填空题 1、生物化学实验的常用技术包括、、等。 2、牛奶中的主要蛋白质是，其占牛奶蛋白质总量的，其在pH值为的缓冲液中容易沉淀。 3、将制备酪蛋白时所得乳清，徐徐加热。即出现沉淀。此为乳清中的 和。 4、Folin-酚试剂由和组成。 5、福林酚法测定蛋白质含量时，样品蛋白质含量的适宜范围为ug/mL。 6、酶促反应速度最大时的环境温度称为，能使酶活性降低或丧失的物质称为，而对淀粉酶起此作用的物质是。 7、酶促反应速度最大时的pH称为，能使酶活性从无到有或使酶活性增加的物质称为，而对淀粉酶起此作用的物质是。 8、淀粉酶具有高度的性，催化蔗糖水解。 9、。DNA主要存在于，在细胞中，它与结合形成。 10、脱氧核糖核蛋白体在mol/L的NaLl溶液中溶解度小，在mol/L的NaLl溶液中溶解度大。 11、SDS-PAGE根据凝胶的形状特点包括和两种体系。 12、不连续的聚丙烯酰胺凝胶电泳具有较高的分辨率，是因为电泳时会产生三大效应，即，和电荷效应。 13、层析系统由互不相溶的两相：和组成。二．是非题 （）1、酪蛋白在稀碱溶液中易溶解。 （）2、酪蛋白是一种不含硫的蛋白质。 （）3、Folin-酚法是一种光谱技术，主要仪器是可见光分光光度计。 （）4、Folin-酚法测定蛋白质含量时，样品应进行适当稀释。 （）5、Folin-酚法是测定蛋白质含量的常用方法。 （）6、Folin-酚法应该用同种蛋白质做对照。 （）7、做温度对淀粉酶活性影响时，沸水浴中试管取出后即可直接加入碘液观察结果。（）8、NaCl中Na+1是唾液淀粉酶的激活剂。 （）9、CuSO4中Cu2+是唾液淀粉酶的抑制剂剂。

生物化学英文缩写符号(补充)

生物化学英文缩写符号 二十种氨基酸 甘氨酸Gly G 丙氨酸Ala A 缬氨酸Val V 亮氨酸Leu L 异亮氨酸Ile I 甲硫氨酸（蛋氨酸）Met M 脯氨酸Pro P 苯丙氨酸Phe F 酪氨酸Tyr Y 色氨酸Trp W 精氨酸Arg R 赖氨酸Lys K 组氨酸His H 天门冬氨酸Asp D 谷氨酸Glu E 半胱氨酸Cys C 丝氨酸Ser S 苏氨酸Thr T 天冬酰胺Asn N 谷氨酰胺Gln Q 1．NAD+ （nicotinamide adenine dinucleotide）：烟酰胺腺嘌呤二核苷酸；辅酶Ⅰ。 2．FAD（flavin adenine dinucleotide）：黄素腺嘌呤二核苷酸。 3．THFA（tetrahydrofolic acid）：四氢叶酸。4．NADP+（nicotinamide adenine dinucleotide phosphate）：烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸；辅酶Ⅱ。 5．FMN（flavin mononucleotide）：黄素单核苷酸。 6．CoA（coenzyme A）：辅酶A。7．ACP（acyl carrier protein）：酰基载体蛋白。 8．BCCP（biotin carboxyl carrier protein）：生物素羧基载体蛋白。 9．PLP（pyridoxal phosphate）：磷酸吡哆醛。10．UDPG：尿苷二磷酸葡萄糖，是合成蔗糖时葡萄糖的供体。 11．ADPG：腺苷二磷酸葡萄糖，是合成淀粉时葡萄糖的供体。 12．F-D-P：1，6-二磷酸果糖，由磷酸果糖激酶催化果糖-1-磷酸生成，属于高能磷酸化合物，在糖酵解过程生成。 13．F-1-P：果糖-1-磷酸，由果糖激酶催化果糖生成，不含高能磷酸键。 14．G-1-P：葡萄糖-1-磷酸。由葡萄糖激酶催化葡萄糖生成，不含高能键。15．PEP：磷酸烯醇式丙酮酸，含高能磷酸键，属高能磷酸化合物，在糖酵解过程生成。16．GOT（Glutamate-oxaloacetate transaminase）：谷草转氨酶， 17．GPT（Glutamate-pyruvate transaminase）：谷丙转氨酶 57、DNP：2，4-二硝基苯酚，解偶联剂 58、TCA：三羧酸循环；柠檬酸循环；krebs 途径 59、TPP：焦磷酸硫胺素 60、DHAP：磷酸二羟丙酮 61、EMP：糖酵解途径；Embden-Meyerhof Pathway途径 28．IF（initiation factor）：原核生物蛋白质合成的起始因子。 29．EF（elongation factor）：原核生物蛋白质合成的延伸因子。 30．RF（release factor）：原核生物蛋白质合成的终止因子（释放因子）。31．hnRNA（heterogeneous nuclear RNA）：核不均一RNA。 32．fMet-tRNA f ：原核生物蛋白质合成的第一个氨酰基转移RNA。 33．Met-tRNA i ：真核生物蛋白质合成的第一个氨酰基转移RNA。 34、IP3:肌醇三磷酸 35、DAG：甘油二酯 36、NAN：N-乙酰神经氨糖酸 37、MVA：二羟甲基戊酸 38、HMGCoA合酶:β-羟甲基戊二酰CoA合酶 39、HMGCoA：β-羟基-β-甲基戊二酰CoA

2020大连医科大学历年复试真题合集

2020大连医科大学历年复试真题合集 （一）简答题 1.一患者哮喘，治疗数日不见好转，考虑哪些原因 2.病窦综合征的心电图特征 3.什么是狼疮危象以及其临床表现 4.什么是肾小管酸中毒 5.DIC常见病因 6.缺铁性贫血口服药物以及注射药物治疗停药时间 7.上消化道出血预后不良的原因 8.肾病综合征 9.心衰分级 10.食管抗反流屏障 11.ACS分类和病理机制 12.贫血按病因分类 13.肾病综合症并发症 14.雷诺现象 15.Grahamsteel 16.甲亢危象处理原则 二、论述题 1.难治性腹水以及治疗 2.机械通气常见并发症 3.心梗与心绞痛的鉴别 4.型糖尿病的病理生理 5.急性左心衰治疗 6.支气管肺癌病理分型和鉴别诊断 7.TTP和Evans综合症区别 8.肝性脑病诱因和诊断 2019大连医科大学附属第二医院内科学复试真题

（一）简答题: 1.医院获得性肺炎 2.结核化疗原则 3.漏出液和渗出液诊断标准 4.肝性脑病诱因 5.上消化道出血的病因 6.慢性肾脏病的定义和分期 7.消化性溃疡并发症 8.什么是胰岛素抵抗，什么是胰岛素依赖 9.糖尿病酮症酸中毒治疗原则 10.房颤心电图及体征 11.缺铁贫的病因和治疗原则 12.心功能NYHA分级 13.类风湿药物治疗 （二）论述: 1.溃疡性结肠炎和克罗恩病鉴别 2.急性ST段抬高心梗溶栓指征及溶栓再通指征 3.支气管哮喘诊断标准 4.肾病综合征病理分型及病理特征 5.抗白血病治疗完全缓解定义 外科学 一、名词解释 1.休克 2.Reynolds五联征 3.脑疝 4.中间清醒期 5.连枷胸 6.早期胃癌 二、简答题 1.高钾血症诊断和治疗 2.张力性气胸的定义，临床表现，急救原则 3.骨折切开复位指征 4.颅内压的组成及正常值 5.胰腺炎的非手术治疗

生化英文缩写介绍

生物化学常用英文缩写 DNFB 2，4-二硝基氟苯 DNS-Cl 丹磺酰氯FAD 黄素腺嘌呤二核苷酸 IU 国际酶活力单位 Vit 维他命 TPP 硫胺素焦磷酸FH4 四氢叶酸AMP 腺苷一磷酸ADP 腺苷二磷酸ATP 腺苷三磷酸HA 透明质酸 CS 硫酸软骨素KS 硫酸角质素HS 硫酸类肝素Hp 肝素 PG 蛋白聚糖GPC 凝胶渗透层析 HPGPC 高效凝胶渗透层析 FA 不饱和脂肪酸PG 前列腺素 LT 白三烯 MDA 丙二醛 TBA 硫代巴比妥酸 SOD 超氧化物歧化酶 GSHPX 谷胱甘肽过氧化物酶 PAF 血小板活化因子 PITC 苯异硫氰酸酯 PTC 苯氨基硫甲酰PTH 苯异内酰硫脲 5-FU 5-氟尿嘧啶 5-HT 5-羟色胺6-MP 6-巯基嘌呤 A/G 白球蛋白比率 ACD 酸性枸橼酸 葡萄糖 ACP 酸性磷酸酶 ACTH 促肾上腺皮 质激素 ADH 抗利尿激素 ADP 二磷酸腺苷 AFP 甲（种）胎（儿） 蛋白 AHF 抗血友病因 子 AKP 碱性磷酸酶 ALL 急性淋巴细 胞性白血病 ALS 抗淋巴细胞 血清 ALT(GPT) 丙氨酸 转氨酶 AMA 抗线粒体抗 体 AMI 急性心肌梗 塞 AML 急性粒细胞 性白血病 AMP 一磷酸腺苷 ANA 抗核抗体 APC 复方阿司匹 林 AST(GOT) 天冬氨 酸转氨酶 ATN 急性肾小管 坏死 ATP 三磷酸腺苷 BCG 卡介苗 BCNU 卡氮芥 BMR 基础代谢率 BP 血压 BSA (1)牛血清白蛋 白；(2)体表面积 BSP 磺溴酞钠 BT 出血时间 BUN 血尿素氮 BV 血容量 C3 补体3 cAMP 环磷酸腺苷 CAPD 不卧床的持 续性腹膜透析 CB-1348 苯丁酸氮 芥 CBG 皮质类固醇 结合球蛋白 CCNU 环己亚硝脲 CCU 冠心病监护 病室 CEA 癌胚抗原 cGMP 环磷鸟苷 CIC 循环免疫复合 物 CIEP 对流免疫电 泳 CLL 慢性淋巴细胞 性白血病 CML 慢性粒细胞 性白血病 CMV 巨细胞病毒 CNS 中枢神经系 统 CO2cp 二氧化碳结 合力 CoA 辅酶A CO 心输出量 CPBA 竞争性蛋白 结合分析 CPC 临床病理讨 论会 CPK 肌酸磷酸激 酶 cpm 每分钟计数 CSF 脑脊髓液 CT (1)电算机体层 摄影；(2)血凝时间 CVP 中心静脉压 DIC 播散性血管内 凝血 DMSA 二巯基丁二 酸 DNase 脱氧核糖核 酸酶

(完整版)生物化学重点名词英文缩写

生物化学英文缩写第一章蛋白质 氨基酸分类 1、非极性脂肪族氨基酸Gly 甘氨酸 Ala 丙氨酸 Val 缬氨酸 Leu 亮氨酸 Ile 异亮氨酸 Pro 脯氨酸 2、极性中性氨基酸 Ser 丝氨酸 Cys 半胱氨酸 Met 蛋氨酸 Asn 天冬酰胺 Gln 谷氨酰胺 Thr 苏氨酸 3、芳香族氨基酸 Phe 苯丙氨酸 Trp 色氨酸 Tyr 酪氨酸 4、酸性氨基酸 Asp 天冬氨酸 Glu 谷氨酸 5、碱性氨基酸 Lys 赖氨酸 Arg 精氨酸 His 组氨酸 Hb 血红蛋白 Mb 肌红蛋白 PrP 阮病毒蛋白 PI 等电点 CD 圆二色光谱 NMR 核磁共振技术第二章核酸 cAMP 环腺苷酸 HGP 人类基因组计划 hnRNA 不均一核RNA m7GpppN 7-甲基鸟嘌呤-三磷酸核苷 CBP 帽结合蛋白 PABP poly（A）结合蛋白 ORF 开放阅读框 DHU 双氢尿嘧啶 ψ假尿嘧啶核苷 m G，m A 甲基化嘌呤 snmRNA 非mRNA小RNA snRNA 核内小RNA snoRNA 核仁小RNA scRNA 胞质小RNA siRNA 小片段干扰RNA 第三章酶 NAD+尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸，辅酶I NADP+尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸，辅 酶II FMN 黄素单核苷酸 FAD 黄素腺嘌呤核苷酸 LDH 乳酸脱氢酶 CK 肌酸激酶 PCR 聚合酶链反应 BAL 二巯基丙醇 PAM 解磷定

第四章糖代谢 SGLT Na 依赖型葡萄糖转运体 GLUT 依赖一类葡萄糖转运体 G-6-P 6-磷酸葡萄糖 PEK-1 6-磷酸果糖激酶-1 PEP 磷酸烯醇式丙酮酸 FBP-2 果糖二磷酸酶-2 TAC 三羧酸循环（TCA循环）GSH 谷胱甘肽 UDPG 尿苷二磷酸葡萄糖UDPGA尿苷二磷酸葡萄糖醛酸PKA 蛋白激酶A 第五章脂类代谢 FA 脂肪酸 PG 前列腺素 TX 血栓烷 LTs 白三烯 CM 乳糜微粒 FFA 游离脂肪酸 HSL 激素敏感性甘油三酯脂酶ACP 酰基载体蛋白 VLDL 极低密度脂蛋白 LDL 低密度脂蛋白 IDL 中密度脂蛋白 HDL 高密度脂蛋白 SRS-A 过敏反应的慢反应物质 5-HPETE 氢过氧化廿碳四烯酸PA 磷脂酸 PIP 2 磷脂酰肌醇-4，5-二磷酸 IP 3 三磷酸肌醇 RCDP 康-亨综合症 MV A 甲羟戊酸 SCP 固醇载体蛋白 CE 胆固醇酯 LRP LDL受体相关蛋白 HL 肝脂酶 FC 游离胆固醇 CERP 胆固醇流出调节蛋白LCAT 卵磷脂胆固醇脂肪酰转移酶第六章生物氧化 Fe-S 铁硫中心 CoQ 辅酶Q（泛醌） F P 2 黄素蛋白-2（人复合体2） Cyt 细胞色素 OSCP 寡霉素敏感蛋白 DNP 二硝基苯酚 mtDNA 线粒体DNA CP 磷酸肌酸 ROS 反应活性氧类（自由基） SOD 超氧物歧化酶 第七章氨基酸代谢 GPT 谷丙转氨酶 ALT 丙氨酸转氨酶 GOT 谷草转氨酶 AST 天冬氨酸转氨酶 IMP 次黄嘌呤核苷酸 CPS-I 氨基甲酰磷酸合成酶I AGA N-乙酰谷氨酸 OCT 鸟氨酸氨基甲酰转移酶 5-HT 5-羟色胺 FH 4 四氢叶酸 SAM S-腺苷甲硫氨酸 NOS 一氧化氮合酶 第八章核苷酸代谢 HGPRT 次黄嘌呤-鸟嘌呤磷酸核糖转移酶PRPP 磷酸核糖焦磷酸 6MP 6-巯基嘌呤 MTX 甲氨蝶呤 5-FU 5-氟尿嘧啶 FUTP 三磷酸氟尿嘧啶核苷

2020年大连医科大学招聘辅导员试题及答案

2020年大连医科大学招聘辅导员试题及答案 注意事项 1、请用钢笔、圆珠笔或签字在答题卡相应位置填写姓名、准考证号，并用2B铅笔在答题卡指定位置填涂准考证号。 2、本试卷均为选择题，请用2B铅笔在答题卡上作答，在题本上作答一律无效。 一、单项选择题（在下列每题四个选项中只有一个是最符合题意的，将其选出并把它的标号写在题后的括号内。错选、多选或未选均不得分。） 1、根据自己的人生观、价值观去判断是非善恶，超越现实规范的约束的道德发展阶段是（）。 A、普遍伦理取向阶段 B、社会契约取向阶段 C、相对功利取向阶段 D、寻求认可取向阶段 【答案】A 2、要适应人的身心发展的顺序性，教育必须做到（）。 A、长善救失 B、循序渐进 C、因材施教 D、教学相长 【答案】B 3、下列关于教学方法和教学策略的关系叙述正确的是（）。 A、教学策略受制于教学方法 B、教学策略从层次上低于教学方法 C、教学方法的采用不受教学策略的支配 D、教学方法是教学策略的具体化 【答案】D 4、广泛意义上的教育目的存在于（）活动之中。 A、家庭教育 B、社会教育 C、学校教育 D、一切教育 【答案】D 5、“灵感或顿悟”是（）。 A、创造思维

B、再现思维 C、分析思维 D、直觉思维 【答案】A 6、布鲁纳提出的教学方法是（）。 A、程序教学 B、暗示法 C、发现法 D、掌握学习法 【答案】C 7、发现法的倡导者是（）。 A、布鲁纳 B、布卢姆 C、瓦根舍因 D、卢扎诺夫 【答案】A 8、提出最近发展区理论的心理学家是（）。 A、维果斯基 B、布鲁纳 C、加涅 D、桑代克 【答案】A 9、学前教育学形成和发展的孕育阶段是（）。 A、十六世纪后 B、十五世纪前 C、十八世纪后期 D、二十世纪初期 【答案】B 10、桑代克提出的学习迁移理论是（）。 A、形式训练说 B、经验泛化说 C、相同要素说 D、关系转换说

生物化学英文缩写

生物化学英文缩写 第一章蛋白质 氨基酸分类 1、非极性脂肪族氨基酸Gly 甘氨酸 Ala 丙氨酸 Val 缬氨酸 Leu 亮氨酸 Ile 异亮氨酸 Pro 脯氨酸 2、极性中性氨基酸 Ser 丝氨酸 Cys 半胱氨酸 Met 蛋氨酸 Asn 天冬酰胺 Gln 谷氨酰胺 Thr 苏氨酸 3、芳香族氨基酸 Phe 苯丙氨酸Trp 色氨酸 Tyr 酪氨酸 4、酸性氨基酸 Asp 天冬氨酸 Glu 谷氨酸 5、碱性氨基酸 Lys 赖氨酸 Arg 精氨酸 His 组氨酸 Hb 血红蛋白 Mb 肌红蛋白 PrP 阮病毒蛋白 PI 等电点 CD 圆二色光谱NMR 核磁共振技术 HGP 人类基因组计划 hnRNA 不均一核RNA m7GpppN 7-甲基鸟嘌呤-三磷酸核苷 CBP 帽结合蛋白 生物化学英文缩写符号 1．NAD+ （nicotinamide adenine dinucleotide）：烟酰胺腺嘌呤二核苷酸；辅酶Ⅰ。 2．FAD（flavin adenine dinucleotide）：黄素腺嘌呤二核苷酸。 3．THFA（tetrahydrofolic acid）：四氢叶酸。4．NADP+（nicotinamide adenine dinucleotide phosphate）：烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸；辅酶Ⅱ。5．FMN（flavin mononucleotide）：黄素单核苷酸。6．CoA（coenzyme A）：辅酶A。 7．ACP（acyl carrier protein）：酰基载体蛋白。8．BCCP（biotin carboxyl carrier protein）：生物素羧基载体蛋白。 9．PLP（pyridoxal phosphate）：磷酸吡哆醛。10．UDPG：尿苷二磷酸葡萄糖，是合成蔗糖时葡萄糖的供体。 11．ADPG：腺苷二磷酸葡萄糖，是合成淀粉时葡萄糖的供体。 12．F-D-P：1，6-二磷酸果糖，由磷酸果糖激酶催化果糖-1-磷酸生成，属于高能磷酸化合物，在糖酵解过程生成。 13．F-1-P：果糖-1-磷酸，由果糖激酶催化果糖生成，不含高能磷酸键。 14．G-1-P：葡萄糖-1-磷酸。由葡萄糖激酶催化葡萄糖生成，不含高能键。 15．PEP：磷酸烯醇式丙酮酸，含高能磷酸键，属高能磷酸化合物，在糖酵解过程生成。16．GOT（Glutamate-oxaloacetate transaminase）：谷草转氨酶， 17．GPT（Glutamate-pyruvate transaminase）：谷丙转氨酶 57、DNP：2，4-二硝基苯酚，解偶联剂 58、TCA：三羧酸循环；柠檬酸循环；krebs途径

动物生物化学 期末复习资料 超准

生化复习资料 考试： 名：10个（三、四） 选：10个（不含1、6、11、12） 3章重点维生素的载体、作用，嘌呤、嘧啶合成区别，核糖作用，一碳基团载体，ACP，载体蛋白，乙酰辅酶A缩化酶，生物素 填：20空（1、2、8） 简答：3个（1、6、7、8） 简述：3个（9、10、11、12） 血糖来源和去路，葡萄糖6-磷酸的交叉途径 实验与计算：（1、7） 一、名词解释 1、肽键：是一分子氨基酸的羧基与另一分子氨基酸的氨基脱水缩合而成的酰胺键（-CO-NH-），称为肽键。是蛋白质结构中的主要化学键（主键） 2、盐析： 3、酶的活性中心：在一级结构上可能相距甚远，甚至位于不同肽链上的基团，通过肽链的盘绕、折叠而在空间构象上相互靠近，形成的具有一定的构象，直接参与酶促反应的区域。又称酶活性部位 4、米氏常数：是反应最大速度一半时所对应的底物浓度,即当v = 1/2Vm时，Km = S 意义：Ｋm越大，说明E和S之间的亲和力越小，ES复合物越不稳定。米氏常数Km对于酶是特征性的。每一种酶对于它的一种底物只有一个米氏常数。 5、氧化磷酸化：是在电子传递过程中进行偶联磷酸化，又叫做电子传递水平的磷酸化。 6、底物水平磷酸化：是直接由底物分子中的高能键转变成A TP末端高能磷酸键叫做底物水平的磷酸化。 7、呼吸链：线粒体能将代谢物脱下的成对氢原子(2H)通过多种酶和辅酶的链锁反应体系逐步传递,最后与激活的氧结合为水,由于该过程利用氧气与细胞呼吸有关,所以将这一传递体系叫做呼吸链。 8、生物氧化：糖类、脂肪和蛋白质等有机化合物在生物体内经过一系列的氧化分解，生成CO2和水释放能量的总过程叫做生物氧化。 9、葡萄糖异生作用：由非糖前体物质合成葡萄糖的过程。 10、戊糖磷酸通路：指机体某些组织以6-磷酸葡萄糖为起始物在6-磷酸葡萄糖脱氢酶催化下形成6-磷酸葡萄糖酸进而代谢生成磷酸戊糖为中间代谢物的过程。 11、激素敏感激酶： 12、酮体：脂肪酸在肝脏中氧化分解所生成的乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮三种中间代谢产物，统称为酮体。 13、饲料蛋白质的互补作用：把原来营养价值较低的不同的蛋白质饲料混合使用，可能提高其营养价值和利用率。 14、氮平衡：是反映动物摄入氮和排除氮之间的关系以衡量机体蛋白质代谢概况的指标。 15、从头合成途径：利用氨基酸等作为原料合成 16、补救合成途径：利用体内游离的碱基或核苷合成

生物化学重点名词英文缩写

学习好资料欢迎下载生物化学英文缩写 第一章蛋白质 氨基酸分类 1、非极性脂肪族氨基酸Gly 甘氨酸 Ala 丙氨酸 Val 缬氨酸 Leu 亮氨酸 Ile 异亮氨酸 Pro 脯氨酸 2、极性中性氨基酸 Ser 丝氨酸 Cys 半胱氨酸 Met 蛋氨酸 Asn 天冬酰胺 Gln 谷氨酰胺 Thr 苏氨酸 3、芳香族氨基酸 Phe 苯丙氨酸 Trp 色氨酸 Tyr 酪氨酸 4、酸性氨基酸 Asp 天冬氨酸 Glu 谷氨酸 5、碱性氨基酸 Lys 赖氨酸 Arg 精氨酸 His 组氨酸 Hb 血红蛋白 Mb 肌红蛋白 PrP 阮病毒蛋白 PI 等电点 CD 圆二色光谱 NMR 核磁共振技术第二章核酸 cAMP 环腺苷酸 HGP 人类基因组计划 hnRNA 不均一核RNA m7GpppN 7-甲基鸟嘌呤-三磷酸核苷 CBP 帽结合蛋白 PABP poly（A）结合蛋白 ORF 开放阅读框 DHU 双氢尿嘧啶 ψ假尿嘧啶核苷 m G，m A 甲基化嘌呤 snmRNA 非mRNA小RNA snRNA 核内小RNA snoRNA 核仁小RNA scRNA 胞质小RNA siRNA 小片段干扰RNA 第三章酶 NAD+尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸，辅酶I NADP+尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸，辅 酶II FMN 黄素单核苷酸 FAD 黄素腺嘌呤核苷酸 LDH 乳酸脱氢酶 CK 肌酸激酶 PCR 聚合酶链反应 BAL 二巯基丙醇 PAM 解磷定

第四章糖代谢 SGLT Na 依赖型葡萄糖转运体 GLUT 依赖一类葡萄糖转运体 G-6-P 6-磷酸葡萄糖 PEK-1 6-磷酸果糖激酶-1 PEP 磷酸烯醇式丙酮酸 FBP-2 果糖二磷酸酶-2 TAC 三羧酸循环（TCA循环）GSH 谷胱甘肽 UDPG 尿苷二磷酸葡萄糖UDPGA尿苷二磷酸葡萄糖醛酸PKA 蛋白激酶A 第五章脂类代谢 FA 脂肪酸 PG 前列腺素 TX 血栓烷 LTs 白三烯 CM 乳糜微粒 FFA 游离脂肪酸 HSL 激素敏感性甘油三酯脂酶ACP 酰基载体蛋白 VLDL 极低密度脂蛋白 LDL 低密度脂蛋白 IDL 中密度脂蛋白 HDL 高密度脂蛋白 SRS-A 过敏反应的慢反应物质 5-HPETE 氢过氧化廿碳四烯酸PA 磷脂酸 PIP 2 磷脂酰肌醇-4，5-二磷酸 IP 3 三磷酸肌醇 RCDP 康-亨综合症 MV A 甲羟戊酸 SCP 固醇载体蛋白 CE 胆固醇酯 LRP LDL受体相关蛋白 HL 肝脂酶 FC 游离胆固醇CERP 胆固醇流出调节蛋白LCAT 卵磷脂胆固醇脂肪酰转移酶 第六章生物氧化 Fe-S 铁硫中心 CoQ 辅酶Q（泛醌） F P 2 黄素蛋白-2（人复合体2）Cyt 细胞色素 OSCP 寡霉素敏感蛋白 DNP 二硝基苯酚 mtDNA 线粒体DNA CP 磷酸肌酸 ROS 反应活性氧类（自由基）SOD 超氧物歧化酶 第七章氨基酸代谢 GPT 谷丙转氨酶 ALT 丙氨酸转氨酶 GOT 谷草转氨酶 AST 天冬氨酸转氨酶 IMP 次黄嘌呤核苷酸 CPS-I 氨基甲酰磷酸合成酶I AGA N-乙酰谷氨酸 OCT 鸟氨酸氨基甲酰转移酶 5-HT 5-羟色胺 FH 4 四氢叶酸 SAM S-腺苷甲硫氨酸 NOS 一氧化氮合酶

动物生物化学实验教学改革的研究

动物生物化学实验教学改革的研究 摘要：依据高校教育改革的深入和创新素质教育的全面推进，针对动物生物化学实验教学实际情况，进行了改革探索研究。主要通过大学生研究训练计划（SRP）项目和毕业论文于实验教学中的实施，使之互相影响并促进动物生物化学实验教学改革，其旨是发挥实验教学的作用，提高学生创新和实践能力，为国家培养合格人才。 关键词：动物生物化学实验教学 SRP 毕业论文改革 《动物生物化学》实验课程是动物医学和动物科学专业的重要基础课，既具有基础性，又具有前沿性，是研究生命活动变化规律的学科，对验证和巩固动物生物化学理论知识，掌握动物机体内发生的生物化学机制并且运用动物生物化学实验原理和方法来诊断、治疗和预防疾病等都有非常重要的作用，目前的动物生物化学实验教学模式只是注重理论课程内容的复证，同时也在响应国家要求培养适应创新型高水平创新人才的号召，进行动物生物化学实验的优化组合，更新替换陈旧实验内容，对本科生开放一些实验室，虽然起到了一定的作用，但还是不能满足于学生主动性和创造性的全面发挥。因此，本实验室针对动物生物化学实验课程进行

了更深层次的改革探索，首先将动物生物化学实验教学从以前的理论教学中分离出来成为一门独立的32学时的实验课程，对以前的实验项目进行大幅度删减，替换一些重复的和与学生创新性结合不紧密的实验项目，增加了适应学生创新和实践思维发展的综合设计性的大实验，同时把大学生训练计划（SRP）项目和学生毕业论文纳入到实验教学中，使两者相互促进提高并融为一体，影响且促进实验教学进行相应改革，一方面可以满足理论课程需求并且使之提高，另一方面也提高了低年级农科类本科学生的专业兴趣及创新和动手能力，对学生今后走向工作岗位，胜任相关工作与独立开展科学研究都具有非常重要的作用。基于此，本文就动物生物化学实验课程的教学改革实践进行了探索性的分析。 一、加强大学生训练计划（SRP）项目于实验课中实施，促进实验教学改革 为提高学生创新和实践的能力，使SRP项目融入实验教学课堂，首先使大学生实践训练计划（SRP）项目的内容与实验课进行有机结合，通过SRP项目的实施推动动物生物化学实验课程教学发生相应调整改革，大学生训练计划（SRP）项目的启动实施要求动物生物化学实验课程进行相应的改革从以下几方面陈述。 首先，改变以前课前教师为主体，准备好实验所需的试剂、器材和实验所需要的设备，然后在学生动手做实验前，

生化实验五大技术

生化实验五大技术 一.分光光度技术 1.定义:根据物质对不同孩长的光线具有选择性吸收,每种物质都具有其特异的吸收光语。而建立起来的一种定t 、定性分析的技术。 2.基本原理:（图1-1光吸收示意） 透光度T=It/lo 吸光度A=lg(lo/ I1) 朗伯-比尔(lambert-Beeri)定律:A=KLc K 为吸光率，L 为溶液厚度(em), c 为溶液浓度 (mol/L)] 摩尔吸光系数日ε:1摩尔浓度的溶液在厚度为 I.cm 的吸光度。 c=A/ε 3. 定量分析: (1)标准曲线(工作曲线)法 (2) 对比法元-KCLCx (3)计算法: e=A/ε (4)差示分析法(适用于浓度过浓成过稀) (5) 多组分湖合物测定 4.技术分类 分子吸收法&原子吸收法:

可见光(400-760 nm) &紫外光(200~ 40m) &红外光(大于760 nm)分光光度法； 5.应用方向 有机物成分分析&结构分析红外分光光度法测定人体内的微量元囊原子吸收分光光度法 二电脉技术 1.定义:带电荷的供试品在情性支持介质中，在电场的作用下，向其对应的电 极方向按各自的速度进行脉动。使组分分离成族窄的区带，用透宜的检洲方法记录其电泳区带图请或计算其百分含量的方法。 2.基本原理: 球形质点的迁移率与所带电成正比，与其半径及介质粘度成反比。v=Q/6xrη 3.影响电泳迁移率的因素: 电场强度电场强度大，带电质点的迁移率加速 溶液的PH值: 溶液的pH离pl越远，质点所带净电荷越多，电泳迁移幸越大 溶液的离子强度:电泳液中的高子浓度增加时会引起质点迁移率的降低 电渗:在电场作用下液体对于固体支持物的相对移动称为电渗 4:技术分类: 自由电泳(无支持体) 区带电泳(有支持体):法纸电泳(常压及高压)，博层电泳(薄膜及薄板).凝波电泳(琼脂，琼脂糖、淀粉胶、柔丙烁配胶凝胶)等 5. 电泳分析常用方法及其特点: 小分子物质滤纸、纤维素、硅胶薄膜电泳复杂大分子物质凝胶电泳 ⑴醋酸纤维素薄膜电泳 ①这种薄顺对蛋白质样品吸阴性小，消除纸电沫中出现的“拖尾”现象 ②分离理应快，电泳时间短 ③样品用最少: ④经过冰最酸乙醉溶液或其它看明液处理后可使膜透明化有利丁对电泳图潜的光吸收措测店和爱的长期保 ------别适合于病理情况下微量异常蛋白的检测(胰岛素、游菌酶、胎儿甲种球

大连医科大学内科学试题库完整

科 诊断：溃疡性结肠炎 还需检查：结肠镜检查、血液检查、粪便检查、X线钡剂灌肠检查 典型改变：粘膜血管纹理模糊、紊乱、充血、水肿；弥漫性糜烂和多发性浅溃疡；活动期表现为表面糜烂、溃疡、隐窝炎、隐窝脓肿 51、溃疡性结肠炎与克罗恩病的鉴别诊断 项目克罗恩 病溃疡性结肠炎 症状腹泻，脓血便少见，发热常见脓血便，发热少见，腹部肿块少见 腹痛明显，腹部肿块常见 病变分布节段 性连续性 直肠受累少 见大多 末端回肠受累多 见少见 肠腔狭窄多 见少见 瘘管形成多 见少见 镜纵行，匍行溃疡，伴周围粘膜浅溃疡，粘膜弥漫性充血、水肿、 正常或卵石样改变颗粒状，脆性增加病理节段性全壁炎，非干酪性肉芽肿粘膜层浅溃疡，隐窝脓肿，杯状细胞减少 52、氨基水酸制剂——柳氮磺胺吡啶（SASP）的适应症 轻型，初发，或中重度经激素治疗已有缓解者 53、简述肝硬化时，肝功能减退和门脉高压的临床表现有哪几方面 ①肝功能减退：全身症状（乏力）、消化道症状（食欲不振）、黄疸、出血倾向与贫血、分泌紊乱（继发性醛固酮增多症） ②门脉高压：脾大——淤血脾，脾功能亢进，血细胞三少，出血倾向及贫血 侧支循环的建立和开放——食管和胃底静脉曲、腹壁静脉曲、出血 腹水——突出的临床表现，腹胀，移动性浊音阳性 55、试述肝硬化腹水的治疗方法 ①限钠、水摄入——基础治疗；②利尿剂（安体舒通、速尿）；③提高血浆胶体渗透压 ④难治性腹水：放腹水加输注白蛋白、腹水浓缩回输、经颈静脉肝门体分流术（TIPS） 56、原发性肝癌AFP的诊断标准 ①大于500μg/L持续4周以上；②AFP在200μg/L以上的中等水平持续8周以上；

③AFP由低浓度逐渐升高不降。 58、肝性脑病的诊断依据：①有严重肝病和广泛门体侧支循环形成的基础；②出现精神紊乱、昏睡或昏迷，可引起扑翼样震颤；③有肝性脑病的诱因；④反映肝功能的血生化指标明显异常级血案增高；⑤脑电图异常。 59、慢性肝性脑病的常见诱因有哪些 ①药物：抑制大脑和呼吸中枢，造成缺氧；（苯二氮卓类、麻醉剂、酒精） ②增加氨的产生、吸收及进入大脑；（蛋白食物摄入过多、消化道出血、感染） ③低血容量：导致肾前性氮质血症，使血氨增高；（利尿、腹泻、大量放腹水） ④门体分流和血管阻塞：肠源性氨进入人体循环（手术、门静脉血栓） ⑤原发性肝癌：肝脏对氨的代能力明显减退 60、试述肝性脑病的治疗原则及措施 ①消除诱因：纠正离子紊乱，止血，通便，抗感染 ②减少肠毒物的生成和吸收；③促进有毒物质清除代；④纠正氨基酸代紊乱 ⑤其他：人工肝、肝移植、重症监护 62、紧急输血指征：①改变体位出现晕厥，血压下降，心率增快；②失血性休克； ③血红蛋白低于70g/L或血细胞比容低于25% 64、男性,54岁,患肝硬化失代偿期多年,晚餐进食3个鸡蛋后出现记忆力下降,多言多语等表现,问该患可能并发了什么病,其诱因是什么? 肝性脑病(肝昏 迷) 诱因：进食蛋白多,使血氨升高,诱发肝性脑 病. 68、简述激素治疗肾病综合征的原则及初始治疗剂 量 治疗原则：起始足量、缓慢减药、长期维持 初始治疗剂量：泼尼松1mg/(kg·d),口服8周，必要时可延长至12周 69、原发性肾病综合征应与哪些继发性肾病综合征相鉴别,请举出常见的四种疾病 系统红斑性狼疮性肾炎,过敏性紫癜性肾炎,多发性骨髓瘤性肾炎,糖尿病性肾病,淀粉性肾病,遗传性肾炎,淋巴 瘤 70、女性上尿路感染的治疗原则 ①最好根据药物敏感试验选择有效抗生素，在无药敏结果时，应首选对G-杆菌有效的抗生素；②宜选用血、尿浓度均高的抗生素；③选用肾毒性小、副作用少的抗生素；④单一药物

动物生物化学试验-动物医学实践教育中心

《动物生物化学实验》教学大纲 一、基本信息 二、教学目标及任务 《动物生物化学》是为高等农业院校动物医学、动物药学、动物科学和水产养殖等专业本专科开设的重要的专业基础课，也是一门重要的实验性课程。通过本课程的系统学习和实验，使学生掌握动物生化实验的基本知识,基本理论和基本实验技能,掌握熟悉常用生化仪器的原理和使用方法,了解有关电泳，色谱，制备，透析等基本的生化实验手段,培养理论联系实际的学风和动手能力。 三、学时分配 教学课时分配

四、实验内容及教学要求 实验一：蛋白质的沉淀反应和两性反应，蛋白质透析脱盐。 本实验重点、难点：生化实验常用的仪器的使用；理解蛋白质的一般理化性质；盐析、透析的概念。 本实验教学要求：教育学生对生化实验的认识；了解生化实验常用的仪器及使用方法；理解蛋白质的沉淀、两性反应及透析脱盐的原理；掌握蛋白质盐析和透析等操作技术。 实验二：蛋白质的定量分析------双缩脲法测定蛋白质浓度；分光光度计的使用和注意事项；Excel软件制作标准曲线。 本实验重点、难点：分光光度法测定蛋白质的浓度的原理；标准曲线的制作。

本实验教学要求：了解蛋白质含量测定的原理和方法；掌握分光光度法的原理及分光光度计的使用方法和注意事项；用标准曲线法准确测定未知样品中蛋白质的含量；学习使用Excel软件制作标准曲线。 实验三：动物心脏、肝脏中琥珀酸脱氢酶的制备和活性鉴定*；动物血清和组织匀浆液的制备；附：玻璃匀浆器、离心机的使用。 本实验重点、难点：制备血清和组织匀浆液；观察琥珀酸脱氢酶竞争性抑制的基本原理；玻璃匀浆器、离心机的正确使用。 本实验教学要求：了解琥珀酸脱氢酶竞争性抑制的实验原理；掌握动物血清和组织匀浆液的制备，匀浆器、离心机的使用等方法。 实验四：电泳的概念和一般原理；醋酸薄膜电泳分离血清蛋白；电泳分离条带的扫描及软件分析*。 本实验重点、难点：电泳的概念和一般原理；电泳分析动物血清中各种蛋白组分。 本实验教学要求：了解电泳的概念和一般原理；掌握醋酸纤维薄膜电泳的操作技术和操作要点；学会用电脑软件分析动物血清中各种蛋白组分 实验五：盘状聚丙烯酰胺凝胶电泳分离血清蛋白*。 本实验重点、难点：盘状不连续聚丙烯酰胺凝胶电泳的操作技术和操作要点 本实验教学要求：了解聚丙烯酰胺凝胶电泳的原理和优点；掌握盘状不连续聚丙烯酰胺凝胶电泳的操作技术和操作要点；比较醋酸纤维薄膜电泳与聚丙烯酰胺凝胶电泳分离血清蛋白的异同和优缺点。 实验六：层析的概念、分类和机理；分子筛凝胶过滤分离血红蛋白和核黄素#。 本实验重点、难点：层析的概念、分类。凝胶层析的一般原理；凝胶过滤柱层析分离血红蛋白和核黄素的方法和操作要点。 本实验教学要求：了解层析的概念、分类和机理；理解凝胶层析分离大、小分子物质的一般原理；掌握凝胶过滤柱层析分离血红蛋白和核黄素的方法和操作要点。 实验七：动物肝脏DNA的提取及纯度鉴定*；低温离心机、紫外分光度计的使用及注意事项。 本实验重点、难点：DNA的分离纯化的原理及意义；低温离心机、紫外分光度计的正确使用。 本实验教学要求：了解DNA提取的原理及意义；掌握DNA的分离纯化的方法。学习紫外吸收法确定其含量和纯度的方法；掌握二苯胺法鉴定DNA的方法。

生化英文缩写

生化英文缩写 生物化学英文缩写 第一章蛋白质 氨基酸分类 1、非极性脂肪族氨基酸 Gly甘氨酸 Ala丙氨酸 Val缬氨酸 Leu亮氨酸 Ile异亮氨酸 Pro脯氨酸 2、极性中性氨基酸 Ser丝氨酸 Cys半胱氨酸 Met蛋氨酸 Asn天冬酰胺 Gln谷氨酰胺 Thr苏氨酸 3、芳香族氨基酸 Phe苯丙氨酸 Trp色氨酸 Tyr酪氨酸 4、酸性氨基酸 Asp天冬氨酸 Glu谷氨酸 5、碱性氨基酸 Lys赖氨酸 Arg精氨酸 His组氨酸 Hb血红蛋白 Mb肌红蛋白 PrP阮病毒蛋白 PI等电点 CD圆二色光谱

NMR核磁共振技术 第二章核酸 cAMP环腺苷酸 HGP人类基因组计划 hnRNA不均一核RNA mGpppN7-甲基鸟嘌呤-三磷酸核苷 CBP帽结合蛋白 PABP poly（A）结合蛋白 ORF开放阅读框 DHU双氢尿嘧啶 ψ假尿嘧啶核苷 G，A甲基化嘌呤 snmRNA非mRNA小RNA snRNA核内小RNA snoRNA核仁小RNA scRNA胞质小RNA siRNA小片段干扰RNA 第三章酶 NAD尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸，辅酶I NADP尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸，辅酶II FMN黄素单核苷酸 FAD黄素腺嘌呤核苷酸 LDH乳酸脱氢酶 CK肌酸激酶 PCR聚合酶链反应 BAL二巯基丙醇 PAM解磷定 第四章糖代谢 SGLT Na依赖型葡萄糖转运体

GLUT依赖一类葡萄糖转运体 G-6-P6-磷酸葡萄糖 PEK-16-磷酸果糖激酶-1 PEP磷酸烯醇式丙酮酸 FBP-2果糖二磷酸酶-2 TAC三羧酸循环（TCA循环）GSH谷胱甘肽 UDPG尿苷二磷酸葡萄糖UDPGA尿苷二磷酸葡萄糖醛酸PKA蛋白激酶A 第五章脂类代谢 FA脂肪酸 PG前列腺素 TX血栓烷 LTs白三烯 CM乳糜微粒 FFA游离脂肪酸 HSL激素敏感性甘油三酯脂酶ACP酰基载体蛋白 VLDL极低密度脂蛋白 LDL低密度脂蛋白 IDL中密度脂蛋白 HDL高密度脂蛋白 SRS-A过敏反应的慢反应物质 5-HPETE氢过氧化廿碳四烯酸PA磷脂酸 PIP磷脂酰肌醇-4，5-二磷酸 IP三磷酸肌醇 RCDP康-亨综合症 MVA甲羟戊酸 SCP固醇载体蛋白 CE胆固醇酯 LRP LDL受体相关蛋白 HL肝脂酶 FC游离胆固醇 CERP胆固醇流出调节蛋白LCAT卵磷脂胆固醇脂肪酰转移酶

生物化学实验思考题

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生物化学实验考试试题

细胞破碎 1 常用的细胞破碎的方法有哪些？ 机械法：研磨，高速捣碎机;物理法:反复冻溶,超声波破碎，压榨法；化学与生物化学法:自溶，溶胀法，酶解法，有机溶剂处理。 2 有机溶剂法破碎细胞原理，常用的有机溶剂有哪些? 有机溶剂溶解细胞壁并使之失稳。比如笨、甲苯、氯仿、二甲苯及高级醇等 ３酶法破碎细胞原理:酶分解作用 4反复冻融法破碎细胞原理：通过反复将细胞放在低温下突然冷却和室温下融化达到破壁作用 层析技术 1.什么叫层析技术？ 层析技术是利用混合物中各组分理化性质的差别（分子亲和力、吸附力、分子的形状和大小、分配系数等),使各组分以不同程度分布在两个相，其中一个是固定相，另一个是流动相,从而使各组分以不同速度移动而使其分离的方法。 2、按层析过程的机理，层析法分哪几类？按操作形式不同又分哪三类? 根据分离的原理不同分类,层析主要可以分为吸附层析、分配层析、凝胶过滤层析、离子交换层析、亲和层析等。 按操作形式不同又分层析可以分为纸层析、薄层层析和柱层析。 3.指出常用层析技术的应用范围。 凝胶层析法:⑴脱盐;⑵用于分离提纯；⑶测定高分子物质的分子量;⑷高分子溶液的浓缩离子交换层析法：主要用于分离氨基酸、多肽及蛋白质，也可用于分离核酸、核苷酸及其它带电荷的生物分子 高效液相层析法:⑴液-固吸附层析；⑵液-液分配层析；⑶离子交换层析 ４.ＳeｐhadｅxG-１0０凝胶柱层析分离蛋白质原理是什么? 大小不同的分子经过的路线长短不同而达到分离作用。 ５．用SeｐhａdeｘG2５脱盐时蛋白质和盐哪个先出峰?蛋白质 6．相对分子量为8万和1０万的蛋白质能否在SephadｅxＧ－７5柱中分开？为什么？不能,分子量差距太小。 7．将分子量分别为a(9０000）、b(45０0０）、c（１10 000)的三种蛋白质混合溶液进行凝胶过滤层析,正常情况下,将它们按被洗脱下来的先后排序。ｃ、ａ、ｂ 8.离子交换层析与凝胶过滤哪种分辨率高?离子交换层析较高。 9.如果样品中只有Ala和His(Ala pI=6．0，Ｈis pＩ＝7.6)，在ｐH4条件下，这两种氨基酸那一种与CM(阳离子交换剂)结合的紧密?如果用pH4-7的洗脱液梯度洗脱，那种氨基酸先洗脱出来？Aｌa 10. 柱层析时湿装柱的注意事项有哪些？ 用水灌注、不能有气泡。 11.说说离子交换层析中洗脱液的选择原则