生物化学学习指导(上)

生物化学学习指导

蛋白质化学

要点解答：

1．组成蛋白质的常见氨基酸有多少种?根据其R基团的极性如何分类?

组成蛋白质的常见氨基酸有20种，根据这20种氨基酸侧链R基团的极性可将它们分为四大类：

(1)具有非极性或疏水的R基团的氨基酸。这类氨基酸在水中的溶解度比极性R基团氨基酸小。

(2)具有极性但不带电荷的R基团的氨基酸。它们比非极性氨基酸易溶于水，所含的R 基团中的不解离的极性基能与水形成氢键。

(3)R基团带负电荷的氨基酸。这是一类酸性氨基酸，包括天冬氨酸和谷氨酸，这两种氨基酸都含有第二个羧基，在pH值7.0时具有净负电荷。

(4)R基团带正电荷的氨基酸。这是一类碱性氨基酸，包括赖氨酸、精氨酸和组氨酸。这三种氨基酸在pH值7.0时带净正电荷。其中赖氨酸R基团带有正电荷的ε－氨基；精氨酸带有正电荷的胍基；组氨酸带有弱碱性的咪唑基。

2．何谓氨基酸的等电点(pI)，它是怎样计算的？

氨基酸分子是两性电解质，氨基酸在溶液中的带电状况随溶液的pH值变化而变化。实验证明，氨基酸在水溶液或晶体状态时都是以两性离子形式存在的。

以两性离子形式存在的氨基酸，在一定酸碱条件下，可以发生解离，而表现出不同的带电形式。当加入酸时，－COO－可以接受质子，氨基酸带净正电荷。当加入碱时，－NH

3

＋释放质子，氨基酸带净负电荷。在某一特定pH的溶液中，氨基酸以两性离子形式存在，所带的正负电荷总数相等，净电荷为零，在电场中它既不向正极移动也不向负极移动，此时氨基酸溶液的pH值称为氨基酸的等电点，以pI表示。氨基酸的pI值相当于该氨基酸的两性离子状态两侧的基团pK值之和的一半。对于含有三个可解离基团的氨基酸，可通过依次写出其从酸性至碱性的解离方程，找到两性离子两侧pK值，然后取两性离子两侧基团的pK平均值，即可得其pI值。

3．什么是肽单位?肽单位有什么特点？

多肽链是由许多氨基酸通过肽键彼此连接而成的，多肽链主链骨架的重复单位，即－C

α－CO－NH－C

α

－称为肽单位，多肽链实际上是由许多肽单位通过α－碳原子互相连接而成

的。

肽单位的结构特点：

(1)肽键中的C—N键的键长为0.132nm，比大多数其他化合物的C—N单键(0.149nm)短，比C＝N双键(0.127nm)长，因此肽键具有部分双键的性质，不能自由旋转。

(2)肽单位是刚性平面结构，即肽单位的6个原子包括肽键的4个原子和与之相连的两个α-碳原子，都位于同一个刚性的平面上，因此又称肽平面或酰胺平面。

(3)绝大多数肽单位中，C＝O与N—H或两个α-碳原子为反式构型，因为反式构型比顺

式构型稳定。

(4)肽单位平面结构有一定的键长和键角。

4．什么是构型和构象？

构型是指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原予或取代基团的空间排布。任何一个不对称碳原子相连的四个不同原子和基团，只可能有两种不同的空间排布，即两种构型：D-和L-型。改变构型应有共价键的断裂。

构象是指通过单键旋转使分子中的原子或基团形成不同的空间排列，这种构象的改变不涉及共价键的破裂。

5．什么是蛋白质的二级结构？包括几种类型？各有什么特点?

蛋白质的二级结构是指蛋白质多肽链主链骨架的盘绕和折叠方式。天然蛋白质的二级结构主要有四种基本类型：α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲。

(1)α-螺旋：α-螺旋结构是Pauling和Corey在1951年提出来的。纤维状蛋白和球状蛋白中均存在α-螺旋结构，它是蛋白质中最常见、最典型的二级结构类型。α-螺旋结构的特点是：

①肽链主链像螺旋状盘曲，每隔3.6个氨基酸残基沿中心轴螺旋上升一圈，螺距为

0.54nm，即每个氨基酸残基沿中心轴旋转100°，沿轴上升0.15nm，螺旋的直径约为0.5nm。

②α-螺旋中氨基酸残基的侧链伸向外侧。相邻的螺圈之间形成链内氢键，氢键的取向几乎与中心轴平行。从N-末端出发，氢键是由每个氨基酸残基的C＝O与前面第4个氨基酸的N-H之间形成的。α-螺旋的稳定靠氢键维持。

③α-螺旋有左手螺旋和右手螺旋两种，但天然蛋白质的α-螺旋，绝大多数都是右手螺旋，右手螺旋比左手螺旋稳定。

(2)β-折叠结构：这种结构也是在1951年由Pauling等人首先提出的，它是蛋白质中第二种最常见的二级结构，β-折叠是由几乎伸展的多肽链侧向聚集在一起，相邻肽链的主链之间靠氢键连结而形成的锯齿状片层结构。β-折叠结构的特点是：

①肽链按层排列，主链呈锯齿状。相邻肽链主链上的N－H和C＝O之间形成氢键，β-折叠靠氢键维持其结构的稳定性。

②相邻肽链走向可以平行，也可以反平行。肽链的N端在同侧为平行式，在不同侧为反平行式，从能量角度考虑，反平行式更为稳定。

③肽链中氨基酸残基的R侧链交替分布在片层的上下。

④在纤维状蛋白质中，β-折叠可以在不同肽链之间形成，而球状蛋白质中的β-折叠既可以在不同肽链之间形成，也可以在同一肽链的不同肽段之间形成。

(3)β-转角：是在球状蛋白质中存在的一种二级结构。β-转角是由多肽链上4个连续的氦基酸残基组成，主链骨架以180°回折，其中第一个氨基酸残基的C＝O与第四个氨基酸残基的N－H之间形成氢键，是一种不很稳定的环形结构。由于β-转角结构，可使多肽链走向发生改变，目前发现的β-转角多数都处在球状蛋白质分子的表面，在这里改变多肽链的方向阻力比较小。

(4)无规则卷曲：是球状蛋白分子中存在的一种没有确定规律的盘曲。无规则卷曲有利于多肽链形成灵活的、具有特异生物学活性的球状构象。

6．蛋白质的三级结构和四级结构各有何特点?

蛋白质的三级结构是指多肽链在二级结构、超二级结构和结构域的基础上进一步盘绕、折叠形成的、紧密地借各种次级键维持的球状分子构象。其特点是：

(1)具有三级结构的蛋白质一般都是球蛋白，整个分子排列紧密，内部有时只能容纳几十个水分子或者空腔更小。

(2)亲水性氨基酸侧链多分布在球蛋白分子的表面，从而使球蛋白分子可溶于水。

(3)疏水性氨基酸侧链多埋藏在分子内部，形成疏水核心。

(4)维持蛋白质分子三级结构的主要作用力有离子键、氢键、疏水键、范德华力和二硫键等。

蛋白质的四级结构是指具有三级结构的多肽链通过次级键彼此缔合形成的聚集体。其中每个具有三级结构的多肽链称为亚基。亚基—般只有一条多肽链，但有的亚基由两条或多条肽链组成，这样的亚基中的链间以二硫键相连。

由少数亚基聚合而成的蛋白质称为寡聚蛋白，有几十个甚至上千个亚基聚合而成的蛋白质称为多聚蛋白，无四级结构的蛋白质如溶菌酶、肌红蛋白等称为单体蛋白。维持蛋白质四级结构的作用力与维持三级结构的力是相同的。

四级结构的形成使蛋白质结构更加复杂，以便执行更为复杂的功能。

7．稳定蛋白质构象的作用力有哪些?

蛋白质肽链之所以能维持其特定的构象，主要依赖于其分子主链和侧链上许多极性、非极性基团之间相互作用所形成的化学键。

(1)氢键：氢键是由一个极性很强的X-H基上的氢原子，与另一个电负性强的原子Y(如O、N、F等)相互作用形成的一种吸引力，本质上仍属于弱的静电吸引作用。在蛋白质多肽链之间或链内均能形成氢键。氢键对于维持蛋白质二、三、四级结构，保持蛋白质的稳定性起着重要作用。

(2)离子键：是正负离子之间的静电相互作用。蛋白质分子中可解离的侧链基团，如羧基、氨基、胍基、咪唑基等，均可形成离子键。

(3)疏水键：是指蛋白质分子中疏水性氨基酸(如缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸等)侧链避开水相而相互聚集的作用。主要存在于蛋白质分子的内部，对蛋白质构象的形成和稳定均起着主要作用。

(4)范德华力：一般指范德华引力，狭义的范德华力是指在非极性分子或非极性基闭的瞬时偶极间的相互作用。虽然范德华力是很弱的力，但在蛋白质分子中由于它的数量较大，且具有加和性，所以是一种不可忽视的作用力。

氢键、离子键、疏水键和范德华力都属于非共价键，统称为次级键。此外，蛋白质分子中还常含有二硫键，它是共价键，在维持蛋白质构象方面也起着重要作用。

8．蛋白质的结构与功能之间的关系如何？

各种蛋白质都有其特定的生物学功能，这些功能是与蛋白质分子的特定结构密切相关的。

(1)一级结构与功能的关系：

①一级结构的变异与分子病：分子病是指某种蛋白质分子—级结构的氨基酸排列顺序与正常有所不同的遗传病。如镰刀状细胞贫血病就是一种分子病。病人的血红蛋白分子与正常人相比，在574个氨基酸中只有一个氨基酸是不同的，即β链的第六位氨基酸由正常的谷氨酸变成了缬氨酸。由于谷氨酸的侧链是带负电荷的羧基，缬氨酸的侧链是不带电荷的疏水基，因此这种改变显著降低了血红蛋白的溶解度，使患者的血红蛋白分子容易聚集成纤维状，导致红细胞收缩变形成镰刀状，输氧能力下降，细胞脆弱易溶血而引起贫血。

②同源蛋白质的一级结构差异与生物进化：同源蛋白质是指在不同生物体中行使相同功能或相似功能的蛋白质，如真核生物线粒体中的细胞色素c。比较各种不同生物的细胞色素

c的一缎结构，发现亲缘关系越近的，其结构越相似。根据不同生物细胞色素c在一级结构上差异的程度，就可以判定这些生物在亲缘关系上的远近，从而为生物进化的研究提供有价值的依据。

(2)蛋白质构象与功能的关系：

蛋白质的变构现象：有些蛋白质在表现其生物功能时，构象必须发生一定的变化。例

如血红蛋白未与O

2结合时．处于紧密型状态，与氧的亲和力很低。一旦O

2

与血红蛋白分子

中的一个亚基结合，即引起该亚基构象发生变化，并相继传达到其余三个亚基．使所有亚基

血红素铁原子的位臵都变得适宜与O

2结合，因此血红蛋白与O

2

结合的速度大大加快。可见

血红蛋白与氧结合时构象的变化与其运输氧气的功能是密切相关的。

9．稳定蛋白质胶体溶液的因素有哪些？

蛋白质的分子大小在1～100nm之间，属于胶体质点的范围，是一种亲水胶体，与一般的胶体系统一样具有布朗运动、丁道尔现象、不透过半透膜、具有吸附能力等性质。稳定蛋白质胶体系统的因素主要有两个，一是因为蛋白质分子表面有许多极性基团，如-NH

3

＋、-COO －、-OH、-SH等，能与水分子起水化作用，使蛋白质分子表面形成水膜。水膜的存在使蛋白质颗粒互相隔开，不会相互碰撞凝集而沉淀。另一因素是因为蛋白质分子表面的可解离基团，在非等电点状态时，都带有同性电荷，同性电荷互相排斥，使蛋白质颗粒不致聚集而产生沉淀。

10．使蛋白质发生沉淀的因素有哪些?

蛋白质在溶液中的稳定是有条件的、相对的，如果条件发生改变，破坏了蛋白质溶液的稳定性，蛋白质就会从溶液中沉淀出来。沉淀蛋白质的方法通常有以下几种：

(1)等电点沉淀：蛋白质和氨基酸一样是两性电解质，在酸性环境中蛋白质各碱性基团能接受H＋而使蛋白质带正电荷，在碱性环境中其酸性基团能释放H＋，与环境中的OH－结合成水，使蛋白质带负电荷。当溶液达到某一pH值时，蛋白质所带的正负电荷相等，即净电荷为零，在电场中既不向正极也不向负极移动，这时溶液的pH值即为该蛋白质的等电点(pI)。改变蛋白质溶液的pH值．达到蛋白质的pI，可以使蛋白质分子携带的净电荷为零，蛋白质分子之间失去静电斥力，相互凝集而沉淀。

(2)盐析：向蛋白质溶液中加入大量的中性盐，使蛋白质分子脱去水化层而聚集沉淀的现象，称为盐析。盐析一般不引起蛋白质变性，当除去盐后又可溶解。

(3)有机溶剂沉淀法：向蛋白质溶液中加入一定量的极性有机溶剂(甲醇、乙醇或丙酮等)，使蛋白质分子脱去水化层和降低介电常数而增加带电质点的相互作用，从而聚集沉淀。在室温下，有机溶剂不仅引起蛋白质沉淀，而且伴随着变性。若在低温下，边加边搅，变性将减轻。

(4)重金属盐沉淀法：当溶液pH>pI时，蛋白质分子带负电荷，易与重金属离子(Hg2+、Pb2＋、Cu2+、Ag+)等结合形成不溶性盐而沉淀。误服重金属的病人可口服牛奶、豆浆、蛋清等蛋白质进行解救，就是因为它能和重金属离子形成不溶性盐，然后再服用催吐剂排除体外。

(5)生物碱试剂和某些酸类物质沉淀法：生物碱试剂是指能引起生物碱沉淀的一类试剂，如苹果酸、苦味酸(2，4，6-三硝基酚)、钨酸、KI等，某些酸类是指三氯乙酸、磺基水杨酸等。当pH

(6)加热变性沉淀法：几乎所有的蛋白质都会因加热变性而凝固，少量盐类促进凝固，当蛋白质处于pI时，凝固更加迅速。加热变性引起沉淀的原因可能是热变性使蛋白质天然构象解体，疏水基团外露，因而破坏了水化层，若处于等电点又破坏了带电状态。我国很早

创造的将大豆蛋白的浓溶液加热，井点入少量盐卤(含MeCl

)的制豆腐方法，就是一个典型

2

的例子。

11．什么是蛋白质的变性作用?变性蛋白质有何特点?

天然蛋白质分子受到某些物理因素如高温、高压、紫外线照射和表面张力等或化学因素如强酸、强碱、尿素、胍、有机溶剂等的影响生物活性丧失，溶解度降低，不对称性增加以及其他物理化学性质发生改变，这种现象称为蛋白质的变性作用。变性后的蛋白质称为变性蛋白质。蛋白质变性的实质是蛋白质分子中的次级键被破坏，引起天然构象解体。变性不涉及共价键的断裂。

蛋白质变性后许多性质发生了改变：

(1)生物活性丧失：蛋白质的生物活性是指蛋白质具有的酶、激素、毒素、抗原与抗体等活性，以及其他特殊性质如血红蛋白的载氧能力等，这是蛋白质变性的主要特征。

(2)一些侧链基团暴露：蛋白质变性时，原来在分子内部包藏而不易与化学试剂起反应的侧链基团，由于结构的伸展松散而暴露出来。

(3)一些物理化学性质改变：蛋白质变性后，疏水基外露，溶解度降低，易形成沉淀析出；分子形状也发生改变，球状蛋白分子伸展，不对称性加大，表现为粘度增加、旋光性、紫外吸收光谱等改变、扩散系数降低。

(4)生物化学性质的改变：蛋白质变性后，分子结构伸展松散，易被蛋白水解酶分解。这就是熟食易于消化的道理。

12．简述蛋白质的生物学功能。

蛋白质具有多种生物学功能，概括为以下几个方面：

(1)生物催化作用：蛋白质的一个最重要的生物学功能是作为有机体生物代谢的催化剂，酶催化生物体的代谢反应。酶是蛋白质中最大的一类。

(2)结构成分：蛋白质另一个主要的生物学功能是作为有机体的结构成分，构建和维持生物体的结构，这类蛋白称为结构蛋白。如高等动物的胶原蛋白参与结缔组织和骨骼的形成，作为身体的支架；头发、指甲和皮肤中的不溶性角蛋白，形成体表的保护层；弹性蛋白参与血管壁和韧带的构造，起支持和润滑的作用。结构蛋白一般是不溶性纤维状蛋白。

(3)运载功能：某些蛋白质具有运载功能，携带各种小分子物质、离子等从一处到另一处。如血液中的血红蛋白，随着血液循环，将氧气从肺运输到组织，供生物氧化之用，同时，将二氧化碳从组织运输到肺，以便排出体外。

(4)收缩或运动：人和动物的运动，靠肌肉的收缩来实现，参与肌肉收缩的主要成分是肌球和肌动蛋白，没有肌球蛋白和肌动蛋白，就没有人和动物的运动。

(5)调节功能：许多蛋白质有调节其他蛋白质执行其生理功能的能力，这些蛋白称为调节蛋白。调节蛋白主要包括：①激素，如胰岛素(insulin)。胰岛素是动物胰脏β细胞分泌的一种分子量较小的激素蛋白，主要功能是参与血糖的代谢调节，能降低血液中的葡萄糖的含量。其含量不足，会导致糖尿病。②另—类调节蛋白参与基因表达的调控，它们激活或抑制遗传信息转录为RNA。如大肠杆菌的CAP和阻遏蛋白等。③受体蛋白也是一类调节蛋白，许多受体蛋白起接受和传递信息的作用。

(6)贮藏功能：有些蛋白质有贮藏氨基酸的作用，用作有机体及其胚胎或幼体生长发育的氮源。如蛋类中的卵清蛋白，小麦种子中的醇溶蛋白等。

(7)防御功能：有些蛋白质具有主动的防护功能，以抵抗外界不利因素对生物体的干扰。如脊椎动物体内的免疫球蛋白(抗体)，能中和外来有害物质(抗原)。南极水域中某些鱼类血液中含有抗冻蛋白，保护血液不被冻疑。蛇毒和蜂毒的溶血蛋白和神经毒蛋白以及一些植物

毒蛋白(蓖麻蛋白)等少量可引起高等动物产生强烈毒性反应。

13．简述几种蛋白质含量的测定方法及原理。

蛋白含量的测定常用的方法有：考马斯亮兰G-250染色法、双缩脲法、福林-酚试剂法、紫外吸收法。

(1)考马斯亮兰G-250染色法：考马斯亮兰G-250在酸性溶液中为棕红色，当它与蛋白质结合后变为蓝色，在595nm处有最大的光吸收，其颜色深浅与蛋白质浓度成正比。可比色测定。测定范围为0.01-1.0 mg/ml。

(2)双缩脲法：蛋白质含有多个肽键，因此有双缩脲反应，即Cu2+与蛋白质的肽键络合，形成紫红色络合物，此物在540nm处有最大的光吸收，可以比色测定，其颜色的深浅与蛋白质浓度成正比。测定范围为0.5-10 mg/ml。

(3)福林-酚试剂：第一步是双缩脲反应，反应生成的络合物以及酪氨酸、色氨酸残基还原磷钼酸-磷钨酸试剂(即福林-酚试剂)，得到深蓝色产物，可在750nm比色测定，范围为0.03-0.3mg／ml，或用500 nm比色测定，范围为0.05-0.5mg／m1。

(4)紫外吸收法：大多数蛋白质在275-280nm处有一特征的最大光吸收，这是因为蛋白质中的酪氨酸、色氨酸、苯丙氨酸残基的苯环含有共轭双键的缘故。在一定浓度范围内，蛋白质溶液在280 nm的光吸收值(A

280nm

)与其浓度成正比，因此可作定量测定。测定范围为0.1-1.0mg/ml。

练习题

一、填空题

1．组成蛋白质分子的氨基酸有________种，它们的结构通式是________，其中碱性氨基酸有________、________、________，酸性氨基酸有________和________，含硫的氨基酸有________、________；分子量最小的氨基酸是________。

2．天冬氨酸的pK

1(α-COOH)＝2．09，pK

2

(α-NH2)＝9．82，pK3(R-基团)＝3．86，其

pI值是________。

3．组氨酸的等电点是7.59，溶于pH值7的缓冲液中，并臵于电场中，组氨酸应向电场的________方向移动。

4，脯氨酸与茚三酮反应产生________色物质，而其他α-氨基酸与茚三酮反应产生________色物质。

5．氨基酸顺序自动分析仪是根据________反应原理设计的，多肽链的氨基末端与________ (试剂)生成________。然后在无水的酸中经环化裂解成________。

6．桑格(Sanger)反应指的是用________试剂来测定氨基酸及肽中的________，产生________色的化合物，称为________。

7．蛋白质的平均含氮量为________％，今测得1g样品含氮量为10mg，其蛋白质含量应为________％。

8．稳定蛋白质胶体系统的因素是________和________。

9．通常可用紫外分光光度法测定蛋白质的含量，这是因为蛋白质分子中的________、________和________三种氨基酸残基有吸收紫外光的能力。

11．测定分子量常用的方法有________、________和________，其中________最准确。 12．蛋白质在等电点时净电荷为________，溶解度最________。

13． DNFB、Asn、Ser和GSH的中文名称分别是________、________、 ________和________。

14．蛋白质的二级结构类型主要有________、________、________和________，稳定二级结构的主要作用力是________。

15．镰刀状细胞贫血病是由于________蛋白________级结构的变化而引起的。

16．稳定蛋白质构象的作用力包括________、________、________、________和________，其中维持三级结构最重要的作用力是________，维持四级结构最重要的作用力是________。

17．英国化学家________用________方法首次测定了胰岛素的一级结构，并于1958年获诺贝尔化学奖。

18．球状蛋白分子中，一般________性氨基酸侧链位于分子内部，________性氨基酸侧链位于分子表面。

20．血红蛋白具有________级结构，它是由________个亚基组成的，每个亚基中含有一

外，还能运输________和________。

个________辅基。血红蛋白除能运输O

2

21. 一组蛋白质相对分子质量分别为：a(90000)、b(45000)、c (110000)，用凝胶过滤法分离这些蛋白质时，它们洗脱下来的先后顺序是________。

二、选择题

1．下列氨基酸中除________外，都是极性氨基酸。

a，Ile b．Cys c．Asn d．Ser

2．关于氨基酸某些性质的描述，其中正确的是( )

a．丙氨酸的非极性比亮氨酸大

b．赖氨酸的等电点大于精氨酸

c．中性氨基酸的pI都等于7

d. 纸层析分离氨基酸是根据其极性大小

3．下列氨基酸中都含有羟基的是( )

a．Leu、Val b．Ser、Thr

c. Phe、Lys d．Cys、Met

4．氨基酸的等电点是( )

a．氨基酸水溶液本身的pH值

b．氨基酸羧基和氨基均质子化的溶液pH值

c．氨基酸净电荷等于零时的溶液pH值

d. 氨基酸的可解离基团均呈解离状态时的溶液pH值

5．关于肽键特点的叙述，错误的是( )

a. 肽键中的C—N键较正常C-N键短

b．肽键中的C—N键有部分双键的性质

c．C—N及与C一N相连的四个原子处于同一平面上

d. 肽键的旋转性使蛋白质形成各种立体构象

6．依据肽键存在、用于蛋白质定量测定的方法是( )

a．凯氏定氮法 b．双缩脲法 c．酚试剂法 d．茚三酮法

7．与氨基酸相似的蛋白质的理化性质是( )

a．高分子性质 b．胶体性质 c．两性性质 d．变性性质

8. 蛋白质的变性是由于( )

a．氢键等次级键破坏 b．肽键断裂

c. 亚基解聚 d．破坏水化层及中和电荷

9．盐析法沉淀蛋白质的原理是( )

a．降低蛋白质溶液的介电常数 b．中和电荷，破坏水化膜

c. 与蛋白质结合成不溶性蛋白质盐 d．调节蛋白质溶液pH值到等电点

11．关于蛋白质亚基的描述，正确的是( )

a．亚基和肽链是同义词，因此蛋白质分子的肽链数就是它的亚基数

b．每个亚基都有各自的三级结构

c. 亚基之间通过肽键缔合

d. 亚基单独存在时仍能保持该蛋白质原有的生物活性

13．下列蛋白质中具有四级结构的是( )

a．胰岛素 b．核糖核酸酶

c．血红蛋白 d．肌红蛋白

14．氨基酸和蛋白质共同的理化性质是( )

a．胶体性质 b．两性性质

c．双缩脲反应 d．变性性质

15．SDS凝胶电泳测定蛋白质的相对分子量是根据各种蛋白质( )

a．在一定条件下所带净电荷的不同 b．分子大小不同

c．分子极性不同 d．溶解度不同

16．蛋白质一级结构与功能的关系的特点是( )

a．相同氨基酸组成的蛋白质，功能一定相同

b．一级结构相近的蛋白质，其功能类似性越大

c．一级结构中任何氨基酸的改变，其生物活性即消失

d．不同生物来源的同种蛋白质，其一级结构相同

18．下列氨基酸中，含有吲哚环的是( )

a．Tyr b．Phe

c．Trp d．His

19．下列反应中，氨基酸不具有的化学反应是( )

a．双缩脲反应 b．茚三酮反应

c．甲醛滴定 d．DNFB反应

值之间的关系应为( ) 20．用纸层析分离Ala、Leu、Lys的混合物，则它们之间R

f

a．Ala>Leu>Lys b．Leu>Ala>Lys

c．Lys>Ala>Leu d．Lys>Leu>Ala

22．下列关于二硫键的叙述，错误的是( )

a．二硫键是两条肽链或同一肽链的两个半胱氨酸残基之间氧化后形成的

b．二硫键对稳定蛋白质的构象起重要作用

c．二硫键对于所有蛋白质四级结构都是必需的

d. 二硫键为某些蛋白质一级结构所必需

23．下列化合物中不能与茚三酮反应的是( )

a．多肽 b．氨气

c．α-氨基酸 d．β-氨基酸

24．下列变化中，不是蛋白质变性引起的是( )

a．氢键断裂 b．亚基解离

c．生物活性丧失 d．分子量变小

25．每个蛋白质分子必定具有的结构是( )

a．α-螺旋 b．β-折叠

c．三级结构 d．四级结构

26．在pH值8时进行电泳，哪种蛋白质移向负极( )

a．血红蛋白(pI＝7．07) b．鱼精蛋白(pI＝12．20)

c. 清蛋白(pI＝4．64)

d. β-球蛋白(pI＝5．12)

27．下列因素中，不影响α-螺旋形成的是( )

a. 碱性氨基酸相近排列 b．酸性氨基酸相近排列

c．脯氨酸的存在 d．丙氨酸的存在

三、是非题

1. 氨基酸在水溶液中或晶体状态时都是以两性离子形式存在。

2．组成蛋白质的20种氨基酸都具有一个不对称α-碳原子，所以都具有旋光性。

3. 必需氨基酸是人体需要的氨基酸．非必需氨基酸是人体不需要的氨基酸。

4．一氨基一羧基的氨基酸其pI为中性，因为-COOH和-NH

2

解离度相同。

5．活性多肽都是由L-氨基酸通过肽键连接而成的化合物。

6．溶液的pH可以影响蛋白质的等电点。

7．构型的改变必须有共价键的破坏。

8. 蛋白质的一级结构中氨基酸的连接是由—个氨基酸的氨基与下一个氨基酸的羧基脱水形成肽键而相连。

9．具有四级结构的蛋白质依靠肽键维持结构的稳定性。

10．蛋白质的变性是蛋白质分子立体结构的破坏，因此常涉及肽键的断裂。

11．用强酸、强碱变性后的蛋白质不沉淀。

12．胰岛素分子α链与β链的交联靠氢键。

13．多肽链在形成α-螺旋后，其肽主链上除脯氨酸外所有的羰基氧与氨基氢都参与了链内氢键的形成，因此构象相当稳定。

14．双缩脲反应是肽和蛋白质特有的反应，因此二肽也有双缩脲反应。

16．自然界的蛋白质和多肽类物质都是由L-氨基酸组成的。

17．所有蛋白质都有酶活性。

18．变性蛋白质易形成沉淀，而沉淀蛋白质都发生了变性。

四、名词解释

1．氨基酸残基 3．氨基酸的等电点 4．肽键 5．寡肽 6．多肽 7．N-末端 8．C-末端 9．肽单位 10．酰胺平面 12．构象 13．构型 14．蛋白质一级结构 15．蛋白质二级结构 16．蛋白质三级结构 17．蛋白质四级结构18．α-螺旋 19．β-折叠 20．β-转角 21．无规则卷曲 24．亚基 25．寡聚蛋白质 26．单体蛋白质 27．分子病 28．蛋白质的变性作用 29．蛋白质的复性 30．盐溶 31．盐析 32．透析 33．简单蛋白质 34．结合蛋白质

五、计算题

1．巳知Ala、Lys和Glu的pK值：

氨基酸pK

1(α-COOH) pK

2

(α-NH

3

+) pK

3

(R)

Ala 2.34 9.69

Lys 2.18 8.95 10.53

Glu 2.19 9.67 4.25

问：(1)这三种氨基酸的等电点分别是多少?(2)这三种氨基酸在pH值7的电场中各向哪个方向移动?

参考答案

一、填空题

1．20种、组氨酸、精氨酸、赖氨酸、天冬氨酸、谷氨酸、甲硫氨酸、半胱氨酸、甘氨

酸

2．2．98

3．负极

4．黄、蓝紫

5．艾德曼(Edman)、苯异硫氰酸、苯氨基硫甲酰氨基酸、乙内酰苯硫脲衍生物(PTH-氨

基酸)

6．1－氟－2，4—二硝基苯、氨基、黄、DNP-氨基酸

7 16，6.25

8．电荷、水膜

9．酪氨酸、苯丙氨酸、色氨酸

10．60.8、141.8

11. 沉降法、凝胶过滤法、SDS－聚丙烯酰胺凝胶电泳法、沉降法

12．零、小

13．1—氟－2，4－二硝基苯、天冬酰胺、丝氨酸、还原型谷胱甘肽

14，α－螺旋、β－折叠、β－转角、自由卷曲，氢键

15．血红蛋白、一级结构

16．氢键、疏水键、离子键、范德华力、二硫键，疏水键，疏水键

17．Sanger、DNFB

18．非极性、极性

19．肌红蛋白、x—射线衍射

20．四、四、血红素、CO2、H

21．cab

二、选择题

1．a 2．d 9．b 4．c 5．d 6．b 7．c 8．a 9．b 10．a 11．b 12．d 13．c 14．b 15．b 16．b 17．c 18．c 19．a 20．b 21．d 22．c 23．d 24 d 25．c 26．b 27．d

三、是非题

1．对 2．错 3．错 4．错 5，错 6．错 7．对 8．错 9．错 10．错11．对 12．错 13．对 14．错 15．错 16．错 17．错 18．错

四、名词解释

1．氨基酸残基：肽链中的氨基酸分子由于参加肽键的形成已不完整，因此每一个氨基

酸单位称为氨基酸残基。

3. 氨基酸的等电点：在某一特定pH的溶液中，氨基酸以两性离子形式存在，所带的正

负电荷总数相等，净电荷为零，在电场中它既不向正极移动也不向负极移动，此时氨基酸溶

液的pH值称为氨基酸的筹电点，以pI表示。

4．肽键：一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基脱去一个水分子缩合而形成的共价

键(-CO-NH-)。

5．寡肽：由十个以下氨基酸残基所形成的肽称为寡肽。

6．多肽：超过十个氨基酸残基所形成的肽称为多肽。

7. N-末端：在一条多肽链链的一端通常含行一个游离α-氨基，称为肽链的氨基端或

N-末端。

8．C-末端：一条多肽链主链的一端含有一个游离α-羧基，称为肽链的羧基端或C-末端。

9．肽单位：多肽链是由许多氨基酸残基通过肽键彼此连接而成的。多肽链主链骨架的重复单位就是肽单位，它是由肽键的4个原子和与之相连的两个α－碳原子组成的基团。 10．酰胺平面：由于肽键具有部分双键性质，不能自由旋转，肽键中的四个原子和它相邻的两个α-碳原于处于同一平面上，其中H和O原子处于N—C键两侧呈反式，此平面结构叫酰胺平面。

12．构象：当单键旋转时，分子中的原子或基团旋转所产生的不同空间排列。这种空间排列的改变不涉及共价键的断裂和形成。

13．构型：指立体异构体中，取代原子或基团在空间的取向。一个碳原子和四个不同的基团相连时，只可能有两种不同的空间排列，这两种不同的空间排列，称为不同的构型。构型的改变要有共价键的断裂和形成。

14．蛋白质—级结构：蛋白质的一级结构是指蛋白质分子中氨基酸的排列顺序，包括二硫键的位臵。

15．蛋白质二级结构：蛋白质的二级结构是指蛋白质多肽链骨架的折叠和盘绕方式。天然蛋白质的二级结构主要有四种基本类型：α－螺旋、β－折叠和β－转角和无规则卷曲。 16．蛋白质三级结构：多肽链在二级结构、超二级结构乃至结构域的基础上进一步折叠、卷曲形成借各种次级键维持的复杂的球状分子构象，称为三级结构。

17．蛋白质四级结构：具有三级结构的多肽链通过非共价键彼此缔合在一起形成的聚集体称为蛋白质的四级结构。

18．α-螺旋：是蛋白质二级结构的主要类型之一。α-螺旋结构的主要特点是：肽链主链像螺旋状盘曲，每隔3．6个氨基酸残基沿中心轴螺旋上升一圈，每上升一圈相当于向上平移0.54nm。α-螺旋中，从N末端出发，每个氨基酸残基的C=O与后面第4个氨基酸的N —H之间形成氢键。天然蛋白质的α-螺旋，绝大多数都是右手螺旋。

19 β-折叠：是蛋白质中一种常见的二级结构。它是由几乎伸展的多肽链侧向聚集在一起，相邻两条肽链间或一条肽链的两个肽段间主链上的N—H和C=O之间形成氢键连结而形成的锯齿状片层结构。相邻肽链走向可以平行，也可以反平行。

20，β-转角：是在球状蛋白质中存在的一种二级结构。β-转角是由多肽链上4个连续的氨基酸残基组成．主链骨架以180°回折，其中第一个氨基酸残基的c＝O与第四个氨基酸残基的N—H之间形成氢键，是一种不很稳定的环形结构。

21．无规则卷曲：是球状蛋白分子中存在的—种没有确定规律的盘曲。有利于多肽链形成灵活的、具有特异生物学活性的球状构象。

24．亚基：形成蛋白质四级结构的聚集单位，所以又称亚单位。它是由一条肽链组成，也可以通过二硫键把几条肽链连接在一起组成。血红蛋白就是由4个亚基组成。

25．寡聚蛋白质：由两个或两个以上的亚基组成的蛋白质统称为寡聚蛋白。

26．单体蛋白质：仅有一个亚基组成并因此无四级结构的蛋白质称为单体蛋白。

27．分子病：是一种遗传性疾病。它是指由于DNA分子上结构基因的突变，而合成了失去正常生理活性的异常蛋白质，或者是缺失某种蛋白质，从而影响了机体正常功能而产生的疾病叫分子病。镰刀状细胞贫血就是一种典型的分子病。

28．蛋白质的变性作用：天然蛋白质分子由于受到物理或化学因素的影响使次级键断裂，引起天然构象的改变，导致其生物活性的丧失及一些理化性质的改变，但末引起肽键的断裂，这种现象称为蛋白质的变性作用。

29．蛋白质的复性：当引起蛋白质变性的各种物理或化学因素除去后，变性蛋白质又可

重新回复到原有的天然构象，这一现象称为蛋白质的复性。

30．盐溶：向蛋白质溶液中加入低浓度的中性盐使蛋白质的溶解性增加，这种现象称盐溶。

31．盐析：向蛋白质溶液中加入大量的中性盐时，可使蛋白质脱去水化层而聚集沉淀，这种现象称为盐析。

32．透析：利用胶体对半透膜的选择透性，可将蛋白质溶液内低分子量的杂质与蛋白质分离开，因而得到较纯净的蛋白质。这种以半透膜提纯蛋白质的方法称透析法。

33．简单蛋白质：仅由氨基酸组成，不含其他成分的蛋白质。

34．结合蛋白质：蛋白质中除氨基酸残基外，还含有非氨基酸成分如有机小分子和金属离子。

五、计算题

1．Ala 6．02；Lys 9.74；Glu 3.22；其中Ala、Glu向正极移动，Lys向负极移动。

核酸化学

要点解答

1．什么是核酸?它的组成及分类如何？

核酸是一类重要的生物大分子，是由数量巨大的单核苷酸聚合而成的长链，它的基本结构单位是核苷酸。

核酸可分为两大类：DNA(脱氧核糖核酸)和RNA(核糖核酸)，这主要是根据它们结构中所含的戊糖的不同来分的。除戊糖不同外，这两类核酸的碱基也有差别。它们的具体组成是：DNA由A、T、C、G四种碱基及磷酸、β-D-2-脱氧核糖组成；RNA由A、U、C、G四种碱基及磷酸、β-D-核糖组成。

RNA主要有三类：

(1)核糖体RNA(rRNA)，约占总RNA的80 ％，它是构成核糖体的成分之一。在原核生物中，rRNA有三种，即5SrRNA、16S rRNA、23SrRNA；在真核生物中，rRNA有四种，即5SrRNA、5.8SrRNA、18SrRNA、28SrRNA。

(2)转移RNA(tRNA)，约占总RNA的15％，分子量较小，—般只有70－90bp。它的主要功能是在蛋白质合成中转运氨基酸。细胞内tRNA种类很多，据估计有60－120种：

(3)信使RNA(mRNA)，约占总RNA的3％，代谢活跃，寿命较短。它的主要作用是作为蛋白质合成的直接模板。

DNA的分子量大小不一。根据DNA分子结构，可将DNA分为双链DNA和单链DNA；根据DNA的分子形状，DNA分子可分为线型DNA和环型DNA。

2．为什么可以用紫外吸收法测定核酸含量？

核酸分子上含有嘌吟碱基和嘧啶碱基，嘌呤环和嘧啶环具有共轭双键，它能强烈吸收250--290nm波长的紫外光，最大吸收值在260nm左右。利用核酸这一特性，可以测定溶液

中核酸的浓度。先测定260nm和280nm的吸光值，然后计算OD260/OD280的比值，DNA的比值为1．8，RNA的比值为2．0，说明提取的DNA或RNA质量较好：分光光度法的换算公式如下：

1OD260双链DNA＝50μg/ml

1OD260单链DNA=37μg/ml

1OD260单链RNA=40μg/ml

3．DNA与RNA的区别?

(1)组成：组成DNA的四种碱基是A、T、C、G，核糖是β-D-2-脱氧核糖；组成RNA的四种碱基是A、U、C、G，核糖是β-D-核糖。

(2)结构：DNA多是双链(也有单链)，其结构单位为脱氧核糖核苷酸。DNA典型的二级结构为双螺旋结构。组成DNA的两条链反向平行，通过碱基互补配对(A—T、G－C)形成双螺旋，有A＝T、G＝C的定量关系。DNA分子在双螺旋的基础上还可以形成超螺旋等更高级的结构。RNA分子是单链的，其结构单位为核糖核苷酸。RNA的二级结构是典型的平衡可逆结构，即其单链在空间自身卷曲接触的过程中，能通过A-U、G-C配对的链段形成部分小双螺旋区，不能配对的非螺旋区呈不规则的单链形式存在，RNA分子中A≠U、G≠C。RNA主要有三种，tRNA分子有典型的倒“L”型三级结构，其他知之甚少。

(3)数量和长度：DNA分子较长，但数量较少；RNA分子一般比较短，但RNA数量很多。

(4)稳定性：DNA比RNA要稳定。

4．DNA双螺旋结构模型的要点有哪些？

1953年Watson和Crick提出了DNA双螺旋结构模型，该模型的要点是：

(1)DNA分子是由两条方向相反的平行多核苷酸链构成的，一条链的5'末端与另一条链的3'末端相对。两条链的糖-磷酸主链都是右手螺旋，有一共同的螺旋轴，螺旋表面有一条大沟和一条小沟。

(2)两条链上的碱基均在主链内侧，一条链上的A一定与另一条链上的T配对，G一定与C配对。

(3)成对碱基大致处于同一平面，该平面与螺旋轴基本垂直。相邻碱基对平面间的距离为0.34nm，双螺旋每旋转一周有10对碱基，螺旋直径为2nm。

大多数天然DNA属双链结构DNA，某些病毒如φχ174和M13的DNA是单链分子DNA。

5．维持DNA双螺旋结构的作用力有哪些？

DNA双螺旋结构是很稳定的，维持这种稳定的结构存在以下三种力：

(1)碱基堆积力：这是维持DNA双螺旋结构的主要作用力。DNA分子的碱基都是由芳香环构成的，具有很强的疏水性质。碱基的有规律的堆积，使碱基之间发生缔合．形成了碱基堆积力，这种力是由芳香族碱基的π电子之间的相互作用而产生的。由于碱基层层堆积，在DNA分子内部形成了一个疏水核心区，也有助于氢键的形成。

(2)氢键：在DNA分子中，两条走向相反的互补链可以形成大量的氢键，G--C之间三对氢键，A--T之间两对氢键。氢键的强度虽比共价键弱，但比范德华力大，由于氢键多，所以氢键也是维持DNA双螺旋结构的重要作用力。

(3)离子键：使DNA分子稳定的第三种力是磷酸残基上的负电荷与介质中阳离子之间形成的离子键。在生理pH条件下DNA带有大量的负电荷，吸引着各种阳离子，形成离子键，消除了自身各个部位之间因负电荷而产生的斥力，增加了DNA分子的稳定性。

6．tRNA分子的结构有哪些共同的特点?

不同的tRNA分子所含核苷酸的数目有所不同，一般在70-90bp，但各种tRNA(个别除外)均具有类似的二、三级结构，其二级结构为三叶草结构，主要特点有：

(1)tRNA分子一般由4臂4环组成。

(2)3'端有共同的CCA－OH结构，该羟基可与该RNA所携带的氨基酸形成共价键。

(3)反密码环上有反密码子(一般位于第34、35、36碱基，能与mRNA相互作用，其中反密码子的5'端碱基与密码子的3'端配对时具有一定的摇摆性。

(4)tRNA分子上含有数目不等的修饰碱基。

7．什么是Tm值，Tm值大小与哪些因素有关?

加热DNA的稀盐溶液，达到一定温度后，260nm的吸光值骤然增加，表明两链开始分开，吸光度增加约40％后，变化趋于平坦，说明两链已完全分开。这表明DNA变性是个骤变过程，类似结晶的溶解。因此，将260nm波长下吸光值的增加量达最大增量一半时的温度值称DNA的溶解温度(Tm)。

影响Tm值的因素：

(1)G-C对含量：G-C对含3对氢键，A－T对含2对氢键，故G--C对

相对含量愈高，Tm亦高，经验公式为：(G+C)％＝(Tm－69.3)x2.44。

（2)溶液的离子强度：离子强度较低的介质中，Tm较低。

（3)溶液的pH值：高pH下碱基广泛去质子而丧失形成氢键的能力，大于11．3时，DNA 完全变性。pH值低于5．O，DNA易脱嘌呤。

(4)变性剂：甲酰胺、尿素、甲醛等可破坏氢键，妨碍碱基堆积，使Tm下降。

8．什么是DNA变性？变性后DNA理化性质有哪些改变?

DNA变性是指双螺旋区氢键断裂，空间结构破坏，形成单链无规线团状态的过程。变性只是次级键的变化，磷酸二酯键并不断裂。

DNA变性后，260nm的紫外吸收增加，粘度下降，浮力密度升高，生物学功能部分或全部丧失。

练习题

一、填空题

1．核酸可分为______和______两大类，前者主要存在于真核细胞的______和原核细胞的______部位，后者主要存在于细胞的______部位。

2 构成核酸的基本单位是______，由______、______和______连接而成。

3．在各种RNA中， ______含量最多，______含稀有碱基最多，______半寿期最短。

4，细胞内所有的RNA的核苷酸顺序都是由它们的______决定的。

5．维持DNA的双螺旋结构稳定的作用力有______，______，______。其中最主要的是______。

6．组成DNA的两条多核苷酸链是______的，两链的碱基序列______，其中______与______配对，形成两对氢键，______与______配对，形成三对氢键。

7．当温度逐渐升高到一定的高度时，DNA双链______，称为______。当“退火”时，DNA 的两条链______，称为______。

8. ______核酸在复性后260nm波长的紫外吸收值______，这种现象称为______效应。

9．DNA在溶液中的主要构象为______，此外还有______和______，其中______为左手螺旋。

10．tRNA的二级结构呈______形，三级结构的形状像______ 。

11，cAMP被称为______，它是由腺苷酸环化酶催化______形成的。

14，富含______的DNA比富含______的DNA具有更高的熔解温度。

15，通常原核生物的基因是DNA的一个完整片段，但大多数真核生物为蛋白质编码的基因都含有不编码的______顺序，称为______，而编码的片段称为______。

16，DNA的双螺旋结构模型是______和______于______年提出的。

17，tRNA二级结构中与蛋白质合成有关的主要结构是______和______，tRNA功能是______。

18．核苷中碱基和核糖相连接的方式是______，而在假尿苷中碱基和核糖的连接方式是______。

19．细胞中的RNA主要存在于______中，RNA中分子最小的是______。

22．纯DNA样品的A

260／A

280

之值约为______，而纯RNA样品的A

260

／A

280

之值约为______。

23．tRNA分子各部分的功能：氨基酸臂是______，DHU环是______，反密码子环是______。

24 高等植物细胞中，DNA主要分布在______中，在______和______中也存在。

25，DNA的Tm值大小与三个因素有关．它们是______，______，______。

29．DNA片段ATGAATGA的互补序列是______。

二、选择题

1．细胞内游离核苷酸分子的磷酸基团通常连接在糖的什么位臵上？( )

a，C

5′， b．C

1

′ c．C

2

′ d．C

1

′

2．关于双链DNA碱基含量的关系哪个是错误的？( )

a．A=T,G=C b．A+T=G+C c．C=G d．A+G=C+T

3．下列关于DNA的叙述哪项是错误的？( )

a．两条链反问平行 b．所有生物中DNA均为双链结构

c. 自然界存在3股螺旋DNA d．分子中稀有碱基很少

4 Southern印记法是利用DNA与下列何种物质之间进行分子杂交的原理? ( )

a. RNA b．蛋白质 c．氨基酸 d．DNA

5．假尿苷中的糖苷键是：( )

a. C

5′-N

1

连接 b．C

1

′-C

1

连接

c．C

1′-C

5

连接 d. C

4

′—N

1

连接

6 RNA分子中常见的结构成分是( )

a. AMP、CMP和脱氧核糖

b. GMP、UMP和核糖

c. TMP、AMP和核糖 d．UMP、CMP和脱氧核糖

8．热变性后的DNA( )

a．紫外吸收增加 b．磷酸二酯键断裂

c．形成三股螺旋 d．(G+C)含量增加

9．DNA的Tm与介质的离子强度有关，所以DNA制品应保存在( )

a. 高浓度的缓冲液中 b．低浓度的缓冲液中

c．纯水中 d．有机溶剂中

10．下面关于核酸的叙述中不正确的是( )

a．在嘌呤和嘧啶之间存在着碱基配对

b．当胸腺嘧啶与腺嘌呤配对时，由于甲基阻止氢键形成而导致喊基配对效果下降

c．碱溶液只能水解DNA，不能水解RNA

d．在DNA分子中由氢键连接的碱基平面与螺旋平行

11．在适宜条件下，核酸分子的两条链能否自行杂交，取决于：

a．DNA的熔点 b．序列的重复程度

c. 核酸链的长短 d．碱基序列的互补

12．B-DNA的螺距为

a．2．0nm b．2．8nm c．3．4nm d．3．6nm

13．DNA与RNA两类核酸分类的主要依据是：

a．空间结构不同 b．所含碱基不同

c. 所含戊糖不同 d．在细胞中的位臵不同

14．在核酸分子中核苷酸残基之间的连接方式为( )

a．2′，3′-磷酸二酯键 b. 氢键

c．3′，5′-磷酸二酯键 d．糖苷键

16．DNA复性的重要标志是( )

a．溶解度降低 b．溶液黏度降低

c．紫外吸收增大 d．紫外吸收降低

17．分离出某病毒核酸的碱基组成为A＝27％，G＝30％，C＝22％．T＝21％，该病毒为( )

a．单链DNA b．双链DNA c．单链RNA d．双链RNA

18．DNA复制时，序列5′－TpApGpAp-3′将合成下列哪种互补结构?

a．5′－TpCpTpAp-3′ b．5′－ApTpCpTp－3′

c. 5′-UpCpUpAp－3′

d. 5′-GpCpGpAp－3′

19，某DNA分子的(A+T)含量为90％，其Tm值为：

a．106.2℃： b．93.2℃ c．89.8℃ d．73.4℃

20. 核酸对紫外线的吸收是由哪一结构所产生的?

a．磷酸二酯键 b. 核糖

c．嘌呤和嘧啶环上的共轭双键 d．核苷键

21．某DNA双链，其中一股的碱基序列是5′-AACGTTACGTCC-3′，另一股应为( ) a．5′-TTGCAATGCAGG-3′ b．5′-GGACGTAACGTT-3′

c．5′-AACGTTACGTCC-3′ d．5′-AACGUUACGUCC-3′

22. 在Watson-Crick的DNA结构模型中，下列正确的是( )

a．双股链的走向是反向平行的

b．嘌呤和嘌呤配对，嘧啶和嘧啶配对

c．碱基之间共价结合

d．磷酸戊糖主链位于螺旋内侧

23. DNA变性的原因是( )

a．磷酸二酯键断裂 b．多核苷酸链解聚

c．碱基的甲基化修饰 d．互补碱基之间的氢键断裂

24．下列关于RNA的叙述哪一项是错误的( )

a．原核生物没有hnRNA和snRNA

b．tRNA是最小的一种RNA

c．胞质中只有一种RNA，即mRNA

d. 组成核糖体的主要是rRNA

25. 关于tRNA的叙述正确的是( )

a．分子上的核苷酸序列全部是三联体密码

b．是核糖体组成的一部分

c. 由稀有碱基构成发夹结构

d．二级结构为三叶草形

26. 下列核酸中稀有碱基或修饰核苷相对含量最高的是( )

a．DNA b．rRNA c．tRNA d．mRNA

28，DNA和RNA共同具有的碱基是( )

a．I b，A c．U d．ψ

29．原核生物核糖体为( )

a．70S b．80S c．60S d．50S

30．下列哪种DNA的Tm值最低( )

a．G+C=56％b．A+T=56％ c. G+C=65％d．A+T=65％

三、判断题

1．DNA和RNA都易溶于水而难溶于有机溶剂。

2．稀有碱基仅存在于RNA分子中，DNA分子中没有修饰碱基。

3．不同生物的DNA碱基组成各不相同，同种生物的不同组织器官中DNA组成均相同。

4．真核细胞和原核细胞中都有组蛋白。

5．构成RNA分子中局部双螺旋的两个片段也是反向平行的。

6．假尿苷中的糖苷键是C-C连接的。

7．在1mol／L NaOH溶液中，RNA和DNA同样不稳定，易被水解成单核苷酸。

8．脱氧核糖核苷酸分子中核糖环的3′位没有羟基。

9．核苷的碱基和核糖以C－N糖苷键相连。

10．核苷酸的碱基和糖相连的糖苷键是C-O型。

11．DNA碱基摩尔比规律仅适合于双链而不适合于单链。

13．某氨基酸tRNA反密码子为GUC，在mRNA上相对应的密码子应该是CAG。

14．细胞内DNA的核苷酸顺序都不是随机的而是由遗传性决定的。

提高30％，说明它是一条双链DNA。 15．假如某DNA样品当温度升高到一定程度时，OD

260

16．核酸外切酶能够降解所有的病毒DNA。

17，双链DNA中，每条单链的(G+C)百分含量与双链的(G+C)百分含量相等。

18．用碱水解RNA和DNA时可得到2′,3′-核苷酸。

19．核酸酶有内切酶和外切酶，它们都属于磷酸单酯酶。

20．Z－DNA分子存在于原生动物，果蝇，灵长类动物及人体细胞中。

21．真核生物的mRNA均含有polyA结构和帽子结构，原核mRNA则无。

22．原核mRNA中的修饰碱基比真核mRNA多。

23．RNA－DNA杂交链也具有双螺旋结构。

24．Z－DNA与B－DNA在细胞内可以相互转变。

四、名词解释

(1)分子杂交 (2)稀有碱基 (3)核酸的一级结构 (4)核苷 (5)碱基对(6)Chargaff定则 (7)DNA超螺旋 (8)核酸的变性（9）退火（10）淬火（11）DNA熔解温度（12）增色效应（13）减色效应（14）基因（15）基因组

参考答案

一、填空题

1．DNA RNA、细胞核、类核、细胞质

2．核苷酸、碱基、核糖、磷酸基

3．rRNA、tRNA、mRNA

4．基因

5．碱基堆积力、离子键、氢键、碱基堆积力 6．反向平行、互补、A、T、G、C

7．解链、变性、重新结合、复性

8．变性、降低、减色效应

9．B—DNA、A-DNA、Z—DNA、Z-DNA

10．三叶草、倒L形

11．第二信使、ATP

12．U、A

13．卫星DNA、tRNA、rRNA、单拷贝

14．G≡C、A＝T

15．居间、内含子、外显子

16．Watson、Crick、1953

17．氨基酸臂、反密码子环、转移氨基酸

18．C

1′-N、C

1

′-C

5

19．核糖体、tRNA

20．21．76Km

21．2′，3′-环核苷酸、2′-磷酸核苷、3′-磷酸核苷

22．1．8-1．9、≥2．0

23．携带氨基酸、与氨酰－tRNA合成酶识别、识别密码子

24．细胞核、线粒体、叶绿体

25．DNA的均一性、CG含量、介质中离子强度

26．EDTA、SDS、蛋白酶

27．除去RNA酶

28．超螺旋DNA、开环DNA

29．TCATTCAT

30．6×104

二、选择题

1， a 2，b 3． b 4．d 5． c 6．b 7． b 8． a 9，a 10．b 11 d 12．c 13．c 14．c 15．b 16．d 17，a 18．a 19． d 20．c 21． b 22．a 23．d 24． C 25．d 26．c 27．b 28．b 29．a 30．d

三、判断题

1，对 2．错 3．对 4．错 5．对 6．对 7．错 8．错 9．对 10．错 11．对12．错 13．错 14．对 15．对 16．错 17．错 18．错 19，错 20．对 21．错 22．错23．对 24．对 25．错

四、名词解释

(1)分子杂交：在退火的条件下，不同来源的两条核酸链(DNA—DNA或DNA—RNA)，遵循“反向平行、碱基互补”的原则，形成双链分子的过程。

(2)稀有碱基：一些核酸中存在少量其他修饰碱基，由于其含量少被称为稀有碱基，多

是4种主要碱基的衍生物。

(3)核酸的一级结构：由数量庞大的4种核苷酸通过3′，5′-磷酸二酯键连接而成的多核苷酸链中核苷酸的排列顺序。

(4)核苷：是由嘌呤或嘧啶碱基通过共价键与戊糖连接组成的化合物。核糖与碱基一般都是由糖的异头碳与嘧啶的N—1或嘌呤的N—9之间形成的β－N－糖苷键连接的。

(5)碱基对：通过碱基之间的氢键配对的核酸链中的两个核苷酸．例如DNA中的A--T、G--C，RNA中的A－U、G--C等。

(6)Chargaff定则：所有双链DNA中腺嘌呤与胸腺嘧啶的摩尔数相等(A＝T)．鸟嘌呤和胞嘧啶的摩尔数相等(G＝C)，即A+G＝T+C。这些数量关系被称为Chargaff定则。

(7)DNA超螺旋：DNA分子在双螺旋的基础上，由于某种原因使分子中产生了额外的结构张力，从而进一步扭曲而形成的螺旋再螺旋称为超螺旋。它包括正超螺旋和负超螺旋。

(8)核酸的变性：由于某些理化因素的影响，核酸的双链解链形成单链的过程，它不涉及到核酸分子中共价键的断裂。

(9)退火：热变性DNA在缓慢冷却的条件下，由单链复性变成双链的过程叫退火。来源相同的DNA单链经退火后完全恢复双链的结构，同源DNA之间、DNA和RNA之间，退火后形成杂交分子。

(10)淬火：双螺旋DNA溶液在加热变性之后，使其突然冷却，保持DNA单链，不能复性的处理过程称为”淬火”。

(11)DNA熔解温度：DNA热变性时，由双链变成单链的温度范围的中点温度。其值是260nm 波长的紫外吸收增加值达到最大增加值—半时所对应的温度。

(12)增色效应：当双螺旋DNA变性时，260nm波长的紫外吸收值增加的现象。

(13)减色效应：变性的DNA复性时，260nm波长的紫外吸收值减少的现象。

(14)基因：也称为顺反子。指含有合成一个功能生物分子(蛋白质或RNA)所需信息的一个DNA片段。或者说，基因是为多种多肽链或功能RNA顺序编码的DNA片段。

(15)基因组；一个细胞中所有基因和基因间DNA的总和称为基因组。

酶

要点解答

1．酶的化学本质是什么，如何证明？酶作为生物催化剂有何特点?

酶是生物活细胞产生的具有催化活性的蛋白质。但目前也发现了具有催化活性的RNA，这种有催化活性的RNA叫做ribozyme(核酶)。

证明酶是蛋白质的主要依据是：在酶的化学组成中，氮元素的含量约占16％；在水溶液中可以两性解离，有确定的等电点：凡使蛋白质变性的试剂，作用于酶后，都会使酶变性失活；酶水解后，最终产物为氨基酸。

酶作为生物催化剂的特点是：①酶具有很高的催化效率。②酶的催化作用具有高度专一性。③酶作用一般都要求温和的条件。④酶的催化活性在细咆内受到严格的调节控制。⑤酶的催化活性与辅因子有关。高效率、专一性以及温和的作用条件使酶在生物体内新陈代谢中发挥强有力的作用，酶催化活性的调控使生命活动中各个反应得以有条不紊地进行。

2．根据国际生化联合会酶委员会的建议，酶分为哪几大类?每一类的名称是什么？

根据国际生化联合会酶委员会的建议，酶分为六大类：①氧化还原酶类：凡催化氧化还原反应的酶，均称为氧化还原酶。②转移酶类：凡能催化功能基团转移反应的酶，均称为转移酶。③水解酶类：凡能催比水解反应的酶，都属于水解酶。④裂合酶类：凡催化从底物上移去一个基团而形成双键的反应或逆反应，均称为裂合酶，又称为裂解酶。⑤异构酶类：凡能催化各种同分异构体的相互转变的酶，均称为异构酶。⑥合成酶类：凡能催化一切必须与ATP分解相偶联，并由两种物质合成一种物质的反应的酶类，称为合成酶。

3．什么是酶的活性中心?有哪些部位？各有何作用？

酶的活性中心又叫做酶的活性部位。酶分子中直接与底物结合，催化底物发生化学反应的部位，称为酶的活性中心。构成酶活性中心的基团，按其功能可分为两类。一类是与底物结合的结合基团，它们组成结合部位；另一类是催化底物发生反应的催化基团，它们组成催化部位。酶的活性中心则由结合部位与催化部位二者有机的结合形成。某些酶内，有的基团既是结合基团又是催化基团，说明活性中心内的结合基团与催化基团可以交叉与重迭。在酶促反应过程中，结合基团决定了酶的底物专一性，催化基团决定了反应专一性，决定酶的催化能力。

4．实现酶高效催化作用的因素有哪些?它们是如何提高酶反应速度的？

实现酶高效催化作用的因素有：

（1)邻近效应和定向效应：这两种效应是指酶和底物结合成中间络合物的反应中，底物分子从稀溶液中密集到活性中心区，使活性中心的催化基团与底物的反应基团之间正确定向排列所产生的效应。同时结合成中间络合物也使分子间反应变为分子内反应的过程，只有既“靠近”又“定向”，反应物分子才能作用，随着酶活性中心处底物浓度的增加，酶促反应的速度便得以增强。在底物向酶活性中心靠近的过程中，受到酶催化基团与结合基团的影响，底物分子因其自身的结构特点，使其对酶的活性中心定向。定向的结果，使两种底物分子或底物分子与酶活性中心的某些分子轨道发生重迭。因此，反应的活化能降低，速度增大。

(2)张力与形变：酶使底物分子中的敏感键发生变形，从而促使底物中的敏感键更易破裂。底物与酶诱导契合的结果，不仅使酶的构象改变，分子变形，底物分子也常常受酶的作用而变形。底物分子变形后，必然导致底物分子内某些化学键的弯曲，成键原子之间沿着被弯曲的化学键产生一种张力。鉴于这种张力来自成键的电子，故又称它为电子张力。底物中容易受酶活性中心的诱导而弯曲变形的化学键通常称为敏感键，酶促反应一般都发生在底物分子内敏感键的地方。在酶的作用下，底物变形，敏感键弯曲，这是酶促反应的初始；敏感键断裂，新的化学键形成，则是酶促反应的完成。显然，变形后的底物转变为产物时所需的活化能要比正常的底物少。

(3)共价催化：共价催化是指酶活性中心中的催化基团首先以共价键与底物结合，生成一个活性较高的中间产物，此中间产物容易向着最终产物的方向变化。

(4)酸碱催化：酸碱催化剂是催化有机反应的最普遍最有效的催化剂。酸碱催化主要是广义的酸碱催化剂，指的是酶活性中心处的催化基团，在促进底物的变化中起质子供体及质子受体的作用．它们在酶反应中的重要性较大，发生在细胞内的许多类型的有机反应都是受广义的酸碱催化的，例如将水加到羰基上，羧酸酯及磷酸酯的水解，从双键上脱水，各种分子重排以及许多取代反应等。在酶的活性中心处可以提供质子或接受质子的催化基团有：氨基，羧基，硫氢基．酚羟基及咪唑基等。

(5)微环境的影响：所谓微环境指的是酶活性中心的催化基团所处的微小环境。天然存在的酶分子内，通常是非极性的侧链埋藏在内部，极性的侧链分布在表面。分子内部是疏水的非极性区，表面是强度不等的亲水极性区。位于酶的凹穴处的活性中心，其微环境都是非

植物生理学与生物化学历年研究生考试真题

2008年全国硕士研究生人学统一考试 植物生理学与生物化学 植物生理学 一、单项选择题：1一15小题，每小题1分，共15分。下列每题给出的四个选项中，只有一个选项是符合题目要求的。 1．下列元素缺乏时，导致植物幼叶首先出现病症的元素是 A．N B．P． C.Ca D．K 2．能诱导果实发生呼吸跃变的植物激素是 A．ABA B．IAA C．ETH D．CTK 3．植物一生的生长进程中，其生长速率的变化规律是 A．快一慢一快 B．快一慢 C．慢一快一慢 D．慢一快4．植物细胞中质子泵利用ATP水解释放的能量，逆电化学势梯度跨膜转运H+，这一过程称为 A．初级主动运输 B．次级主动运输 C．同向共运输 D．反向共运输5．植物叶片中进行亚硝酸还原的主要部位是 A．线粒体 B．细胞基质 C．液泡 D．叶绿体 6．高等植物光系统Ⅱ的作用中心色素分子是 A．P680 B．P700 C．A0 D．Pheo 7．植物光呼吸过程中，氧气吸收发生的部位是 A．线粒体和叶绿体 B．线粒体和过氧化物酶体 C．叶绿体和乙醛酸循环体 D．叶绿体和过氧化物酶体 8．类胡萝卜素对可见光的吸收范围是 A．680～700nm B．600～680 nm C．500～600 nm D．400～500nm 9．1mol NADH + H+经交替氧化途径将电子传给氧气时，可形成A．4molATP B．3molATP C．2.molATP D．1molATP 10．若某一植物组织呼吸作用释放C02摩尔数和吸收O2摩尔数的比值小于1，则该组织在此阶段的呼吸底物主要是 A．脂肪B．淀粉C．有机酸D．葡萄糖

11．某植物制造100g干物质消耗了75kg水，其蒸腾系数为 A．750 B．75 C．7．5 D．0．75 12．下列蛋白质中，属于植物细胞壁结构蛋白的是 A．钙调蛋白B．伸展蛋白C．G蛋白D．扩张蛋白 13．在植物的光周期诱导过程中，随着暗期的延长 A．Pr含量降低，有利于LDP开花 B．Pfr含量降低，有利于SDP开花C．Pfr含量降低，有利于LDP开花D．Pr含量降低，有利于SDP开花 14．根据花形态建成基因调控的“ABC模型”，控制花器官中雄蕊形成的是A．A组基因B．A组和B组基因 C．B组和C组基因D．C组基因15．未完成后熟的种子在低温层积过程中，ABA和GA含量的变化为 A．ABA升高，GA降低 B．ABA降低，GA升高 C．ABA和GA均降低 D．ABA和GA均升高 二、简答题：16—18小题，每小题8分，共24分。 16．把一发生初始质壁分离的植物细胞放入纯水中，细胞的体积、水势、渗透势、压力势如何变化? 17．简述生长素的主要生理作用。 18．简述韧皮部同化物运输的压力流动学说。 三、实验题：19小题，10分。 19．将A、B两种植物分别放置在密闭的光照生长箱中，定期抽取生长箱中的气体样品，分析其中的C02含量。以C02含量对光照时间作图，得到下列曲线图。据图回答： (1)分析图中曲线变化的原因。 (2)推测两种植物的光合碳同化途径。 (3)请用另一种实验方法验证你的推测。

生物化学知识点总整理

一、蛋白质 1.蛋白质的概念：由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物，由C、H、O、N、S元素组成，N的含量为16%。 2.氨基酸共有20种，分类：非极性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电 荷R基氨基酸（碱性氨基酸）、带负电荷R基氨基酸（酸性氨基酸）、芳香族氨基酸。 3.氨基酸的紫外线吸收特征：色氨酸和酪氨酸在280纳米波长附近存在吸收峰。 4.氨基酸的等电点：在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同，溶液中氨基酸的净电荷为零，此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点；蛋白质等电点： 在某一PH值下，蛋白质的净电荷为零，则该PH值称为蛋白质的等电点。 5.氨基酸残基：氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整，称为氨基酸残基。 6.半胱氨酸连接用二硫键（—S—S—） 7.肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。 8.N末端和C末端：主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端；另一端含有游离的 α羧基，称为羧基端或C端。 9.蛋白质的分子结构：（1）一级结构：蛋白质分子内氨基酸的排列顺序，化学键为肽键和二硫键；（2）二级结构：多肽链主链的局部构象，不涉及侧链的空间排布，化学键为氢键， 其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲；（3）三级结构：整条肽链中，全部氨基 酸残基的相对空间位置，即肽链中所有原子在三维空间的排布位置，化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力；（4）四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和 相互作用。 10.α螺旋：(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构，称为α螺旋；(2).螺旋上升一圈，大约需要3.6个氨基酸，螺距为0.54纳米，螺旋的直径为0.5纳米；(3).氨基酸的R基分布在 螺旋的外侧；(4).在α螺旋中，每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键，从而使α螺旋非常稳定。 11.模体：在许多蛋白质分子中可发现两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，被称为模体。 12.结构域：大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行使其功能，称为结构域。 13.变构效应：蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化，称为变构效应。 14.蛋白质胶体结构的稳定因素：颗粒表面电荷与水化膜。 15.什么是蛋白质的变性、复性、沉淀？变性与沉淀关系如何?导致蛋白质的变性因素？举 例说明实际工作中应用和避免蛋白质变性的例子？ 蛋白质的变性：在理化因素的作用下，蛋白质的空间构象受到破坏，其理化性质发生改变，生物活性丧失，其实质是蛋白质的次级断裂，一级结构并不破坏。 蛋白质的复性：当变性程度较轻时，如果除去变性因素，蛋白质仍能恢复或部分恢复其原 来的构象及功能，这一现象称为蛋白质的复性。

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生物化学下讲解

生物化学复习提要 第十一章 DNA的生物合成——复制 内容包括遗传信息传递的中心法则及其补充，DNA的合成方式，原料、模板、酶及辅助因子，合成的基本过程，DNA损伤与修复的概念，逆转录过程。 （一）掌握内容： 1.遗传的中心法则及其补充。 2.半保留复制的概念、复制的方式、复制的原料、部位、模板、酶及因子。 （二）熟悉内容： 1.DNA复制的基本过程：辨认起始点、解链、RNA引物生成、冈崎片段生成、RNA引物脱落、短链连接、子代DNA分子的生成。 2.逆转录的概念。 （三）了解内容： DNA损伤与修复。 第十二章 RNA的生物合成——转录 内容包括RNA合成方式，原料、模板、酶及辅助因子，合成的基本过程，转录体系，转录后RNA的加工。 （一）掌握内容： 转录的概念、方式、原料、模板、酶及因子，逆转录，转录体系。 （二）熟悉内容： RNA合成的基本过程：辨认起始点、转录开始、RNA链的延长，终止。 （三）了解内容： 转录后RNA的加工。 第十三章蛋白质的生物合成——翻译 本章的内容包括蛋白质合成体系、遗传密码、蛋白质合成的基本过程、翻释后的加工，蛋白质合成与医学的关系。 （一）掌握内容： 1.蛋白质生物合成的原料、部位、有关酶及供能物质等。 2.三类RNA在蛋白质合成中的作用。 3.遗传密码的概念及特点。 （二）熟悉内容： 1.蛋白质合成的基本过程：氨基酸的活化与转运；肽链的起动、延长、终止。 2.核蛋白体循环的概念。 （三）了解内容： 1.翻译后加工过程的方式。 2.蛋白质生物合成与医学的关系：分子病。 3.抗生素对蛋白质合成的影响。 第十四章基因表达调控与基因工程 本章的内容包括基因工程的基本概念、基本原理及基本过程；基因工程与医学。基因表达的调控——原核基因表达调控和真核基因表达调控。 （一）掌握内容： 1.基因及基因表达的概念。 2.基因工程基本概念及基本步骤。 （二）熟悉内容：

生物化学知识点汇总

生物化学知识点486 时间：2011-8-10 18:04:44 点击： 、大多数的蛋白质都是由（碳）、（氢）、（氧）、（氮）等主要1生物化学一、填空题核心提示：折、蛋白质二级结构的主形式是（a-螺旋）、（B-元素组成的，组成蛋白质的基本单位是（氨基酸）。2（疏3、维行蛋白质的空间结稳定的化 学键主要有（氢键）、（盐键）、叠）（B-转角）（无规则卷曲）。... 水键）、（范德华力）等生物化学 一、填空题 、大多数的蛋白质都是由（碳）、（氢）、（氧）、（氮）等主要元素组成的，组成蛋白1 质的基本单位是（氨基酸）。 转角）（无规则卷曲）。、蛋白质二级结构的主形式是（a-螺旋）、（B-折叠）（B-2、维行蛋白质的空间结稳定的化学键主要有（氢键）、（盐键）、（疏水键）、（范德华3 力）等非共价键和（二硫键）。 、使蛋白质沉淀常用的方法有（盐析法）、（有机溶剂沉淀法）、、4 （重金 属盐沉淀法）。、核酸分（核糖核酸）和（脱氧核糖核酸）两大类。构成核酸的基本单位是（氨基酸），5 核酸彻底水解的最终产物是（碳酸）、（戊糖）、（含氮碱），此即组成核酸的基本成分。）、CA）和（鸟嘌呤B）两种，嘧啶碱主要有（胞嘧啶6、核酸中嘌呤碱主要有（腺嘌呤）和（胸腺嘧啶T）三种。（尿嘧啶U、酶是指（由活细胞产生的能够在体内外起催化作用的生物催化剂），酶所催化的反应称7 为（酶促反应），酶的活性是指（酶的催化能力）。 8、酶促反应的特点有（催化效率高）、（高度专一性）（酶活性的不稳定性）。 、酶促反应速度受许多因素影响，这些因素主要有（酶浓度）、（底物浓度）、（温度）、9 ）、（激活剂）、（抑制剂）（PH），糖的来源有（食物中糖的消化吸收）、3.9-6.1mmol/L10、正常情况下空腹血糖浓度为（（肝糖原的分解）、（糖异生作用），糖的正常去路有（氧化供能）、（合成糖原）、（转化成脂肪等），异常去路有（尿糖）。，反应在（线12）分子ATP411、三羧酸循环中有（2）次脱羧（）次脱氧反应，共生成（酮戊二酸脱氢酶粒）中进行，三种关键酶是（柠檬酸合成酶）、（异柠檬酸脱氢酶）、（a- 系）。、由于糖酵解的终产物是（乳酸），因此，机体在严重缺氧情况下，会发生（乳酸）中12 毒。 、糖的主要生理功能是（氧化供能），其次是（构成组织细胞的成分），人类食物中的13 糖主要是（淀粉）。、糖尿病患者，由于体内（胰岛素）相对或绝对不足，可引起（持续）性（高血糖），14 1 甚至出现（糖尿）），并释放能量的过程称（生H2O、营养物质在（生物体）内彻底氧化生成（CO2）和（15 物氧化），又称为（组织呼吸）或（细胞呼吸）。琥珀酸氧化呼吸链），两FADH2、体内重要的两条呼吸链是（NADH氧化呼吸链）和（16 2ATP）。条呼吸链ATP的生成数分别是（3ATP）和（）H2O17、氧化磷酸化作用是指代谢物脱下的（氢）经（呼吸链）的传递交给（氧）生成（ATP）的过程相（偶联）的作用。的过程与（ADP）磷酸化生成（ATP的主 要方式为（氧化磷酸化），其次是（底物水平磷酸化）。18、体内生成脱a-CO2是通过（有机物）的脱羧反应生成的，根据脱羧的位置不同，可分为（19、体内脱羧）。羧）和（B-氧化过程包括（脱氢）、（加水）、（再脱氢）、（硫解）四个步每一次B-20、脂酰CoA ）。）和比原来少2

中国药科大学生物化学精品课程习题(维生素)

一、选择题（单项选择题） 1．下列哪一个化合物的名称与所给出的维生素名称不符? ( ) A．α－生育酚一维生素E B．硫胺素一维生素B， C．抗坏血酸一维生素C D．氰钴胺素一维生素B12 E．吡哆醛一维生素B2 2．下列哪一个辅酶不是来自维生素 ( ) A．CoQ B．FAD C．NAD＋ D.pLp E．Tpp 3．分子中具有醌式结构的是 ( ) A．维生素A B．维生素B1 C．维生素C D．维生素E E．维生素K 4．具有抗氧化作用的脂溶性维生素是 ( ) A．维生素C B．维生素E C．维生素A D．维生素B1 E．维生素D 5．下列维生素中含有噻唑环的是 ( ) 丸维生素E2 B．维生素B1 C．维生素PP D．叶酸 E．维生素B7 6．成人及儿童因缺乏哪种维生素而导致干眼病? ( ) A．维生素]35 B．叶酸 C．维生素A D.维生素B3 E．维生素B6 7．下列哪种维生素可转化为甲基和甲酰基载体的辅酶? ( ) A. 硫胺素 B．叶酸 C.维生素A D．泛酸 E．核黄素 8．下列关于维生素C结构和性质的叙述，哪一项是错误的? ( ) A. 维生素C是含六个碳原子骨架的化合物 B．维生素C具有酸性是因为一COOH释放质子 C．还原型维生素C为烯醇式，而氧化型维生素C为酮式 D．还原型维生素C的元素组成为C：H：O=6：8：6 E．维生素C是一种内酯化合物 9．下列哪一种维生素或辅酶不含环状结构 ( ) A.烟酸 B．四氢叶酸 C．维生素D3 D．泛酸 E．生物素 10．下列哪一种辅酶能与焦磷酸硫胺素一起在丙酮酸转变为乙酰辅酶A的过程中起重要作用 ( ) A．维生素B3 B‘硫辛酸 C．维生素A D．维生素C E．NADP 11．泛酸是CoA的组成成分，后者在糖、脂和蛋白质代谢中起 ( ) A．脱羧作用 B．酰基转移作用 C.脱氢作用 D．还原作用 E．氧化作用12．下列哪个不是丙酮酸脱氢酶系的辅助因子? ( ) A．pLp B．Tpp C．硫辛酸 D．FAD E．CoA 13．下列哪一个反应需要生物素 ( ) A．羟化作用 B．羧化作用 C．脱羧作用 D．脱水作用 E．脱氨基作用 14．转氨酶的辅酶是下列化合物中的哪一个? ( ) A. 尼克酸 B．泛酸 C．硫胺素 D．磷酸吡哆醛 E．核黄素 15．下列哪一种化合物由谷氨酸、对氨基苯甲酸和蝶呤啶组成 ( ) A. 维生素B12 B．氰钴胺素 C．叶酸 D．生物素 E．CoA 16．除CoA可以作为酰基载体之外，下列哪种物质也可以传递乙酰基 ( ) A. 生物素 B．叶酸 C. Tpp D．硫辛酸 E．维生素B12 17．来自于食物的抗生物素蛋白不影响哪一种酶的催化反应? ( ) A．琥珀酸脱氢酶 B．丙酰辅酶A羧化酶

生物化学下册重点

第三章核酸的结构与功能 一、核酸是由核苷酸组成的大分子，分子量最小的是转运RNA，核酸分为DNA和RNA两类，DNA主要集中在细胞核中，在线粒体和叶绿体中也有少量DNA。RNA主要在质中。对病毒来说，或只含DNA，或只含RNA。因此可将病毒分为DNA病毒和RNA病毒。核酸是遗传物质，1868年瑞士Miesher.从脓细胞的细胞核中分离出可溶于碱而不溶于稀酸的酸性物质。间接证据：同一种生物的不同种类的不同生长期的细胞，DNA含量基本恒定。直接证据：T2噬菌体DNA感染E.coli。用35S标记噬菌体蛋白质，感染E.coli，又用32P标记噬菌体核酸，感染E.coli 核酸可分为单链（single strand，ss）和双链（double strand，ds）。DNA一般为双链，作为信息分子；RNA 单双链都存在。核酸是一种线形多聚核苷酸，基本组成单位是核苷酸。核苷酸可分解成核苷和磷酸，核苷又可分解为碱基和戊糖。因此核苷酸由三类分子片断组成。戊糖有两种，D-核糖和D-2-脱氧核糖。因此核酸可分为两类：DNA和RNA。 （一）碱基:核酸中的碱基分为两类：嘌呤和嘧啶。1.嘧啶碱是嘧啶的衍生物，共有三种：胞嘧啶、尿嘧啶和胸腺嘧啶。其中尿嘧啶只存在于RNA中，胸腺嘧啶只存在于DNA中，但在某些tRNA中也发现有极少量的胸腺嘧啶。胞嘧啶为两类核酸所共有，在植物DNA中还有5-甲基胞嘧啶，一些大肠杆菌噬菌体核酸中不含胞嘧啶，而由5-羟甲基胞嘧啶代替。因为受到氮原子的吸电子效应影响，嘧啶的2、4、6位容易发生取代。2.嘌呤碱由嘌呤衍生而来，常见的有两种：腺嘌呤和鸟嘌呤。嘌呤分子接近于平面，但稍有弯曲。自然界中还有黄嘌呤、次黄嘌呤、尿酸、茶叶碱、可可碱和咖啡碱。前三种是嘌呤核苷酸的代谢产物，是抗氧化剂，后三种含于植物中，是黄嘌呤的甲基化衍生物，具有增强心脏功能的作用。此外，一些植物激素，如玉米素、激动素等也是嘌呤类物质，可促进细胞的分裂、分化。一些抗菌素是嘌呤衍生物。如抑制蛋白质合成的嘌呤霉素，是腺嘌呤的衍生物。 生物体中（A+T）/（G+C）称为不对称比率，不同生物有所不同。比如人的不对称比率为1.52，酵母为79，藤黄八叠球菌为0.35。 3.稀有碱基:核酸中还有一些含量极少的稀有碱基，大多数是甲基化碱基。甲基化发生在核酸合成后，对核酸的生物学功能具重要意义。核酸中甲基化碱基含量不超过5％，tRNA中可达10％。 （二）核苷:核苷是戊糖与碱基缩合而成的。糖的第一位碳原子与嘧啶的第一位氮原子或嘌呤的第九位氮原子以糖苷键相连，一般称为N-糖苷键。戊糖是呋喃环，C1是不对称碳原子，核酸中的糖苷键都是β糖苷键。碱基与糖环平面互相垂直。糖苷的命名是先说出碱基名称，再加“核苷”或“脱氧核苷”。由“稀有碱基”所生成的核苷称为“稀有核苷”。在tRNA中含有少量假尿苷（用Ψ表示）就是由D-核糖的C1’与尿嘧啶的C5相连而生成的核苷。 （三）核苷酸:核苷中的戊糖羟基被磷酸酯化，就形成核苷酸。核糖核苷的糖环上有三个羟基，可形成三种核苷酸：2’、3’和5’-核糖核苷酸。脱氧核糖只有3’和5’两种。生物体内游离存在的多是5’核苷酸。用碱水解RNA可得到2’和3’核糖核苷酸的混合物。稀有碱基也可形成相应核苷酸。天然DNA中已找到十多种脱氧核糖核苷酸，RNA中找到了几十种核糖核苷酸。 （四）多磷酸核苷酸”细胞内有一些游离的多磷酸核苷酸，它们具有重要的生理功能。5’-NDP是核苷的焦磷酸酯，5’-NTP是核苷的三磷酸酯。最常见的是5’-ADP和5’-ATP。ATP上的磷酸残基由近向远以αβγ编号。外侧两个磷酸酯键水解时可释放出7.3千卡能量，而普通磷酸酯键只有2千卡，所以被称为高能磷酸键（～P）。因此ATP在细胞能量代谢中起极其重要的作用，许多化学反应需要由ATP提供能量。高能磷酸键不稳定，在1NHCl中，100℃水解7分钟即可脱落，而α磷酸则稳定得多。利用这一特性可测定ATP和ADP中不稳定磷的含量。 细胞内的多磷酸核苷酸常与镁离子形成复合物而存在。GTP,CTP,UTP在某些生化反应中也具有传递能量的作用，但不普遍。UDP在多糖合成中可作为携带葡萄糖的载体，CDP在磷脂的合成中作为携带胆碱的载体。各种三磷酸核苷酸都是合成DNA或RNA的前体。 鸟嘌呤核苷四磷酸酯和五磷酸酯在代谢调控中起作用，在大肠杆菌中，它们参与rRNA合成的控制。（五）环化核苷酸:磷酸同时与核苷上两个羟基形成酯键，就形成环化核苷酸。最常见的是3',5'-环化腺苷酸(cAMP) 和cGMP。它们是激素作用的第二信使，起信号传递作用。可被磷酸二酯酶催化水解，生成相应的5'-核苷酸。 二、核苷酸的结构与命名：核苷酸是由核苷与磷酸经脱水缩合后生成的磷酸酯类化合物，包括核糖核苷酸和脱氧核糖核酸两大类。最常见的核苷酸为5’-核苷酸（5’常被省略）。5’-核苷酸又可按其在5’位缩合的磷酸基的多少，分为一磷酸核苷（核苷酸）、二磷酸核苷和三磷酸核苷。此外，生物体内还存在一些特殊的环核苷酸，常见的为环一磷酸腺苷（cAMP）和环一磷酸鸟苷（cGMP），它们通常是作为激素作用的第二信使。核苷酸通常使用缩写符号进行命名。第一位符号用小写字母d代表脱氧，第二位用大写字母代表碱基，第三位用大写字母代表磷酸基的数目，第四位用大写字母P代表磷酸。规定用三字母符号表示碱基，用单字母符号表示核苷，戊糖的原子用带’的数字编号，碱基用不带’的数字编号。 三、核苷酸的功能:1.作为核酸的成分。2.为需能反应提供能量。UTP用于多糖合成，GTP用于蛋白质合成，CTP用于脂类合成，ATP用于多种反应。3.用于信号传递。如cAMP、cGMP是第二信使。4.参与构成辅酶。如NAD、FAD、CoA等都含有AMP成分。5.参与代谢调控。如鸟苷四磷酸等可抑制核糖体RNA的合成。又如反义RNA。

运动训练学学后感

运动训练学学后感 首先，我认为运动训练学是一门相对严谨的科学，自从上世纪70年代开始我国学者已经开始对运动中的现象进行分析，形成专门的运动理论，应该说运动训练学理论是运动理论中最早被人们关注、最早进行专门研究的体育理论知识之一。从现代运动训练学发展演进及理论研究的发展历程, 可以看出, 我国运动训练学者在积极引进、吸收和借鉴国外运动训练理论精华的同时, 能够根据本国国情, 深入总结我国竞技运动员成功的训练经验, 在项群训练理论、时空协同理论、竞技能力结构特征模型理论、竞技能力非衡结构补偿理论及运动员科学选材等方面, 形成了具有中国特色的运动训练学理论体系。 尽管运动训练学已经取得了一定的成绩，但反思传统的一般训练理论、项群训练理论和专项训练理论三个层次的运动训练学理论体系, 不难发现, 虽然一 般训练理论的研究还处于或接近世界先进水平, 但是, 在专项训练理论方面的 研究则相对滞后, 除乒乓球和武术等少数优势项目外, 其他项目还没有被专业 人士认可和实践。专项训练理论的滞后影响了对一般训练学的研究。缺乏专项训练理论的支撑, 一般训练学的理论就只能是拿来主义, 总是跟在别人后面走, 水平不容易超过别人。因此, 健全专项训练理论应是目前训练学研究的重点。本人经过查阅相关的文献资料，将目前运动训练学理论研究中存在的一些问题进行了总结，其主要要点有以下方面：第一，运动训练学尽管已有从一门学科发展成包括选材、竞赛、管理等学科的学科群的趋势, 但学科的自我意识以及研究、科学学研究方面还比较滞后, 其对自身建设的关注还较为薄弱。第二，运动训练学理论研究中, 过多的是采用描述性研究, 缺少相关的实验及解释性研究。第三，运动训练学在充分挖掘人体潜力的方法学上, 依然是以主观实践经验和逻辑推 理为主, 在一些训练的方法学上缺乏足够的生物学依据。第四，在研究中, 单一学科专题性研究的现象居多, 而综合应用运动生物力学、运动医学、运动生理学、运动心理学、运动生物化学、信息学、系统控制论等多学科的综合性研究明显滞后。第五，训练实践的超前性和专项训练理论研究的滞后性日趋突显。一方面, 我国专项训练理论不能指导训练实践；另一方面, 训练实践中的经验也不能很好地

动物生理学与生物化学农学真题及答案

2014年全国硕士研究生入学统一考试 农学门类联考动物生理学与生物化学试题解析 动物生理学 一、单项选择题：1～15小题，每小题1分，共I5分。下列每题给出的四个选项中，只有一个选项是符合题目要求的。 1．骨骼肌细胞兴奋时细胞膜发生去极化的离子基础是 +内流+内流内流+内流 【参考答案】B 【考查知识点】考察骨骼肌细胞兴奋时，细胞膜钙离子内流的重要性。 2．下列物质中，能加速新鲜血液凝固的是 A.柠檬酸钠溶液 B.液体石蜡 C.肺组织浸出液 D.肝素溶液 【参考答案】C 【考查知识点】考察血液凝固和抑制的相关物质。 3．正常情况下，心肌不会发生强直收缩的原因是 A.心肌是功能合胞体 B.心肌肌浆网不发达 C.心肌有自动节律性 D.心肌有效不应期长 【参考答案】D 【考查知识点】考察心肌细胞的功能效应。 4．心室等容舒张过程中各部位压力相比较，正确的是 A.心房压>心室压>主动脉压 B. 心房压>心室压<主动脉压 C. 心房压<心室压<主动脉压 D. 心房压<心室压>主动脉压 【参考答案】 【考查知识点】考察血压的流动方向。 5．下列心肌细胞中，兴奋传导速度最慢的是 A.新房肌细胞 B.结区细胞 C.哺肯野细胞 D.心室肌细胞 【参考答案】 【考查知识点】考察兴奋在心肌细胞中传导速度。 6．缺氧可反射性地引起呼吸加强，该反射的感受器是：

A.肺牵张感受器 B.呼吸肌本体感受器 C.外周化学感受器 D.中枢化学感受器 【参考答案】C 【考查知识点】考察呼吸运动在不同的条件下不同的感受器。 7．下列条件中，均可使氧离曲线发生右移的是 升高、CO2分压升高、温度升高 B. pH降低、CO2分压升高、温度升高 C. pH升高、CO2分压降低、温度降低降低、CO2分压降低、温度降低 【参考答案】B 【考查知识点】考察氧离曲线左右移动的因素。 8．对食物中蛋白质消化作用最强的消化液是 A.唾液 B.胃液 C.胆汁 D.胰液 【参考答案】D 【考查知识点】考察影响蛋白质消化作用最强的消化液。 9．维持躯体姿势最基本的反射是 A.腱反射 B.肌紧张 C.屈肌反射 D.对侧伸肌反射 【参考答案】D 【考查知识点】考察肌紧张是指缓慢持续牵拉肌腱时，受牵拉肌肉发生紧张性收缩，阻止肌肉被拉长，它是维持躯体姿势的最基本反射，是姿势反射的基础。 10. 寒冷环境中能促使恒温的物产热，并具有起放慢、作用持续时间长特点的激素是 A.甲状腺激素 B.肾上腺素 C.去甲肾上腺素 D.生长激素 【参考答案】B 【考查知识点】考察寒冷环境：人体血管收缩，血流量减少，所以散热减少；肾上腺激素分泌增加，骨骼肌战栗所以产热量增加。肾上腺激素的功能。 11. 下列激素中，可直接促进肾远曲小管和集合管重吸收Na+的是 A.肾素 B.醛固酮 C.心房钠尿肽 D.抗利尿激素 【参考答案】D 【考查知识点】考察抗利尿激素的功能。 12. 在神经—肌肉接头处，分解乙酰胆碱的酶是 A.磷酸二酯酶 B.胆碱乙酰化酶 C.腺苷酸环化酶 D.乙酰胆碱酯酶 【参考答案】D

生物化学复习重点

绪论 掌握：生物化学、生物大分子和分子生物学的概念。 【复习思考题】 1. 何谓生物化学？ 2. 当代生物化学研究的主要内容有哪些 蛋白质的结构与功能 掌握：蛋白质元素组成及其特点；蛋白质基本组成单位--氨基酸的种类、基本结构及主要特点；蛋白质的分子结构；蛋白质结构与功能的关系；蛋白质的主要理化性质及其应用；蛋白质分离纯化的方法及其基本原理。 【复习思考题】 1. 名词解释：蛋白质一级结构、蛋白质二级结构、蛋白质三级结构、蛋白质四级结构、肽单元、模体、结构域、分子伴侣、协同效应、变构效应、蛋白质等电点、电泳、层析 2. 蛋白质变性的概念及本质是什么有何实际应用？ 3. 蛋白质分离纯化常用的方法有哪些其原理是什么？ 4. 举例说明蛋白质结构与功能的关系 核酸的结构与功能 掌握：核酸的分类、细胞分布，各类核酸的功能及生物学意义；核酸的化学组成；两类核酸（DNA与RNA）分子组成异同；核酸的一级结构及其主要化学键；DNA 右手双螺旋结构要点及碱基配对规律；mRNA一级结构特点；tRNA二级结构特点；核酸的主要理化性质（紫外吸收、变性、复性），核酸分子杂交概念。 第三章酶 掌握：酶的概念、化学本质及生物学功能；酶的活性中心和必需基团、同工酶；酶促反应特点；各种因素对酶促反应速度的影响、特点及其应用；酶调节的方式；酶的变构调节和共价修饰调节的概念。 第四章糖代谢 掌握：糖的主要生理功能；糖的无氧分解（酵解）、有氧氧化、糖原合成及分解、糖异生的基本反应过程、部位、关键酶（限速酶）、生理意义；磷酸戊糖途径的生理意义；血糖概念、正常值、血糖来源与去路、调节血糖浓度的主要激素。 【复习思考题】 1. 名词解释：.糖酵解、糖酵解途径、高血糖和糖尿病、乳酸循环、糖原、糖异生、三羧酸循环、活性葡萄糖、底物水平磷酸化。 2．说出磷酸戊糖途径的主要生理意义。 3．试述饥饿状态时，蛋白质分解代谢产生的丙氨酸转变为葡萄糖的途径。

王镜岩(第三版)生物化学下册课后习题答案

第19章代谢总论 ⒈怎样理解新陈代谢？ 答：新陈代谢是生物体内一切化学变化的总称，是生物体表现其生命活动的重要特征之一。它是由多酶体系协同作用的化学反应网络。新陈代谢包括分解代谢和合成代谢两个方面。新陈代谢的功能可概括为五个方而：①从周围环境中获得营养物质。②将外界引入的营养物质转变为自身需要的结构元件。③将结构元件装配成自身的大分子。④形成或分解生物体特殊功能所需的生物分子。⑤提供机体生命活动所需的一切能量。 ⒉能量代谢在新陈代谢中占何等地位？ 答：生物体的一切生命活动都需要能量。生物体的生长、发育，包括核酸、蛋白质的生物合成，机体运动，包括肌肉的收缩以及生物膜的传递、运输功能等等，都需要消耗能量。如果没有能量来源生命活动也就无法进行．生命也就停止。 ⒊在能量储存和传递中，哪些物质起着重要作用？ 答：在能量储存和传递中，ATP（腺苷三磷酸）、GTP（鸟苷三磷酸）、UTP（尿苷三磷酸）以及CTP（胞苷三磷酸）等起着重要作用。 ⒋新陈代谢有哪些调节机制？代谢调节有何生物意义？ 答：新陈代谢的调节可慨括地划分为三个不同水平：分子水平、细胞水平和整体水平。 分子水平的调节包括反应物和产物的调节（主要是浓度的调节和酶的调节）。酶的调节是最基本的代谢调节，包括酶的数量调节以及酶活性的调节等。酶的数量不只受到合成速率的调节，也受到降解速率的调节。合成速率和降解速率都备有一系列的调节机制。在酶的活性调节机制中，比较普遍的调节机制是可逆的变构调节和共价修饰两种形式。 细胞的特殊结构与酶结合在一起，使酶的作用具有严格的定位条理性，从而使代谢途径得到分隔控制。 多细胞生物还受到在整体水平上的调节。这主要包括激素的调节和神经的调节。高等真核生物由于分化出执行不同功能的各种器官，而使新陈代谢受到合理的分工安排。人类还受到高级神经活动的调节。 除上述各方面的调节作用外，还有来自基因表达的调节作用。 代谢调节的生物学意义在于代谢调节使生物机体能够适应其内、外复杂的变化环境，从而得以生存。 ⒌从“新陈代谢总论”中建立哪些基本概念？ 答：从“新陈代谢总论”中建立的基本概念主要有：代谢、分解代谢、合成代谢、递能作用、基团转移反应、氧化和还原反应、消除异构及重排反应、碳－碳键的形成与断裂反应等。 ⒍概述代谢中的有机反应机制。 答：生物代谢中的反应大体可归纳为四类，即基团转移反应；氧化－还原反应；消除、异构化和重排反应；碳－碳键的形成或断裂反应。这些反应的具体反应机制包括以下几种：酰基转移，磷酰基转移，葡糖基基转移；氧化－还原反应；消除反应，分子内氢原子的迁移（异构化反应），分子重排反应；羟醛综合反应，克莱森酯综合反应，β-酮酸的氧化脱羧反应。

植物生理学与生物化学

农学门类联考 植物生理学与生物化学 植物生理学 一、单项选择题：l～15小题，每小题1分，共15分。下列每题给出的四个选项中，只有一个选项是符合题目要求的。 1. G-蛋白是一类具有重要生理调节功能的蛋白质，它在细胞信号转导中的作用是 A. 作为细胞质膜上的受体感受胞外信号 B. 经胞受体激活后完成信号的跨膜转换 C. 作为第二信号 D. 作为蛋白激酶磷酸化靶蛋白 2. 植物细胞进行无氧呼吸时 A. 总是有能量释放，但不一定有CO2释放 B. 总是有能量和CO2释放 C. 总是有能量释放，但不形成ATP D. 产生酒精或乳酸，但无能量释放 3. 以下关于植物细胞离子通道的描述，错误的是 A. 离子通道是由跨膜蛋白质构成的 B. 离子通道是由外在蛋白质构成的 C. 离子通道的运输具有一定的选择性 D. 离子通道的运输只能顺电化学势梯度进行

4. C3植物中，RuBp羧化酶催化的CO2固定反应发生的部位是 A. 叶肉细胞基质 B. 叶肉细胞叶绿体 C. 维管束鞘细胞机制 D. 维管束鞘细胞叶绿体 5. 细胞壁果胶质水解的产物主要是 A. 半乳糖醛酸 B. 葡萄糖 C. 核糖 D. 果糖 6. 叶片衰老过程中最先解体的细胞器是 A. 高尔基体 B. 内质网 C. 叶绿体 D. 线粒体 7. 某种长日植物生长在8h光期和16h暗期下，以下处理能促进其开花的是 A. 暗期中间用红光间断 B. 光期中间用黑暗间断 C. 暗期中间用逆红光间断 D. 按其中间用红光-远红光间断 8. 在其它环境条件适宜时，随环境温度升高，植物光和作用的光补偿点 A. 下降 B. 升高 C. 不变 D. 变化无规律 9. C4植物光和碳同化过程中，从叶肉细胞通过胞间连丝运输到维管束鞘细胞的C4-二羧酸是 A. 天冬氨酸或草酰乙酸 B. 草酰乙酸或苹果酸

生物化学知识点整理

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脂类消化的主要场所：小肠上段 脂类吸收的部位：主要在十二指肠下段及空肠上段 第三节三酰甘油（甘油三酯）代谢 一、三酰甘油的分解代谢 1.1）脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为 脂肪酸及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2）关键酶：三酰甘油脂肪酶 （又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”，HSL） 3）脂解激素：能促进脂肪动员的激素，如胰高血糖素、去甲肾 上腺素、肾上腺素等。 4）抗脂解激素：抑制脂肪动员，如胰岛素、前列腺素、烟酸、 雌二醇等。 2.甘油的氧化 甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油，随后脱氢生成磷酸二羟丙酮，再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。 3.脂肪酸的分解代谢 饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。 1）部位：组织：脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃； 亚细胞：细胞质、线粒体。 2）过程： ①脂酸的活化——脂酰CoA的生成（细胞质）

生物化学下册作业

第八和九章．DNA和RNA的生物合成练习题 一、名词解释 1.DNA半保留半连续复制 2. 前导链、滞后链、岗崎片断 3. 中心法则 4. 复制叉与复制子 5. 限制性核酸内切酶 6.模板链(或反义链即负链)与编码链(或有义链即正链) 7. 转录、逆转录、不对称转录8. 外显子与内含子 9. 单顺反子与多顺反子10. 基因、结构基因、调节基因 11. 操纵子11. 启动子、终止子、转录因子 13. 顺式作用元件与反式作用元件14. 衰减子与增强子 15. RNA加工与RNA剪切16. 光复活 二、问答题 1.试述DNA的半保留半连续的复制过程。(以原核生物为例) 2.试述逆转录病毒的逆转录过程。 3.试述原核生物DNA的转录过程。 4.试述四类RNA病毒的复制过程。 5.简述复制叉上进行的基本活动及参与的酶（以原核生物为例说明）。 6.由RNA聚合酶Ⅱ合成的初始转录物(mRNA前体)需经过哪些加工过程才能成为成熟的mRNA. 第十章．蛋白质的生物合成练习题 一、名词解释 1. 密码子与反密码子 2. 翻译与翻译后加工 3. 多聚核糖体

二、问答题 1.三种RNA在蛋白质生物合成中的作用? 2.以原核生物为例说明蛋白质的生物合成过程? 3.何谓‘‘转译后加工”，蛋白质生物合成的加工修饰方式有哪些?(以真核生物 为例)。 4.保证准确翻译的关键是什么? 5.图示并简述中心法则。 三、计算题 DNA的MW(分子量)=1.3×108（双链)。(注：DNA分子中脱氧核苷酸1. 噬菌体T 4 对的平均分子量是640，核苷酸残基平均分子量为320) 可为多少个AA编码? 1)T 4 2)T DNA可为多少MW=55000的蛋白质编码?(注：多肽链中平均每个AA残 4 基的分子量为110) 2.合成一个九肽需要多少个ATP?如果这个九肽含有起止AA残基(Met)至少需要 多少个ATP? 3. 按下列DNA单链 5’ TCGTCGACGATGATCATCGGCTACTCG 3’ 试写出： 1) DNA复制时另一条单链的序列。 2) 以此链为摸板转录的mRNA的序列。 3) 合成的多肽的序列。 (注：三题答案均须注明方向。) 四、论述题 1.围绕中心法则论述遗传的稳定性（注：DNA、RNA复制）以及基因表达中如何实现遗信息碱基序列到蛋白质AA序列的转变?

2014年414植物生理学与生物化学农学真题及答案

2014年全国硕士研究生入学统一考试农学门类联考植物生理学与生物化学试题解析 植物生理学 一、单项选择题：1～15小题，每小题1分，共15分。下列每题给出的四个选项中，只有一个选项是符合题目要求的。 1．磷脂酶C作用于质膜上的磷脂酰肌醇二磷酸，产生的胞内第二信使是 A.肌醇二磷酸和三酰甘油 B.肌醇三磷酸和二酰甘油 C.肌醇二磷酸和二酰甘油 D.肌醇三磷酸和三酰甘油 【参考答案】B 【考查知识点】考察植物信号转导系统。 2．植物细胞壁中含量最高的矿质元素是 A.镁 B.锌 C.钙 D.铁 【参考答案】C 【考查知识点】考察细胞壁的成分。 3．植物细胞膜上通道蛋白运输离子的特点是 A.顺电化学势梯度进行，有饱和效应 B.顺电化学势梯度进行，无饱和效应 C.逆电化学势梯度进行，有饱和效应 D.逆电化学势梯度进行，无饱和效应 【参考答案】B 【考查知识点】离子通道的特性

4．当土壤中却钼时，植物通常也表现出 A.缺氮症状 B.缺磷症状 C.缺钙症状 D.缺镁症状 【参考答案】A 【考查知识点】钼是硝酸还原酶的组分，缺乏会导致确氮症状 5．筛管受伤时，能及时堵塞筛孔的蛋白质是 A.扩张蛋白 B.肌动蛋白 C.G蛋白 D.P蛋白 【参考答案】D 【考查知识点】P蛋白的功能 6．根的向重力性生长过程中，感受重力的部位是 A.静止中心 B.根冠 C.分生区 D.伸长区 【参考答案】B 【考查知识点】向重力性的感应部位 7．植物抗氰呼吸途径中的交替氧化酶位于 A.线粒体内膜上 B.线粒体基质中 C.细胞质基质中 D.过氧化物酶体膜上【参考答案】A 【考查知识点】末端氧化酶的位置 8．植物吐水现象说明 A.水分向上运输的动力是蒸腾拉力 B.根系水势高于土壤溶液水势 C.内聚力保持了导管水柱的连续性 D.根系中存在使水分向上运输的压力【参考答案】D 【考查知识点】水分向上运输的动力

生物化学知识点梳理

生化知识点梳理 蛋白质水解 （1）酸水解：破坏色胺酸，但不会引起消旋，得到的是L-氨基酸。（2）碱水解：容易引起消旋，得到无旋光性的氨基酸混合物。 （3）酶水解：不产生消旋，不破坏氨基酸，但水解不彻底，得到的是蛋白质片断。（P16） 酸性氨基酸：Asp（天冬氨酸）、Glu（谷氨酸） 碱性氨基酸：Lys（赖氨酸）、Arg(精氨酸）、His（组氨酸) 极性非解离氨基酸：Gly（甘氨酸）、Ser(丝氨酸）、Thr（苏氨酸）、Cys（半胱氨酸），Tyr（酪氨酸）、Asn（天冬酰胺）、Gln（谷氨酰胺） 非极性氨基酸：Ala（丙氨酸）、Val（缬氨酸）、Leu（亮氨酸）、Ile（异亮氨酸）、Pro（脯氨酸）、Phe（苯丙氨酸）、Trp（色氨酸）、Met（甲硫氨酸） 氨基酸的等电点调整环境的pH，可以使氨基酸所带的正电荷和负电荷相等，这时氨基酸所带的净电荷为零。在电场中既不向阳极也不向阴极移动，这时的环境pH称为氨基酸的等电点（pI）。 酸性氨基酸：pI= 1/2×（pK1+pKR） 碱性氨基酸：pI=1/2×（pK2+pKR） 中性氨基酸：pI= 1/2×（pK1+pK2） 当环境的pH比氨基酸的等电点大，氨基酸处于碱性环境中，带负电荷，在电场中向正极移动；当环境的pH比氨基酸的等电点小，氨基酸处于酸性环境中，带正电荷，在电场中向负极移动。 除了甘氨酸外，所有的蛋白质氨基酸的α-碳都是手性碳，都有旋光异构体，但组成蛋白质的都是L-构型。带有苯环氨基酸（色氨酸）在紫外区280nm波长由最大吸收 蛋白质的等离子点：当蛋白质在某一pH环境中，酸性基团所带的正电荷预见性基团所带的负电荷相等。蛋白质的净电荷为零，在电场中既不向阳极也不向阴极移动。这是环境的pH称为蛋白质的等电点。 盐溶：低浓度的中性盐可以促进蛋白质的溶解。 盐析：加入高浓度的中性盐可以有效的破坏蛋白质颗粒的水化层，同时又中和了蛋白质分子电荷，从而使蛋白质沉淀下来。 分段盐析：不同蛋白质对盐浓度要求不同，因此通过不同的盐浓度可以将不同种蛋白质沉淀出来。 变性的本质：破坏非共价键（次级键）和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。蛋白质的二级结构：多肽链在一级结构的基础上借助氢键等次级键叠成有规则的空间结构。组成了α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲等二级结构构象单元。α-螺旋α-螺旋一圈有3.6个氨基酸，沿着螺旋轴上升0.54nm，每一个氨基酸残基上升0.15nm，螺旋的直径为2nm。当有脯氨酸存在时，由于氨基上没有多余的氢形成氢键，所以不能形成α-螺旋。 β-折叠是一种相当伸展的肽链结构，由两条或多条多肽链侧向聚集形成的锯齿状结构。有同向平行式和反向平行式两种。以反向平行比较稳定。 β-转角广泛存在于球状蛋白中，是由于多肽链中第n个残基羰基和第n+3个氨基酸残基的氨基形成氢键，使得多肽链急剧扭转走向而致 超二级结构：指多肽链上若干个相邻的二级结构单元（α-螺旋、β-折叠、β-转角）彼此相互作用，进一步组成有规则的结构组合体（p63 ）。主要有αα，