2006年生物化学考研

1.Gene Library

2.结构域

3.蛋白质组

4.Urea cycle

5.遗传密码

6.光合磷酸化

7.超二级结构

8.氨酰tRNA 合成酶

9.RNA 加工

10.限制性内切酶

二、填空题（没空1分，共20分）

1.磺胺类药物可以抑制＿＿＿＿＿＿酶，从而抑制细菌生长繁殖。

2.研究蛋白质构象最常用的方法是＿＿＿＿＿＿，维持蛋白质三维结构最主要的作用力是＿＿＿＿＿＿。

3.多聚L-赖氨酸和L-谷氨酸的比璇随pH改变的原因是＿＿＿＿＿＿。

4.糖蛋白寡糖链的生物合成过程中，NDP－单糖经＿＿＿＿＿＿酶催化将单糖分子聚合到合成中的糖链上。

5.谷氨酸的pK1（α－COOH）＝2.19，pK2（α－NH3+）＝9.67，pK3（R基）＝4.25，其pI 值应为＿＿＿＿＿＿。

6.生物膜的主要成分是脂和蛋白质，他们主要通过＿＿＿＿＿＿键/作用力相连。

7.提取RNA的关键步骤是＿＿＿＿＿＿。

8.细胞溶胶内由葡萄糖酵解产生的NADH将来要进入线粒体进一步氧化，主要通过＿＿＿＿＿＿穿梭途径；线粒体基质中的乙酰CoA转运到线粒体外经＿＿＿＿＿＿穿梭途径。

9.维生素＿＿＿＿＿＿，＿＿＿＿＿＿分别是CoA、NAD＋的组成成分。

10.在酶催化反应中，既可以作为质子受体又可以作为质子供体的氨基酸残基为＿＿＿＿＿＿。

11.生物体天然存在的多不饱和脂肪酸双键多为＿＿＿＿＿＿构型，天然存在的天然磷酸脂为＿＿＿＿＿＿构型。

12.1961年Jacob及Monod在研究大肠杆菌代谢调控的基础上提出了＿＿＿＿＿＿学说。

13.SD序列是指原核细胞mRNA的5'端富含＿＿＿＿＿＿的序列，它可以和16S rRNA的3'端的＿＿＿＿＿＿序列互补配对，从而帮助起始密码子的识别。

14.今测得1g样品含氮量为10mg，其蛋白质含量约为＿＿＿＿＿＿％。

15.Oligo（dT）－纤维素可以用来分离纯化真核生物的＿＿＿＿＿＿。

1.禽流感病毒H5N1是＿＿＿。

A.双链DNA病毒

B.单链DNA病毒

C.单链RNA病毒

D.双链RNA病毒

E.双链环状DNA病毒

2.若用电泳分离Gly－Lys、Asp－Val和Ala－His三种二肽，在下列哪个pH值条件下电泳最合适＿＿＿。

A.pH2以下

B.pH2－4

C.pH7－9

D.pH10－12

E.pH12以上

3.关于蛋白质构象的下列描述，其中正确的是＿＿＿。

A.指手性碳原子上某一原子或基团的方位；

B.指几何异构体中顺式或反式；

C.多肽链中一切原子（基团）随α－碳原子旋转，盘曲而产生的空间排布；

D.指原子或基团改变涉及共价键的断裂和生成；

E.不涉及蛋白质分子中的次级键和共价键；

4.胰蛋白酶专一水解多肽键中（）。

A.碱性残基N端

B.酸性残基N端

C.碱性残基C端

D.酸性残基C端

E.碱性残基N端或C端

5.下列说法正确的是（）

A.氨基转移酶所用的辅酶为PLP；

B.乙酰辅酶A羧化酶使用的辅基为生物素；

C.转酮酶所使用的辅酶为TPP；

D.丙酮酸脱羧酶使用的辅基为TPP；

E.以上说法均不对；

6.分子伴侣是（）

A.一类蛋白质；

B.一类核酸；

C.其他有机分子；

D.无机分子；

E.不明确；

7.为核糖体上的蛋白质生物合成提供能量的是（）

A. ATP

B. GTP

C. CTP

D. UDP

E. TTP

8.对DNA双螺旋结构的描述，下列哪个为错误的（）。

A.两条链反向平行螺旋；

B.嘌呤与嘧啶碱基互补配对；

C.维持双螺旋结构稳定的主要力是氢键；

D.DNA双螺旋结构具有多态性；

E.碱基堆积力形成分子中心的疏水区；

9.反转录酶除了具有以RNA为模板生成RNA－DNA杂交分子的功能外，还有下列功能（）

A.DNA聚合酶和RNaseA；

B.DNA聚合酶和SI核酸酶；

C.DNA聚合酶和RNaseH；

D.SI核酸酶和RNaseH；

E.以上均不对；

10.镰刀型红细胞贫血症是一种先天遗传性的分子病，其原因是由于正常血红蛋白分子中的一个氨基酸被置换，具体是（）

A.α链上的Glu→Val；

B.α链上的Gln→Val；

C.α链上的Val→Glu；

D.β链上的Glu→Val；

E.β链上的Val→Glu；

11.如果用同位素标记乙酰-CoA的羟基碳原子，经TCA循环带有同位素标记的CO2分子最初出现在第几轮循环中（）。

A.1

B.2

C.3

D.4

E.不确定

12.关于嘌呤及嘧啶碱基的分解哪种说发是错误的？（）

A.脱氨基作用是嘌呤碱分解的第一步；

B.黄嘌呤氧化酶是一种黄素酶，含EMN辅基；

C.尿酸是嘌呤碱分解的中间产物；

D.尿嘧啶分解的最终产物是β-丙氨酸；

E.胞嘧啶和尿嘧啶分解途径相同。

13.关于β-氧化进行部位，下列叙述错误的是（）

A.在动物中，β-氧化在线粒体和过氧化物体中均可进行；

B.在植物中，β-氧化在线粒体乙醛酸体和过氧化物体中均可进行；

C.在乙醛酸体中，催化脂酰CoA脱氢的酶为氧化酶，辅基为FAD；

D.油料种子萌发时，β-氧化全部在线粒体中进行；

E.脂肪酸在乙醛酸中进行β-氧化时勿需转运。

14.下列有关α-螺旋的叙述哪个是错误？（）

A.分子内的氢键使α-螺旋稳定；

B.减弱R基团间不利的相互作用使α螺旋稳定；

C.疏水作用使α-螺旋中断；

D.在某些蛋白质中，α-螺旋是二级结构中的一种类型；

E.脯氨酸和甘氨酸残基使α-螺旋中断。

15.联合脱氨基作用是指（）

A.氨基酸氧化酶与谷氨酰胺脱氢酶联合；

B.氨基酸氧化酶与谷氨酸脱氢酶联合；

C.转氨酶与谷氨酸脱氢酶联合；

D.腺苷酸脱氨酶与谷氨酸脱氢酶联合；

E.以上都不对。

需改16.如果某个单底物酶促反应是二级反应，E+S＝ES→E＋P，那么决定其催化反应速度的常数是（）。

A.Km

B.Ks

C.Kcat

D.Kcat/Km

E.均不对

17.肝脏脂肪酸合成酶复合物的纯化剂和乙酰CoA，14C标记羧基的丙二酸单酰CoA、酰基载体蛋白以及NADPH保温，分离合成的棕榈酸并测定14C的分布，预期是下列结果中的哪一种？（）

A.所有奇数碳原子被标记；

B.除C1外所有的奇数碳原子被标记；

C.所有的偶数碳原子被标记；

D.除C16外，所有的偶数碳原子被标记；

E.没有一个碳原子被标记。

18.从甘油和软脂酸生物合成

A.B.C.D.E.

19.

A.B.C.D.E.

20.

A.B.C.D.E.

四、不定项选择题（每题2分，共10分）

五、判断题（正确打√，错误打×，每题1分，共20分）

六、问答和论述题（共60分）

2021厦大生物学考研真题经验参考书

厦大考研的那些事儿 ——生物学

我的考研史 时间过得可真快啊，2018级考研已经落幕半年了，但是一提起这段自我感觉略带些传奇色彩的考研史我就心潮澎湃，激动不已，当然更多的是感慨，毕竟这一路走来，用一句话形容就是：“兄弟，咱太不容易了！”。如今一举成功拿到目标院校的录取通知书，这成就感简直无法言表，就差眼泪夺眶而出了。为了分享，同时也是为了纪念我人生路上的这一次小成功，决定把我在备考时期准备的资料全部记录在此。 先说下我自身情况，我本科就读于一所普通二本院校，在上大二的时候，身边的同学，老师还有亲戚朋友有意无意的都会提起来：“你以后怎么打算的啊？”，“将来想做什么工作啊？”，“你以后想往什么方向发展啊？”，每次听到这些问题的时候我就会感到很迷茫，相信大家被问到的时候也会有同样的感觉，我专业是学习生物的，虽然不知道自己将来能干什么但是我觉得我还是挺喜欢这个专业的，而且专业课的升级在院系也是名列前茅的，不止一个专业课老师建议我深造，能在这个专业领域有所建树，可能是也和我个人的沉稳、耐心和认真的性格有关系。所以当时就开始考虑考研继续深造的这个事情，等大二下学期的时候，身边的同学都开始陆续的准备考研了，我也算是跟上大部队的潮流，下定决心跟他们一起准备考研。 在没决定考研之前，我就对厦门大学有一个情结，因为不止有一个人跟我说厦门大学环境好，学习氛围也好，网上的校园风景的图片更是吸引我，当时我还有开玩笑说，如果要是考研究生的话我就报考厦门大学。当我真的决定报考厦门大学的时候，可能所有人，甚至包括我的专业课老师都觉得我这目标订的有点儿高，因为我是一个普通二本院校的学生，而考研的目标院校确是一个名副其实的985院校，这个难度不是一般的大，即使我的专业课感觉学的还不错。当然，我的心里也没底，那个时候，可以说厦门大学就是我一个梦，连我自己都没有想过这个梦真的实现了。 既然已经决定好了自己的目标院校，那就要努力一搏，即使考不上，至少我也曾为我的目标认真的奋斗过，不会给自己留下遗憾，所以，备考的那段日子我真的是拼尽全力，那种劲头可能比高三学生来的还要猛烈，总算是皇天不负有心人，最后能够如愿以偿拿到录取通知书。

【考研心路历程】生物化学考研全记录

【考研心路历程】生物化学考研全记录 很快大学四年快要过去，我的记忆里还是当初高考失败的惨痛。还是不太愿意接受自己所读的大学。非985非211，以至于我拒绝了很多次的高中同学会。每次从其他同学的空间或者人人看见某某好友去了台湾，美国做交换生。某某同学又得了某知名奖，我真是后悔高考的发挥失常，只是没办法了，日子依然过着，青春依然挥霍着。 大学，像高中老师说的那样好好玩，好好放松。我天真的以为大学就是应该玩，索性每一次专业课都是及格为目的，我也从没想过要奖学金什么的。助学金申请不够资格，辅导员说要留给贫困的同学。我恰恰是属于普普通通的那种学生，高中的时代已然过去我的光芒什么的都随着高考离开了我。大学我也没想要奋斗一番。别谈奖学金别谈保研。我几乎不知道保研是可以保外校，苦想还要继续在这个学校读三年，我甩头就走。直到后来才发现同寝室的两个好友一个保研在了华南理工；另一个去了中科院。实话说我在准备考研那段时间才明白什么是保研什么是考研。 考研对我来说太陌生，我没了高考当年的慷慨激昂，高考那年非全国前10所不读。现在我和大多数人一样又要走一次独木桥，我害怕我担心我不敢设想再一次失败，所以我选了四川某211且985的学校，大家有兴趣的可以问具体的，这里不方面打什么小广告之类的。 一、我是从2012年3月份就开始准备考研，只是我的准备就真的只是“准备”而已。 我选的专业课让我头痛，因为刚才说了啊，我基本上没有听过课，考试的时候都是老师给点题全班都背题的那种。生物化学，我一看头都大了，还是王镜岩版本的。（这里许多报考生物类或者化学类的同学都是要用到这本书的）。我一看参考书目，两腿都软了，厚厚的两本绿皮书可是真要我的命么？我硬着头皮看了两个月，只看了一本……同学们，我真的是在“看书”看过了就全忘了，生化的精髓我一问三不知。很快到了暑假，我花了两周的时间去学车，期间利用休息的时间继续看王镜岩，继续背英语单词。 暑假两个月话说是传说中的强化时刻。而那时的我，无知地像个呆瓜，依然一问三不知。看书啊就是每天必做的事就像吃饭一样。我也像样地做了日程表，可是没用啊，我看一页生化书都要花10分钟去理解里面的内容，谁叫我当初不努力学习，我当时就想哭，我为嘛选一个我不喜欢的专业。这儿又责怪到高考了。 二、不废话，8月26号我成功返校，我的考研生活正式拉开了帷幕。 三点一线我丝毫没夸张，正巧这时碰见我们学校开始实习，我寝室同学们好友们都纷纷奔向了自己实习的学校，我为了让自己能多花时间在考研上，我全豁出去了，我申请了实验室实习，我破釜沉舟也要考上当时我是这样想的。实验室实习就是等于不实习，我后来的实习报告都是直接找我的好友抄了一份。朋友们，考研时帮助过你们的人都要好好记住，果真印证了那句话：最痛苦的日子在回忆起来的时候才是最甜蜜的。 三、我开始换书，我放弃了王镜岩，因为我实在是看不懂。 我选择了我本科的课本，这个后来跟师兄他们谈起，他们都诧异我是怎么考那么高的分，他们严重怀疑我是保留了实力或者隐瞒了实力。其实，我真的是认认真真看了本科课本不下

动物生物化学期末试卷及答案12

动物生物化学期末试卷12 一、名词解释（每题2分，共20分） 1. 增色效应： 2. 柠檬酸循环： 3. 糖异生： 4. 级联放大： 5. 质子梯度的概念： 6.无氧呼吸： 7.乙醛酸循环： 8. 铁硫蛋白: 9. 氧化磷酸化： 10.乳酸的再利用（Cori Cycle)： 二、判断题（每题1分，共10分） 1.通常把DNA变性时，即双螺旋结构完全丧失时的温度称为DNA的熔点，用Tm 表示。（） 2. 寡霉素是氧化磷酸化的抑制剂,既抑制呼吸也抑制磷酸化,但是它对呼吸的抑制可以被解偶联剂所解除.（） 3.辅酶I（NAD+ ）、辅酶II（NADP+）、辅酶A（CoA）、黄素单核苷酸（FMN）和黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD）中都含有腺嘌呤（AMP）残基。（） 4.胞液中的NADH通过苹果酸穿梭作用进入线粒体，其P/O比值约为2。（） 5.离子载体抑制剂是指那些能与某种离子结合，并作为这些离子的载体携带离子穿过线粒体内膜的脂双层进入线粒体的化合物。缬氨霉素可结合Na+穿过线粒体内膜。（） 6. 脂蛋白的密度取决于蛋白质和脂质的比例，蛋白质比例越大则密度越大。（） 7. 必许氨基酸指体内需要而又不能自身合成，必须由食物供给的氨基酸，共有8种：Val、Ile、Leu、Thr、Met、Lys、Phe、Tyr。目前有人将His和Arg称为营养半必需氨基酸，因为其在体内合成量较小。（） 8.不同终端产物对共同合成途径的协同抑制是氨基酸生物合成的一种调节机制。（）

9. E. coli和酵母的脂肪酸合酶是7种多肽链组成的复合体，其中一链是ACP，其余6链是酶；（） 10. 由葡萄糖经历丙酮酸最后生成乙醇，称为发酵过程。（） 三、选择题（前15题为单选题，每题只有一个正确答案，后5题为多选题，每题有1个以上的正确答案，每题1分，共20分） 1.嘧啶核苷酸合成特点是（） A.在5-磷酸核糖上合成碱基 B.由FH 4 提供一碳单位 C.先合成氨基甲酰磷酸 D.甘氨酸完整地掺入分子中 E.谷氨酸是氮原子供体 2.在嘧啶生物合成过程中，嘧啶环上的氮原子来源是（） A，NH 3 和甘氨酸 B，氨基甲酰磷酸和胱氨酸 C.谷氨酸 D.天冬氨酸和谷氨酰胺E．丝氨酸 3.核苷酸从头及补救合成中都需（） A.Gly B.Asp C.一碳单 位 D.CO 2 E.PRPP 4.下列关于由IMP合成GMP的叙述，哪一项是不正确的（） A.由ATP供能 B.由天冬氨酸供氨 C.XMP为中间产物 D.NAD+为IMP脱氢酶辅酶 E.先脱氢，再氨基化 5.下列有关胞嘧啶核苷酸合成的叙述，哪项有错（） A.在三磷酸水平上，由UTP转变为CTP B.从头合成一分子CTP耗7分子ATP C.胞嘧啶C 4上的-NH 2 由谷氨酰胺供给 D.先合成UMP是从头合成CMP的必经过程 E.机体可利用现成的胞嘧啶在嘧啶磷酸核糖转移酶催化下补救合成CMP 6. 热变性的DNA分子在适当条件下可以复性，条件之一是（） A、骤然冷却 B、缓慢冷却 C、浓缩 D、加入浓的无机盐 7. 抗霉素A是一种抑制剂,它抑制（） A.线粒体呼吸链复合物I; B.线粒体呼吸链复合物II; C.线粒体呼吸链复合物III; D.线粒体ATP合成酶.

动物生物化学试题

动物生物化学试题 (A) 2006.1 一、解释名词（20分，每小题4分） 1. 氧化磷酸化 2. 限制性核酸内切酶 3. Km 4. 核糖体 5. 联合脱氨基作用 二、识别符号（每小题1分，共5分） 1.SAM 2.Tyr 3.cDNA 4.PRPP 5.VLDL 三、填空题（15分） 1. 蛋白质分子的高级结构指的是（1分）， 稳定其结构的主要作用力有（2分）。 2. 原核生物的操纵子是由 (1分)基因， (1分)基因及其下游的若干个功能上相关的（1分）基因所构成。 3. NADH呼吸链的组成与排列顺序为 （3分）。 4. 酮体是脂肪酸在肝脏中产生的不完全分解产物，包括（1分），

（1分）和（1分），在肝外组织中利用。 5. 脂肪酸的氧化分解首先要（1分）转变成脂酰辅酶A，从胞浆转入线粒体需要一个名为（1分）的小分子协助；而乙酰辅 酶A须经过 （1分）途径从线粒体转入胞浆合成脂肪酸。 四、写出下列酶所催化的反应，包括所需辅因子，并指出它所在的代谢途径 （10分） 1. 氨甲酰磷酸合成酶I 2. 谷丙转氨酶 五、问答题（50分） 1. 什么是蛋白质的变构作用（4分），请举例说明（4分）。（8分） 2. 以磺胺药物的抗菌作用为例（4分），说明酶的竞争抑制原理（4分）。（8分） 3. 一摩尔的乙酰辅酶A经过三羧酸循环完全氧化分解可以生成多少ATP？（3分）请说明理由（5分）。（8分） 4.比较在原核生物DNA复制过程中DNA聚合酶III和聚合酶I作用的异同。（8分） 5.真核基因有什么特点，简述真核生物mRNA转录后的加工方式。（8分） 6.简述由肾上腺素经PKA途径调控糖原分解代谢的级联放大机制。（10分）

生物化学考研资料

第五章 蛋白质III：蛋白质的性质、分离与鉴定 第一节蛋白质性质 一、蛋白质的酸碱性质 蛋白质等电点（pI） 溶解度最小 二、蛋白质分子的大小 KD，kd，kD，kDa （kilodalton） 寡聚蛋白质（oligometric protein） 超分子复合物（supramolecular complex） 蛋白质分子量可粗略估计（AA平均分子量约为110 dalton） 三、蛋白质的胶体性质 质点范围：1-100 nm 蛋白质胶体系统稳定的原因： 水化层（hydration mantle） 双电层（electric double layer） 第二节蛋白质的分离纯化 一、蛋白质分离提纯的一般原则 高纯度、高活性、高回收率 二、蛋白质的分离方法 （一）根据分子大小不同的分离方法 1.透析（dialysis）和超滤（ultrafiltration） 半透膜（玻璃纸，火棉纸） 透析常用于蛋白质溶液的除盐 超滤常用于蛋白质溶液的除盐、浓缩 3.凝胶过滤（gel filtration chromatography） 分子筛层析，分子排阻层析 交联葡聚糖（Sephadex） 聚丙烯酰胺凝胶（Bio-Gel P） 琼脂糖凝胶（Sepharose，Bio-Gel A） 凝胶过滤原理 根据蛋白质分子大小用凝胶作为介质分离蛋白质的一种柱层析方法。 比凝胶网孔大的分子被排阻在凝胶颗粒外，而最先流出柱外；比网孔小的分子能不同程度的自由出入凝胶颗粒的内外，洗脱路径长，因而得到分离。 （二）利用溶解度差别的分离方法 1. 等电点沉淀 2. 蛋白质的盐溶与盐析 3. 有机溶剂分离法 4. 温度对蛋白质溶解度的影响 （三）根据电荷不同的分离方法 1 电泳（electrophoresis） 在一定的电场和介质中，蛋白质迁移速度与蛋白质分子量、所带电荷及分子形状有关。 迁移率＝某一蛋白条带移动距离/前沿到达距离 a. 聚丙烯酰胺凝胶电泳（PAGE）丙烯酰胺和交联试剂（甲叉双丙烯酰胺）在过硫酸铵催化下聚合而成。 可以控制孔径大小 b. 不连续电泳（discontinuous electrophoresis） 凝胶孔径（浓缩胶，分离胶）、缓冲液、pH 三种效应：电荷效应、分子筛效应、浓缩效应 c. 毛细管电泳（capillary electrophoresis） 50 m内径 d. 等电聚焦电泳（IFE） 蛋白质在具有pH梯度的介质中进行分离。在电场中，每种蛋白质成分将移向并停留在等于其等电点的pH处，形成一个很窄的区带。 用途：按等电点分离蛋白质 鉴定蛋白质等电点 2.离子交换柱层析 （ion-exchange chromatography） 纤维素离子交换剂 阳离子交换剂: CM-Cellulose(羧甲基纤维素) 阴离子交换剂: DEAE-Cellulose 葡聚糖离子交换剂（Sephadex ion exchanger）兼分子筛效应 （四）根据蛋白质的吸附特性分离 填料有： 羟基磷灰石、活性碳、硅胶、氧化铝等 （五）利用特异生物学亲和力纯化 利用蛋白质所具有的生物学特异性，通过与特异配基专一、可逆结合（非共价结合）分离蛋白质的一种层析方法。优点：高效、高纯 亲和层析（afinity chromatography） 快速蛋白液相层析 fast protein liguid chromatography(FPLC) 思考题 蛋白质胶体稳定性的原因 凝胶过滤、离子交换柱层析的原理 电泳原理 亲和层析、盐析 蛋白质分离可分别根据其、、、性质进行。 蛋白质在电泳胶上的迁移率与蛋白质分子、和有关。 不连续电泳分离效果好是因为它同时具有、、三个效应。 DEAE-cellulose 是一种。 蛋白质混合物经凝胶过滤后，大分子先于小分子被洗脱。（） 盐析和透析均可用于蛋白质除盐。（） 羧甲基纤维素属于阳离子交换剂。（）

动物生物化学(1)

动物生物化学复习题 1、天然蛋白质氨基酸的结构要点？ 答：在与羧基相连的α－碳原子上都有一个氨基，称为α－氨基酸。α—碳原子不是手性碳原子的是哪个氨基酸？ 答：甘氨酸 具有紫外吸收特性的氨基酸有哪些？ 答：酪氨酸、色氨酸、苯丙氨酸 吸收波长是多少？ 答：280nm 核酸的紫外吸收波长是多少？ 答：260nm 2、全酶包括哪几部分？ 答：酶蛋白与辅助因子 辅基与辅酶的异同点？ 答：与酶蛋白结合梳松，用透析、超滤等方法可将其与酶蛋白分开者称为辅酶；与酶蛋白结合紧密，不能用透析发分离的称为辅基。 正常情况下，大脑获得能量的主要途径是什么？ 答：葡萄糖的有氧氧化 糖酵解是在细胞的是在细胞的哪个部位进行的？

答：细胞的胞液中 3、糖异生的概念和意义？ 答： 概念：由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程。 意义：由非糖物质合成糖以保持血糖浓度的相对恒定；有利于乳酸的利用；可协助氨基酸代谢。 生糖氨基酸、丙酮酸、乳酸、乙酰COA哪个不能异生成糖? 答：乙酰COA 4、什么是呼吸链？ 答：又称电子传递链,是指底物上的氢原子被脱氢酶激活后经过一系列的中间传递体，最后传递给被激活的氧分子而生成水的全部体系。各种细胞色素在呼吸链中传递电子的顺序? 答：B-C1-C-AA3-O2 两条呼吸链的磷氧比分别是多少？ 答：NADH呼吸链：P/O~2.5（接近于3） FADH2呼吸链：P/O~1.5（接近于2） 氰化物中毒是由于抑制了哪种细胞色素? 答：Cytaa3（细胞色素氧化酶） 5、为了使长链脂酰基从胞浆转运到线粒体内进行脂肪酸的β-氧 化，所需要的载体是什么？ 答：肉碱

6、氨基酸脱下的氨基通常以哪种化合物的形式暂存和运输？答：谷氨酰胺 参与尿素循环的非蛋白氨基酸有哪几种？ 答：瓜氨酸和鸟氨酸 7、RNA 和 DNA 彻底水解后的产物有哪些不同？ 答：DNA彻底水解产物:磷酸，脱氧脱氧核糖，鸟嘌呤，腺嘌呤， 胞嘧啶，胸腺嘧啶。 RNA彻底水解产物:磷酸，核糖核酸，鸟嘌呤，腺嘌呤，尿嘧啶，胸腺嘧啶 双链DNA 解链温度的增加，提示其中碱基含量高的是哪几种碱基？答：C和G（胞嘧啶和鸟嘌呤） 8、蛋白质一级结构的概念? 答：蛋白质的一级结构是指多肽链上氨基酸残基的排列顺序，即氨基酸序列。 维系蛋白质一级结构的化学键主要是什么键？ 答：肽键 9、蛋白质变性后可出现哪些变化？ 答：破坏次级键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。如：溶解度降低，易形成沉淀析出，结晶能力丧失，分子形状改变，酶失去活力，激素蛋白失去原来的生理功能。

《动物生物化学》期末考试试卷附答案

《动物生物化学》期末考试试卷附答案 一、名词解释（本大题共4小题，每小题5分，共20分） 1、核苷 2、核苷酸 3、核苷多磷酸 4、DNA的一级结构 二、填空题（本大题共5小题，每小题4分，共20分） 1、研究核酸的鼻祖是_________，但严格地说，他分离得到的只是。 2、等人通过著名的肺炎双球菌转化试验，证明了导致肺炎球菌遗传性状改变的转化因子是，而不是。 3、真核细胞的DNA主要存在于中，并与结合形成染色体；原核生物的DNA 主要存在于。 4、在原核细胞中，染色体是一个形状为的双链DNA；在染色体外存在的、能够自主复制的遗传单位是。 5、DNA的中文全称是，RNA的中文全称是；DNA中的戊糖是，RNA 中的戊糖是。 三、单项选择题（本大题共10小题，每小题2分，共20分） 1．在天然存在的核苷中，糖苷键都呈( )构型。 A. α- B. β- C. γ- D. δ- 2.Watson-Crick提出的DNA右手双螺旋结构是哪一型（） A. A B. B C. C D. Z 3． tRNA3′端的序列为：（） A. -ACC B.-CAC C.-ACA D.-CCA 4．下列关于浮力密度的叙述，哪一条是对的：（） A. RNA的浮力密度大于DNA B. 蛋白质的浮力密度大于DNA C. 蛋白质的浮力密度大于RNA D. DNA的浮力密度大于RNA 5．下列关于RNA结构的叙述，错误的是：（） A．RNA的结构象DNA一样简单、有规则 B．绝大多数RNA是单链分子，少数病毒RNA是双链 C．RNA的结构象蛋白质那样复杂而独特 D．各种RNA分子均存在局部双链区 6．含有稀有碱基比例较多的核酸是：（） A．胞核DNA B．线粒体DNA C．tRNA D． mRNA 7．真核细胞mRNA帽子结构最多见的是：（） A．m7APPPNmPNmP B． m7GPPPNmPNmP C．m7UPPPNmPNmP D．m7CPPPNmPNmP

动物生物化学(1)

一．绪论与酶 1.名词解释: 生物化学——简称生命的化学；是从分子水平上阐明生命有机体化学本质的一门学科。 酶——由生物活细胞产生，具有高度专一性和极高催化效率的生物催化剂。 酶原——在细胞内最初合成或分泌时并没有催化活性，必须经过适当物质的作用才具有催化活性的酶的前体。 同工酶——是指催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质和免疫学性质不同的一组酶。 酶原的激活——使无活性的酶原转变成有活性的酶的过程。 维生素——维持细胞正常功能所必需，但需要量很少，动物体内不能合成，必须由食物供给的一类有机化合物。 酶活性部位——酶分子中能直接与底物相结合并催化底物转化为产物的部位。 活化能——从反应物(初态)转化成中间产物(过渡态)所需要的能量。 必需基团——直接参与对底物分子结合和催化的基团以及参与维持酶分子构象的基团。 诱导契合学说—— 酶活力——酶催化底物化学反应的能力 ２.酶催化作用的特征(P2) 答：1.酶具有很高的催化效率 2.酶具有高度的专一性 3.反应条件温和 4.体内的酶活性是受调控 5.酶易变性失活 3.单纯酶和结合酶 单纯酶：只含有蛋白质成分，如：脲酶、溶菌酶、淀粉酶、脂肪酶、核糖核酸酶等。 结合酶：除蛋白质组分外，还有非蛋白质的小分子物质，只有两者同时存在才有催化功能。 4.维生素与辅酶(P3) 名称辅酶形式主要作用缺乏病 B1 TPP 丙酮酸脱氢酶的辅酶脚气病 B2 FMN FAD 脱氢酶的辅酶，递氢口角炎等 B3 CoA 酰基转移酶的辅酶 B5 NAD+、NADP 脱氢酶的辅酶，递氢、递电子作用癞皮病 B6 磷酸吡哆醛氨基转移的载体 B7 生物素羧化酶的辅酶 B9 FH4 一碳基团的载体巨红细胞贫血 B12 变位酶的辅酶，甲基的载体恶性贫血 5.酶催化机理(P4) 答：过渡态和活化能:酶能降低化学反应所需的活化能 中间产物学说 诱导契合学说

生物化学(上)教学大纲及进度生技Word版

学院●生命科学学院 系别●生物技术系 教师●刘玮 课程●生物化学(上) 团结勤奋 求是创新 南昌大学教务处

《生物化学》 (上) 刘玮 南昌大学生命科学学院 生物技术系 2013年8月

南昌大学课程教学进度表 （2013 – 2014 学年第一学期适用） 任课老师在每学期开课前根据课程教学大纲编写“课程进度表”，经教研室讨论在开学后一周内发至学生班级，并送学生所在系一份。 学院：生命科学系：生物技术任课教师：刘玮 性别：男年龄： 59 职称：研究员 学历：硕士所学专业：动物生理学任课班级：生物技术122 课程名称：生物化学(上)

南昌大学课程教学大纲 课程名称（含英文译名）：生物化学（Biochemistry） 课程编号：J5602Z001 课程类别：（指通识课、学科核心课、选修课）学科核心课 教学时数总计：64学时 授课时数：本学期32学时 实践教学时数：无 实验时数：本学期48学时(见《生物化学实验》J5602Z002)设计：无 实习：无 教学大纲制定单位：生命科学学院生物技术系 教学大纲制订时间；2012年9月 系主任签字； 南昌大学教务处

生物化学(上)教学大纲 (适用于生物技术专业) 课程编码：J5602Z001 课程英文译名：Biochemistry 课程类别：学科核心课开课对象：生物科学专业 开课学期：第三学期总学分：4 总学时：64 先修课程：无机化学、有机化学 教材：《生物化学原理》2e，张楚富主编，高教出版社，2011 主要参考书： [1] Lehninger Principles of Biochemistry, 5e, David Nelson & Michael Cox, 2009 [2] Color Atlas of Biochemistry, 2e, Jan Koolman, 2005 [3] Biochemistry for Dummies, John T Moore, 2008 [4] 生物化学考研精解，毛慧玲、朱笃主编，2007 一、课程性质、目的和任务 生物化学是研究生物体的化学组成和生命过程中化学变化规律的科学，是一门理论性和实践性并重的课程。本课程是生物科学各专业最重要的专业基础课之一，其学习目的和任务主要是： 1. 掌握基础生物化学内容以及基本的生物化学技术原理； 2. 认识生物化学和生物工程的相关关系； 3. 为学习微生物学、分子生物学、发酵及食品工艺学和生物制药学等后续专业课程打 好基础 二、课程的基本要求 本大纲分为掌握/记住、理解/熟悉及了解等层次要求 三、课程基本内容(授课顺序有所调整，参见教学进度表) 第一章绪论 1. 了解生物化学发展简史、推动生化研究飞跃发展的若干重大突破及相关学者 2. 了解当代生化研究的主要任务 3. 了解主要生物大分子的结构及功能 第二章氨基酸与肽 1. 掌握蛋白质中含有的氨基酸的结构特点 2. 理解氨基酸主要物性与结构的关系 3. 理解氨基酸的两性解离、等电点以及等电点pI与解离基团pK值的关系 4. 了解氨基酸的分类方法，记住氨基酸的三字母符号 5. 了解氨基酸的主要化学性质及特征反应 6. 了解蛋白质的概念及重要性，了解蛋白质的元素组成，掌握其氮含量特点 7. 掌握蛋白质的一级结构概念及其重要性

考研生物化学复习笔记

第一篇生物大分子的结构与功能 第一章氨基酸和蛋白质 一、组成蛋白质的20种氨基酸的分类 1、非极性氨基酸 包括：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸 2、极性氨基酸 极性中性氨基酸：色氨酸、酪氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸 酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸 碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸 其中：属于芳香族氨基酸的是：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸 属于亚氨基酸的是：脯氨酸含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸 注意：在识记时可以只记第一个字，如碱性氨基酸包括：赖精组 二、氨基酸的理化性质 1、两性解离及等电点 氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基，能与酸或碱类物质结合成盐，故它是一种两性电解质。在某一PH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的PH称为该氨基酸的等电点。 2、氨基酸的紫外吸收性质 芳香族氨基酸在280nm波长附近有最大的紫外吸收峰，由于大多数蛋白质含有这些氨基酸残基，氨基酸残基数与蛋白质含量成正比，故通过对280nm波 长的紫外吸光度的测量可对蛋白质溶液进行定量分析。 3、茚三酮反应 氨基酸的氨基与茚三酮水合物反应可生成蓝紫色化合物，此化合物最大吸收峰在570nm波长处。由于此吸收峰值的大小与氨基酸释放出的氨量成正比，因此可作为氨基酸定量分析方法。 三、肽 两分子氨基酸可借一分子所含的氨基与另一分子所带的羧基脱去1分子水缩合成最简单的二肽。二肽中游离的氨基和羧基继续借脱水作用缩合连成多肽。10个以内氨基酸连接而成多肽称为寡肽；39个氨基酸残基组成的促肾上腺皮质激素 称为多肽；51个氨基酸残基组成的胰岛素归为蛋白质。 多肽连中的自由氨基末端称为N端，自由羧基末端称为C端，命名从N端指向C端。 人体内存在许多具有生物活性的肽，重要的有： 谷胱甘肽（GSH ）:是由谷、半胱和甘氨酸组成的三肽。半胱氨酸的巯基是该化合物的主要功能基团。GSH的巯基具有还原性，可作为体内重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中巯基免被氧化，使蛋白质或酶处于活性状态。 四、蛋白质的分子结构 1、蛋白质的一级结构：即蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。 主要化学键：肽键，有些蛋白质还包含二硫键。 2、蛋白质的高级结构：包括二级、三级、四级结构。 1）蛋白质的二级结构：指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链骨架

动物生物化学

《动物生物化学》 教学大纲 学时：54学时理论学分：4.5学分 适用对象：动物科学、动物医学二年级学生 先修课程：动物学、化学（有机化学、无机化学、分析化学） 考核要求：平时20%（小测、实验）、期中考试（20%）、期末考试（60%） 使用教材及主要参考书： 《生物化学》（第二版），天津农学院主编，中国农业出版社，2002年4月 王镜岩主编，《生物化学》（第三版上下册），高等教育出版社，2002年9月 黄锡泰、于自然主编（第二版），〈现代生物化学〉，化学工业出版社，2005年7月 周顺伍，《动物生物化学》（第三版），中国农业出版社，1999年十月 本课程是农业院校动物医学、动物科学本科专业以及相关专业的一门重要专业基础课。动物生物化学是研究动物生命的化学，是研究生物分子、特别是生物大分子相互作用、相互影响以表现生命活动现象原理的科学。通过本课程的学习，不仅使学生了解生命现象的基本知识和生命运活动的基本规律，而且可以掌握与动物生理学、动物饲养学、动物遗传学、动物育种学、药理学临床诊断学等专业基础课以及后续专业课程相关的必备基本理论和技能。并初步有在今后学习中运用和解决问题的能力。 一、教学的基本任务 根据本课程特点，在教学过程中，教师一定要把基本概念，基本理论讲解的清楚、易懂，对重点章节要讲深、讲透，并注重各章节的相互联系。通过学习，使学生不仅能掌握生命活动的基本规律，而且能对物质的代谢途径、关键步骤、关键环节有深刻的认识，并且对物质的代谢又有相互关系的整体概念。从而培养学生具有一定的分析和解决问题的能力。通过实验教学培养学生具备初步的科学研究能力。 章节课程内容学时 第一章绪论 1 第二章第三章第四章第五章第六章第七章第八章第九章第十章蛋白质的结构与功能 酶 糖类代谢 生物氧化 脂类代谢 含氮小分子的代谢 核酸的结构 核酸的生物学功能 生物膜和动物激素的信号调节 8 6 6 4 5 8 5 5 6 二、课程内容与要求 绪论 （一）教学目的 通过本章的学习要掌握生物化学的基本概念、研究内容及生物化学与动物医学和动物科学的关系，了解生物化学的发展史。 （二）教学内容 1.生物化学的概念； 2.生物化学的发展； 3.生物化学与畜牧和兽医 第二章蛋白质的结构与功能 （一）教学目的

生物化学考研精解名词解释答案(下)资料

生化考研精解名词解释答案（下） 温馨提示：部分解释不是采自教材，如有疑问，请参考课本！ 第十章糖代谢（P124-125） 1.糖酵解（glycolysis）：由10步酶促反应组成的糖分解代谢途径。通过该途径，一分子葡萄糖转化为两分子丙酮酸，同时净生成两分子A TP和两分子NADH。 2.发酵（fermentation）：营养分子（Eg葡萄糖）产能的厌氧降解。在乙醇发酵中，丙酮酸转化为乙醇和CO2。 3.巴斯德效应（Pasteur effect）：氧存在下，酵解速度放慢的现象。 4.底物/无效循环（substrate/futile cycle）：一对酶催化的循环反应，该循环通过ATP的水解导致热能的释放。Eg葡萄糖+A TP=葡萄糖6-磷酸+ADP与葡萄糖6-磷酸+H2O=葡萄糖+P i 反应组成的循环反应，其净反应实际上是ＡＴＰ＋H2O＝ＡＤＰ＋Ｐi。 6.底物水平磷酸化（substrate-level phosphorylation）：ADP或某些其它的核苷-5′—二磷酸的磷酸化是通过来自一个非核苷酸底物的磷酰基的转移实现的。这种磷酸化与电子的传递链无关。 7.糖原分解（glycogenolysis/glycogen breakdown）：从糖原解聚生成葡萄糖的细胞内分解过程，由糖原磷酸化酶等催化完成。 8.糖原合成（glycogen synthesis）：体内由葡萄糖合成糖原的过程。主要合成场所为肝和肌肉。包括UDPG途径和三碳途径。 9.磷酸解作用（phosphorolysis）：通过在分子内引入一个无机磷酸，形成磷酸脂键而使原来键断裂的方式。实际上引入了一个磷酰基。 10.糖异生作用（gluconeogenesis）：由简单的非糖前体转变为糖的过程。糖异生不是糖酵解的简单逆转。虽然由丙酮酸开始的糖异生利用了糖酵解中的七步近似平衡反应的逆反应，但还必需利用另外四步酵解中不曾出现的酶促反应，绕过酵解过程中不可逆的三个反应。 11.丙酮酸脱氢酶（pyruvate dehydrogenase complex）：催化丙酮酸为乙酰CoA的不可逆反应的复合酶。有三种酶和六种辅助因子参于这一反应。它们组成如下系统：（1）丙酮酸脱氢酶（2）二氢硫辛酰胺转乙酰酶（3）二氢硫辛酸脱氢酶。 12.柠檬酸/三羧酸/Krebs循环（citric acid/tricarboxylic acid cycle）：是用于乙酰CoA中的乙酰基氧化成CO2的酶促反应的循环系统，该循环的第一步是由乙酰CoA经草酰乙酸缩合形成柠檬酸。 13.回补反应（anaplerotic reaction）：酶催化的，补充柠檬酸循环中间代谢物供给的反应，例如由丙酮酸羧化酶生成草酰乙酸的反应。 14.乙醛酸循环（glyoxylate cycle）：是某些植物、细菌和酵母中柠檬酸循环的修改形式，通过该循环可以使乙酰CoA经草酰乙酸净生成葡萄糖。乙醛酸循环绕过了柠檬酸循环中生成两个CO2的步骤。 19.Cori/乳酸循环（Cori/lactate cycle）：肌肉收缩通过糖酵解生成乳酸。肌肉内糖异生活性低，所以乳酸通过细胞膜弥散进入血液后，再入肝，在肝脏内异生为葡萄糖。葡萄糖释入血液后又被肌肉摄取，这就构成了一个循环(肌肉-肝脏-肌肉），此循环称为乳酸循环。 21.别构调节（allosteric regulation）：酶分子的非催化部位与某些化合物可逆地非共价结合后发生构象的改变，进而改变酶活性状态，称为酶的别构调节。 22.共价修饰（covalent modification）：酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，这一过程称为酶的共价修饰或者化学修饰。

研究生高级生物化学总结材料资料

第一章蛋白质的结构与功能 1. 氨基酸的两性解离与等电点 （1）氨基酸的两性解离 氨基酸同时含有氨基和羧基，是两性电解质，在水溶液以兼性离子或偶极离子的形式存在。氨基酸的兼性离子在酸性溶液中可接受质子形成阳离子，在碱性溶液中则释放质子形成阴离子。 （2）氨基酸的等电点 调节溶液的pH值，到某一点时羧基所带的负电荷与氨基所带的正电荷相同，氨基酸表现为整体不带电，这点的pH值就是氨基酸的等电点。 2. 蛋白质的结构层次 蛋白质是具有特定构象的大分子，为研究方便，将蛋白质结构分为几个结构水平，包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构以及超二级结构结合域。 一级结构：氨基酸排列顺序，其维持键为肽键及二硫键。 二级结构：指蛋白质多肽链本身的折叠和盘绕方式。二级结构主要有ɑ-螺旋、β-折叠、β-转角。二级结构是通过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键维持的，氢键是稳定二级结构的主要作用力。 三级结构：蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象。三级结构是在二级结构的基础上进一步盘绕、折叠形成的，三级结构主要是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用，氢键，德华力和静电作用维持。 四级结构：在体许多蛋白质含有两条或两条以上的多肽链，才能全面执行功能。每一条多肽链都有其完整的三级结构，称为亚基，这种蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。其结合键为疏水键、离子键，氢键和德华力。超二级结构和结构域是介于二、三级结构之间的两个结构层次：超二级结构是有规则的二级结构聚合体，如 集合体等，而结构域是较大蛋白质中空间上可明显区分的相对独立的区域性结构。 3. 稳定蛋白质空间结构的作用力 维持蛋白质一级结构的化学键有肽键和二硫键；维持二级结构靠氢键；维持三级结构和四级结构靠次级键，其中包括疏水建、氢键、盐碱和二硫键。 （1）德华力：非特异性相互作用，存在于所有分子及分子之间，在两个结构互补的大分子间大量存在，介导酶与底物，抗原抗体结合力很弱。 （2）氢键：呈直线排列，是维持蛋白质构象的重要作用力。 （3）离子键：数量较少，主要在R侧链间起作用。 （4）疏水作用：是球状蛋白形成稳定构象的主要作用力。 （5）二硫键：分子量较大的蛋白多借二硫键稳固其结构。 4. 二级结构的种类和特征 天然蛋白质的二级结构主要有三种类型：ɑ-螺旋、β-折叠、β-转角 （一）ɑ-螺旋的结构特点： （1）蛋白质多肽链主链像螺旋状盘曲，每隔3.6个氨基酸残基沿中心轴螺旋上升一圈，每上升一圈相当于向上平移0.54nm，即每个氨基酸残基向上升高0.15nm，每个氨基酸残基沿中心轴旋转100o 。 （2）ɑ-螺旋的稳定性是靠链氢键维持的，相邻的螺圈之间形成键氢键，氢键的取向几乎与

动物生物化学 期末复习资料 超准

生化复习资料 考试： 名：10个（三、四） 选：10个（不含1、6、11、12） 3章重点维生素的载体、作用，嘌呤、嘧啶合成区别，核糖作用，一碳基团载体，ACP，载体蛋白，乙酰辅酶A缩化酶，生物素 填：20空（1、2、8） 简答：3个（1、6、7、8） 简述：3个（9、10、11、12） 血糖来源和去路，葡萄糖6-磷酸的交叉途径 实验与计算：（1、7） 一、名词解释 1、肽键：是一分子氨基酸的羧基与另一分子氨基酸的氨基脱水缩合而成的酰胺键（-CO-NH-），称为肽键。是蛋白质结构中的主要化学键（主键） 2、盐析： 3、酶的活性中心：在一级结构上可能相距甚远，甚至位于不同肽链上的基团，通过肽链的盘绕、折叠而在空间构象上相互靠近，形成的具有一定的构象，直接参与酶促反应的区域。又称酶活性部位 4、米氏常数：是反应最大速度一半时所对应的底物浓度,即当v = 1/2Vm时，Km = S 意义：Ｋm越大，说明E和S之间的亲和力越小，ES复合物越不稳定。米氏常数Km对于酶是特征性的。每一种酶对于它的一种底物只有一个米氏常数。 5、氧化磷酸化：是在电子传递过程中进行偶联磷酸化，又叫做电子传递水平的磷酸化。 6、底物水平磷酸化：是直接由底物分子中的高能键转变成A TP末端高能磷酸键叫做底物水平的磷酸化。 7、呼吸链：线粒体能将代谢物脱下的成对氢原子(2H)通过多种酶和辅酶的链锁反应体系逐步传递,最后与激活的氧结合为水,由于该过程利用氧气与细胞呼吸有关,所以将这一传递体系叫做呼吸链。 8、生物氧化：糖类、脂肪和蛋白质等有机化合物在生物体内经过一系列的氧化分解，生成CO2和水释放能量的总过程叫做生物氧化。 9、葡萄糖异生作用：由非糖前体物质合成葡萄糖的过程。 10、戊糖磷酸通路：指机体某些组织以6-磷酸葡萄糖为起始物在6-磷酸葡萄糖脱氢酶催化下形成6-磷酸葡萄糖酸进而代谢生成磷酸戊糖为中间代谢物的过程。 11、激素敏感激酶： 12、酮体：脂肪酸在肝脏中氧化分解所生成的乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮三种中间代谢产物，统称为酮体。 13、饲料蛋白质的互补作用：把原来营养价值较低的不同的蛋白质饲料混合使用，可能提高其营养价值和利用率。 14、氮平衡：是反映动物摄入氮和排除氮之间的关系以衡量机体蛋白质代谢概况的指标。 15、从头合成途径：利用氨基酸等作为原料合成 16、补救合成途径：利用体内游离的碱基或核苷合成

考研生物化学历年真题总结

考研生物化学历年真题总结 2-1 生物大分子的结构和功能 ①蛋白质的化学结构及性 质 1994A1．2-1 维系蛋白质分子中α螺旋和β片层的化学键是 A．肽键 B．离子键 C．二硫键 D．氢键 E．疏水键 1994A1 ．2-1 D 参阅【2003A19．2-2 】 1994A3.2-1 下列关于免疫球蛋白变性的叙述，哪项是不正确的？ A．原有的抗体活性降低或丧 失B．溶解度增加C．易被蛋 白酶水解D．蛋白质的空间构 象破坏E．蛋白质的一级结构 无改变 1994A3.2-1 B 参阅【1997X145．2-1】。在某些理化因素作用下，蛋白质的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物学活性的丧失称蛋白质的变性。蛋白质的变性主要是二硫键和共价键的破坏，不涉及一级结构的改变。免疫球蛋白质变性后，其溶解度降低(不是增加、B 错)、原有的抗体活性降低或丧失，易被蛋白酶水解。 1995A1．2-1 不出现于蛋白质中的氨基酸是： A．半胱氨酸 B．胱氨酸 C．瓜氨酸 D．精氨酸 E．赖氨酸 1995A1 ．2-1 C 解析：【考点：组成蛋白质的20 种氨基酸】

1 总结：不出现在蛋白质中的氨基酸是瓜氨酸 2 记忆：不合群（不出现在蛋白质）则就是寡（瓜氨酸） 3 精析：其余 4 种都参与氨基酸的构成，而瓜氨酸只是以氨基酸的氨基酸的形式参加尿素的合成。 1995X139．2-1 酶变性时的表现 为A．溶解度降低B．易受蛋白 酶水解 C．酶活性丧失 D．紫外线（280）吸收增强 1995X139．2-1 ABCD 参阅【1997X145．2-1】。 1995X142．2-2 蛋白质二级结构中存在的构象为 A．α螺旋 B．β螺旋 C．α转角 D．β转角 1995X142．2-2 AD 解析：【考点：蛋白质的分子结构】蛋白质二级结构中存 在的有规律构象包括α螺旋，β转角，β折叠，无规则卷曲。 1997A19．2-1 含有两个羧基的氨基酸 是A．谷氨酸 B．丝氨酸 C．酪氨酸 D．赖氨酸 E．苏氨酸 1997A19．2-1 A 含有两个羧基的氨基酸是谷氨酸、天冬氨酸。含有两个氨基 的氨基酸是赖氨酸。 1997A28．2-1 HbO2解离曲线是S形的原因 是A．Hb含有Fe2+ B．Hb含四条肽链 C．Hb存在于红细胞内 D．Hb属于变构蛋白 E．由于存在有2， 3DPG 1997A28．2-1 D 血红蛋白（Hb）是由4 个亚基组成的四级结构，1 分子Hb 可结合4 分子氧。Hb 能与氧可逆性结合形成氧合血红蛋白（HbO2），HbO2 占总Hb 的百分数称氧饱和度。以氧饱和度为纵坐标，以氧分压为横坐标作图即为氧解离曲线，它反映血液PO2 与Hb 氧饱和度之间的关系。氧解离曲线呈 S 型的原因是因为Hb 属于变构蛋白。S 型曲线说明Hb 的4 个亚基与O2 结合时的平衡常数并不相同，而是有4 个不同的平衡常数。Hb 第1 个亚基与O2 结合以后，其结构发生变化，导致亚基间盐键断裂，彼此间的束缚力减小，使Hb 分子构象逐渐由紧凑型转变为松散状态，从而促进第二、第三个亚基与O2 的结合，当第3 个亚基与O2 结合后，又大大促进第4 个亚基与O2 的结合，这种效应为正协同效应。

动物生物化学复习题A

《动物生物化学》复习题A 一、符号命名 1. cAMP 2. NAD 3. TCA 4. Gln 5. ssDNA 6. tRNA 7. Tm 8. Km 9. DHA 10. GSH 二、名词解释 1. 增色效应 2. 等电点 3. 蛋白质的一级结构 4. 生物氧化 5. 糖酵解 6. 必需脂肪酸 7. 半保留复制 8. 一碳单位 9. 外显子 10. 翻译 三、单选题 1. 组成核酸的基本结构单位是： A. 单核苷酸 B. 戊糖和脱氧戊糖 C. 磷酸和戊糖 D. 含氮碱基

2. DNA碱基配对之间形成： A. 共价键 B. 氢键 C. 疏水作用 D. 盐键 3. 某DNA分子中腺嘌呤的含量为15%, 则胞嘧啶的含量应为： A. 35% B. 15% C. 17.5% D. 7.5% 4. 蛋白质元素组成中含量相对恒定为16%的是： A. C B. N C. O D. S 5. 注射时用70%的酒精消毒是使细菌蛋白质： A. 变构 B. 变性 C. 沉淀 D. 溶解 6. 下列哪种方法可以得到蛋白质的“指纹图谱“？ A. 酸水解，然后凝胶过滤 B. 彻底碱水解，并用离子交换层析测定氨基酸组成 C. 用氨肽酶水解，并测定被释放的氨基酸组成 D. 用胰蛋白酶降解，然后进行纸层析或纸电泳 7. 酶的活性中心是指： A. 酶分子上的几个必需基团 B. 酶分子与底物结合的部位 C. 酶分子结合底物并发挥催化作用的关键性三维结构区 D. 酶分子中心部位的一种特殊结构 8. 磺胺药物治病原理是： A. 直接杀死细菌 B. 细菌生长某必需酶的竞争性抑制剂 C. 细菌生长某必需酶的非竞争性抑制剂 D. 细菌生长某必需酶的不可逆抑制剂 9. CO影响氧化磷酸化的机理在于： A. 影响电子在细胞色素b与c1之间传递 B. 使ATP水解为ADP和Pi加速 C. 解偶联作用 D. 影响电子在细胞色素aa3与O2之间传递 10. 各种细胞色素在呼吸链中的排列顺序是： A. c-b1-c1-aa3-O2 B. b-c1-c-aa3-O2

动物生物化学大题答案

第二章核酸 一、比较mRNA 、tRNA、rRNA的分布，结构特点及功能 mRNA主要分布在是以游离状态的存在于细胞质中，tRNA主要分布在细胞核中，rRNA是核糖体的组成部分。 1.mRNA的结构与功能：mRNA是单链核酸，其在真核生物中的初级产物称为HnRNA。大多数真核成熟的mRNA分子具有典型的5?-端的7-甲基鸟苷三磷酸（m7G）帽子结构和3?-端的多聚腺苷酸(polyA)尾巴结构。mRNA的功能是为蛋白质的合成提供模板，分子中带有遗传密码。原核生物的mRNA一般是多顺反子。真核生物的mRNA一般是单顺反子。 2. tRNA的结构与功能：tRNA是分子最小，但含有稀有碱基最多的RNA。tRNA 的二级结构由于局部双螺旋的形成而表现为“三叶草”形，故称为“三叶草”结构，可分为：①氨基酸臂：3?-端都带有-CCA-顺序，可与氨基酸结合而携带氨基酸。 ②DHU臂/环：含有二氢尿嘧啶核苷。③反密码臂/环：其反密码环中部的三个核苷酸组成三联体，在蛋白质生物合成中，可以用来识别mRNA上相应的密码，故称为反密码（anticoden）。④TψC臂/环：含保守的TψC顺序。⑤可变环。3. rRNA的结构与功能：rRNA是细胞中含量最多的RNA，可与蛋白质一起构成核蛋白体，作为蛋白质生物合成的场所。原核生物中的rRNA有三种：5S，16S，23S。真核生物中的rRNA有四种：5S，5.8S，18S，28S。 二．简述DNA双螺旋结构模型要点 1两条平行的多核苷酸链，以相反的方向(即一条由5…—3?，另一条由3…—5?)围绕同一个(想像的)中心轴，以右手旋转方式构成一个双螺旋。 2疏水的嘌呤和嘧啶碱基平面层叠于螺旋的内侧，亲水的磷酸基和脱氧核糖以磷酸二酯键相连形成的骨架位于螺旋的外侧。 3内侧碱基成平面状，碱基平面与中心轴相垂直，脱氧核糖的平面与碱基平面几乎成直角。每个平面上有两个碱基(每条链各一个)形成碱基对。相邻碱基平面在螺旋轴之间的距离为0.34nm,旋转夹角为36度。每十对核苷酸绕中心旋转一圈，故螺旋的螺距为3.4nm. 4双螺旋的直径为2nm.沿螺旋的中心轴形成的大沟和小沟交替出现。DNA双螺旋之间形成的沟为大沟，两条DNA链之间的沟为小沟。 5两条链被碱基对之间形成的氢键稳定地维系在一起。双螺旋中，碱基总是腺嘌呤与胸腺嘧啶配对，鸟嘌呤与胞嘧啶配对。 第三章蛋白质