β2微球蛋白的检测及临床意义(一)

β2微球蛋白的检测及临床意义(一)

【关键词】蛋白

β2微球蛋白（β2-microglobulin，β2-M）是一种相对分子量为11800的蛋白质。β2-M存在于除红细胞和胎盘滋养层细胞以外的所有有核细胞表面，特别是淋巴细胞和肿瘤细胞，在免疫应答中起重要作用。

1生理与生化

β2-M是人类白细胞抗原（HLA）Ⅰ类分子的β链（轻链部分），因电泳时出现于β2区带而得名。β2-M是由100个氨基酸组成的单链多肽，它以非共价键与HLAⅠ类分子中的重链结合，并参与维持三级结构。β2-M分子内含有一对二硫键，不含糖基，等电点（pI）为5.7，半衰期约为107min。在健康人中β2-M以相对稳定的速率合成，约为150～200mg/d，随HLA的更新、代谢、降解释放入体液。因其相对分子量小且不与血浆蛋白结合，可自由地经肾小球滤入原尿，滤过的β2-M在近端小管几乎全部被重吸收，吸收率达99.9%，重吸收的β2-M在肾小管上皮细胞中被分解破坏，因此，正常情况下仅有微量β2-M向尿中排出。血清中β2-M浓度与排泄率和合成两者相关，健康人群其血清浓度相对稳定。尿液中β2-M排出量取决于肾小管的重吸收能力和血中β2-M浓度。

2标本采集与分析前变异

2.1血液标本血清、血浆标本皆可，以血清标本为佳。在抽取血液标本后，应尽快分离血清或血浆，在室温不宜超过3h，分离后的标本4℃

可保存1周，-20℃下可较长时间稳定。

2.2尿液标本分子量尿液标本中β2-M在pH＜6.0时很不稳定，2h内发生变性，即使在膀胱内也是同样的。故尿液标本不宜采集清晨第一次尿（晨尿往往pH＜6.0），而通常收集在白天任意时间的尿样本。排尿后必须检测pH，必要时可以在盛器内加几滴2mol/LNaOH使其碱化。如收集24h尿液标本，宜在采集尿液标本的前1天，给患者服用NaHCO3等碱性药物，使尿液pH＞6.0，按要求收集的尿液标本放4℃可保存4周，-70℃可稳定2年，但应避免反复冻融。

3检测方法

主要采用免疫测定法，目前已报道的测定血清（血浆）及尿液中β2-M 的方法有多种：包括放射免疫分析法（RIA）、酶联免疫吸附法（ELISA）、时间分辨荧光免疫分析法、免疫透射比浊法、免疫散射比浊法、胶乳免疫散射比浊法、胶乳增强免疫比浊法等。以上方法国内外不少公司推出了商品化试剂盒，具体操作方法详见试剂盒使用说明。

血清β2—微球蛋白(β2—MG)测定及医学意义

血清β2—微球蛋白（β2—MG）测定及医学意义 β2-微球蛋白（β2-microglobulin,BMG）分子量为11800，存在于所有有核细胞的表面，特别是淋巴细胞和肿瘤细胞，并由此释放入血循环。它是细胞表面人类淋巴细胞抗原（HLA）的β链（轻链）部分（为一条单链多肽），分子内含一对二硫键，不含糖。半寿期约107分钟，可透过肾小球，但尿仅有滤过量的1%，几乎完全可由肾小管回收。 β2-微球蛋白在肾功能衰竭、炎症及肿瘤时，血浆中浓度可升高。主要的临床应用在于监测肾小管功能。特别用于肾移植后，如有排斥反应影响肾小管功能时，可出现尿中BMG排出量增加。在急性白血病和淋巴瘤有神经系统浸润时，脑脊液中BMG 可增高。 [参考值] 1.0～2.6 μg/L [临床意义] 病理性升高： (1)肾脏疾病：尿毒症、肾炎、糖尿病肾病和肾移植受者初期(肾移植排异反应)。 (2)恶性肿瘤：骨髓瘤、非何杰金氏淋巴瘤、慢性淋巴细胞白血病等。 (3)其他如肝硬变、冠心病、甲状腺疾病和慢性炎症等。 尿β2—微球蛋白(β2—MG)测定 由肾小球滤过的β2-M经肾小管时几乎全部被重吸收，如果尿液中β2-M排出增高，则说明肾小管重吸收障碍，称为肾小管性蛋白尿，以区别于白蛋白为主的肾小球性蛋白尿。 【正常参考值】0.03～0.37 mg/天 【临床意义】 增高：见于近端肾小管损害、自身免疫性疾病、恶性肿瘤、肝病、脏器移植后的排斥反应、艾滋病等。尿β2微球蛋白增高见于急性或慢性肾小球肾炎、尿毒症、糖尿病肾病、系统性红斑狼疮累及肾病变、肾盂肾炎、先天性Fanconi综合征、Wilson

病、镉金属中毒，以及摄入庆大霉素、硝苯地平（心痛定）、妥布霉素等药物。 减低：见于急性或慢性肾小球肾炎、肾病综合征等。

免疫球蛋白五项的临床意义资料

检验通讯: 免疫球蛋白五项 免疫球蛋白五项指的是IgA、IgG、IgM、补体C3和C4。其浓度在不同年龄段有差异。在某些疾病情况下，这些指标的浓度将出现升高或降低，从而具有疾病诊断的价值。 IgG 在正常情况下，脐血IgG含量为7.6～17gL；血IgG含量新生儿为7.0～14.8 gL，0.5～6个月为3～10.0 gL，6个月～2岁为5～12 gL，2～6岁为5～13gL，6～12岁为7～16.5gL，12～16岁为7～15.5gL，成人为6～16gL。患慢性肝病、亚急性或慢性感染、结缔组织疾病、IgG骨髓瘤、无症状性单克隆IgG病等，会出现IgG增高；在遗传性或获得性抗体缺乏症、混合性免疫缺陷综合征、选择性IgG缺乏症、蛋白丢失性肠病、肾病综合症、强直性肌营养不良、免疫抑制剂治疗等情况下，会出现IgG降低。 IgA 在正常情况下脐血IgA含量为0～50mgL; 血内IgA含量新生儿为0～22mgL，0.5～6个月为3～820mgL，7个月～2岁为140～1080 mgL，2～6岁为230～1900mgL，6～12岁为290～2700mgL，12～16岁为810～ 2320mgL，成人为760～3900mgL。在慢性肝病，亚急性或慢性感染性疾病（如结核、真菌感染等）、自身免疫性疾病（如SLE、类风湿关节炎）、囊性纤维化、家族性嗜中性粒细胞减少症、乳腺癌、IgA肾病、IgA骨髓瘤等情况下，IgA 会增高；在遗传性或获得性抗体缺乏症、免疫缺陷病、选择性IgA缺乏症、无γ－球蛋白血症、蛋白丢失性肠病、烧伤、抗IgA抗体综合症、免疫抑制剂治疗、妊娠后期等情况下，IgA会降低。 IgM 在正常情况下，脐血IgM含量为40～240mgL，血内IgM含量新生儿为50～300mgL，0.5～6个月为150～1090mgL，6个月～2岁为430～ 2390mgL，2～6岁为500～1990mgL，6～12岁为500～2600mgL，12～16岁为450～2400mgL，成人为400～3450mgL。在胎儿宫内感染、新生儿TORC H综合症、慢性或亚急性感染、疟疾、传染性单核细胞增多症、支原体肺炎、肝病、结缔组织疾病、巨球蛋白血症，无症状性单克隆IgM病等情况下，IgM会增高；在遗传性或获得性抗体缺乏症、混合性免疫缺陷综合症、选择性IgM缺乏症、蛋白丢失性肠病、烧伤、抗Ig抗体综合症（混合性冷球蛋白血症）、免疫抑制等情况下，IgM会降低。 补体C3和C4正常情况下，人血内C3（β1C－球蛋白）含量为800～1550mgL，C4（β1E－球蛋白）含量为130～370mgL。血液补体含量与活度在许多病理情况下都会发生变化。所以，临床上应动态观察补体水平的变化。补体含量下降并不一定代表免疫功能障或免疫缺陷，因为在缺血、凝固性坏死和中毒性坏死时，组织能释放较多的蛋白分解酶，导致补体溶血活度和补体分组下降。一般血补体浓度升高见于各种炎症性疾病、阻塞性黄疸、急性心肌梗死、溃疡性结肠炎、糖尿病、急性痛风、急性甲状腺炎、急性风湿热、皮肌炎、多发性肌炎、混合性结缔组织病、结节性动脉周围炎等。

第四章 免疫球蛋白剖析

第四章免疫球蛋白 第一节基本概念 1、抗体：B淋巴细胞在有效的抗原刺激下分化为浆细胞，产生具有与相应抗原发生特异性结合功能的免疫球蛋白，这类免疫球蛋白称为抗体。 1937年，Tiselius用电泳方法将血清蛋白分为白蛋白、α1、α2、β及γ球蛋白等组分，其后又证明抗体的活性部分是在γ球蛋白部分。因此，相当长一段时间内，抗体又被称为γ球蛋白（丙种球蛋白）。实际上，抗体的活性除γ球蛋白外，还存在于α和β球蛋白处。 20世纪40年代初期，Tiselius和Kabat用肺炎球菌多糖免疫家兔，证实了抗体活性与血清丙种球蛋白组分相关。肺炎球菌多糖免疫家兔后可获得高效价免疫血清。然后加入相应抗原吸收以除去抗体，将除去抗体的血清进行电泳图谱分析，发现丙种球蛋白（γ-G）组分明显减少，从而证明了抗体活性是存在于丙种球蛋白内。 2、免疫球蛋白：具有抗体活性或化学结构与抗体相似的球蛋白统称为免疫球蛋白(immunoglobulin，Ig)。 区别： 抗体都是免疫球蛋白，而免疫球蛋白并不都是抗体。如骨髓瘤蛋白，巨球蛋白血症、冷球蛋白血症等患者血清中存在的异常免疫球蛋白结构与抗体相似，但无抗体活性。 免疫球蛋白可分为分泌型（secreted Ig,SIg）和膜型（membrane Ig, mIg）。 前者主要存在于血清及其他体液或外分泌液中，具有抗体的各种功能；后 者是B细胞表面的抗原识别受体。 第二节免疫球蛋白结构

一、免疫球蛋白的基本结构 （一）重链和轻链 免疫球蛋白分子是由两条相同的重链（heavy chain，H链）和两条相同的轻链（light chain，L链）通过链间二硫键连接而成的四肽链结构。X 射线晶体结构分析发现，IgG分子由3个相同大小的节段组成。 1. 重链 分子量约为50～75kD，由450～550个氨基酸残基组成。免疫球蛋白重链恒定区由于氨基酸的组成和排列顺序不同，故其抗原性也不同。据此，可将免疫球蛋白分为五类，即IgM、IgD、IgG、IgA和IgE，其相应的重链分别为μ链、δ链、γ链、α链和ε链。不同的同种型具有不同的特征，包括链内二硫键的数目和位置、连接寡糖的数量、功能区的数目以及铰链区的长度等。同一类Ig根据其铰链区氨基酸组成和重链二硫键的数目和位置的差别，又可分为不同的亚类。如IgG可分为IgG1～IgG4；IgA可分为IgA1和IgA2。IgM、IgD和IgE尚未发现有亚类。 2.轻链 免疫球蛋白轻链的分子量约25 kD，由214个氨基酸残基构成。轻链可分为两型，即κ(kappa)型和λ(lambda)型，一个天然Ig分子上两条轻链的型别总是相同的,两型轻链的功能无差异。不同种属中，两型轻链的比例不同，正常人血清免疫球蛋白κ:λ约为2:1，而在小鼠则为20:1。κ:λ比例的异常可能反映免疫系统的异常，例如人类免疫球蛋白λ链过多，提示可能有产生λ链的B细胞肿瘤。根据λ链恒定区个别氨基酸的差异，又可分为λ1、λ2、λ3和λ 4 四个亚型。 （二）可变区和恒定区 通过分析不同免疫球蛋白重链和轻链的氨基酸序列，发现重链和轻链靠近N端的约110个氨基酸的序列变化很大，称为可变区（variable

免疫球蛋白的结构

第一节免疫球蛋白的结构（The Structure of Immunoglobulin) B淋巴细胞在抗原刺激下增殖分化为浆细胞，产生能与相应抗原发生特异性结合的免疫蛋白，这类免疫球蛋白被称为抗体（antibody, Ab）。 1937年，Tiselius用电泳方法将血清蛋白分为白蛋白、α1、α2、β及γ球蛋白等组分，其后又证明抗体的活性部分是在γ球蛋白部分。因此，相当长一段时间内，抗体又被称为γ球蛋白（丙种球蛋白）。 实际上，抗体的活性除γ球蛋白外，还存在于α和β球蛋白处。1968年和1972年的两次国际会议上，将具有抗体活性或化学结构与抗体相似的球蛋白统一命名为免疫球蛋白（immunoglobulin，Ig）。 Ig是化学结构的概念，它包括正常的抗体球蛋白和一些未证实抗体活性的免疫球蛋白，如骨髓瘤病人血清中的M蛋白及尿中的本周氏（Bence Jones, BJ）蛋白等。 免疫球蛋白可分为分泌型（secreted Ig,SIg）和膜型（membrane Ig, mIg）。前者主要存在于血清及其他体液或外分泌液中，具有抗体的各种功能；后者是B细胞表面的抗原识别受体。 ☆☆相关素材☆☆ 图片正常人血清电泳分离图 一免疫球蛋白的基本结构 The basical structure of immunoglobulin 免疫球蛋白分子是由两条相同的重链（heavy chain，H链）和两条相同的轻链（light chain，L链）通过链间二硫键连接而成的四肽链结构。 X射线晶体结构分析发现，IgG分子由3个相同大小的节段组成，位于上端的两个臂由易弯曲的铰链区（hinge region）连接到主干上形成一个"Y"形分子，称为Ig分子的单体，是构成免疫球蛋白分子的基本单位。

β2—微球蛋白放射免疫测定分析的临床意义

关键词：β2—微球蛋白近年来，我们用北京原子能科学研究院同位素研究所的RIA 药盒β2—微球蛋白测定β2—微球蛋白，做了一些这方面的观察，现将检验结果分析如下。 1资料与方法 1.1试剂来自中国原子能科学研究院同位素研究所，RIA药盒β2—微球蛋白标准品（0.2~10mg/L浓度范围），125I—β2—微球蛋白、抗β2—微球蛋白。 1.2样品的收集与处理清晨抽取静脉血、标本离心、吸取血清，新鲜血清于2℃~8℃保存1周。β2—微球蛋白在酸性尿液中明显丧失活性，故应收集新鲜随意尿液。或用1.0mlNaOH调pH值6~8，于20℃保存。 1.3检测对象（1）正常组20例，男13例，女7例，年龄20~60岁，年龄最大61岁，最小18岁，平均38岁。（2）肾病组包括有慢性肾衰竭20例，男10例，女10例，年龄40~52岁，平均46岁。尿毒症12例，男8例，女4例，年龄24~31岁，平均27.5岁。急性肾衰竭16例，男7例，女9例，年龄38~62岁，平均45岁。急性肾炎恢复期10例，男6例，女4例，年龄44~64岁，平均54岁。共合计58例。（3）原发性肝癌组18例，男11例，女7例，年龄28~65岁，平均58.4岁，经临床和病理、CT、B超确诊。肝脓肿20例，男15例，女5例，年龄45~69岁，平均61.2岁。肝硬化组32例，男18例，女14例，年龄47~72岁，平均59.4岁，均无肾功能损害和恶性肿瘤。（4）恶性淋巴瘤患者4例，男3例，女1例，均在25岁以下。2结果 2.1血清β2—微球蛋白的变化（1）20例正常成年人血清β2—微球蛋白值平均为（1.6±0.55）mg/L。实测范围是0.8~2.7mg/L。（2）肾脏疾病：临床上较明显的肾脏损害之肾病组，其血清β2—微球蛋白水平均为9.12mg/L，最高值达27.9mg/L，仅有轻微尿常规异常的血清β2—微球蛋白值均在正常范围内。（3）肝脏疾病：原发性肝癌患者血清β2—微球蛋白3~5.8mg/L。肝硬化患者血清β2—微球蛋白 2.2~5.0mg/L。（4）4例恶性淋巴瘤患者，血清β2—微球蛋白均有明显升高，测定值为 3.8~6mg/L。 2.2尿β2—微球蛋白的变化（1）20例正常人尿液β2—微球蛋白值平均为（0.11±0.06）mg/L,实测范围为0.05~0.28mg/L，按（±2SD）计算，正常值为＜0.27mg/L，与实测值基本一致，尿液β2—微球蛋白正常值定为＜0.28mg/L。（2）20例慢性肾衰患者，尿液中β2—微球蛋白最高者达40mg/L,16例急性肾衰患者中尿β2—微球蛋白明显升高。 3讨论β2—微球蛋白（β2-MG）是由淋巴细胞、血小板、多形核白细胞产生的一种小分子球蛋白，分子质量为11800，它是细胞表面人类淋巴细胞抗原（HLA）的β链（轻链）部分（为一条单链多肽），分子内含一对二硫键，不含糖，广泛存在于血浆、尿液、脑脊液、唾液以及初乳中。正常人β2—微球蛋白的合成率及从细胞膜上的释放量相当恒定，β2—微球蛋白可以从肾小球自由滤过，99.9%在近端肾小管吸收；故而正常情况下β2—微球蛋白的排出是很微量的，由此血清β2—微球蛋白的升高可反映肾小球滤过功能受损或滤过负荷是否增加的情况；而尿液中排出β2—微球蛋白增高，则提示肾小管损害或滤过负荷增加；在急慢性肾盂肾炎时，因肾脏受损，故尿β2—微球蛋白升高，而膀胱炎患者则β2—微球蛋白正常；肾移植患者血、尿β2—微球蛋白明显增高，提示机体发生排斥反应，因β2—微球蛋白合成加速，虽肾清除增多，而血β2—微球蛋白仍增高。一般在移植后2~3天血β2—微球蛋白上升至高峰，随后逐渐下降。肾移植后连续测定血、尿β2—微球蛋白可作为肾小球和肾小管病变的敏感指标。如肾移植虽有少尿，但血β2—微球蛋白下降者提示预后良好。排异时血β2—微球蛋白增高先于Cr，测定β2—微球蛋白，有助于诊断尚处于亚临床期肾发生的排斥反应。β2—微球蛋白检测被认为是衡量糖尿病患者轻度肾功能减退和疗效观察的一项简便、精确而又敏感的方法。故而β2—微球蛋白的测定在临床上是有多种价值的。[!--empirenews.page--] 肾小球滤过率是估价肾功能的一个重要指标，由肾小球滤过的β2—微球蛋白，99%为近端肾小管重吸收，并在此全部被分解成氨基酸，故而尿液中β2—微球蛋白的测定是诊断肾小管疾病较灵敏之特异性试验［1，2］。在16例急性肾衰竭患者，20例慢性肾衰竭患者中，尿β2—微球蛋白升高明显，最高可最达40mg/L，如此高水平的尿β2—微球蛋白，不能单纯解释为滤过负荷增加，肾小管必遭受了严重的损害；血清及尿液中β2

(整理)免疫球蛋白检测的临床意义

免疫球蛋白检测的临床意义 免疫球蛋白IgG检测临床意义： 生理性变化：胎儿出生前可从母体获得IgG，在孕期22-28周间，胎儿血IgG浓度与母体血IgG浓度相等，出生后母体IgG逐渐减少，到第3、4月胎儿血IgG降至最低，随后胎儿逐渐开始合成IgG，血清IgG逐渐增加，到16岁前达到成人水平。 病理性变化： (1)IgG增高：IgG增高是再次免疫应签的标志。常见于各种慢性感染、慢性肝病、胶原血管病、淋巴瘤以及自身免疫性疾病如系统性红斑狼疮、类风湿关节炎；单纯性IgG增高主要见于免疫增殖性疾病，如IgG型分泌型多发性骨髓瘤等。 (2)IgG降低：见于各种先天性和获得性体液免疫缺陷病、联合免疫缺陷病、重链病、轻链病、肾病综合征、病毒感染及服用免疫抑制剂的患者。还可见于代谢性疾病，如甲状腺功能亢进和肌营养不良也可有血IgG浓度降低。 正常参考值：7.0-16.6g/L. 免疫球蛋白IgA检测临床意义： 生理性变化：儿童的IgA水平比成人低，且随年龄的增加而增加，到16岁前达成人水平。 病理性变化： (1)IgA增高：见于IgA型多发性骨髓瘤、系统性红斑狼疮、类风湿性关节炎、肝硬化、湿疹和肾脏疾病等；在中毒性肝损伤时，IgA浓度与炎症程度相关。 (2)IgA降低：见于反复呼吸道感染、非IgA型多发性骨髓瘤、重链病、轻链病、原发性和继发性免疫缺陷病、自身免疫性疾病和代谢性疾病(如：甲状腺功能亢进、肌营养不良)等。 正常参考值:0.7-3.5g/L. 免疫球蛋白IgM检测临床意义： 生理性变化：从孕20周起，胎儿自身可合成在量IgM，胎儿和新生儿IgM浓度是成人水平的10%，随年龄的增加而增高，8-16岁前达成人水平。 病理性变化：

β2-微球蛋白临床意义

2013年检验科开展新技术、新项目 β2-微球蛋白临床意义 β2-MG是一种低分子蛋白质，其分子量为11800，是由100个氨基酸残基组成的一条多肽链，易被肾小球滤过。β2-MG从肾小球滤过后，其中99.9％的部分由近曲小管以胞饮方式摄取，转运到溶解体降解为氨基酸，所以滤过的β2-MG 并不回到血循环中。正常人血中β2-MG含量极微，且合成和分泌非常稳定。血中β2-MG反映肾脏的滤过功能，是判断肾脏早期受损敏感而特异的指标。β2-MG 是检查肾功能的一种方法，估计肾小球滤过率（GFR）较SCr敏感，可以早期判断肾脏受损。临床上检测血或尿中的β2-MG浓度为临床肾功能测定、肾移植成活、糖尿病肾病、重金属镉、汞中毒以及某些恶性肿瘤的临床诊断提供较早、可靠和灵敏的指标。脑脊液中β2-MG的检测对脑膜白血病的诊断有特别的意义。 1、评价肾功血β2-MG是反映肾小球滤过功能的灵敏指标，各种原发性或继发性肾小球病变如累及肾小球滤过功能，均可致血β2-MG升高。 （1）长期糖尿病引起肾小球动脉硬化，使肾小球滤过机能下降，从而导致血β2-MG增高，动态地观察糖尿病人血清β2-MG变化对于早期糖尿病性肾病的诊断、治疗及预后有极其重要的意义。 (2)血清β2-MG含量随原发性高血压患者的病程增长而增加，其原因可能是肾小动脉硬化的数量增多，致使肾小球滤过明显降低，肾小管重吸收功能障碍所致，因此，高血压患者检测血清β2-MG有利于发现早期轻度肾功能损害程度。 (3)长期血液透析病人血β2-MG升高与淀粉样变、淀粉骨关节病及腕综合征的发生相关。 (4)血β2-MG有助于动态观察、诊断早期肾移植排斥反应。 2、诊断恶性肿瘤 （1）血β2-MG是以淋巴细胞增殖性疾病的主要标志物，如多发性骨髓瘤、慢性淋巴性白血病等，血β2-MG浓度明显增加。 （2）可用于评价骨髓瘤的预后及治疗效果 3、评估自身免疫性疾病的活动程度 自身免疫性疾病时血β2-MG增高，尤其是系统性红斑狼疮（SLE）活动期。50%类风湿关节炎患者血β2-MG升高，并且和关节受累数目呈正相关。目前认为测定血β2-MG可用于评估自身免疫性疾病的活动程度，并可作为观察药物疗效的指标。 其他：病毒感染，如人巨细胞病毒、EB病毒、乙肝或丙肝病毒及HIV感染时，血β2-MG可增高。 4、收费及应用 1、β2-MG价格20元； 2、设在肾功Ⅱ

β2微球蛋白的检测及临床意义

【关键词】蛋白β2微球蛋白（β2-microglobulin，β2-M）是一种相对分子量为11 800的蛋白质。β2-M存在于除红细胞和胎盘滋养层细胞以外的所有有核细胞表面，特别是淋巴细胞和肿瘤细胞，在免疫应答中起重要作用。 1 生理与生化β2-M是人类白细胞抗原（HLA）Ⅰ类分子的β链（轻链部分），因电泳时出现于β2区带而得名。β2-M是由100个氨基酸组成的单链多肽，它以非共价键与HLAⅠ类分子中的重链结合，并参与维持三级结构。β2-M 分子内含有一对二硫键，不含糖基，等电点（pI）为5.7，半衰期约为107 min。在健康人中β2-M以相对稳定的速率合成，约为150～200 mg/d，随HLA的更新、代谢、降解释放入体液。因其相对分子量小且不与血浆蛋白结合，可自由地经肾小球滤入原尿，滤过的β2-M在近端小管几乎全部被重吸收，吸收率达 99.9%，重吸收的β2-M在肾小管上皮细胞中被分解破坏，因此，正常情况下仅有微量β2-M向尿中排出。血清中β2-M浓度与排泄率和合成两者相关，健康人群其血清浓度相对稳定。尿液中β2-M排出量取决于肾小管的重吸收能力和血中β2-M 浓度。 2 标本采集与分析前变异 2.1 血液标本血清、血浆标本皆可，以血清标本为佳。在抽取血液标本后，应尽快分离血清或血浆，在室温不宜超过3 h，分离后的标本4 ℃可保存1周，-20 ℃下可较长时间稳定。 2.2 尿液标本分子量尿液标本中β2-M在pH＜6.0时很不稳定，2 h内发生变性，即使在膀胱内也是同样的。故尿液标本不宜采集清晨第一次尿（晨尿往往pH＜6.0），而通常收集在白天任意时间的尿样本。排尿后必须检测pH，必要时可以在盛器内加几滴2 mol/L NaOH使其碱化。如收集24 h尿液标本，宜在采集尿液标本的前1天，给患者服用NaHCO3等碱性药物，使尿液pH＞6.0，按要求收集的尿液标本放4 ℃可保存4周，-70 ℃可稳定2年，但应避免反复冻融。 3 检测方法主要采用免疫测定法，目前已报道的测定血清（血浆）及尿液中β2-M的方法有多种：包括放射免疫分析法（RIA）、酶联免疫吸附法（ELISA）、时间分辨荧光免疫分析法、免疫透射比浊法、免疫散射比浊法、胶乳免疫散射比浊法、胶乳增强免疫比浊法等。以上方法国内外不少公司推出了商品化试剂盒，具体操作方法详见试剂盒使用说明。 4 检测法举例胶乳增强免疫比浊法。 4.1 原理β2-M 与包被在乳胶颗粒上的抗人β2-M抗体结合产生浊度，其浊度与β2-M浓度成正比。 4.2 试剂盒组成（1）R1：Tris缓冲液（pH 8.2）。（2）R2：胶乳包被抗人β2-M抗体。（3）标准液1瓶。 4.3 标本来源与保存（1）血清：在2 ℃～8 ℃可稳定7天，-20 ℃可稳定3个月。（2）尿液：用K2HPO4调整pH至7～8，在2 ℃～8 ℃可稳定2天，在-20 ℃可稳定2个月。 4.4 注意事项（1）试剂中含有叠氮钠作保存剂，不要吞入，避免接触皮肤和黏膜。（2）高溶血及脂血样品不适于测定。（3）可适用于自动分析仪。[!--empirenews.page--] 4.5 参考值范围（1）血清（血浆）: 1.0～3.0 mg/L。（2）随机尿: ≤300 mg/L。（3）24 h尿：33～363 mg/L。 4.6 临床意义 4.6.1 血清β2-M浓度增高的意义血清β2-M浓度受体内合成速度与尿液排泄率的影响。一些导致β2-M合成增加的疾病会使血清β2-M浓度升高。肾功能异常导致β2-M滤过减少时，血清β2-M浓度也会增高。（1）肾功能是影响血清β2-M浓度的主要因素。β2-M可自由经肾小球滤入原尿，滤过的β2-M在近端小管几乎全部被重吸收。在急性肾炎、慢性肾炎及慢性肾功能不全等疾病时，因肾小球滤过率（GFR）及肾血流量降低，导致β2-M滤过减少，血清β2-M浓度升高，β2-M与GFR呈负相关。测定β2-M血清能了解肾小球滤过功能。但由于其他疾病也可引起血清β2-M升高，为此，血清β2-M评价GFR的应用有一定局限性。肾衰竭患者血清β2-M显著升高。肾移植时如有排斥反应，一方面β2-M 合成增多，另一方面肾功能受影响，β2-M滤过减少，血清β2-M常升高，上升可先于临床诊断移植排斥2～7天，也较血清肌酐的增高早1～3天。对于同种骨髓移植的急、慢性排斥反应，监测β2-M浓度是一项很好的指标。此外，高血压糖尿病等引起肾损伤亦可使血清β2-M 增高，具有早期诊断意义。（2）一些恶性肿瘤，如恶性淋巴瘤、慢性淋巴细胞白血病、非霍奇金淋巴瘤、霍奇金病、多发性骨髓瘤、肝癌、肺癌及胃癌病人血清β2-M浓度可明显升高。血清β2-M浓度还可用于评价骨髓瘤的预后及治疗效果。（3）病毒感染如巨细胞病毒、EB病

免疫球蛋白五项的临床意义

检验通讯 : 免疫球蛋白五项 免疫球蛋白五项指的是IgA、IgG、IgM、补体C3和C4其浓度在不同年龄段有差异。在某些疾病情况下，这些指标的浓度将出现升高或降低，从而具有疾病诊断的价值。 IgG在正常情况下，脐血IgG含量为7.6?17gL；血IgG含量新生儿为 7.0?14.8 gL , 0.5?6个月为3?10.0 gL , 6个月?2岁为5?12 gL , 2?6岁为5?13gL, 6?12岁为7?16.5gL , 12?16岁为7?15.5gL，成人为6?16gL。患慢性肝病、亚急性或慢性感染、结缔组织疾病、IgG骨髓瘤、无症状性单克隆 IgG病等，会出现IgG增高；在遗传性或获得性抗体缺乏症、混合性免疫缺陷综合征、选择性IgG 缺乏症、蛋白丢失性肠病、肾病综合症、强直性肌营养不良、免疫抑制剂治疗等情况下，会出现 IgG 降低。 IgA 在正常情况下脐血IgA含量为0?50mgL;血内IgA含量新生儿为 0?22mgL 0.5?6个月为3?820mgL 7个月?2岁为140?1080 mgL, 2?6岁为 230?1900mgL 6?12 岁为290?2700mgL 12?16 岁为810?2320mgL 成人为760?3900mgL 在慢性肝病,亚急性或慢性感染性疾病（如结核、真菌感染等）、自身免疫性疾病（如SLE类风湿关节炎）、囊性纤维化、家族性嗜中性粒细胞减少症、乳腺癌、IgA肾病、IgA骨髓瘤等情况下，IgA会增高；在遗传性或获得性抗体缺乏症、免疫缺陷病、选择性IgA缺乏症、无丫-球蛋白血症、 蛋白丢失性肠病、烧伤、抗IgA 抗体综合症、免疫抑制剂治疗、妊娠后期等情况下，IgA会降低。 IgM在正常情况下,脐血IgM含量为40?240mgL血内IgM含量新生儿为 50? 300mgL 0.5?6个月为150?1090mgL 6个月?2岁为430?2390mgL 2? 6岁为 500?1990mgL 6 ?12岁为 500?2600mgL 12?16岁为 450?2400mgL 成人为400?3450mgL 在胎儿宫内感染、新生儿TORCH综合症、慢性或亚急性感染、疟疾、传染性单核细胞增多症、支原体肺炎、肝病、结缔组织疾病、巨球蛋白血症无症状性单克隆 IgM 病等情况下 IgM 会增高；在遗传性或获得性抗体缺乏症、混合性免疫缺陷综合症、选择性IgM缺乏症、蛋白丢失性肠病、烧伤、抗Ig抗体综合症（混合性冷球蛋白血症）、免疫抑制等情况下，IgM会降低。 补体C3和C4正常情况下,人血内C3（B 1C—球蛋白）含量为800? 1550mgL C4 （B 1E—球蛋白）含量为130?370mgL血液补体含量与活度在许多病理情况下都会发生变化。所以临床上应动态观察补体水平的变化。补体含量下降并不一定代表免疫功能障或免疫缺陷因为在缺血、凝固性坏死和中毒性坏死时组织能释放较多的蛋白分解酶导致补体溶血活度和补体分组下降。一般血补体浓度升高见于各种炎症性疾病、阻塞性黄疸、急性心肌梗死、溃疡性结肠炎、糖尿病、急性痛风、急性甲状腺炎、急性风湿热、皮肌炎、多发性肌炎、混合性结缔组织病、结节性动脉周围炎等。 收费价格:30 元/项,共计 150元。每天检测。

第四章免疫球蛋白

第四章免疫球蛋白 抗体（antibody，Ab）是介导体液免疫的重要效应分子，是B细胞接受抗原刺激后增殖分化为浆细胞所产生的糖蛋白，主要存在于血清等体液中，通过与相应抗原特异性地结合，发挥体液免疫功能。早在十九世纪后期，von Behring和Kitasato就发现白喉或破伤风毒素免疫动物后可产生具有中和毒素作用的物质，称之为抗毒素（antitoxin），随后引入抗体一词来泛指抗毒素类物质。1937年Tiselius和Kabat用电泳方法将血清蛋白分为白蛋白以及α1、α2、β和γ球蛋白等组分，并发现抗体活性主要存在于γ区，故相当长一段时间内，抗体又被称为γ球蛋白（丙种球蛋白）（图4-1）。1968年和1972年世界卫生组织和国际免疫学会联合会的专门委员会先后决定，将具有抗体活性或化学结构与抗体相似的球蛋白统一命名为免疫球蛋白（immunoglobulin，Ig）。免疫球蛋白可分为分泌型（secreted Ig，sIg）和膜型（membrane Ig, mIg）。前者主要存在于血液及组织液中，具有抗体的各种功能；后者构成B细胞膜上的抗原受体。 第一节免疫球蛋白的结构 一、免疫球蛋白的基本结构 X射线晶体衍射结构分析发现，免疫球蛋白由四肽链分子组成，各肽链间有数量不等的链间二硫键。在结构上Ig可分为三个大小大致相同的片段，其中两

个大小完全一致的片段位于分子的上方，通过一易弯曲的区域与主干连接，形成一“Y”字型结构（图4－2），组成Ig单体，是免疫球蛋白分子的基本单位。 （一）重链和轻链 任何一类天然免疫球蛋白分子均含有四条多肽链，其中，分子量较大的称为重链(heavy chain，H)，而分子量较小的为轻链(light chain，L)。同一天然Ig分子中的两条H链和两条L链的氨基酸组成完全相同。 1．重链分子量约为50~75kD，由450~550个氨基酸残基组成。各类免疫球蛋白重链恒定区的氨基酸组成和排列顺序不尽相同，因而其抗原性也不同。据此，可将免疫球蛋白重链分为五类（class）或五个同种型（isotype），即μ链、δ链、 链、α链和ε链，其相应的Ig分别为IgM、IgD、IgG、IgA和IgE。不同类的重链具有不同的特征，如链内二硫键的数目和位置、连接寡糖的数量、结构域的数目以及铰链区的长度等均不完全相同。即使是同一类Ig重链其铰链区氨基酸组成和二硫键的数目、位置也不同，据此又可将同一类Ig分为不同的亚类（subclass）。如人IgG可分为IgG1~IgG4；IgA可分为IgA1和IgA2。IgM、IgD

β2微球蛋白临床意义教程文件

2 微球蛋白临床意 义

https://www.wendangku.net/doc/eb2661005.html,/products/product.htm B 2—微球蛋白(B2-MG)临床意义 临床上检测血或尿中的B 2MG浓度为临床肾功能测定、肾移植成活、糖尿病肾病、重金属镉、汞中毒以及某些恶性肿 瘤的临床诊断提供较早、可靠和灵敏的指标。脑脊液中 B 2MG的检测对脑膜白血病的诊断有特别的意义。 血B 2MG检测的临床意义 1、肾功能是影响血B 2MG浓度的最主要因素，用血B 2MG估测肾功能。 (1 )血B 2MG是反映肾小球滤过功能的灵敏指标，各种原发性或继发性肾小球病变如累及肾小球滤过功能，均可致血B 2-MG升咼。 (2 )血B 2MG是反映高血压病和糖尿病肾功能受损的敏感指标。 (3 )长期血液透析病人血B 2MG升高与淀粉样变、淀粉骨关节病及腕综合征的发生相关。 (4 )血B 2MG有助于动态观察、诊断早期肾移植排斥反应。 2、恶性肿瘤时的血B 2MG。 (1 )血B -MG是以淋巴细胞增殖性疾病的主要标志物，如多发性骨髓瘤、慢性淋巴性白血病等，血 B 2MG浓度明显增加。 (2)可用于评价骨髓瘤的预后及治疗效果。 3、病毒感染，如人巨细胞病毒、EB病毒、乙肝或丙肝病毒及HIV感染时，血B 2MG可增高。 4、自身免疫性疾病时血B 2MG增高，尤其是系统性红斑狼疮( SLE )活动期。50%类风湿关节炎患者血B 2MG升高，并且和关节受累数目呈正相关。目前认为测定血 B -MG可用于评估自身免疫性疾病的活动程度，并可作为观察药物疗效的指标。 尿B 2MG检测的临床意义 尿B 2MG浓度主要与肾小管功能有关。 1、检测尿B 2IG是诊断近曲小管损害敏感而特异的方法。当近曲小管轻度受损时，尿 B 2MG明显增加，且与肾小管重吸收率呈正相关。 2、尿蛋白/尿B -MIG比值有助于鉴别肾小球或肾小管病变。单纯肾小球病变时，尿蛋白/尿B -MIG比值大于300 ;单纯肾小管病变时，比值小于10 ;混合性病变时，其比值介于两者之间。 3、用于鉴别上、下尿路感染。上尿路感染时，尿液 B 2MG浓度明显增加；而下尿路感染时，则基本正常。 4、用于判断肾移植的排斥反应。肾移植无排斥反应者，尿 B 2IG浓度常无明显增高；当出现急性排斥反应，在排斥前数天即见尿B -MG明显增加，在排斥高危期，连续测定有一定预示价值。 5、糖尿病、高血压病人早期尿 B 2IG与其肾功能损害程度显著相关。 6、恶性肿瘤、自身免疫性疾病肾损害时，尿中 B 2MG明显增高。 7、重金属中毒肾损害的流行病调查，尿 B 2MG可用为筛选试验。

β2微球蛋白临床意义

β2—微球蛋白(β2-MG)临床意义 临床上检测血或尿中的β 2-MG 浓度为临床肾功能测定、肾移植成活、糖尿病肾病、重金属镉、汞中毒以及某些恶性肿瘤的临床诊断提供较早、可靠和灵敏的指标。脑脊液中β 2-MG 的检测对脑膜白血病的诊断有特别的意义。 血β 2-MG 检测的临床意义 1 、肾功能是影响血β 2-MG 浓度的最主要因素，用血β 2-MG 估测肾功能。 （ 1 ）血β 2-MG 是反映肾小球滤过功能的灵敏指标，各种原发性或继发性肾小球病变如累及肾小球滤过功能，均可致血β 2-MG 升高。 （ 2 ）血β 2-MG 是反映高血压病和糖尿病肾功能受损的敏感指标。 （ 3 ）长期血液透析病人血β 2-MG 升高与淀粉样变、淀粉骨关节病及腕综合征的发生相关。 （ 4 ）血β 2-MG 有助于动态观察、诊断早期肾移植排斥反应。 2 、恶性肿瘤时的血β 2-MG 。 （ 1 ）血β 2-MG 是以淋巴细胞增殖性疾病的主要标志物，如多发性骨髓瘤、慢性淋巴性白血病等，血β 2-MG 浓度明显增加。 （ 2 ）可用于评价骨髓瘤的预后及治疗效果。 3 、病毒感染，如人巨细胞病毒、 EB 病毒、乙肝或丙肝病毒及 HIV 感染时，血β 2-MG 可增高。 4 、自身免疫性疾病时血β 2-MG 增高，尤其是系统性红斑狼疮（ SLE ）活动期。 50% 类风湿关节炎患者血β 2-MG 升高，并且和关节受累数目呈正相关。目前认为测定血β 2-MG 可用于评估自身免疫性疾病的活动程度，并可作为观察药物疗效的指标。 尿β 2-MG 检测的临床意义 尿β 2-MG 浓度主要与肾小管功能有关。 1 、检测尿β 2-MG 是诊断近曲小管损害敏感而特异的方法。当近曲小管轻度受损时，尿β 2-MG 明显增加，且与肾小管重吸收率呈正相关。 2 、尿蛋白 / 尿β 2-MG 比值有助于鉴别肾小球或肾小管病变。单纯肾小球病变时，尿蛋白 / 尿β 2-MG 比值大于 300 ；单纯肾小管病变时，比值小于 10 ；混合性病变时，其比值介于两者之间。 3 、用于鉴别上、下尿路感染。上尿路感染时，尿液β 2-MG 浓度明显增加；而下尿路感染时，则基本正常。 4 、用于判断肾移植的排斥反应。肾移植无排斥反应者，尿β 2-MG 浓度常无明显增高；当出现急性排斥反应，在排斥前数天即见尿β 2-MG 明显增加，在排斥高危期，连续测定有一定预示价值。 5 、糖尿病、高血压病人早期尿β 2-MG 与其肾功能损害程度显著相关。 6 、恶性肿瘤、自身免疫性疾病肾损害时，尿中β 2-MG 明显增高。 7 、重金属中毒肾损害的流行病调查，尿β 2-MG 可用为筛选试验。

第四章免疫球蛋白

第四章 免疫球蛋白 抗体(antibody，Ab)是介导体液免疫的重要效应分子，是B细胞接受抗原刺激后增殖分化为浆细胞所产生的糖蛋白，主要存在于血清等体液中，能与相应抗原特异性地结合，显示免疫功能。早在十九世纪 后期，von Behring及其同事Kitasato就发现白喉或破伤风毒素免疫动物后可产生具有中和毒素作用的物质，称之为抗毒素(antitoxin),随后引入抗体一词来泛指抗毒素类物质。1937年Tiselius和Kabat用电泳方法将血清蛋白分为白蛋白、α1、α2、β及γ球蛋白等组分，并发现抗体活性存在于从α到γ的这一广泛区域（图4-1），但主要存在于γ区，故相当长一段时间内，抗体又被称为γ球蛋白（丙种球蛋白）。1968年和1972年世界卫生组织和国际免疫学会联合会的专门委员会先后决定，将具有抗体活性或化学结构与抗体相似的球蛋白统一命名为免疫球蛋白（immunoglobulin，Ig）。免疫球蛋白可分为分泌型（secreted Ig，SIg）和膜型（membrane Ig, mIg）。前者主要存在于血液及组织液中，具有抗体的各种功能；后者构成B细胞膜上的抗原受体。 第一节 免疫球蛋白的结构 一、免疫球蛋白的基本结构

X射线晶体衍射结构分析发现，免疫球蛋白由四肽链分子组成，各肽链间有数量不等的链间二硫键。结构上Ig可分为三个长度大致相同的片段，其中两个长度完全一致的片段位于分子的上方，通过一易弯曲的区域与主干连接，形成一”Y”字型结构（图4－2），称为Ig单体，构成免疫球蛋白分子的基本单位。 图4?2 （一）重链和轻链 任何一类天然免疫球蛋白分子均含有四条异源性多肽链，其中，分子量较大的称为重链(heavy chain, H)，而分子量较小的为轻链(light chain, L)。同一天然Ig 分子中的两条H链和两条L链的氨基酸组成完全相同。 1. 重链 分子量约为50～75kD，由450～550个氨基酸残基组成。各类免疫球蛋白重链恒定区的氨基酸组成和排列顺序不尽相同，因而其抗原性也不同。据此，可将免疫球蛋白分为5类（class）或5个同种型（isotype），即IgM、IgD、IgG、IgA和IgE，其相应的重链分别为μ链、δ链、γ链、α链和ε链。不同类的免疫球蛋白具有不同的特征，如链内和链间二硫键的数目和位置、连接寡糖的数量、结构域的数目以及铰链区的长度等均不完全相同。即使是同一类Ig其铰链区氨基酸组成和重链二硫键的数目、位置也不同，据此又可将同类Ig分为不同的亚类（subclass）。如人IgG可分为IgG1～IgG4；IgA可分为IgA1和IgA2。

4免疫球蛋白

第四章 免疫球蛋白 第一部分：学习习题 一、 填空题 1．免疫球蛋白分子是有两条相同的____和两条相同的____通过链____连接而成的四肽链结构。 2．根据免疫球蛋白重链抗原性不同，可将其分为IgA 、IgM 、 IgG 、IgE 、IgD 等五类，其相应的重链分别为___、___、___、___、___。 3．免疫球蛋白轻链可分为___型和___型。 4．用木瓜蛋白酶水解IgG 可得到两个相同的____片段和一个____片段，前者的抗原结合价为1；用胃蛋白酶水解IgG 则可获得一个抗原结合价为2的_____片段和无生物学活性的____片段。 二、 多选题 [A 型题] 1．抗体与抗原结合的部位： A.V H B. V L C. C H D.C L E. V H 和 V L 2．免疫球蛋白的高变区(HVR)位于 A.V H 和 C H B. V L 和V H C.Fc 段 D.V H 和C L E. C L 和C H 3．能与肥大细胞表面FcR 结合，并介导I 型超敏反应的Ig 是： A.IgA B. IgM C. IgG D.IgD E. IgE 4．血清中含量最高的Ig 是： A.IgA B. IgM C. IgG

D.IgD E. IgE 5．血清中含量最低的Ig是： A.IgA B. IgM C. IgG D.IgD E. IgE 6．与抗原结合后激活补体能力最强的Ig是： A.IgA B. IgM C. IgG D.IgD E. IgE 7．脐血中哪类Ig增高提示胎儿有宫内感染？ A.IgA B. IgM C. IgG D.IgD E. IgE 8．在免疫应答过程中最早合成的Ig是： A.IgA B. IgM C. IgG D.IgD E. IgE 9．下面哪一类Ig参与粘膜局部抗感染： A.IgA B. IgM C. IgG D.IgD E. IgE 10．分子量最大的Ig是： A.IgA B. IgM C. IgG D.IgD E. IgE 11．ABO血型的天然抗体是： A.IgA类抗体 B. IgM类抗体 C. IgG类抗体 D.IgD类抗体 E. IgE类抗体 12．在种系发育过程中最早出现的Ig是： A.IgA类抗体 B. IgM类抗体 C. IgG类抗体

静注人免疫球蛋白ph4

静注人免疫球蛋白ph4 具有抗体活性的动物蛋白,是由淋巴细胞（B细胞）产生的一种糖蛋白。主要存在于血浆中，也见于其他体液、组织和一些分泌液中。人血浆内的免疫球蛋白大多数存在于丙种球蛋白（γ-球蛋白）中。可分为五类，即免疫球蛋白G（IgG）、免疫球蛋白A（IgA）、免疫球蛋白M（IgM）、免疫球蛋白D（IgD）和免疫球蛋白E（IgE），IgG，IgA和IgM还有亚类。IgG，IgD，IgE均为单体，分泌液中IgA（SIgA）是双体，IgM 是五聚体。其中IgG是最主要的免疫球蛋白，约占人血浆丙种球蛋白的70%，分子量约15万，含糖2～3%。尽管免疫球蛋白千变万化，但都有类似的结构。抗体分子是由两对长短不同的多肽链所组成，四条链通过链间二硫键构成Y型基本结构（H2L2）。IgG分子由4条肽链组成。其中分子量为2.5万（23kD）的肽链，称轻链（L链），分子量为5万的肽链（50～60kD），称重链（H链）。轻链与重链之间通过二硫键（—S—S—）相连接。 H和L链上都有可变区，同类重链和同型轻链的近N端约110个氨基酸序列的变化很大，其他部分的氨基酸序列相对恒定，据此可将轻链和重链区分为可变区(V)和恒定区(C)。VH和VI。各有3个区域的氨基酸组成和排列顺序高度变化，称为高变区(HVR)或互补决定区(CDR)，分别为CDRl、CDR2和CDR3。CDR以外区域的氨基酸组成和排列顺序相对不易变化，称为骨架区(FR)。VH和VI。各有113和107个氨基酸残基，组成4个FR(分别为FRl、FR2、FR3和FR4)和3个CDRs。VH和VI-中的各氨基酸可编号，一些保守的氨基酸都有其固定的编号位置，将不同序列和已编号的序列进行对比以后，在某个位置上多出来氨基酸编号为A、B、C等，如27A、27B、27C、106A等。VH和VL的3个CDR共同组成Ig的抗原结合部位，识别及结合抗原，并决定抗体识别的特异性。 免疫球蛋白轻、重链可变区氨基酸顺序的编号 重链和轻链的C区分别称为CH和CL，不同型别(x或入)CI。的长度基本一致．但不同类别IgCH的长度不一，有的包括CHl～CH3，有的为CHl～CH4。同一种属生物体内针对不同抗原的同一类别Ig的C 区氨基酸组成和排列顺序比较恒定，其抗原性是相同的，但V区各有不同。C区与抗体的效应功能相关，可激活补体，介导穿过胎盘和黏膜屏障，结合细胞表面的Fc受体从而介导调理作用、ADCC作用和I型超敏反应。 在Ig分子伸出的两臂和主干之间(CHl与CH2之间)还有个可弯曲的区域，称为铰链区。该区含有丰富的脯氨酸，因此易伸展弯曲，能改变两个结合抗原的Y形臂之间的距离，两臂之间的角度可自0到90变化，这样有利于两臂同时结合两个不同的抗原表位。虽然IgD、IgG、IgA有绞链区，而IgM和IgE没有，但这并不说明它们完全不能弯曲，实际上还有相对的弯曲性。各类抗体的铰链区的长度及氨基酸的顺序也有不同；人IgD的可伸展的距离最大，IgG4和两种IgA的弯曲度则有限。 所有的抗体是Ig，但Ig并不都是抗体。Ig的两个重要特征是特异性和多样性。它们是机体受抗原（如病原体）刺激后产生的，其主要作用是与抗原起免疫反应，生成抗原-抗体复合物，从而阻断病原体对机体的危害，使病原体失去致病作用。另一方面，免疫球蛋白有时也有致病作用。临床上的过敏症状如花粉引起的支气管痉挛，青霉素导致全身过敏反应，皮肤荨麻疹（俗称风疹块）等都是由免疫球蛋白制剂能增强人体抗病毒的能力，可作药用。如注射人血清或人胎盘中提取的丙种球蛋白制剂可防治麻疹、传染性肝炎等传染病。Ig是一个多藣有分子：（1）可结合抗原；（2）可作为抗原诱发抗体的产生；（3）可激发一系列如补体激活、吞吐噬调理、信号传导等次级反应。各种特异性Ig已被广泛应用于临床疾病的预防、治疗和诊断。例如，IgM是体液免疫应答首先产生的Ig。SIgA是机体黏膜防御感染的重要因素。IgE是同速发型过敏反应发生有关的Ig。IgD以膜结合形式存在于B细胞，在B细胞分化发育中起重调节有作用。 [编辑本段]注射免疫球蛋白不是万能的 首先，丙种球蛋白注入人体后产生的免疫力是被动给予的，不是自身主动产生的，一般2周就被排泄，之后体内丙种球蛋白的含量又恢复到原来水平，要长期保持体内所含丙种球蛋白的高水平，就必须每隔2周注射1次。 其次，应用丙种球蛋白有一定的适应症，因为该药随所含抗体量的不同而预防效果各异。普通的丙种球蛋白主要用于预防麻疹、甲肝、流行性腮腺炎等，想用丙种球蛋白来预防各种疾病是不可能的。