生物化学知识点整理汇总
此材料根据老师的PPT及课堂上强调需掌握的内容整理
（如有错误，请以课
颜色注明：红色：多为名解、简答（或较重要的内容）
蓝色：多为选择、填空
脂类代谢
脂类化学
脂肪和类脂，是一类不溶于水而易溶于有机溶剂，并能为
。
含量 分布 生理功能
95% 脂肪组织、
1. 储能供能 2. 提供必需脂肪酸
促脂溶性维生素吸收
热垫作用
保护垫作用
构成血浆脂蛋白
5% 生物膜、 神经、
1. 维持生物膜的结构和功能 2. 胆固醇可转变成类固醇激 素、维生素、胆汁酸等
构成血浆脂蛋白
脂类的消化与吸收
小肠上段
十二指肠下段及空肠上段
三酰甘油（甘油三酯）代谢
1）脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为
及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。
）关键酶：三酰甘油脂肪酶
，HSL）
）脂解激素：能促进脂肪动员的激素，如胰高血糖素、去甲肾
）抗脂解激素：抑制脂肪动员，如胰岛素、前列腺素、烟酸、
甘油的氧化
3-磷酸甘油，随后脱氢生成磷酸
脂肪酸的分解代谢
的方式主要是β氧化。
）部位：组织：脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃；
亚细胞：细胞质、线粒体。
）过程：
脂酰CoA的生成（细胞质）
+ HSCoA + ATP 脂酰~SCoA + AMP + Pi
消耗了2个高能磷酸键
CoA进入线粒体
a.肉碱酰基转移酶 I（脂肪酸氧化分解的关键酶、限速酶）
肉碱酰基转移酶Ⅱ
脂酰肉碱——肉碱转位酶（转运体）
脱氢：脂酰CoA + FAD 脂酰CoA合成酶 Mg2+ 脂酰CoA脱氢酶
-烯脂酰CoA + FADH
加水
再脱氢：β-羟脂酰CoA + NAD+
-酮脂酰CoA + NADH +H+
硫解
）脂酸氧化的能量生成
2个高能磷酸键
16C）β氧化为例：
次β氧化，生成8分子乙酰CoA、7分子NADH+H+、7分子FADH
。
生成ATP 8×10 + 7×2.5 + 7×1.5 = 108
净生成ATP 108 – 2 = 106
酮体的生成与利用
）酮体：是指脂酸在肝氧化分解时特有的中间代谢物，是乙酰乙
、β-羟丁酸及丙酮的总称。
）酮体生成的部位：肝细胞线粒体
原料：乙酰CoA
关键酶：HMGCoA合成酶
）酮体的利用：心、肾、脑、骨骼肌等肝外组织细胞内的线粒体。
）酮体生成利用的特点：酮体肝内生成，肝外利用
）酮体生成利用的生理意义：
β-羟脂酰CoA脱氢酶
）酮症酸中毒机制：
CoA进入三羧酸循环受阻，乙酰CoA大量堆积，使
当超过肝外组织利用时，血中酮体会异常
部位：肝和脂肪组织（最主要）、小肠黏膜
原料 途径 去路
3-磷酸甘油
甘油二酯 极低密度脂蛋白 （VLDL）
储存
甘油一酯
甘油一
酯 乳糜微粒 （CM）
脂肪酸的合成
）合成部位：组织：肝、脂肪等组织
亚细胞：细胞质（16碳的软脂酸）
主要原料：乙酰CoA、NADPH（主要来自磷酸戊糖途径
）乙酰CoA的活化
乙酰CoA在乙酰CoA羧化酶（脂肪酸合成的关键酶）的作用下
丙二酸单酰CoA。
）软脂酸的合成
①缩合；②加氢；③脱水；④再加氢。
）脂肪酸碳链的加工场所：内质网、线粒体。
类脂代谢
磷脂、糖脂、类固醇。
甘油磷脂是人体内含量最多的磷脂，最主要的甘油磷脂有卵磷脂
脑磷脂（磷脂酰乙醇胺）
甘油磷脂水解的磷脂酶类：磷脂酶（PL）A
、A2、C、D等。
甘油磷脂的合成代谢
）部位：全身各组织内质网，肝、肾、肠等组织最活跃。
）原料：甘油、脂肪酸、磷酸、含氮碱、ATP、CTP等。
）合成的两条途径：甘油二酯途经和CDP-甘油二酯途径。
）磷脂酶作用的
合成部位：肝、小肠（细胞质及内质网）
合成原料：乙酰CoA、ATP、NADPH + H+
合成的基本过程：①甲羟戊酸的合成；
30C）；
27C）。
关键酶 ：HMG—CoA还原酶
胆固醇酯在细胞、血浆中合成。
胆固醇的转化：胆汁酸、类固醇激素、7-脱氢胆固醇
血脂与血浆脂蛋白代谢
血浆脂蛋白：是脂类在血液中的存在和运输形式。
组成：脂类、载脂蛋白
血脂：主要包括甘油三酯、磷脂、胆固醇及其酯以及游离脂肪酸
电泳法与超速离心法的分类及对应关系：
-脂蛋白 前β-脂蛋白 β-脂蛋白 乳糜微粒（电泳法）
（HDL）、极低密度脂蛋白（VLDL）、低密度脂蛋白（LDL）、
CM） （超速离心法）
血脂蛋白的组成及功能
CM VLDL
-脂蛋白 LDL β-脂蛋白 HDL α-脂蛋白
＜0.95 0.95~1.006 1.006~1.063 1.063~1.210
脂类 含TG最多， 80~90% 含TG 50~70% 含胆固醇及其酯最多，40~50% 含脂类50% 蛋
最少, 1% 5~10% 20~25% 最多，约50%
小肠粘膜细胞 肝细胞 血浆 肝、肠、血浆
转运外源性TG及胆固醇 转运内源性TG 转运内源性胆固醇 逆向转运胆固醇
TG：甘油三酯
氨基酸代谢
蛋白质的消化与吸收
氨基酸的吸收和转运
）氨基酸的吸收是需要载体蛋白帮助的、耗能、需钠的主动吸收
）常见载体类型如下：①中性氨基酸载体；②碱性氨基酸载体；
蛋白质的功能：①作为能源物质氧化供能；
（催化（酶）、免
、运动（肌肉）、物质转运（载
、凝血（凝血因子））
氮平衡：是指摄入氮和排出氮之间的平衡关系。
（蛋白质含氮特点：平均为16%，1g N相当于6.25g蛋白质）
氮平衡的三种情况及人群分布：
）氮总平衡：摄入氮 ＝ 排出氮；常见于健康成年人。
）氮正平衡：摄入氮 ＞ 排出氮；常见于儿童、孕妇
和康复期患
）氮负平衡：摄入氮 ＜ 排出氮；常见于饥饿、消耗性疾病、大
蛋白质的生理需要量
①成人每天最低分解约20g蛋白质；
30~50g；
80g。
蛋白质的营养价值与互补作用
）必需氨基酸：指人体不能合成、而必须由食物提供的氨基酸。
（包括缬氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、赖氨酸、甲硫氨酸、亮
、色氨酸、苏氨酸，即：“携（缬）一（异）本（苯）赖
”）
）蛋白质营养价值的高低主要取决于必需氨基酸的种类、含量和
是否与人体蛋白质的氨基酸组成接近。
）食物蛋白质的互补作用：将不同种类营养价值较低是蛋白质混
则可以互相补充所缺少的必需氨基酸，从而提高蛋白
蛋白质的腐败作用：在肠内未被消化的蛋白质和未被消化的氨基
肝昏迷的假神经递质学说：
-羟化酶作用，转化为苯乙醇胺或β-
氨基酸的一般代谢
氨基酸的来源与去路
）来源：①食物蛋白的消化吸收；②组织蛋白的分解；
-酮酸和氨合成一些非必需氨基酸。
）去路：①合成组织蛋白；②脱氨基生成α-酮酸和氨；③脱羧
CO
；④经特殊代谢生成其它含氮化合物。
氨基酸脱氨基作用主要的4种方式：
）转氨基作用
①基本模式：将氨基酸的α-氨基转移到一个α-酮酸的酮基位
-酮酸和一个相应的α-氨基。
GPT）（或称丙氨酸氨基转移酶 ALT）
GOT）（或称天冬氨酸氨基转移酶 AST ）
：急性肝炎患者血清ALT活性显著增高；
心肌梗死患者血清中AST活性明显升高。
磷酸吡哆醛
）氧化脱氨基作用
活性高（肌肉中例外，肌肉通过嘌呤核苷酸循环脱氨）；
L-谷氨酸脱氢酶（主要酶）以NAD+/NADP+作为氢受体；
③L-谷氨酸脱氢酶只能催化谷氨酸发生脱氨基作用。
）联合脱氨基作用
主要在肝、肾组织中进行，是体内氨基酸脱氨基的主要方式。
）嘌呤核苷酸循环（肌肉组织中）
α-酮酸的代谢
）还原氨基化合成非必需氨基酸；
）合成转变为糖或酮体；
氨基酸
亮氨酸、赖氨酸
甘氨酸、丙氨酸、丝氨酸、精氨酸、脯氨酸
异亮氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸、苏氨酸
“一（异）本（苯）酪色书（苏）”）
氧化供能。
氨基酸的脱羧基产生的重要活性物质
）γ-氨基丁酸（谷氨酸脱羧基生成）
）5-羟色胺（色氨酸脱羧基生成）
）牛磺酸（半胱氨酸脱羧基生成）
氨的代谢
1. 氨的来源：1）氨基酸的脱氨基和氨类分解产氨； 2) 肠道吸收的氨； 3）肾小管上皮细胞分泌氨。 2. 氨的去路：1）合成尿素； 2）转变为非必需氨基酸及其他含氮物； 3）生成谷氨酰胺 3. 谷氨酰胺的运氨作用 1）过程：
谷氨酸 + NH3 + ATP 谷氨酰胺 + ADP +Pi
谷氨酰胺 + H
O 谷氨酸 + NH3
该形式主要从脑和肌肉等组织向肝和肾运氨。
谷氨酰胺的合成与分解是由不同酶催化的不可逆反应。
）意义：谷氨酰胺是氨的解毒产物，也是氨的储存及运输形式。
）临床上治疗氨中毒常口服或静脉注射谷氨酸钠盐。
尿素合成
）尿素合成是由五个不可逆反应组成的循环反应过程；
）每合成1分子尿素，共消耗4个高能磷酸键；
）尿素分子中的两个N，一个来自NH
，一个来自天冬氨酸；
）尿素合成过程中的变构酶是氨甲酰磷酸合成酶-Ⅰ，活性最低
精氨酸代琥珀酸合成酶；
）尿素合成的部位是在肝脏细胞的线粒体和细胞质，意义是解除
。
肝昏迷的氨中毒学说
-酮戊二酸结合生成谷氨酸，
此过程中，需消耗NADH和ATP等能源物
-酮戊二酸，使三羧酸循环速率降低，影
ATP的生成，使脑组织供能不足。此外，谷氨酸属于兴奋性神
临床称为氨中毒或肝昏迷。此即为肝昏迷的氨中毒学说。
个别氨基酸的代谢
一碳单位的代谢
）一碳单位：含有一个碳原子的活性单位。
一碳单位不能游离存在体内，常与四氢叶酸结合
）类型与来源（格式：“类型（来源）”）
甲酰基（甘氨酸）、甲炔基（组氨酸）、亚胺甲基（丝氨酸）、
甲烯基（色氨酸）、甲基（甲硫氨酸）
甲基无法参加核苷酸代谢
）生理意义：
FH
携带，参与嘌呤碱和嘧啶碱的合成；
②N5-甲基四氢叶酸经甲硫氨酸循环过程提供甲基,参与重要
甲硫氨酸循环的生理意义：
①提供活性甲基：用于合成肌酸、肾上腺素、磷脂酰胆碱等重要
再生四氢叶酸
缺乏维生素B
导致巨幼红细胞性贫血的原因：
B
时，N5-甲基四氢叶酸的甲基不能转移出去，，
半胱氨酸与胱氨酸的代谢
）半胱氨酸与胱氨酸的互变
）半胱氨酸氧化分解产生活性硫酸根
意义：①提供活性硫酸根：合成硫酸软骨素、硫酸角质素和
参与解毒：促使固醇类、酚类酯化，增大水溶性，
）半胱氨酸参与合成谷胱甘肽
意义：谷胱甘肽是体内重要的抗氧化剂
芳香族氨基酸的代谢
）芳香族氨基酸：苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸
）转变的活性物质——缺乏对应酶所导致的疾病
①苯丙氨酸羟化为酪氨酸——苯丙酮酸尿症
核苷酸代谢
体内能量的利用形式：ATP、GTP（蛋白质合成）、UTP（糖原合成）、
（磷脂合成）
核苷酸的合成途径：
）从头合成途径：利用磷酸核糖、氨基酸、一碳单位和CO
等简
（主要合成途径）
主要在肝脏进行，其次是小肠和胸腺，而脑、骨髓则无法进行
。
）补救合成途径：利
用游离的碱基或核苷，经过简单的反应过程，
脑、骨髓等只能进行此途径。
嘌呤核苷酸的代谢
嘌呤核苷酸的从头合成：利用磷酸核糖、氨基酸、一碳单位和CO
嘌呤核苷酸的从头合成
）嘌呤环合成原料的元素来源
——天冬氨酸
和C8——N10-甲酰基四氢叶酸
和N9——谷氨酰胺的酰胺基
、C5和N7——甘氨酸
——CO2
2）PRPP生成的关键酶：磷酸核糖焦磷酸激酶
PRPP合成酶或PRPPK）
（一磷酸次黄苷）合成的关键酶：磷酸核糖酰胺转移酶
（PRPP酰胺转移酶或GPAT）
）生成AMP和GMP的氨基及能量来源
：天冬氨酸、GTP
：谷氨酰胺、ATP
）IMP的合成要点：
PRPP是重要的中间代谢物，它不仅参与嘌呤核苷酸的从
而且参与嘧啶核苷酸的从头合成及两类核苷酸的
5-磷酸核糖的活性供体。
嘌呤核苷酸的补救合成的生理意义
①补救合成节省从头合成时的能量和一些氨基酸的消耗；
脑、骨髓等只能进行补救合成。
HGPRT缺陷引起Lesch – Nyhan 综合征（自毁容貌症）
嘌呤核苷酸补救合成途径障碍，脑合成嘌呤次黄嘌呤-鸟嘌呤磷
HGPRT）基因缺陷引起核苷酸能力低下，造成中枢神
别嘌呤醇治疗痛风症的生化机理：
嘧啶核苷酸的代谢
嘧啶核苷酸的补救合成：利用游离的碱基或核苷，经过简单的反
嘧啶环合成原料的元素来源
、C4、C5、C6——天冬氨酸
——CO2
——谷氨酰胺的酰胺基
嘧啶环合成的关键酶：PRPP合成酶、
Ⅱ（氨基甲酰磷酸合成酶Ⅱ）
嘧啶核苷酸的分解代谢的终产物（嘧啶——终产物）
-丙氨酸
-氨基异丁酸
核苷酸抗代谢物
抗代谢物：是指与机体正常代谢物的化学结构相似，能竞争性抑
嘌呤核苷酸的抗代谢物
6-巯基嘌呤（与次黄嘌呤结构相似）
重氮丝氨酸（干扰谷氨酰胺参与的反应）
氨基蝶呤（竞争性抑制二氢叶酸还原酶）
嘧啶核苷酸的抗代谢物
5-氟尿嘧啶（与尿嘧啶结构相似）
Azas（干扰谷氨酰胺参与的反应）
MTX（竞争性抑制二氢叶酸还原酶）
阿糖胞苷（与胞苷结构相似）
物质代谢的联系与调节
细胞水平的代谢调节
高等动物体内，有三个层次的代谢调节机制：
①细胞水平的调节；②激素水平的调节；③整体水平的调节。
细胞水平调节是整个代谢调节的基础
细胞内酶的区隔分布：将各代谢途径限制在特定区域。
酶活性的调节
，从而改变酶活。
）变构调节：又称别构调节，是指某些小分子化合物与酶分子
改变酶蛋白分
变构酶结构一般包括：催化亚基和调节亚基
）化学修饰调节：又称共价修饰调节，是指酶蛋白肽链上的某些
主要方式：磷酸化和去磷酸化
酶蛋白分子中
磷酸化的主要修饰位点：丝氨酸、苏氨酸、酪氨酸
DAN的生物合成
概述
DAN复制：是以亲代DAN为模板，合成与其碱基序列几乎完全相
DAN分子的过程，是细胞内DNA合成的最主要
参与物质：DNA模板、dNTP底物、DNA聚合酶、引物和Mg2+等。
方向：5’ 3’
DNA复制的基本规律
）半保留复制：复制时，亲代DNA双螺旋结构解开，每条单链
DNA的合成，并在子代
DNA分子中，一条链全来自亲代DNA，另
此复制方式即为半保留复
）双向复制：多起点、双方向
）半不连续复制：DNA复制过程中，前导链合成方向与解链方
连续复制，后随链合成方向与解链方
不连续复制，此复制模式称为半不连
）DNA复制必须有引物
）DNA复制的高保真性
DNA复制体系
原核生物的聚合酶
）大肠杆菌三种主要的DNA聚合酶：
Ⅰ、DNA polⅡ、 DNA polⅢ
）DNA polⅠ：5’ 3’聚合酶：催化DNA合成
’ 5’核酸外切酶：校读功能
’ 3’核酸外切酶：切除引物、修复填补DNA
真核生物DNA聚合酶主要有：
α：催化RNA引物的合成与随从链中冈崎片段的合成
polδ：催化DNA链的延长（需增殖细胞核抗原蛋白质的帮助）
参与复制的其他酶和蛋白质因子
拓扑异构酶：松弛超螺旋和解除解链过程中的、打结、缠绕
DNA结合蛋白：防止重新配对形成双链DNA或遭到核酸酶的
DNA连接酶：催化磷酸二酯键
原核生物DNA复制的基本过程：
的复制分三个步骤：复制的起始、延长、终止
1）起始阶段：DNA拓扑异构酶消除DNA的超螺旋，解旋酶解开
引物酶催化合成RNA引物；
2）延长阶段：在DNA聚合酶的催化下催化底物加到RNA引物上，
DNA聚合酶的不断作用使子链不断延
3）终止阶段：DNA聚合酶Ⅰ将RNA引物水解并填补留下的空隙，
连接酶将片段连接以成完整的DNA链。
逆转录
逆转录：是以RNA为模板，又逆转录酶催化合成与模板RNA互补
DNA的过程。
逆转录酶（又称依赖RNA的DNA聚合酶）的3种催化活性：
①RNA指导的DNA聚合酶活性；
RNA酶活性；
DNA指导的DNA聚合酶活性。
RAN的生物合成
概述
RNA合成的方式：转录和RNA复制
转录：以DNA为模板，根据碱基互补配对原则,指导合成RNA单链
参与转录的物质：DNA模板、NTP底物、RNA聚合酶、Mg2+等
方向：5’ 3’
RNA聚合酶
大肠杆菌RNA聚合酶：由5种亚基组成的六聚体（α
ββ’ωσ）。
α
ββ’ω称为核心酶；σ因子与核心酶称为全酶。
RNA聚合酶各亚基的功能：
①σ亚基：识别RNA模板上的启动子；
3’，5’-磷酸二酯键；
DNA模板结合，促进DNA解链；
真核生物不同RNA聚合酶催化产生的转录产物
转录产物 对鹅膏蕈碱的敏感性
Ⅰ
45S rRNA 耐受
Ⅱ hnRNA（mRNA的前体）、
snRNA 极敏感
Ⅲ 5S rRNA、tRNA、snRNA 中度敏感
RNA聚合酶的特点：①不需要引物，直接合成RNA；
5’→3’方向催化合成RNA；
RNA连续合成；
转录过程
原核生物转录的基本过程（与翻译同时进行）：
3个步骤：起始、延长、终止。
1）起始阶段：RNA聚合酶全酶与启动子结合，形成闭合起始复
DNA双链解开，在RNA聚合酶作用下发生第一次聚
2）延长阶段：亚基脱落，RNA聚合酶核心酶变构，与启动子
DNA模板前移；并在核心酶作用下，NTP
RNA链不断延长。
转录空泡：由RNA聚合酶-DNA-RNA形成的转录复合物。
原核生物转录过程中的羽毛状现象是因为不对称性转录导
3） 转录终止：RNA聚合酶在DNA模板上停顿下来不再前进，
RNA链从转录复合物上脱落下来。
原核生物转录终止的两种方式：①依赖ρ因子的转录终止
非依赖ρ因子的转录终止
转录的基本特征及其简要描述：
1）选择性转录：人体全套基因组中只有少数基因发生转录，不
2）不对称转录：对于不同的基因，其模板链并非总在同一股单
DNA分子中的一股链为模
“羽毛状”现象。
3）转录后加工：真核生物转录产物都是各种RNA前体，无生物
RNA后，才能执行功能。
真核生物转录
1）真核生物转录起始时RNA聚合酶不直接与模板结合。
2）核小体在真核生物转录延长中可能发生了移位和解聚现象。
蛋白质的生物合成
：以mRNA为模板，20种氨基酸为原料，在核糖体上合成蛋白质
mRNA模板、20种氨基酸、tRNA、核糖体、酶、蛋白因子、
和GTP
N端 C端
蛋白质生物合成的反应体系
密码子：在mRNA编码区，从5’端到3’端方向，每三个相邻碱
即遗传密码或称为密码子。它
密码子有64个，其中61个编码氨基酸
起始密码子：AUG（也编码甲硫氨酸）
终止密码子：UAA、UAG、UGA
遗传密码的特点及其简要描述：
1）方向性：密码子的阅读方向从5’端到3’端；
2）连续性：密码子间无标点符号，无停顿；
3）简并性：同一种氨基酸可以有不同的遗传密码，这些密码子
（除色氨酸和甲硫氨酸只有一个密码子外）
（4）摆动性：摆动配对是密码子的第三位碱基与反密码子的第一
> 反密码子）
（5）通用性：整个生物界基本使用同一套密码子。
tRNA既是氨基酸转运工具又是读码器；
种类数多于编码氨基酸数（简并性），
摆动性）。
核糖体大小亚基及其构成组分
核糖体沉
亚基种类 亚基沉降系数 rRNA种类 核糖体蛋白质
70S 大亚基 50 S 5 S、23 S 34
30
S 16 S 21
80S 大亚基 60 S 5 S、5.8 S、28
S 49
40
S 18S 33
核糖体的功能位点：
A位：氨基酰位；②P
位：肽酰位；③E位：排出位。
参与蛋白质合成的相关酶类和蛋白质因子
1）氨酰- tRNA合成酶的特点：
①特异性：氨基酸和tRNA有极高的特异性；
校读功能：可以水解错误活化的氨基酸。
氨酰- tRNA合成酶活化的反应耗能（2个ATP），产物是氨基酰-tRNA
2）肽酰转移酶（核酶）
3）转位酶
4）蛋白质因子
蛋白质的生物合成过程
（氨基酸活化）、起始、延长、终止、（翻译后修饰）
原核生物的蛋白质合成过程
1）原核生物肽链合成的起始过程：
mRNA与小亚基的结合；
-tRNA与mRNA的结合；
2）翻译延长
进位、成肽、转位。
3）翻译终止
以原核生物为例简述蛋白质肽链生物合成过程：
4个步骤：
1）氨基酸的活化：游离氨基酸必须经过活化以获得能量此案参
由氨基酰-tRNA合成酶催化，消耗1分子ATP
-tRNA。
2）肽链合成的起始：由起始因子参与，mRNA与30S小亚基、
大亚基及起始甲酰甲硫氨酰-tRNA形成70S起始复合物，
GTP水解提供能量。
3）肽链的延长：起始复合物形成后肽链即开始延长，其是在和
进位：氨基酰-tRNA结合
A位，由延长因子EF-T参与；然后成肽：肽酰转
P位的起始氨基酸或肽酰基形成肽键，空载tRNA
P位；最后转位：核糖体沿mRNA 5’端到3’端的方
A位上的延长一个氨基酸单位的
-tRNA转移到P位，A为空留，继续下一循环。全部过程
EF-Tu、EF-Ts，能量由GTP提供。
4）肽链合成终止：当核糖体移至终止密码UAA、UAG或UGA时，
RF-1、RF-2识别终止密码，并使肽酰转移酶活性转
P位肽酰-tRNA水解，解放肽链，合成终止。
真核生物蛋白质合成过程
肝胆生物化学
肝在物质代谢中的作用
肝脏在糖代谢中的作用
肝脏在脂类代谢中的作用
1）促进脂类的消化吸收；
2）肝脏是脂肪酸分解、合成和转化的主要场所；
3）肝脏是酮体生成的唯一场所；
4）肝脏是胆固醇代谢的主要场所；
5）肝脏是磷脂和脂蛋白的合成场所。
肝脏在蛋白质代谢中的作用
1）肝脏是合成蛋白质的重要器官
①清蛋白、凝血酶原、纤维蛋白原只在肝内合成；
α
-球蛋白、α2-球蛋白主要在肝内合成；
β-球蛋白较大部分在肝内合成；
只能在肝外合成；
A/G比值：即清蛋白与球蛋白的比值（正常值：1.5—2.5）
比值的诊断意义：慢性肝炎、肝硬化患者或长期营养
A/G < 1.0，称此为A/G比值倒
。此外，肝功能严重受损时，可影响多种凝血因子
2）肝脏是氨基酸分解的主要场所
①约80%的氨基酸在肝内经联合脱氨基作用而分解；
②约85%的NH
在肝内合成尿素,以解除NH3毒；
胺类,主要在肝内代谢转化。
肝脏在维生素代谢中的作用
1）促进脂溶性维生素的吸收；
2）
储存多种维生素；
夜盲症：维生素有95%储存在肝，肝病变时，影响维生素A的储
使血中维生素A水平低下，进而影响视杆细胞中视
的合成，导致“夜盲症”。
（3）参与多种B族维生素代谢转变为辅酶
肝脏在激素代谢中的作用
激素的灭活主要在肝脏进行。
（1）肝病（慢性肝炎、肝硬化）出现水肿腹水的原因：
醛固酮、抗利尿激素（ADH）的灭活减弱，血中醛固酮、
过多积聚，大大加强肾对钠（盐）和水的重吸收，从而
（2）“肝掌”或“蜘蛛痣”的原因：
雌激素水平升高，可出现男性乳房发育，局部小动脉扩
。
肝的生物转化作用
生物转化：机体对许多内源性、外源性非营养物质进行代谢转化，
α—羟化酶 2. 生物转化反应的主要类型 第一相反应：氧化反应、还原反应和水解反应 第二相反应：结合反应 3. 生物转化的特点 ①转化反应连续性；②转化反应类型多样性；③解毒与致毒双重性。 第三节 胆汁酸代谢 1. 胆汁酸的种类 来源分类 按结构分类 游离型胆汁酸 结合型胆汁酸 初级胆汁酸 胆酸 甘氨胆酸、牛磺胆酸 鹅脱氧胆酸 甘氨鹅脱氧胆酸、牛磺鹅脱氧胆酸 次级胆汁酸 脱氧胆酸 甘氨脱氧胆酸、牛磺脱氧胆酸 石胆酸 甘氨石胆酸、牛磺石胆酸 2. 胆汁酸的代谢 关键反应：
7α-羟胆固醇
7α—羟化酶受胆汁酸的负反馈调节
胆汁酸的肠肝循环：各种胆汁酸随胆汁分泌排入肠腔后，只有一
极大部分通过
在肝内转变为结合
意义：能使有限的胆汁酸反复利用，以最大限度发挥胆汁酸的作
胆汁酸的功能： ①促进脂类消化吸收；
胆色素代谢
胆色素是铁卟啉类化合物在体内的分解代谢产物，
包括：胆红素、胆绿素、胆素原和胆素等。
胆红素的正常代谢
1）胆红素的生成：
分子内形成氢键而卷曲，难溶于水，呈高
（2）胆红素的转运：
-清蛋白（属于游离型）是胆红素在血中是运输形式。
（3）胆红素在肝细胞内的代谢过程简要描述：
胆红素在肝细胞内的代谢包括三个步骤：摄取、结合、排泄。
清蛋白-胆红素经血液运行至肝细胞，胆红素与清蛋白分离，进
肝细胞内胆红素与Y蛋白、Z蛋白结合形成复合物，
UDP-葡糖醛酸基转移酶的催化下，与葡糖
结合胆红素被肝细胞分泌进入胆管
从胆红素角度解释严重肝病时产生黄疸的原因：
严重肝脏疾病时，其对胆红素的摄取、结合、排泄发生障碍，
由于肝细胞坏死，纤维增生等使毛
使血清结合胆红素也升高，当血清总
34.2umol/L时肉眼可看到组织黄染，即黄疸。
尿三胆：胆红素、胆素原、胆素
两类胆红素的比较
未结合胆红素 结合胆红素
游
离胆红素 血胆红素
肝胆红素 直接胆红素 直接反应胆红素
%） 80% 20%
umol/L） ≤13.7 ≤3.4
未结合 结合
大 小
脂溶性 水溶性
大 小
不能 能
慢、间接 快、直接
黄疸类型：溶血性黄疸（肝前性黄疸）
（肝原性黄疸）
阻塞性黄疸（肝后性黄疸）