生物化学中山大学本科生笔记整理知识点汇编各章名词解释

生物化学知识点汇编

知识点：

1、各类糖分子的结构和功能；

2、脂类中与生物膜有关的物质结构与功能；

3、核酸的基本结构、相互关系与功能；

4、各类氨基酸的基本结构、特征以及蛋白的构象与功能的关系；

5、酶的分类、作用机制、抑制类型、动力学过程与调节；

6、代谢中的生物氧化过程特别是光合磷酸化过程的机理及意义；

7、代谢中的糖代谢过程；

8、核酸的生物合成、复制、转录及基因表达；

9、各种代谢过程的调控及相互关系；

10、现代生物学的方法和实验手段特别是分离、纯化、活性册顶的基本方法等；

11、生物化学研究进展；

◎●将两种旋光不同的葡萄糖分别溶与水后，其旋光率均逐渐变为+52.7°。，称为变旋现象。

◎●羟甲基在糖环平面的上方的为D-型，在平面的下方的为L-型。在D-型中，半缩醛羟基在平面的下方的为α-型，在平面的上方的为β-型。

◎●一切糖类都有不对称碳原子，都具旋光性。

◎●区分酮糖、醛糖用Seliwanoff反应。

◎●天然糖苷多为β-型。

◎●糖醛酸是肝脏内的一种解毒剂。

◎●自然界存在的糖胺都是己糖胺。

◎●麦芽糖为[α-D-葡萄糖-α（1→4）-α-D-葡萄糖苷]，异麦芽糖为[α-D-葡萄糖-α（1→6）-α-D-葡萄糖苷]，蔗糖为[α-D-葡萄糖-α，β（1→4）-果糖苷]，乳糖为[半乳糖-β（1→4）-α-D-葡萄糖苷]，纤维二糖为[α-D-葡萄糖-β（1→4）α-D-葡萄糖苷]。

◎●直链淀粉成螺旋状复合物，遇碘显紫蓝色，碘位于其中心腔内，在620——580nm有最大光吸收。支链淀粉分支平均有24——30个葡萄糖，遇碘显紫红色，在530——555nm有最大光吸收。糖原遇碘显棕红色，在430——5490nm有最大光吸收。◎●与糖蛋白相比，蛋白聚糖的糖是一种长而不分支的多糖链，即糖胺聚糖。其一定的部位上与若干肽链连接，糖含量超过95%，多糖是系列重复双糖结构。

◎●糖蛋白是病毒、植物凝集素、血型物质的基本组成部分，Fe2+、Cu2+、血红蛋白和甲状腺素转运蛋白是糖蛋白，它们分别叫转铁蛋白、铜蓝蛋白、触珠蛋白、甲状腺素结合蛋白。参与凝血过程的糖蛋白有：凝血酶原、纤维蛋白酶原。

◎●血型物质含75%的糖，它们是：岩藻糖、半乳糖、葡萄糖、半乳糖胺。

◎●木糖-Ser连接为结缔组织蛋白聚糖所特有。

◎●动植物体的不饱和脂肪酸为顺式，细菌中含脂肪酸种类少，大多为饱和脂肪酸，有的有分支。

◎●分析脂肪酸混合物的分离用气液柱层析，即气液色谱技术。

◎●甘油三酯、甘油单酯形成小颗粒微团，叫micelles。

◎●烷基醚脂酰甘油含有2个脂肪酸分子和一个长的烷基或烯基链分别与甘油分子以酯键、醚键相连。

◎●糖基脂酰甘油中，糖基与甘油分子第三个羟基以糖苷键相连。

◎●磷脂根据所含醇类可分为甘油磷脂类和鞘氨醇磷脂类。

◎●不饱和脂肪酸常与甘油分子的第二个碳原子羟基相连。

◎●肝脏、心肌中的甘油磷脂多为磷脂酰肌醇，脑中的甘油磷脂多为磷脂酰肌醇磷酸、磷脂酰肌醇二磷酸。

◎●缩醛磷脂中一个碳氢键以醚键与甘油C1羟基相连。

◎●除了11-顺-视黄醛外，多数直链萜类的双键均为反式。

◎●柠檬油的主要成分是柠檬苦素，薄荷油的主要成分是薄荷醇，樟脑油的主要成分是樟脑。

◎●胆石几乎全是由胆固醇组成，它易与毛地黄核苷结合沉淀。

◎●脊椎动物体内，胆酸能与甘氨酸、牛黄氨酸结合成甘氨胆酸、牛黄胆酸。

◎●蟾毒不以糖苷而以酯的形式存在。

◎●前列腺素是花生四烯酸及其他不饱和脂肪酸的衍生物。分为PGA、PGB、PGD、PGE、PGF、PGG、PGH、PGI 等八类，其功能有：平滑肌收缩、血液供应、神经传递、发炎反应的发生、水潴留、电解质去钠、血液凝结。◎●在tay-sachs病中，神经节苷脂在脑中积累。

◎●按生理功能，蛋白质可分为酶、运输蛋白、营养和贮存蛋白、收缩蛋白运动蛋白、结构蛋白质和防御蛋白质。◎●胱氨酸、酪氨酸不溶于水。脯氨酸、羟还能溶于乙醇或乙醚中。

◎●氨基酸分类：①按R基的极性，可以分为：Ⅰ、非极性R基氨基酸：Ala、Val、Leu、Ile、Phe、Trp、Met、Pro。

Ⅱ、不带电荷的极性氨基酸：Ser、Thr、Tyr、Asn、Gln、Cys、Gly。Ⅲ、带正电荷的极性氨基酸：Lys、Arg、His。Ⅳ、带负电荷的极性氨基酸：Asp、Glu。②按R基的化学结构分：脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸、杂环族氨基酸。

◎●锁链素的吡啶环结构由4个Lys侧链组成，只存在于弹性蛋白中。

◎●氨基酸的旋光符号和大小取决于其R基的性质，并与测定时溶液的PH值有关。

◎●在远紫外区，氨基酸均有光吸收，但在近紫外区（220——300nm），只有Tyr、Phe、Trp等氨基酸有光吸收。

因为其R基含有苯环共轭双键系统。

◎●含有1氨基1羧基和不解离R基的氨基酸均有类Gly的滴定曲线。

◎●PI以上的PH，氨基酸带净负电荷，在电场中向正极移动。

◎●氨基酸氨基的一个H为烃基（包括环烃基及其衍生物）取代，如2，4-二硝基苯（FDNB）在弱碱溶液中发生亲核芳环取代而生成二硝基苯基氨基酸（DNP-氨基酸），即烃基化反应。

◎●蛋白质的化学修饰，是在较温和的条件下，以可控制的方式使蛋白与某种试剂（称化学修饰剂）起特异反应，以引起蛋白质中个别氨基酸侧链或功能团发生共价化学改变。

◎●酪氨酸的酚基在3和5位上容易发生亲电取代反应，它也可以与重氮化合物（如对氨基苯磺酸的重氮盐）结合成桔黄色化合物，叫Pauly反应。组氨酸的侧链咪唑基与重氮苯磺酸结合成棕红色化合物。

◎●蛋氨酸侧链上的甲硫基是一个很强的亲核基团，与烃化试剂如甲基碘容易形成锍盐，该反应为巯基试剂所逆转。◎●半胱氨酸的巯基能打开乙撑亚胺（即氮丙啶）的环，生成的侧链带正电荷，为胰蛋白酶的水解提供一个新的位点。

◎●巯基的氧化的底物是巯基与金属的络合物。

◎●逆流分溶仪只用于制备分离，如蛋白质、肽、核酸和抗生素等的分离提纯。

◎●肽键的结构实际是一个共振杂化体，由于氧电挨离域形成了包括肽键的羧基氧、羧基碳、酰胺氮在内的O-C-N π轨道系统。

◎●双缩脲反应是肽、蛋白所特有的。

◎●嗜热菌蛋白酶含锌和钙两种金属。

◎●牛胰核糖核酸酶是测定一级结构的第一个酶分子，有124个残基组成，分子内含有4个二硫键。◎●同源蛋白质是指不同机体实现同一功能的蛋白质，它的氨基酸顺序中这样的相似性被称为顺序同源现象。

◎●凝血酶属于丝氨酸蛋白水解酶类。

◎●蛋白人工合成中氨基保护基有苄氧甲酰基、三苯甲基、叔丁氧甲酰基、对甲苯磺酰基，可用HBr/CH3COOH在室温下除去。Cys-SH常用苄基（Bzl）或对甲氧苄基（MBzl）保护，前者用Na-液氨处理除去，后者在液HF 中于0℃处理30分钟除去。Lys的远-NH2用Tosyl保护，用Na-液氨处理除去。

◎●羧基活化方法有：酰氯法、叠氮法、活化酯法、混合酸酐法。

◎●最有效的接肽缩合剂是N，N’-二环己基碳二亚胺（DCCI）。

◎●研究蛋白二级结构的方法X-射线衍射法。利用重氢交换法可以测定蛋白分子中α螺旋的含量。核磁共振光谱法可以测定蛋白分子中哪个氨基酸残基发生构象变化。圆二色性法可以用测定α螺旋和折叠片的含量。荧光偏振法可以测定疏水微区、Trp、Tyr微区。喇曼光谱用于研究主链构象。用Damachandran图来表示。

◎●肽平面内C=O、N-H呈反式排列。

◎●当Ф的旋转键N1-Cα两侧的N1-C1和Cα-C2呈顺式时，规定Ф=0°；同样，Ψ的旋转键Cα-C2两侧的Cα-N1和C2- N2呈顺式时，规定Ψ=0°。从Cα向N1看，沿顺时针方向旋转Cα-N1键所形成的Ф角度规定为正值，反时针旋转为负值；从Cα向C2看，沿顺时针方向旋转Cα-C2键所形成的Ψ角度规定为正值，反时针旋转为负值。α螺旋中

Ф=—57°，Ψ=—48°。平行式片层中Ф=—119°，Ψ=+113°。反平行式片层中

Ф=—139°，Ψ=+135°。

◎●α-螺旋的比旋不等于构成其本身的氨基酸的比旋之和，但无规卷曲则相等。测定蛋白质的比旋特别是其旋光色散是研究二级结构的重要方法。

◎●α-螺旋中的Pro或Hyp形成一个“结节”（kink）。

◎●Glu主要在α-螺旋，Asp、Gly分布于β转角，Pro在α-螺旋C末端或β转角中，二级结构预测是用概率统计学方法获得的。

◎●αα（超二级结构）存在于α-角蛋白、肌球蛋白、原肌球蛋白、纤维蛋白等。

◎●可溶性纤维蛋白有角蛋白、胶原蛋白、弹性蛋白，不可溶性纤维蛋白有肌球蛋白、纤维蛋白原。

◎●胶原的链间氢键是一条连的三联体（Gly-x-Y）Gly的酰胺氢与另一条链相邻三联体x位上的羰基氧之间形成的，此外Hyp的羟基也参与链间氢键的形成。链间共价交联键主要是在Lys、Hyl之间形成的。在Ⅲ胶原蛋白中，

还存在链间二硫键。

◎●随着年龄的增长，胶原三螺旋内，三螺旋间的共价交联越来越多，胶原纤维越硬越碎。

◎●弹性蛋白的重复序列为Lys-Ala-Ala-Lys和Lys-Ala-Ala，可以以赖氨酰正亮氨酸、锁链素、异锁链素交联。

◎●三级结构决定于氨基酸顺序的直接证据是某些蛋白的可逆变性。White、Anfinsen 用8mol/L尿素、β-巯基乙醇处理牛胰核糖核酸酶及复性的实验。

◎●蛋白折叠的策略是：使主链肽基间形成最大数目的分子内氢键同时保持大部分能成氢键的侧链处于蛋白分子的表面与水相互作用。

◎●三级结构是多肽链上各个单链的旋转自由度受到各种限制的总结果，这些限制包括：肽键的硬度即肽键的平面性质、Cα-C键和Cα-N键旋转的许可角度、肽链中疏水基和亲水基的数目和位置、带正电荷和带负电荷的R 基的数目和位置几溶剂和其它溶质等。

◎●范德华力包括定向效应、诱导效应、分散效应。定向效应发生在极性分子或极性基团之间，是永久偶极间的静相互作用。分散效应在多数情况下起主要作用，是非极性分子或极性基团仅有的一种范德华力。

◎●范德华吸引力只有当两个非键合原子处于一定距离时最大，这个距离叫接触距离或范德华距离。

◎●疏水化合物或基团进入水中，其周围的水分子将排列成刚性的有序结构笼形结构。

◎●二硫键的形成并不指令多肽链的折叠。

◎●变性是一个协同性的过程，是在所加变性剂的很窄浓度或很窄的温度和PH间隔内突然发生的。

◎●肌红蛋白是由一条多肽链和一个血红素（heme）辅基组成的，有8段α螺旋，排为2层。

◎●分析球状蛋白的晶体结构必须向待分析的蛋白晶体中引进适当的重金属原子，以便得到同晶置换晶体。

◎●给定气压下，肌红蛋白的Y值比血红蛋白高

◎●降低PH值、增加亚基的协同作用而促进血红蛋白释放氧气。这种H+和O2释放的关系称为波尔效应。（Bohr effect）

◎●血红蛋白发生氧合时，连接分子内各亚基的盐桥全部断裂。

◎●镰形贫血症由于血红蛋白中的β链的Glu-6被Val-6所取代，可用KCNO修饰而抑制成镰形。

◎●抗原决定簇：抗原分子中决定抗原特异性并能与和它互补的抗体结合的那部分结构。抗原-抗体等价存在时将发生最大交联，产生最大量的免疫沉淀或者沉淀素。

◎●IgG、IgA、IgM、IgD、IgE五类免疫球蛋白的重链分别为γ、α、μ、δ、ε。其中A、M分子量大。A是分

泌液（眼泪、粘液和唾液）中存在的一类主要抗体。

◎●抗体的一级结构的每一个结构域，在自己的辖区内都有一个二硫键。免疫球蛋白的三级结构最主要的特点是免疫求蛋白折叠，它是由二个β折叠片夹着疏水残基内核而形成的一种结构式样。

◎●连接可变区、恒定区的短的多肽链叫开关区。

◎●在维持生命过程中不可缺少的，而来自亲代的基因又是相同的，即同型合子，这种突变是致命的。

◎●人的某些生理、病理性缺氧可通过红细胞中DPG浓度的改变来调节组织的获氧量。贮存血液中加入肌苷（inosine），即可防止DPG的下降，因为它可以通过红细胞膜并在细胞内经一系列反应转变为DPG。

◎●氧的S形曲线、波尔效应及DPG效应物的调节使血红蛋白的输氧能力达最高效力。

◎●别构效应在生物系统分子过程的调节中起关键作用。血红蛋白是了解得最清楚的别构蛋白。

◎●分离和提纯蛋白质的各种方法主要是利用蛋白质之间的各种特异性差异，包括分子大小和形状、酸碱性质、溶解度、吸附性质和对其它分子的生物学亲和力。

◎●分散相质点在胶体系统中保持稳定的条件有：①分散相质点在1——100nm范围内；②分散相的质点带同种电荷；③分散相的质点能与溶剂形成溶剂化层。

◎●蛋白质沉淀的方法有：盐析法、有机溶剂沉淀法、重金属盐沉淀法、生物碱试剂和某些酸类沉淀法、加热变性沉淀法。

◎●测定蛋白总量的方法有：凯氏定氮法、双缩脲法、Folin-酚法、紫外吸收法。◎●较大的蛋白质分子或亚基，多肽链往往由2个或2个以上相对独立的三维实体（结构域）缔合而成的。结构域是球状蛋白质的折叠单位，多肽链折叠的最后一步是结构域的缔合（association）。

◎●很多结构域的酶，其活性中心都位于结构域之间，通过结构域更容易构建特定三维排布的活性中心。

◎●Hill系数不为1.0，表明蛋白质多于一个结合位点，并且各个位点间彼此有相互作用。

◎●生物大分子的可变性（柔性）和它结构的精确性（刚性）是保证生物大分子行使其特有生物的独立统一的性质。

结构的刚性是它们相互识别和结合的基础，结构的柔性则允许并保证它们在结合过程中和结合后发生各种需要的构象变化。

◎●四级结构的蛋白质（quaternary protein）中每个球状蛋白质称为亚基（subunit）。亚基一般只有一条链，也有由2条、多条肽链由S-S连接而成的亚基。对称的寡聚蛋白分子是由2个、多个不对称的等同结构成分组成的，这种等同结构成分称为原体（protomer）。对称性是四级结构的重要性质之一。

◎●别构效应（allostric effect）指蛋白质与配基结合后改变蛋白质的构象，进而改变蛋白质的生物活性的现象。同位效应（homotropic effic）是指别构蛋白质与同一种配基的结合对于和同种配基结合能力的影响。

◎●酶的辅助因子在反应中传递电子、原子及某些化学基团。它们可以是金属离子及有机化合物，本身无催化作用。◎●米氏方程的前提是酶与底物反应的“快速平衡说”。

◎●不可逆抑制剂有Ks型和Kcat型两类，多数为Ks型。

◎●大部分非竞争性抑制是由于与酶的活性中心外的硫氢基结合引起。

◎●砷化物的毒理作用在于破坏了硫辛酸辅酶，从而抑制了丙酮酸氧化酶系统。

◎●Kcat型不可逆抑制剂以潜伏状态存在，它与某些酶的活性中心结合后而激活成有抑制活性的抑制剂，被看作是酶的“自杀性低物”。

◎●酶的分类：氧化-还原酶类、移换酶类、水解酶类、裂合酶类（醛缩酶、水化酶、脱氢酶）、异构酶类、合成酶类。

◎●加入竞争性抑制剂，Vmax不变，Km变大，且Km=Km’；加入非竞争性抑制剂，Km不变，Vmax变小，且Km=Km’；加入反竞争性抑制剂，Vmax、Km变小，且Km>Km’.

◎●Koshland提出了“诱导稧合”假说（induced-fit hypothesis）：当酶与底物分子接近时，酶蛋白受底物分子的诱导，其构象发生有利于底物结合的变化，酶与底物在此基础上互补稧合，进行反应。

◎●TPCK（N-对甲苯磺酰苯丙酰氯甲基酮）通过使His烷化对酶进行亲和标记。而碘乙酸、对氯汞苯甲酸可以与巯基作用。

◎●共价催化的最一般的形式是催化剂的亲核基团对底物中亲电子的碳原子进行攻击。

◎●酶蛋白中的亲核基团有：丝氨酸羟基、半胱氨酸巯基、组氨酸咪唑基、

◎●广义的酸碱催化反应包括将水加到羰基上，羧酸酯、磷酸酯的水解，从双键脱水，各种分子重排及许多取代反应等

◎●广义的酸碱催化与共价催化可使酶反应速度大大提高，如牛胰核糖核酸酶、牛凝乳蛋白酶。

◎●溶菌酶（lysozyme）含129个残基的单肽链，有四对二硫键，其活性中心有Glu35、Asp52等残基。

◎●胰凝乳蛋白酶选择性地水解由芳香族氨基酸羧基形成的肽键，其最适底物为N-对甲苯磺酰苯丙酰乙酯或甲苯碘酰胺苯丙酰胺。

◎●羧肽酶Tyr248、Arg145、Glu270及Zn2+将底无分子定位于活性中心中。◎●L19RNA既有核糖核酸酶（ribonuclease）活性，又有RNA聚合酶活性，对竞争性抑制剂敏感。

◎●许多多酶体系的自我调节都是通过其体系中的别构酶来实现的。

◎●某些酶由于结合了专一性的激促蛋白质或抑制蛋白质而改变活性，这类蛋白质有钙调蛋白、抗血友病因子。◎●称为调节酶的酶有别构酶、共价调节酶。

◎●底物浓度变化引起的变构酶促反应速度的变化几乎是全或无的，由于正协同效应，使得酶的反应速度对底物浓度变化敏感。

◎●Hill系数可作为判断协同效应的一个指标，具正协同效应的酶的Hill系数大于1。

◎●A TCase（天冬氨酰转氨甲酰酶）是嘧啶核苷酸生物合成-合成CTP-多酶体系反应序列中的第一个酶。受CTP反馈抑制，A TP增强其与底物的亲和力，均不影响Vmax。

◎●PALA：N-（磷乙酰）-L-天冬氨酸

◎●A TCase是既有同促效应又有异促效应的别构酶，它符合齐变模型（MWC）。

◎●3-磷酸甘油醛脱氢酶有四个亚基，可与4个NAD+结合，结合常数不同。

◎●齐变模型（MWC）不适用于负协同效应。

◎●胰蛋白酶只水解赖氨素养、精氨酸的羧基形成的肽键；胰凝乳蛋白酶只水解芳香族氨基酸的羧基形成的肽键；

被肠激酶激活形成的胰蛋白酶是所有胰脏蛋白酶原的共同激活剂。在它的操纵控制下，可以使所有胰脏蛋白酶同时作用。

◎●寡聚酶可分类为：含相同亚基的寡聚酶、含不同亚基的寡聚酶（它包括双功能寡聚酶、含有专一性的非酶蛋白亚基的寡聚酶、具有底物载体亚基的寡聚酶。）。

◎●乳酸脱氢酶亚基有：骨胳肌型（M）和心肌型（H）。其同功酶有HHHH、HHHM、HHMM、HMMM、MMMM 等几种。

◎●化学酶工程包括自然酶、化学修饰酶、固定化酶及化学人工酶的研究与应用。

◎●影响酶促反速度的因素有：底物浓度、PH、温度、酶浓度、激活剂、抑制剂。

◎●酶活性中心常有的基团是：Ser、His、Lys、Cys。

◎●酵母脱氢酶在催化时，辅酶的尼克酰胺环C4上只有一侧是可以加氢或脱氢的，这种专一性定为A型。凡是酵母脱氢酶中尼克酰胺环上氢位置相似，同处一侧，具同侧专一性的酶均称A型专一的酶。凡是酵母脱氢酶中尼克酰胺环上氢位置不同，处于异侧，具另一侧专一性的酶均称B型专一的酶。如Glu脱氢酶、α-甘油磷酸脱氢

生物化学中山大学本科生笔记整理知识点汇编各章名词解释

生物化学知识点汇编 知识点： 1、各类糖分子的结构和功能；

2、脂类中与生物膜有关的物质结构与功能； 3、核酸的基本结构、相互关系与功能； 4、各类氨基酸的基本结构、特征以及蛋白的构象与功能的关系； 5、酶的分类、作用机制、抑制类型、动力学过程与调节； 6、代谢中的生物氧化过程特别是光合磷酸化过程的机理及意义； 7、代谢中的糖代谢过程； 8、核酸的生物合成、复制、转录及基因表达； 9、各种代谢过程的调控及相互关系； 10、现代生物学的方法和实验手段特别是分离、纯化、活性册顶的基本方法等； 11、生物化学研究进展； ◎●将两种旋光不同的葡萄糖分别溶与水后，其旋光率均逐渐变为+52.7°。，称为变旋现象。 ◎●羟甲基在糖环平面的上方的为D-型，在平面的下方的为L-型。在D-型中，半缩醛羟基在平面的下方的为α-型，在平面的上方的为β-型。 ◎●一切糖类都有不对称碳原子，都具旋光性。 ◎●区分酮糖、醛糖用Seliwanoff反应。 ◎●天然糖苷多为β-型。 ◎●糖醛酸是肝脏内的一种解毒剂。 ◎●自然界存在的糖胺都是己糖胺。 ◎●麦芽糖为[α-D-葡萄糖-α（1→4）-α-D-葡萄糖苷]，异麦芽糖为[α-D-葡萄糖-α（1→6）-α-D-葡萄糖苷]，蔗糖为[α-D-葡萄糖-α，β（1→4）-果糖苷]，乳糖为[半乳糖-β（1→4）-α-D-葡萄糖苷]，纤维二糖为[α-D-葡萄糖-β（1→4）α-D-葡萄糖苷]。 ◎●直链淀粉成螺旋状复合物，遇碘显紫蓝色，碘位于其中心腔内，在620——580nm有最大光吸收。支链淀粉分支平均有24——30个葡萄糖，遇碘显紫红色，在530——555nm有最大光吸收。糖原遇碘显棕红色，在430——5490nm有最大光吸收。◎●与糖蛋白相比，蛋白聚糖的糖是一种长而不分支的多糖链，即糖胺聚糖。其一定的部位上与若干肽链连接，糖含量超过95%，多糖是系列重复双糖结构。 ◎●糖蛋白是病毒、植物凝集素、血型物质的基本组成部分，Fe2+、Cu2+、血红蛋白和甲状腺素转运蛋白是糖蛋白，它们分别叫转铁蛋白、铜蓝蛋白、触珠蛋白、甲状腺素结合蛋白。参与凝血过程的糖蛋白有：凝血酶原、纤维蛋白酶原。 ◎●血型物质含75%的糖，它们是：岩藻糖、半乳糖、葡萄糖、半乳糖胺。 ◎●木糖-Ser连接为结缔组织蛋白聚糖所特有。 ◎●动植物体的不饱和脂肪酸为顺式，细菌中含脂肪酸种类少，大多为饱和脂肪酸，有的有分支。 ◎●分析脂肪酸混合物的分离用气液柱层析，即气液色谱技术。 ◎●甘油三酯、甘油单酯形成小颗粒微团，叫micelles。 ◎●烷基醚脂酰甘油含有2个脂肪酸分子和一个长的烷基或烯基链分别与甘油分子以酯键、醚键相连。 ◎●糖基脂酰甘油中，糖基与甘油分子第三个羟基以糖苷键相连。 ◎●磷脂根据所含醇类可分为甘油磷脂类和鞘氨醇磷脂类。 ◎●不饱和脂肪酸常与甘油分子的第二个碳原子羟基相连。 ◎●肝脏、心肌中的甘油磷脂多为磷脂酰肌醇，脑中的甘油磷脂多为磷脂酰肌醇磷酸、磷脂酰肌醇二磷酸。 ◎●缩醛磷脂中一个碳氢键以醚键与甘油C1羟基相连。 ◎●除了11-顺-视黄醛外，多数直链萜类的双键均为反式。 ◎●柠檬油的主要成分是柠檬苦素，薄荷油的主要成分是薄荷醇，樟脑油的主要成分是樟脑。 ◎●胆石几乎全是由胆固醇组成，它易与毛地黄核苷结合沉淀。 ◎●脊椎动物体内，胆酸能与甘氨酸、牛黄氨酸结合成甘氨胆酸、牛黄胆酸。 ◎●蟾毒不以糖苷而以酯的形式存在。 ◎●前列腺素是花生四烯酸及其他不饱和脂肪酸的衍生物。分为PGA、PGB、PGD、PGE、PGF、PGG、PGH、PGI 等八类，其功能有：平滑肌收缩、血液供应、神经传递、发炎反应的发生、水潴留、电解质去钠、血液凝结。◎●在tay-sachs病中，神经节苷脂在脑中积累。 ◎●按生理功能，蛋白质可分为酶、运输蛋白、营养和贮存蛋白、收缩蛋白运动蛋白、结构蛋白质和防御蛋白质。◎●胱氨酸、酪氨酸不溶于水。脯氨酸、羟还能溶于乙醇或乙醚中。

生物化学与分子生物学考试中山大学

一、名词解释 1、基因克隆：是指把目的基因连接到载体上，构建成重组体，再转化入宿主细胞内进行复制和表达。或：是指在体外通过酶的作用将异源DNA连接到载体上，形成重组DNA并将其导入受体细胞，从而扩增异源DNA的技术。 2、基因文库：是指整个基因组或某一细胞所表达的基因所有克隆片段的集合体，包括基因 组文库和cDNA文库。常用的从基因文库中筛选目标基因的方法：斑点杂交、扣除杂交、 免疫化学筛选法、染色体步移和差异表达基因筛选。 3、cDNA文库：是指以所有mRNA为模板，不经选择地在逆转录酶的作用下反转合成互补的双链ＤＮＡ，即 cDNA，然后把cDNA与载体连接构成重组DNA，再转化入宿主细胞扩增，建立cDNA文库。 4、管家基因：是指某些基因表达产物是细胞或者整个生命过程中都持续需要而必不可少的，这类基因称之 为管家基因。如微管蛋白基因、糖酵解酶系基因与核糖体蛋白基因等 5、散弹测序法：又称鸟枪测序法，是指大分子DNA被随机地“敲碎”成许多小片段，收集这些随机小片段 并将它们全部连接到合适的测序载体，小片段测序完成后，计算机根据重叠区将小片段整合出大分子DNA序列。 6、功能基因组学：利用结构基因组学提供的信息，以高通量，大规模实验方法及统计与计算机分析为特征， 全面系统地分析全部基因及其编码蛋白的功能，包括生物学功能，细胞学功能，发育学功能。 7、限制性内切酶：是指能在特异位点（酶切位点）上催化双链DNA分子的断裂，产生相应的限制性DNA 片段，被称为分子生物学家的手术刀。 8、ＣＤKs：即细胞周期蛋白依赖性激酶，是一类Ser/Thr蛋白激酶，与周期蛋白结合时，才具有蛋白激酶 的活性，通过使靶蛋白磷酸化而产生相应的生理效应。 9、RT-PCR：是指首先以mRNA为模板合成cDNA，然后再进行常规PCR扩增的PCR。 10、逐个克隆法：对连续克隆系中排定的BAC克隆逐个进行亚克隆测序并进行组装（公共领域测序计划） 11、荧光定量PCR：是指在PCR反应体系中加入荧光基因，利用荧光信号积累实时监测整个PCR进程，最 后通过标准曲线对未知模板进行定量分析的方法。 12、基因组：又称染色体组，是指一个物种单倍体的染色体数目，是生物体全部遗传物质的总和，主要指 真核生物的核基因组和原核生物的类核基因组。 13、基因组学：是指对生物体内所有基因进行基因组作图（遗传图谱、物理图谱、转录图谱）、核苷酸序列 分析、基因定位、基因功能分析的一门学科。 或：指从基因组水平（分子整体水平）研究遗传的学科，主要是发展和应用DNA制图、测序新技术和计算机程序，分析生命体全部基因组的结构与功能。

中山大学生命科学院生物化学试题答案与评分标准(2006秋季,A卷)

生物化学I（2006年秋季学期, A卷） I.简答题（共25小题，超过60分以60分计入总分） 1．哪些标准氨基酸含两个手性碳原子？写出它们的Fisher投影式。 2．为什么SDS变性电泳可以估算蛋白质的分子量？ 3．Mass spectroscopy在生物大分子研究中有什么应用？ 4．-Keratin、Collagen、Silk fibroin的二级结构和氨基酸组成有何特点？5．根据二级结构的组成和排列可将蛋白质结构分为哪些类型？ 6．蛋白质in vivo条件下的折叠有哪些辅助因子？ 7．蛋白质在与其他分子的相互作用中发挥作用，这种相互作用有何特点？ 8．哪些因素可以导致Hemoglobin与O 2 的亲和力增加？ 9．图示抗体的一般结构（包括结构域及可能的二硫键）。 10．构成肌肉粗丝和细丝的蛋白分子有哪些，各有什么功能？ 11．写出蛋白质氨基酸测序的基本步骤。 12．什么是酶催化的过渡态理论？列出你所知道的支持证据？ 13．酶的可逆抑制剂有几类？它们的抑制动力学各有何特点？ 14．酶在体内的活性是如何受到调控的？ 15．淀粉与纤维素的结构有何区别？ 16．细胞膜表面的Glycoprotein和Glycolipid有哪些生物学功能？ 17．细胞内的DNA可能会出现哪些异常结构，他们有什么生物学意义？ 18．膜脂的分类及其结构特点 19．生物膜的功能有哪些？ 20．膜蛋白以哪些方式参与生物膜的构成？ 21．图示secondary active transport，uniport，symport，antiport. 22．Acetylcholine receptor通道是如何控制开关的？ 23．K＋离子通道是如何对通过的离子进行选择的？ 24．膜电位是怎样控制Na＋通道开关的（可图示并说明）？ 25．Ca2+泵和Na+-K+泵的异同点。 II. You have a crude lysate sample containing a mixture of six proteins (1, 2, 3, 4, 5, and β-galactosidase). Some characteristics of these proteins are shown in the table below. Give an available procedure of purifying β-galactosidase. Protein Concentration of ammonium sulfate required for precipitation Molecular Weight (kDa) Isoelectric point (pI)

中山大学《细胞生物学》中山大学生物化学考试试题(B卷)

中山大学生物化学考试试题（B卷） 2003-2004年度第一学期 主考老师：邓庆丽苏菁 一、填空题：（每题一分，共15分） 1．在酶的广义酸碱催化机制中，特别重要的一个氨基酸残基是__his_____，因为其侧链PK值接近生物体内的PH条件。 2．紫外分光光度法测定蛋白质的原理在于__trp__ ，Tyr，Phe这三个氨基酸残基侧链基团在280nm处有吸光性。 3．糖类除了作为能源和生物大分子碳骨架的供体之外，它还与生物大分子间的__信号____识别有关。 4．The most two common secondary structures of proteins are α螺旋and β折叠。5．Monosaccharides containing an aldehyde group are called 醛糖aldoses 。6．Both Western blotting and ELISA are used to detect proteins with 抗体antibody 。 7. NMR spectroscopy and X-Ray 衍射are both used to reveal the three dimensional structure of proteins。 8．Anomers produces an equilibrium mixture of α - and β -forms in both furanose and pyranose ring structures。 9．神经节苷脂是一类含有唾液酸的鞘糖脂。 10．DNA变性后，紫外吸收能力增强，沉降速度升高，粘度降低。11．磷脂酶A的水解产物是脂肪酸和溶血磷脂。 12．开链己糖有16 种异构体。 13．胶原蛋白的氨基酸序列是很有特征的。常见的三个氨基酸重复单位是gly-x-y 。

中山大学生化资料中山大学生命科学院生物化学试题答案与评分标准.doc

生物化学I （2006年秋季学期，A卷） 1.简答题（共25小题，超过60分以60分计入总分） 1 .哪些标准氨基酸含两个手性碳原子？写出它们的Fisher投影式。 2.为什么SDS变性电泳可以估算蛋白质的分子量？ 3.Mass spectroscopy在生物大分子研究中有什么应用？ 4.-Keratin、Collagen、Silk fibroin的二级结构和氨基酸组成有何特点？ 5.根据二级结构的组成和排列可将蛋白质结构分为哪些类型？ 6.蛋白质in条件下的折叠有哪些辅助因了？ 7.蛋白质在与其他分子的相互作用中发挥作用，这种相互作用有何特点？ 8.哪些因素可以导致Hemoglobin与O2的亲和力增加？ 9.图示抗体的一般结构（包括结构域及可能的二硫键）。 10.构成肌肉粗丝和细丝的蛋白分子有哪些，各有什么功能？ 11.写出蛋白质氨基酸测序的基本步骤。 12.什么是酶催化的过渡态理论？列出你所知道的支持证据？ 13.酶的可逆抑制剂有几类？它们的抑制动力学各有何特点？ 14.酶在体内的活性是如何受到调控的？ 15.淀粉与纤维素的结构有何区别？ 16.细胞膜表面的Glycoprotein和Glycolipid有哪些生物学功能？ 17.细胞内的DNA可能会出现哪些异常结构，他们有什么生物学意义？ 18 .膜脂的分类及其结构特点 19.生物膜的功能有哪些？ 20.膜蛋白以哪些方式参与生物膜的构成？ 21.图示 secondary active transport, uniport, symport, anti port. 22.Acetylcholine receptor通道是如何控制开关的？ 23.K+离子通道是如何对通过的离子进行选择的？ 24.膜电位是怎样控制Na*通道开关的（可图示并说明）？ 25.Ca新泵和NaF泵的异同点。 IT. You have a crude lysate sample containing a mixture of six proteins (1, 2, 3, 4, 5, and P -galactosidase). Some characteristics of these proteins are shown in the table below. Give an available procedure of purifying B -galactosidase.

中山大学中山医学院历年生物化学考博试题 (1)

中山大学1998年生物化学考博试题 一、名词解释 1、纤维蛋白酶原 2、基因转化 二、问答 1、DNA核酸内切酶作用位点 2、RNA聚合酶真核与原核的区别 3、举例说明蛋白水平酶的作用 4、cAMP的转录调控 5、Hb与Mb的不同 6、真核生物mRNA的修饰与剪切 7、脂肪酸的分解过程为何称β－氧化

中山医科大学博士入学考试试题生物化学2004年 一、名词解释（10*3） 1.分子伴侣、 2.随从链、 3.尿素循环、 4.基因诊断、 5.基因重组、 6.底物水平磷酸化、 7.一碳单位、 8.生物转化、 9.KLENOW 片段、10.邻近效应 二、简答题（8*5） 1、a－螺旋的特点 2、DNA双螺旋的类型及结构特点 3、遗传密码的特点 4、红细胞糖代谢的特点 5、mRNA的加工修饰包括哪些内容 6、真核基因组的结构特点 7、如果一酶与底物作用的反应曲线成“S”型，解释其原因

8、NADPH参加反应的类型 三、论述题（3*10） 1、人类基因组计划已经完成，今后分子生物学的工作重点应该是什么？ 2、为什么在缺氧的条件下，糖酵解反应能够持续进行？ 3、如果要用基因工程方法生产胰岛素，如何获得胰岛素基因？ 中山大学2005年生物化学考博试题 一、名词解释 1、分子病 2、Km 3、mRNA 4、酮体 5、分子筛层析 6、氧化磷酸化 7、Tm 8、鸟氨酸循环 9、分子杂交 10、端粒酶 二、简答 1、谷胱甘肽结构功能 2、竞争性抑制作用举例 3、tRNA 结构意义 4、DNA双螺旋结构遗传学意义 5、NADPH代谢中作用 6、VB12致巨幼红细胞贫血的原因 7、DNA复制的保留遗传特点 8、举例细胞膜受体介导细胞信号传导 三、问答 蛋白质一级结构特点功能举例 TCA循环是三物质代谢枢纽，为什么/有何意义 限制性内切核酸酶是基因工程手术刀。为什么？ 中山大学2006年生物化学考博试题 名词解释 同工酶 协同调节 胆汁酸肠肝循环

中山大学生物化学(一)真题

中山大学生物化学（一）真题 一、填空题（每空1分，共30分），答案请标明每题的序号。 1、生化教材中氨基酸结构通式常用兼性离子形式表示，意为_________条件下的结构。 2、含全部标准氨基酸的蛋白质，强酸下完全水解后，检测不到的氨基酸是_________。 3、某蛋白质在280 nm处有强的吸收，其最可能含（一种氨基酸）_________。 4、肌红蛋白中不存在的二级结构有_________。 5、粗肌丝中的肌球蛋白分子是_________聚体。 6、纤维素是D-葡萄糖单体通过_________糖苷键连接而成的聚合物。 7、剧烈运动较长时间后，体内T状态的血红蛋白比例_________。 8、任何蛋白质在细胞内折叠都需要的一类辅助蛋白是_________。 9、联合多糖包括脂多糖、糖脂、糖蛋白和_________。 10、如果柱床体积和密度相同，则上样体积小，洗脱流速慢的常用柱层析是_________。 11、目前，测定蛋白质分子量最准确的方法是_________。 12、某肚不含Pro, Arg和Lys且rza酶不能水解，则此肤可能是_________。 13、酶的特殊基团的催化作用是指酸碱催化、共价催化和_________。 14、酶在体内的活性调节方式主要有共价修饰调节和_________。 15、抑制剂的浓度增加，测得的Km和V-，同比例减小，则属于_________。 16、细胞合成ATP的手段包括光合磷酸化、氧化磷酸化和_________磷酸化。 17、真核细胞的TCA循环在_________中进行。 18、脂肪酸进行β-氧化前先进行活化，其活化形式为_________。 19、酮体包括丙酮酸、乙酞乙酸和_________三种成分。 20、脂肪酸合成的基本原料为乙酞CoA，脂肪酸合成的前体为_________。 21、绝大多数转氨酶以_________作为氨基的受体。 22、完整的尿素循环仅存在于_________细胞。 23、为尿素循环直接提供N的氨基酸是_________。 24、胸着酸是在胸昔酸合成酶的催化下，由_________甲基化而合成的。 25、大肠杆菌的DNA聚合酶!具有5'-3`的聚合酶,5'-3`的外切核酸酶和_________活性。 26、真核细胞mRNA的3、端含有一段多聚腺营酸序列尾巴，这是在转录后添加上去的。最重要的加尾信号的一致序列为_________。 27、翻译时氨基酸的活化形式为_________。 28、端粒酶的蛋白质部分具有_________活性。 29、尿素循环和嗯咙核昔酸生物合成的共同代谢中间产物是_________。 30、痛风是由_________过量产生或排泄不畅引起。 二、是非题（每题1分，共30分），答案请标明每题的序号。 1、生物体内的甘油醛和3-磷酸甘油醛的构型不同。 2、共价修饰调节的过程中，酶的构象不发生变化。 3、溶菌酶的镜像蛋白不能催化肚聚糖的水解。 4、以螺旋和p折叠都能使蛋白分子内氢键的数目倾向于最大。 5、阳离子交换层析介质表面带负电荷。 6、蛋白质A与B的进化具有协同性，说明他们可能在结构和（或）功能上具有相互依赖关系。 7、阮病毒是一种易于被诱导发生构型变化的蛋白质。

2013年中山大学研究生考试真题生物化学

二0一三年攻读硕士学位研究生入学考试试题 科目名称：生物化学(一) 1、胸苷酸是由___________甲基化而合成。 2、吟核苷酸在人体内分解的终产物是___________。 3、转氨酶的辅基是___________。 4、完整的尿素循环仅存在于___________细胞。 5、GABA合成的直接前体是___________。 6、为尿素循环直接提供N的代谢物是___________。 7、真核生物的翻译通过___________机制发现起始密码子。 8、DNA复制通常需要以___________为引物。 9、大肠杆菌的DNA聚合酶I具有___________种酶的活性。 10、蛋白质生物合成过程中，氨基酸需活化生成 11、美国的两位科学家因研究____________的杰出贡献而获得2012年Nobel化学奖。 12、Tyrosine的等电点是____________( pKI=2.20 } pKZ=9.11 } pK}=10.07 ) 。 13、蛋白质依据其二级结构组成，可以分为全a、全β、a+β和___________四类。 14、牛角中含量最丰富的氨基酸是____________。 15、蛋白在体内的折叠需要肤基脯酞异构酶、二硫键异构酶和____________。 16、细肌丝由肌动蛋白、肌钙蛋白和____________构成。 17、纤维素是D-葡萄糖单体通过___________糖苷键连接而成的聚合物。 18、联合多糖包括脂多糖、糖脂、糖蛋白和___________。 19、膜脂可分为固醇、糖脂和____________。 20、膜筏中的膜脂主要是固醇和____________。 21、胆固醇在动物皮肤可被氧化为7一脱氢胆固醇，经紫外线照射转变为____________。 22、siRNA多数来自____________，其作用方式通常为高度特异性的。 23、乳酸循环是耗能过程，2分子乳酸异生成葡萄糖时需消耗____________分子ATPo 24、来源于肿瘤细胞的转化生长因子α(TGFα)，其功能类似于____________。 25、哺乳动物解除氨毒的方式是将氨转变为____________，而爬行类动物和鸟类则是把氨转变为______________。 26、哺乳动物嘧啶核苷酸合成的限速酶是____________;而细菌嘧啶核苷酸合成的限速酶是___________。 27、用于特异性纯化DNA结合蛋白质的层析方法是____________。 28、硝化甘油能用于治疗心血管疾病是因为其在人体内可转变为___________。 二、是非题(每题1分，共30分)，答案请标明每题的序号。 1、嘌呤核苷酸从头合成的所有反应都发生在细胞液。 2、细胞内的CMP直接由UMP转变而来。 3、嘌呤核苷酸的从头合成和补救合成都需要PRPP。 4、同源重组(Homologous genetic recombination)就是位点特异的重组(Site-specific recombination )。 5、UAA是终止密码子，将(UAA)二加到体外翻译系统中，得不到任何多肽。 6、通常tRNA二级结构决定不同tRNA的个性。 7、含硒蛋白质分子上的硒半胱氨酸(selenocysteine)是半胱氨酸的翻译后修饰产物。 8、SAM是体内甲基化反应中甲基的直接供体。

中山大学 生物化学二

中山大学二〇一一年攻读硕士学位研究生入学考试试题 科目代码：654 科目名称：生物化学（A） 考试时间：1月16日上午 一、填空题（每题1分，共30分）请将答案写在答题纸上，并标明题号。 1、含Pro残基的β-turn的形成需要（）的催化。 2、天然α螺旋的对映异构体是（）。 3、最坚韧的纤维状蛋白质是（）。 4、目前，测定蛋白质分子量最准确的方法是（）。 5、第一个被解析出的晶体结构蛋白是（牛胰岛素）。 6、Thr手性碳原子个数与Leu手性碳原子个数之和是（）。 7、人体内的2,3-二磷酸甘油酸浓度升高，导致Hb与氧的亲和力（）。 8、某肽不含Pro、Arg和Lys且羧肽酶不能水解，则此肽是（）。 9、纤维素是D-葡萄糖单体通过（）糖苷键连接而形成聚合物。 10、鞘脂的骨架结构是（）。 11、在细胞内传递激素效应的物质称为（）。 12、固定化酶的方法主要有不溶性酶法，可溶性酶法和（）。 13、甲硫氨酸和（）只有一个密码子。 14、某tRNA的反密码子为IGC，可以识别的密码子是GCU、GCC和（）。 15、正常状态下，（）是肌肉最理想的能量提供者。 16、生物体内的维生素C和维生素（ E ）被称为天然抗氧化剂。 17、一个转录单位通常应包括启动子序列，编码序列和（）序列。 18、在生物体内糖转变为蛋白质的中间产物是（）。 19、女性的一条X染色体无转录活性的主要原因是染色体本身高度浓缩以及（）。 20、高等动物体内除酶和激素对代谢物有调节作用外，（）对代谢也有调节作用。 21、转氨酶催化的反应的平衡常数接近于（）。 22、膜蛋白和分泌蛋白通常在内质网和高尔基体受到（）修饰。 23、嘌呤核苷酸合成过程中最先合成的核苷酸是（），进而在转变成其他的嘌呤核苷酸。 24、细胞核蛋白质结构中通常有一段特定的序列，称之为（）。 25、DNA序列中调节转录活性的结构单元统称为（）。 26、mRNA前体中调节转录活性的结构元件统称为（）。 27、一个mRNA前体经加工可能获得几个不同大小的成熟mRNA分子，这是因为存在（）现象。 28、逆转录病毒的逆转录酶可以催化RNA指导的DNA合成，（）以及DNA 指导的DNA合成等3个不同的反应。 29、端粒酶（Telomerase）实际上是一个（）酶。 30、dTMP是由（）通过甲基化反应而来的。 二、是非题（每题1分，共30分） 1、活性中心包含Asp残基的蛋白水解酶称为天冬氨酸蛋白酶。 2、构成乙酰胆碱受体离子通道的α、β、γ和δ亚基属于同源蛋白。 3、具有手性碳原子的化合物一定具有旋光性。 4、蛋白质、DNA和RNA都具有高级结构。

中山大学03-10生物化学真题

中山大学 2003年研究生入学考试生物化学试题 一、填空题 1．糖肽的两种主要连接键为——和——。 2．淀粉与碘反应呈紫蓝色，而糖原遇碘呈——色。 3．蛋白质二级结构主要有——和——两类。 4．蛋白质分子是由氨基酸通过肽键连接成多肽链，而DNA 分子由核苷酸通过——键连接成多核苷酸。 5．氨基酸的共有代谢途径有——和——。 6．假设tRNA上的反密码子是GGC，它可识别的密码子为GCC和——。 7．变性温度与DNA分子中的G－C含量成——关系 8．具有催化活性的核算称为——。 9．三羧酸循环的限速酶是——。 10．原核细胞蛋白质合成中第一个被掺入的氨基酸是——。 11．乙酰CoA进一步氧化需要生物素和——作辅助因子。 12．E.coli参与错配修复的是DNA聚合酶——。 13．tRNA基因启动子最重要的特征是——。 14．真核生物中，负责合成5SrRNA是RNA聚合酶——。 15．分子伴侣通常具有——酶活性。 16．真核mRNA上的加尾信号序列是——。 17．能互补和杂交于某一些基因产物，并能抑制其功能的RNA分子称——。 二、判断正误题。 1．糖链的合成无模板，糖基顺序由基因编码的转移酶决定。 2．自然界常见的不饱和脂肪酸多具有反式结构。

3．同工酶各自对同一底物的米氏常数相同或相似。 4．汤圆合成的关键酶是磷酸化酶。 5．尿素是蛋白质的变性剂，高浓度尿素可拆开蛋白质分子中的二硫键。 6．对于提纯的DNA样品，测得OD260/OD280<1.8则表明样品中由RNA 残留。7．由于酶反应的速度较快，因而酶反应的温度系数高于一般化学反应的温度系数。8．一般的PCR反应不能扩增单链DNA。 9．目前发现的修饰核苷酸大多存在于tRNA分子中。 10．转铁蛋白是一种糖蛋白。 三、名词解释。 1．蛋白聚糖 2．生物膜 3．透析 4．结构域（Domain） 5．核酸分子杂交 6．同工酶 7．开放读码框（ORF）__________ 8．顺式作用元件 四、问答题 1．生物体中脂类化合物由哪些主要特征？ 2．简述原核生物和真核生物在蛋白质合成过程的主要异同。 3．简述生物物种保持稳定的分子机制。

2020年智慧树知道网课《生物化学(中山大学)》课后章节测试满分答案

第一章测试 1 【单选题】(1分) 细胞在分子组成上从复杂到简单可分为哪四个层次？ A. 单元分子→超分子复合物→大分子→细胞及细胞器 B. 细胞及细胞器→大分子→超分子复合物→单元分子 C. 超分子复合物→细胞及细胞器→大分子→单元分子 D. 细胞及细胞器→超分子复合物→大分子→单元分子 2 【单选题】(1分) 细胞中最基本的元素有 A. C,H,N,O B. C C. C,H D. C,H,O

3 【单选题】(1分) 四大生物分子是指 A. 激素、神经递质、酶、维生素 B. 激素、脂、蛋白质、核酸 C. 糖、脂、蛋白质、核酸 D. 糖、脂、酶、核酸 4 【多选题】(1分) 下列哪种说法是不正确的？ A. 生物大分子由结构单元分子通过连接键连接而成 B. 绝大多数生物分子都是手性分子 C. 所有生物分子都是大分子 D. 前手性分子具有旋光活性

5 【多选题】(1分) 下列说法不正确的是= A. 疏水作用的强弱不仅与分子中非极性基团的大小有关，也与介质的极性有关 B. 溶液的离子强度越强，大分子离子间的相互作用越弱 C. 溶液的离子强度越强，大分子离子间的相互作用越强 D. 疏水作用的强弱与分子中非极性基团的大小有关，与介质的极性无关 6 【多选题】(1分) 下列有关水的说法，正确的是 A. 生物体液大都是缓冲溶液 B. 生物分子与水分子形成氢键有利也有弊 C. 水分子属于极性分子，可作为许多极性分子的溶剂 D. 生理条件下，水分子具有强的亲核性能，容易水解生物分子 E. 水分子之间形成氢键网络，导致其具有较高的沸点

第二章测试 1 【单选题】(1分) 在pH为8的Glu溶液中，下列哪种结构占优势？ A. 只有γ-COOH解离 B. 只有α-COOH解离 C. 两个COOH解离 D. NH3+和COOH都不解离 E. NH3+和COOH都解离 2 【多选题】(1分) 下列说法正确的是 A. 4-羟脯氨酸是脯氨酸的衍生物，并不存在于蛋白质中 B. 等电点时，氨基酸主要以两性离子形式存在，净电荷为零 C. 与中性氨基酸相比，酸性氨基酸的等电点偏酸，碱性氨基酸的等电点偏碱

中山大学662生物化学(一)真题答案笔记重难点学长学姐考研复习资料

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2013中山大学生物化学考研真题

中山大学 二0一三年攻读硕士学位研究生入学考试试题 科目名称：生物化学(一) 1、胸苷酸是由___________甲基化而合成。 2、吟核苷酸在人体内分解的终产物是___________。 3、转氨酶的辅基是___________。 4、完整的尿素循环仅存在于___________细胞。 5、GABA合成的直接前体是___________。 6、为尿素循环直接提供N的代谢物是___________。 7、真核生物的翻译通过___________机制发现起始密码子。 8、DNA复制通常需要以___________为引物。 9、大肠杆菌的DNA聚合酶I具有___________种酶的活性。 10、蛋白质生物合成过程中，氨基酸需活化生成 11、美国的两位科学家因研究____________的杰出贡献而获得2012年Nobel化学奖。 12、Tyrosine的等电点是____________( pKI=2.20 } pKZ=9.11 } pK}=10.07 ) 。 13、蛋白质依据其二级结构组成，可以分为全a、全β、a+β和___________四类。 14、牛角中含量最丰富的氨基酸是____________。 15、蛋白在体内的折叠需要肤基脯酞异构酶、二硫键异构酶和____________。 16、细肌丝由肌动蛋白、肌钙蛋白和____________构成。 17、纤维素是D-葡萄糖单体通过___________糖苷键连接而成的聚合物。 18、联合多糖包括脂多糖、糖脂、糖蛋白和___________。 19、膜脂可分为固醇、糖脂和____________。 20、膜筏中的膜脂主要是固醇和____________。 21、胆固醇在动物皮肤可被氧化为7一脱氢胆固醇，经紫外线照射转变为____________。 22、siRNA多数来自____________，其作用方式通常为高度特异性的。 23、乳酸循环是耗能过程，2分子乳酸异生成葡萄糖时需消耗____________分子ATPo 24、来源于肿瘤细胞的转化生长因子α(TGFα)，其功能类似于____________。 25、哺乳动物解除氨毒的方式是将氨转变为____________，而爬行类动物和鸟类则是把氨转变为______________。 26、哺乳动物嘧啶核苷酸合成的限速酶是____________;而细菌嘧啶核苷酸合成的限速酶是___________。 27、用于特异性纯化DNA结合蛋白质的层析方法是____________。 28、硝化甘油能用于治疗心血管疾病是因为其在人体内可转变为___________。 二、是非题(每题1分，共30分)，答案请标明每题的序号。 1、嘌呤核苷酸从头合成的所有反应都发生在细胞液。 2、细胞内的CMP直接由UMP转变而来。 3、嘌呤核苷酸的从头合成和补救合成都需要PRPP。 4、同源重组(Homologous genetic recombination)就是位点特异的重组(Site-specific recombination )。 5、UAA是终止密码子，将(UAA)二加到体外翻译系统中，得不到任何多肽。 6、通常tRNA二级结构决定不同tRNA的个性。 7、含硒蛋白质分子上的硒半胱氨酸(selenocysteine)是半胱氨酸的翻译后修饰产物。 8、SAM是体内甲基化反应中甲基的直接供体。 9、SD序列是原核生物mRNA分子上位于起始密码子上游的一段富含嘌呤碱基的序列。

2019中山大学考研660生物化学(一)与857细胞生物学复习全析【含真题与答案】

2019中山大学考研660生物化学（一）与857细胞生物学复习全析【含真题与答案】本书共四册，由逸仙中大考研网依托多年丰富的教学与辅导经验，组织逸仙教学研发团队与中山大学本专业的高分研究生共同合作编写而成。全书内容紧凑权威细致，编排结构科学合理，是参加2019中山大学考研的考生在初试复习的全程必备专业课资料。 《2019中山大学考研660生物化学（一）复习全析【含真题与答案，共四册】》根据 往年中山大学660生物化学（一）的官方参考书目： 《生物化学》（王镜岩.第3版.上册） 《生物化学》（王镜岩.第3版.下册） 同时，2018年中山大学660生物化学（一）的考试范围为： 重要生物分子如糖、脂质、蛋白质、酶、核酸、维生素、激素等的结构与功能； 生物膜结构与物质运输的机理；物质代谢及其调节；生物能学与生物氧化； 分子生物学基础如DNA复制、转录和翻译，细胞代谢与基因表达调控等；现代生物化学与分子生物学研究基本技术与方法。 该书通过提供院系专业相关考研内部信息，系统梳理核心考点，总结分析各章节内的重难点知识点往年考察情况，详细分析各章中的重点内容与难点内容，且通过考题预测的形式巩固上述知识点，并对历年真题进行透彻的解析，使考生复习更有针对性，从而提高复习效率。 适用院系： 生命科学学院：【海洋科学、生物学（植物学、动物学、生理学、水生生物学、微生物学、遗传学、发育生物学、细胞生物学、生物化学与分子生物学、生物物理学、生物信息学）、生态学、植物保护、生物工程（专业学位）】适用科目： 660生物化学（一） 内容详情 一、内部信息必读：

网罗中山大学该专业的考研各类内外部信息，有助于考生高屋建瓴，深入地了解中山大学对应专业的考研知识及概况，做到纵观全局、备考充分。内容包括：院校简介、专业分析、师资情况、历年报录比、就业概况、学费与奖学金、住宿情况、其他常见问题。 二、考试解读： 该部分涵盖了考试题型解读、考试难易解读、历年真题考点章节解读、最新真题解读、考题前瞻等内容，旨在帮助考生通过汇总分析近年中山大学该专业考试科目的总体考试题型、考试命题规律与难易程度、考试内容及分布，宏微观综合把握考试发展及趋势。 三、考试重难点精析： 1、复习要点：该部分通过归纳各章节要点及复习注意事项，令考生提前预知章节内容，并指导考生把握各章节复习的侧重点。 2、章节重难点精析：根据中山大学该专业的历年研究生考试内容及考查方向，结合考试题型特点，对《生物化学》（王镜岩.第3版.上册）、《生物化学》（王镜岩.第3版.下册）各章节的重要知识点及常见考点进行了总结归纳，并深入剖析核心考点。透过该部分内容的学习，考生可以温故知新，系统掌握重点知识，提升复习层次，完成从课本知识学习到考研考点复习的蜕变。 3、考题预测：根据题型的不同预测本章可能出现的考点与考题，一方面方便考生检查自身对重难点内容掌握情况，另一方面据此对于考研题目提前预测与演练，巩固重难点知识，先人一步做好心理准备。 四、历年真题与答案详解： 整理中大该专业的1999-2017年考研真题，并配有2008-2016年真题答案详细讲解。本部分包括了（解题思路、答案详解）两方面内容。首先对每一道真题的解答思路进行引导，分析真题的结构、考察方向、考察目的，向考生传授解答过程中宏观的思维方式；其次对真题的答案进行详细解答，方便考生检查自身的掌握情况及不足之处，并借此巩固记忆加深理解，培养应试技巧与解题能力。 2017年中山大学661生物化学（一）考研真题试卷 2016年中山大学661生物化学（一）考研真题试卷

中山大学生物化学章节考点分布汇总

中山大学生物化学章节考点分布 第一、二章：糖类、脂类 08 淀粉、糖原、纤维素的结构（重要）；鞘脂骨架结构（重要） 09 手性碳原子与旋光性的关系（重要）；糖苷的性质 10 寡糖与蛋白质的O连接和N连接（重要）；天然蛋白构型 11 纤维素结构；旋光异构体；异头碳；糖苷配体；鞘脂骨架结构 12 多糖结构；鞘脂骨架结构；O连接和N连接 第三章：氨基酸 08 20种氨基酸的结构（重要） 09 等电点 10 特殊氨基酸的性质（如甘氨酸） 11 特殊氨基酸手性碳原子个数 12 等电点；必须氨基酸；特殊氨基酸的光吸收 第四、五、六章：蛋白质的共价结构、三维结构及蛋白质结 构与功能的关系 08 α-螺旋、β-折叠；蛋白折叠需要的三个条件及折叠的主要推 动力；典型的蛋白质：纤维蛋白、肌球蛋白、胶原蛋白、血红 蛋白、水通道蛋白； 09 稳定蛋白质三维结构的力；蛋白质的四个结构层次（重要） 10 蛋白体内折叠需要的三个条件；蚕丝蛋白的延展性原因；蛋白 质一级结构测定常用的方法；四级结构与三级结构比较；超二 级结构（10年大题注意蛋白质飘带模型识别） 11 α-螺旋、β-折叠；纤维蛋白 12 粗肌丝；细肌丝；免疫球蛋白；肌红蛋白和血红蛋白（重要）； 胶原蛋白和丝蛋白的对比（大题）

第七章：蛋白质的分离、纯化和表征 （特别强调：本章一般设置大题，学生应特别注意！实验原理、实验方法、鉴定方法） 08 列举常用蛋白质分离纯化技术；根据蛋白质的性质来提纯蛋白 09 测定蛋白分子量的几种方法（关联DNA、RNA量的测定） 10 生物大分子结构测定的方法；结合常见分离纯化技术推测蛋白 质的结构（要出熟练掌握技术原理）； 11 SDS-PAGE中荷质比；阴离子交换层析和阳离子交换层析（洗 脱顺序） 12 柱层析的种类；SDS-PAGE中荷质比；列举常用蛋白质分离纯 化技术 第八、九、十章：酶通论、酶促反应动力学、酶的作用机制 和酶的调节 （特别强调：从8到10章，考的很宽、很灵活。此外，这三章涉及到很多的名词解释和概 念性的东西，一定要搞清楚。） 08 酶的本质、特征、分类、活力测定；激酶；活化能；平衡常数； 09 酶在体内的活性调节方式（重要）；合酶与合成酶；过渡态； 中间产物学说——米氏方程（米氏常数、公式模型、数量关系、 特征性常数代表的意义）；抑制反应——竞争性抑制、非竞争 性抑制、反竞争性抑制 10 酶的催化；酶在体内的活性调节方式；酶的共价修饰；酶的可 逆抑制剂 11 平衡常数；过渡态类似物；米氏方程的推导 12 酶在体内的活性调节方式； 补充一点酶调节的种类 1、别构酶和别构调节 正协同效应——S形曲线——齐变模型、序变模型 负协同效应——双曲线——序变模型 别构调节是细胞内代谢的重要调节方式 2、共价酶和可逆共价调节 一般引起级联反应，是细胞信号传递中重要的调控方式 3、酶原的激活

中山大学生化上考试往年试题完整版2008

生物化学I （2007年秋季学期, A 卷） 专业(班级)： 姓名： 学号： 任课教师：郑利民 李国富 阅卷教师： 《中山大学授予学士学位工作细则》第六条：“考试作弊不授予学士学位”。 I.填空题（共15小题，每小题2分，共30分） 1. pK 1、pK 2、pK R 分别代表氨基酸的α羧基、α氨基和侧链基团的解离情况，则Lys 的pI ＝ ， Glu 的pI ＝ . 2. 维持蛋白质高级结构的非共价作用力包括氢键、 、 等. 3. 根据蛋白质的二级结构组成，可将其分为all β、all α、 、 四类. 4. α角蛋白的二级结构是 ，含有大量带疏水侧链的氨基酸；同时，α角蛋白还含有丰富的极性侧链氨基酸 . 5. 蛋白质体内折叠需要的辅助分子有分子伴侣、 、 等. 6. 被解析晶体结构的第一个蛋白是 ，其辅基是 . 7. 在抗体基本结构的标示中，H 和L 代表 ，V 和C 代表 . 8. 生物大分子结构测定的主要方法有 、 、电子显微镜等. 9. 酶在体内的活性调节方式有 、 、酶的切割激活等. 10. 列举两个蛋白水解酶家族 、 . 11. 糖原和淀粉由葡萄糖通过 糖苷键连接；纤维素由葡萄糖通过 糖苷键连接. 12. 寡糖与蛋白的O 连接指 ，N 连接指 ； 13. 指示某段DNA 处于功能活动状态的特殊结构有Z-DNA 、 、 等. 14. 在Sanger 法DNA 自动测序中，荧光基团可以标记在 上或标记在 上. 15. 结构性脂类包括磷脂、糖脂和 ，有些磷脂、糖脂的骨架不是甘油而是 ，因 此这部分脂又被称为鞘脂. II. 简答题（每小题6分，共30分，1-5题选做3题，6-9题选做2题） 1. 有那些氨基酸残基在蛋白质功能中发挥重要作用？列举三例. 2. 为什么酶能降低反应的活化能？ 3. 解释Ach 受体通道的工作机制（可结合草图说明）.(2013年真题) 4. 细胞膜表面的寡（多）糖有何生物学功能? 5. 物质跨膜运输的类型有那些？ 6. 根据肌肉收缩的分子机制，解释“尸僵”现象. 7. 朊病毒引起的疾病又称为“蛋白质构象病”，请从蛋白质折叠的热力学角度解释它的致病机理. 8. 有一多肽，其一级结构可能是直线式的也可能是闭环式的. 你如何尽可能简单地做出鉴别? 9. 一级结构决定三维结构，那么如何理解三维结构相似（同）的同源蛋白一级结构的较大差别？ III. A protein of unknown structure has been purified and is subjected to gel filtration chromatography under different conditions, with the following results: 1) Chromatography under native conditions suggests a molecular weight of 240,000 from comparison to standards of known molecular weight chromatographed on the same column; 2) Chromatography in the presence of 5 M urea yields a single protein peak corresponding to a M.W. of 60,000 from comparison to standards of known molecular weight chromatographed on the same column in urea. 1. What information do the results of (1) and (2) give about the structure of the protein? Describe the