生物化学蛋白质的结构与功能试题及答案
第一章蛋白质的结构与功能
[测试题]
一、名词解释：1．氨基酸 2．肽 3．肽键 4．肽键平面 5．蛋白质一级结构 6．α-螺旋 7．模序
8．次级键 9．结构域 10．亚基 11．协同效应 12．蛋白质等电点 13．蛋白质的变性 14．蛋白质的沉淀 15．电泳
16．透析 17．层析 18．沉降系数 19．双缩脲反应 20．谷胱甘肽
二、填空题
21．在各种蛋白质分子中，含量比较相近的元素是____，测得某蛋白质样品含氮量为15.2克，该样品白质含量应为____克。
22．组成蛋白质的基本单位是____，它们的结构均为____，它们之间靠____键彼此连接而形成的物质称为____。
23．由于氨基酸既含有碱性的氨基和酸性的羧基，可以在酸性溶液中带____电荷，在碱性溶液中带____电荷，因此，氨基酸是____电解质。当所带的正、负电荷相等时，氨基酸成为____离子，此时溶液的pH值称为该氨基酸的____。
24．决定蛋白质的空间构象和生物学功能的是蛋白质的____级结构，该结构是指多肽链中____的排列顺序。25．蛋白质的二级结构是蛋白质分子中某一段肽链的____构象，多肽链的折叠盘绕是以____为基础的，常见的二级结构形式包括____，____，____和____。
26．维持蛋白质二级结构的化学键是____，它们是在肽键平面上的____和____之间形成。
27．稳定蛋白质三级结构的次级键包括____，____，____和____等。
28．构成蛋白质的氨基酸有____种，除____外都有旋光性。其中碱性氨基酸有____，____，____。酸性氨基酸有____，____。
29．电泳法分离蛋白质主要根据在某一pH值条件下，蛋白质所带的净电荷____而达到分离的目的，还和蛋白质的____及____有一定关系。
30．蛋白质在pI时以____离子的形式存在，在pH>pI的溶液中，大部分以____离子形式存在，在pH 31．将血浆蛋白质在pH8.6的巴比妥缓冲液中进行醋酸纤维素薄膜电泳，它们向____极泳动，依次分为 ____， ____，____，____，____。 32．在pH6.0时，将一个丙、精、谷三种氨基酸的混合液进行纸上电泳，移向正极的是____，移向负极的是____，留在原点的是____。 33．维持蛋白质胶体稳定的两个因素包括____和____，在蛋白质溶液中加入高浓度的中性盐使蛋白质沉淀的方法称为____，该方法一般不引起蛋白质____。 34．由于蛋白质分子中的酪氨酸、色氨酸和苯丙氨酸在分子结构中含有____双键，所以在波长____处有特征性吸收峰，该特点称为蛋白质的____性质。 35．蛋白质的变性是指在理化因素影响下引起蛋白质的____构象发生改变，____丧失，没有____的断裂，变性后使蛋白质____降低，____增加。 36．蛋白质可与某些试剂作用产生颜色反应，这些反应可以用来做蛋白质的____和____分析。常用的颜色反应有____，____，____等。 37．按照分子形状分类，蛋白质分子形状的长短轴之比小于10的称为____，大于10的称为____。按照组成成分分类，分子组成中仅含有氨基酸的称为____，分子组成中除了蛋白质部分还有非蛋白质部分的称为____，其中非蛋白质部分称____。 38．蛋白质可受____，____或____的作用而水解，最后彻底水解为各种____的混合物。 39．蛋白质是由许多____通过____连接形成一条或多条____链。在每条链的两端有游离的____基和游离的____基，这两端分别称为该链的____末端和____末端。 40．离子交换层析分离蛋白质是利用了蛋白质的____性质。阴离子交换层析在层析管内填充的交换树脂颗粒上带____电荷，可吸引带____电荷的蛋白质，然后用带____电荷的溶液洗柱将蛋白质洗脱下来。41．常用的蛋白质沉淀方法有：____、____、____、____。其中____和____法沉淀可保持蛋白质不变性。42．当蛋白质分子中的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体的结合能力，此效应称为____。当Hb的第一个亚基与O2结合后，对其他三个亚基与O2的结合具有____作用，这种效应称为____。其氧解离曲线呈____型。 43．蛋白质的四级结构是两个或两个以上的____聚合。它们的结合力主要靠____作用，____键和____键也参与四级结构的维持。它们可通过聚合和解聚改变蛋白质的生物学____。 三、选择题 A型题 44．蛋白质分子的元素组成特点是： A.含氮量约16% B.含大量的碳 C. 含少量的硫 D.含大量的 磷 E. 含少量的金属离子 45．测得某一蛋白质样品的含氮量为0.40g，此样品约含蛋白质多少g？ A.2.00g B.2.50g C.6.40g D.3.00g E.6.25g 46．下列含有两个羧基的氨基酸是： A.精氨酸 B.赖氨酸 C.甘氨酸 D.色氨酸 E.谷氨酸 47．含有疏水侧链的氨基酸有： A.色氨酸、精氨酸 B.精氨酸、亮氨酸 C.苯丙氨酸、异亮氨酸 D.天冬氨酸、丙氨酸 E.谷氨酸、蛋氨酸 48．组成蛋白质的单位是： A.L-α-氨基酸 B.D-α-氨基酸 C.L-β-氨基 D.D-β-氨基酸 E.L、D-α-氨基酸 49．在pH6.0的缓冲液中电泳，哪种氨基酸基本不动？ A.精氨酸 B.丙氨酸 C.谷氨酸 D.天冬氨酸 E.赖氨酸 50．在pH7.0时，哪种氨基酸带正电荷？ A.丙氨酸 B.亮氨酸 C.赖氨酸 D.谷氨酸 E.苏氨酸 51．天然蛋白质中不存在的氨基酸是： A.半胱氨酸 B.脯氨酸 C.丝氨酸 D.蛋氨酸 E.瓜氨酸 52．蛋白质分子中的主要化学键是： A.肽键 B.二硫键 C.酯键 D.盐键 E.氢键 53．多肽链中主链骨架的组成是： A.-NCCNNCCNNCCN- B.-CHNOCHNOCHNO- C.-CONHCHCONHC- D.-CNOHCNOHCNOH- E.-CNHOCNHOCNHO- 54．关于肽键的特点哪项叙述是不正确的？ A.肽键中的C-N键比相邻的N-Cα键短 B.肽键的C-N键具有部分双键性质 C.与α碳原子相连的N和C所形成的化学键可以自由旋转 D.肽键的C-N键可以自由旋转 E.肽键中C-N键所相连的四个原子在同一平面上 55．维持蛋白质一级结构的化学键是： A.盐键 B.二硫键 C.疏水键 D.氢键 E.肽键 56．蛋白质中的α-螺旋和β-折叠都属于： A.一级结构 B.二级结构 C.三级结构 D.四级结构 E.侧链结构 57．α-螺旋每上升一圈相当于几个氨基酸？ A.2.5 B.3.6 C.2.7 D.4.5 E.3.4 58．维持蛋白质四级结构的主要化学键是： A.氢键 B.盐键 C.疏水键 D.二硫键 E.范德华力 59．关于蛋白质分子三级结构的叙述哪项是错误的？ A.天然蛋白质分子均有这种结构 B.具有三级结构的多肽链都具有生物学活性 C.三级结构的稳定性主要由次级键维持 D.亲水基团大多聚集在分子的表面 E.决定盘绕折叠的因素是氨基酸残基 60．关于α-螺旋的论述哪项是不正确的？ A.α-螺旋是二级结构的常见形式 B.多肽链的盘绕方式是右手螺旋 C.每3.6个氨基酸残基盘绕一圈 D.其稳定性靠相邻的肽键平面间形成的氢键 E.影响螺旋的因素是氨基酸残基侧链的结构与性质 61．具有四级结构的蛋白质特征是： A.分子中一定含有辅基 B.是由两条或两条以上具有三级结构的多肽链进一步折叠盘饶而成 C.其中每条多肽链都有独立的生物学活性 D.其稳定性依赖肽键的维系 E.靠亚基的聚合和解聚改变生物学活性 62．关于蛋白质四级结构的论述哪项是正确的？ A.其是由多个相同的亚基组成 B.其是由多个不同的亚基组成 C.一定是由种类相同而不同数目的亚基组成 D.一定是由种类不同而相同数目的亚基组成 E.亚基的种类和数目均可不同 63．下列哪一种物质不属于生物活性肽？ A.催产素 B.加压素 C.促肾上腺皮质激素 D.血红素 E.促甲状腺素释放激素64．关于蛋白质结构的论述哪项是正确的？ A.一级结构决定二、三级结构 B.二、三级结构决定四级结构 C.三级结构都具有生物学活性 D.四级结构才具有生物学活性 E.无规卷曲是在二级结构的基础上盘曲而成 65．蛋白质分子引起280nm光吸收的最主要成分是： A.丝氨酸的-OH B.半胱氨酸的-SH C.苯丙氨酸的苯环 D.色氨酸的吲哚环 E.组氨酸的咪唑环 66．蛋白质的一级结构及高级结构决定于： A.分子中氢键 B.分子中盐键 C.分子内部疏水键 D.氨基酸的组成及顺序 E.氨基酸残基的性质 67．关于β-折叠的论述哪项是错误的？ A.β-折叠是二级结构的常见形式 B.肽键平面上下折叠呈锯齿状排列 C.是一条多肽链180O回折形成 D.局部两条肽链的走向呈顺向或反向平行 E.其稳定靠肽链间形成的氢键维系 68．关于β-折叠的叙述哪项是正确的？ A.β-角蛋白具有典型的β-折叠结构 B.两个相邻的肽键平面呈摺扇式折叠 C.β-折叠是一种较伸展的肽链结构 D.肽链间肽键平面上的N-H与C=O形成氢键 E.以上论述都正确 69．在pH7时其侧链能向蛋白质分子提供电荷的氨基酸是： A.缬氨酸 B.甘氨酸 C.半胱氨酸 D.赖氨酸 E.酪氨酸 70．下列哪种氨基酸溶于水时不引起偏振光旋转？ A.谷氨酸 B.亮氨酸 C.丙氨酸 D.甘氨酸 E.苯丙氨酸 71．合成蛋白质后才由前体转变而成的氨基酸是： A.脯氨酸 B.赖氨酸 C.谷氨酰胺 D.天冬酰胺 E.羟脯氨酸 72．下列哪种氨基酸侧链的pK R值接近pH7？ A.精氨酸 B.赖氨酸 C.组氨酸 D.谷氨酸 E.天冬氨酸 73．在pH7时赖氨酸净电荷为一个正电荷时： A.两个氨基解离 B.羧基解离 C.只有α-氨基解离 D.只有ε-氨基解离 E.所有可解离的基团都解离 74．谷氨酸的pK1为2.6，pK R为4.6 ， Pk2为9.6，其pI值为： A. 2.6 B. 3.6 C. 4.6 D. 6.1 E. 7.1 75．血浆蛋白质pI大多在5~6之间，它们在血液中的主要存在形式是： A.带正电荷 B.带负电荷 C.兼性离子 D.非极性离子 E.疏水分子 76．下列哪种试剂可使蛋白质的二硫键打开？ A.溴化氰 B.β-巯基乙醇 C.碘乙酸 D.2.4-二硝基氟苯 E.三氯醋酸 77．在下列哪种情况下，蛋白质胶体颗粒不稳定？ A.溶液pH>pI B.溶液pH C.溶液pH=pI D.溶液pH=7.4 E.在水溶液中 78．蛋白质的等电点是指： A.蛋白质溶液的pH=7时溶液的pH值 B.蛋白质溶液的pH=7.4时溶液的pH值 C.蛋白质分子呈正离子状态时的溶液的pH值 D.蛋白质呈负离子状态时的溶液pH值 E.蛋白质分子呈兼性离子状态时的溶液的pH值 79．蛋白质变性是由于： A.一级结构改变 B.辅基的脱落 C.亚基解聚 D.蛋白质水解 E.空间构象改变 80．关于蛋白质变性的叙述哪项是错误的？ A.氢键断裂 B.肽键断裂 C.生物学活性丧失 D.二级结构破坏 E.溶解度降低 81．醋酸纤维素薄膜电泳可将血浆蛋白质分五条带，向正极泳动速度由快向慢，依次排列顺序是：A.A、α1、β、γ、α 2 B.A、β、βˊ、α1、α 2 C.A、β、α1、α 2 、γ D.A、α1、α 2 、β、γ E.α1、α 2 、β、γ、A 82．血清白蛋白（pI为4.7）在下列哪种pH值溶液中带正电荷？ A.pH4.0 B.pH5.0 C.pH6.0 D.pH7.0 E.pH8.0 83．下列哪种方法从组织提取液中沉淀蛋白质而不变性？ A.硫酸铵 B.三氯醋酸 C.氯化汞 D.丙酮 E.1N盐酸 84．蛋白质变性是由于： A.氨基酸的排列顺序发生改变 B.氨基酸的组成发生改变 C.氨基酸之间的肽键断裂 D.氨基酸之间形成的次级键发生改变 E.蛋白质分子被水解为氨基酸 85．蛋白质变性后表现为： A.粘度下降 B.溶解度增加 C.不易被蛋白酶水解 D.生物学活性丧失 E.易被盐析出现沉淀 86．若用重金属沉淀pI为8.0的蛋白质时，该溶液的pH值应为： A.8 B.>8 C.<8 D.≥8 E.≤8 87．用钨酸钠沉淀蛋白质的原理是： A.破坏盐键 B.中和电荷 C.破坏氢键 D.调节等电点 E.与蛋白质结合成不溶性盐 88．在饱和硫酸铵状态下，析出的蛋白质是： A.白蛋白 B.α-球蛋白 C.β-球蛋白 D.γ-球蛋白 E.免疫球蛋白 89．处于等电状态的蛋白质： A.分子不带电荷 B.分子带负电荷 C.分子带正电荷 D.分子带的电荷最多 E.分子最不稳定，易变性 90．将蛋白质溶液的pH值调至其pI时： A.蛋白质稳定性增加 B.蛋白质稳定性降低 C.蛋白质表面的净电荷增加 D.蛋白质表面的净电荷不变 E.对蛋白质表面水化膜无影响 91．下列方法中，哪一种不能将谷氨酸和赖氨酸分开？ A.纸层析 B.阴离子交换层析 C.阳离子交换层析 D.凝胶过滤 E.电泳 92．对蛋白质沉淀、变性和凝固的关系的叙述，哪项是正确的？ A.变性蛋白质一定要凝固 B.变性蛋白质一定要沉淀 C.沉淀的蛋白质必然变 性 D.凝固的蛋白质一定变性 E.沉淀的蛋白质一定凝固 93．有一蛋白质水解产物在pH6.0时，用阳离子交换剂层析时，第一个被洗脱下来的氨基酸是： A.Val (pI 5.96) B.Asp (pI 2.77) C.Lys (pI 9.74) D.Arg (pI 10.76) E.Tyr (pI 5.66) 94．蛋白质溶液的稳定因素是： A.蛋白质溶液有分子扩散现象 B.蛋白质在溶液中有“布朗运动” C.蛋白质分子表面带有水化膜和同种电荷 D.蛋白质溶液的粘度大 E.蛋白质分子带有电荷 95．盐析法沉淀蛋白质的原理是： A.中和电荷、破坏水化膜 B.与蛋白质结合成不溶性蛋白盐 C.降低蛋白质溶液的介电常数 D.调节蛋白质溶液的等电点 E.使蛋白质变性溶解度降低 96．血红蛋白运氧机制属于： A.加成反应 B.氧化还原反应 C.电子得失 D.氧合于解离 E.整合反应 97．从蛋白质中制取L-氨基酸多采用： A.碱水解法 B.高温高压法 C.酸水解法 D.盐析法 E.紫外线照射 98．变性蛋白质的特点是： A.溶解度增加 B.粘度下降 C.紫外吸收降低 D.易被蛋白酶水解 E.生物活性不变 99．关于氨基酸的叙述哪项是错误的？ A.酪氨酸和丝氨酸含羟基 B.酪氨酸和苯丙氨酸含苯环 C.亮氨酸和缬氨酸是支链氨基酸 D.赖氨酸和精氨酸是碱性氨基酸 E.半胱氨酸和胱氨酸含巯基 100．镰刀状红细胞性贫血患者，Hb分子中氨基酸的替换及位置是： A.α-链第六位Val换成Glu B.β-链第六位Val换成Glu C.α-链第六位Glu换成Val D.β-链第六位Glu换成Val E.以上都不是 101．甘氨酸的pK-COOH=2.34，pK-NH2=9.60，故它的pI为： A.11.94 B.7.26 C.5.97 D.3.63 E.2.34 102．可用于测定多肽N-末端氨基酸的试剂有： A.甲酸 B.羟胺 C.溴化氰 D.β-巯基乙醇 E.丹磺酰氯 103．可以裂解肽链中蛋氨酸残基末端的试剂是： A.羟胺 B.溴化氰 C.中强度的酸 D.胃蛋白酶 E.胰蛋白酶 104．混合氨基酸在中性溶液中的主要形式是： A.荷单价负电荷 B.荷单价正电荷 C.非极性分子 D.疏水分子 E.兼性离子 105．有一血清清蛋白(pI=6.85)的混合物在哪种条件下电泳分离效果最好？ A.Ph 4.9 B.pH 5.9 C.pH 6.5 D.pH 8.6 E.pH 3.5 106．有一混合蛋白质溶液，各种蛋白质的pI为4.6、5.0、5.3、6.7、7.3，电泳时欲使其中四种泳向正极，应该选择缓冲液的pH是： A.5.0 B.4.0 C.6.0 D.7.0 E.8.0 107．下列蛋白质通过凝胶过滤层析柱时，最先被洗脱的是： A.牛胰岛素（分子量5，700） B.肌红蛋白（分子量16，900） C.牛β乳球蛋白（分子量35，000） D.血清清蛋白（分子量68，500） E.马肝过氧化物酶（分子量247，500） 108．含卟啉环辅基的蛋白质是： A.血红蛋白 B.球蛋白 C.纤维蛋白 D.清蛋白 E.胶原蛋白 109．下列不属于结合蛋白质的是： A.核蛋白 B.糖蛋白 C.脂蛋白 D.清蛋白 E.色蛋白 110．有关血红蛋白（Hb）和肌红蛋白（Mb）的叙述不正确的是： A.都可以结合氧 B.Hb和Mb都含有铁 C.都是含辅基的结合蛋白 D.都具有四级结构形式 E.都属于色蛋白 B型题： (111～115) A.支链氨基酸 B.芳香族氨基酸 C.酸性氨基酸 D.含硫氨基酸 E.碱性氨基酸 111．天冬氨酸 112．亮氨酸 113．赖氨酸 114．酪氨酸 115．蛋氨酸 （116～121） A.酚环 B.羟乙基-CHOH-CH3 C.异丙基 D.硫醚键-R-S-R- E.以上都不是 116．亮氨酸含有 117．苏氨酸含有 118．半胱氨酸含有 119．苯丙氨酸含有 120．蛋氨酸含有 121．缬氨酸含有 (122～126) A.脯氨酸 B.组氨酸 C.色氨酸 D.天冬氨酸 E.以上都不是 122．含咪唑基的是 123．含亚氨基的是 124．含有吲哚环的是 125．含有两个羧基的是 126．含有巯基的是 (127～130) A.肽键 B.盐键 C.二硫键 D.疏水键 . E.氢键 127．蛋白质中氨基酸的疏水侧链集中可形成 128．蛋白质中两个半胱氨酸残基间可形成 129．蛋白质分子中稳定α-螺旋的键力是 130．蛋白质被水解断裂的键是 （131～135） A.亚基聚合 B.亚基解聚 C.蛋白质变性 D.蛋白质水解 E.肽键形成 131．四级结构形成时出现 132．四级结构破坏时出现 133．二、三级结构破坏时出现 134．一级结构破坏 135．一级结构形成 (136～139) A.变构剂 B.协同效应 C.变构效应 D.变构蛋白 E.以上都不是 136．Hb在携带O2的过程中，引起构象改变的现象称为 137．Hb与O2结合时呈特征性“S”型曲线，称Hb为 138．Hb与O2结合时呈特征性“S”型曲线，称O2为 139．Hb O2协助不带O2的亚基结合O2的现象称为 (140～144) A.磷酸 B.铁卟啉 C.糖类 D.金属离子 E.脂类 140．免疫球蛋白的辅基是 141．血红蛋白的辅基是 142．细胞色素C的辅基是 143．脂蛋白的辅基是 144．蛋白激酶的辅基是 (145～151) A.亚基 B.β-转角 C.α-螺旋 D.三股螺旋 E.β-折叠 145．只存在于具有四级结构蛋白质中的是 146．α-角蛋白中含量很多的是 147．天然蚕丝中含量很多的是 148．胶原蛋白中含有的是 149．在脯氨酸残基处结构被破坏的是 150．氢键与长轴接近垂直的是 151．氢键与长轴接近平行的是 (152～156) A.0.9%NaCl B.常温乙醇 C.一定稀酸后加热 D.加热煮沸 E.高浓度硫酸铵 152．蛋白质即不变性又不沉淀是加入了 153．蛋白质即变性又沉淀是加入了 154．蛋白质变性但不沉淀是加入了 155．蛋白质沉淀但不变性是加入了 156．蛋白质变性凝固是因为 (157～160) A.去掉水化膜 B.去掉水化膜及中和电荷 C.电荷的种类 D.电荷的种类及颗粒大小 E.蛋白质的颗粒大小 157．用中性盐沉淀蛋白质是因为 158．用有机溶剂沉淀蛋白质是因为 159．影响蛋白质电泳的迁移率是 160．影响蛋白质电泳的方向是 X型题： 161．蛋白质特异的生物学功能主要有： A.是各种组织的基本组成成分 B.催化功能 C.收缩及运动功能 D.免疫功能 .E.调节功能 162．组成蛋白质的基本元素主要有： A.碳 B.氢 C.磷 D.氧 E.氮 163．关于组成蛋白质的氨基酸的论述，哪些是正确的？ A.在α-碳上均含有氨基或亚氨基 B.所有的α-碳原子都是不对称碳原子 C.除甘氨酸外都属于L型氨基酸 D.在天然蛋白质分子中也含有D型氨基酸 E.各种氨基酸的侧链基本相同 164．关于肽键论述哪些是不正确的？ A.肽键是由氨基酸的氨基和羧基间脱水而成 B.肽键具有部分双键性质 C.肽键的键长比普通单键要长 D.肽键可以自由旋转 E.肽键是蛋白质的主要化学键 165．关于肽的论述，哪些是正确的？ A.肽是由氨基酸残基靠肽键连接而成 B.肽是组成蛋白质的基本单位 C.肽的水解产物是氨基酸残基 D.含有两个肽键的肽称为三肽 E.多肽链是蛋白质的基本结构 166．关于蛋白质的组成正确的有： A.由C、H、O、N等多种元素组成 B.含氮量相当接近约为6.25% C.基本单位均为α-氨基酸 D.构成蛋白质的氨基酸均含有不对称碳原子 E.氨基酸的排列顺序决定了蛋白质的空间构象 167．下列氨基酸中，有分支侧链的是 A.亮氨酸 B.异亮氨酸 C.缬氨酸 D.天冬酰胺 E.谷氨酰胺 168．下列氨基酸中，具有亲水侧链的是 A.苏氨酸 B.丝氨酸 C.亮氨酸 D.谷氨酸 E.丙氨酸 169．蛋白质的紫外吸收特性是由下列哪些结构引起的？ A.苯丙氨酸的苯环 B.酪氨酸的酚基 C.色氨酸的吲哚基 D.组氨酸的异吡唑基 E.缬氨酸的异丙基 170．关于蛋白质分子中的疏水键的叙述正确的是： A.是在α-螺旋的肽键之间形成 B.是在氨基酸侧链和蛋白质表面水分子之间形成 C.是在氨基酸顺序中不相邻的支链氨基酸侧链之间形成 D.是在氨基酸非极性侧链之间形成 E.疏水键是维持蛋白质三级结构的主要次级键 171．谷胱甘肽： A.是由谷氨酸、胱氨酸和甘氨酸组成 B.是一种重要的生物活性肽 C.是一种低分子量蛋白质 D.可参与氧化还原反应 E.具有氧化型和还原型两种结构 172．关于蛋白质二级结构的论述哪些是正确的？ A.一种蛋白质分子只存在一种二级结构形式 B.是多肽链本身折叠盘曲而成 C.主要存在形式有α-螺旋和β-折叠 D.维持二级结构的化学键是肽键和氢键 E.二级结构的存在形式是由氨基酸的组成决定 173．关于α-螺旋的叙述不正确的是 A.α-螺旋是一种左手螺旋构象 B.每3.6个氨基酸残基为一周，螺距为3.4nm C.其结构靠氢键维持 D.氨基酸侧链R基团分布在螺旋的外侧 E.酸性氨基酸集中区域有利于螺旋的形成 174．影响α-螺旋形成的因素包括： A.R基团的大小 B.R基团所带电荷的性质 C.R基团的形状 D.螺旋的旋转方向 E.肽键平面的结构 175．肽键平面中能够旋转的键有 A.C=O B.C-N C.N-H D.Cα-C E.Cα-N 176．下列关于β折叠结构的论述哪些是正确的？ A.是一种伸展的肽链结构 B.肽键平面折叠成锯齿状 C.两条以上的多肽链可顺向或反向平行 D.两链间聚合力维持其稳定 E.R基团交替分布在片层的上下方 177．关于蛋白质结构的叙述正确的有 A.一级结构是决定高级结构的重要因素 B.带电荷的氨基酸侧链伸向蛋白质分子表面 C.氨基酸侧链的疏水基团和辅基分布在分子内部 D.一种蛋白质可以有多个不同的结构域 E.不同的蛋白质具有相同的生物学功能是因为有相同的结构域 178．血红蛋白的结构特点是 A.具有两个α亚基和两个β亚基 B.是一种单纯蛋白质 C.每个亚基具有独立的三级结构 D.亚基间靠次级键连接 E.整个分子呈球形 179．可作为结合蛋白质的辅基有 A.核苷酸 B.金属离子 C.糖类 D.脂类 E.激素 180．在pH6.0的溶液中，带正电荷的蛋白质有 A.pI为3.5的蛋白质 B.pI为4.5的蛋白质 C.pI为5.5的蛋白质 D.pI为6.5的蛋白质 E.pI为7.0的蛋白质 181．使蛋白质沉淀但不变性的方法有 A.中性盐沉淀蛋白质 B.鞣酸沉淀蛋白质 C.低温乙醇沉淀蛋白质 D.重金属盐沉淀蛋白质 E.常温乙醇沉淀蛋白质 182．蛋白质变性后 A.肽键断裂 B.一级结构改变 C.空间结构改变 D.分子内疏水基团暴露 E.溶解度明显下降 183．可测定蛋白质分子量的方法有 A.茚三酮反应 B.双缩脲反应 C.酚试剂反应 D.电泳法 E.超速离心法 184．蛋白质胶体溶液的稳定因素是： A.蛋白质颗粒在溶液中进行“布朗运动”促其扩散 B.蛋白质表面具有相同电荷 C.蛋白质分子表面存在水化膜 D.蛋白质溶液粘度大 E.蛋白质分子颗粒大 185．利用离子交换层析法分离纯化蛋白质，其原理是： A.蛋白质所带的电荷不同 B.组成蛋白质氨基酸的种类和数目不同 C.蛋白质的溶解度不同 D.蛋白质的分子量不同 E.蛋白质分子与其结合的配体不同 四、问答题 186．组成蛋白质的元素有哪几种？哪一种为蛋白质分子中的特征性成分？测其含量有何用途？187．组成蛋白质的氨基酸只有20种，为什么蛋白质的种类却极其繁多？ 188．何谓蛋白质的两性解离？利用此性质分离纯化蛋白质的常用方法有哪些？ 189．什么是蛋白质的变性作用？举例说明实际工作中应用和避免蛋白质变性的例子。 190．写出四种由甘氨酸参与合成的不同类型生物活性物质，并分别说明它们的主要功用。 [参考答案] 一、名词解释： １．氨基酸（amino acid）：是一类分子中即含有羧基又含有氨基的化合物。 ２．肽(peptide)：是氨基酸之间脱水，靠肽键连接而成的化合物。 ３．肽键：是一个氨基酸α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水形成的键，也称为酰胺键。 ４．肽键平面（肽单元）：因肽键具有半双键性质，只有α-碳相连的两个单键可以自由旋转，在多肽链折叠盘绕时，Cα1、C、O、N、H、Cα2六个原子固定在同一平面上，故称为肽键平面。 ５．蛋白质一级结构：是指多肽链中氨基酸残基的排列顺序。 6．α-螺旋：多肽链的主链围绕中心轴有规律的螺旋式上升，每3.6个氨基酸残基盘绕一周，形成的右手螺旋，称为α-螺旋。 7．模序（motif）：在蛋白质分子中，两个或三个具有二级结构的片段，在空间上相互接近，形成一个具有特殊功能的空间结构，称为模序。 8．次级键：蛋白质分子侧链之间形成的氢键、盐键、疏水键三者统称为次级键。 9．结构域（domain）：蛋白质三级结构被分割成一个或数个球状或纤维状折叠较为紧密的区域，各行其功能，该区域称为结构域。 10．亚基：有些蛋白质分子中含有两条或两条以上具有三级结构的多肽链组成蛋白质的四级结构，才能完整的表现出生物活性，其中每个具有三级结构的多肽链单位称为蛋白质的亚基。 11．协同效应：是指一个亚基与其配体结合后能影响此寡聚体中另一亚基与配体的结合能力。如果是促进作用称为正协同效应，反之称为负协同效应。 12．蛋白质等电点（pI）：当蛋白质溶液处于某一pH值时，其分子解离成正负离子的趋势相等成为兼性离子，此时该溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。 13．蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，使蛋白质严格的空间结构受到破坏，导致理化性质改变和生物学活性丧失称为蛋白质的变性。 14．蛋白质的沉淀：分散在溶液中的蛋白质分子发生凝聚，并从溶液中析出的现象称为蛋白质的沉淀。15．电泳（electrophoresis）：带电粒子在电场的作用下，向它所带的电荷相反方向泳动的现象称为电泳。16．透析（dialysis）：利用透析袋把大分子蛋白质与小分子化合物分开的方法称为透析。 17．层析（chromatography）：是一种利用混合物中各组分的理化性质或生物学性质的不同而使各组分借以分离的分法。 18．沉降系数（sedimentation coefficient,S）：颗粒在单位离心力场作用下的沉降速度，也可以看作是颗粒沉降速度和离心加速度的比值。 19．双缩脲反应（biuret reaction）：是指蛋白质和多肽分子中肽键在稀碱溶液中与硫酸铜共热产生紫红色络合物的反应，称为双缩脲反应。 20．谷胱甘肽(glutathione,GSH)：是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸缩合而成的三肽物质，谷氨酸通过γ-羧基与半胱氨酸的α-氨基形成肽键，故称γ-谷胱甘肽，SH表示分子中的自由巯基，具有还原性，可作为体内重要的还原剂，保护蛋白质和酶分子中巯基免遭氧化，使蛋白质或酶处在活性状态。 二、填空题 21．N ９５ 22．氨基酸Ｌ－α－氨基酸肽肽 23．正负两性兼性等电点（ｐＩ） 24．一氨基酸残基 25．局部肽键平面（肽单元）α－螺旋β－折叠β－转角无规卷曲 26．氢键－ＣＯ－—ＮＨ— 27．氢键离子键（盐键）疏水键范德华力 28．２０甘氨酸精氨酸组氨酸赖氨酸天冬氨酸谷氨酸 29．不同形状分子量大小 30．兼性负正 31．正清蛋白α１－球蛋白α２－球蛋白β－球蛋白γ－球蛋白 32．谷氨酸精氨酸丙氨酸 33．表面电荷水化膜盐析变性 34．共轭280nm 紫外吸收 35．空间生物学活性肽键溶解度粘度 36．定性定量茚三酮反应双缩脲反应酚试剂反应 37．球状蛋白纤维状蛋白单纯蛋白质结合蛋白质辅基 38．酸碱酶氨基酸 39．氨基酸肽键多肽羧氨ＣN 40．两性解离正负负 41．盐析法有机溶剂沉淀某些酸类沉淀重金属盐沉淀盐析低温有机溶剂 42．协同效应促进正协同效应Ｓ 43．亚基疏水作用氢离子功能 三、选择题 Ａ型题 44．A 45．B 46．E 47．C 48．A 49．B 50．C 51．E 52．A 53．C 54．D 55．E 56．B 57．B 58．C 59．B 60．D 61．E 62．E 63．D 64．A 65．D 66．D 67．C 68．E 69．D 70．D 71．E 72．C 73．E 74．B 75．B 76．B 77．C 78．E 79．E 80．B 81．D 82．A 83．A 84．D 85．D 86．B 87．E 88．A 89．D 90．B 91．D 92．D 93．C 94．C 95． A 96．D 97．C 98．D 99．E 100．D 101．C 102．E 103． B 104．A 1 05．D 106．D 107．E 108．A 109．D 110．D B型题 111．C 112．A 113．E 114．B 115．D 116．E 117．B 118．E 119．E 120．D 121．C 122．B 123．A 124．C 125．D 126．E 127．D 128．C 129．E 130．A 131．A 132．B 133．C 134．D 135．E 136．C 137．D 138．A 139．B 140．C 141．B 142．B 143．E 144．D 145．A 146．C 147．E 148．D 149．B 150．E 151．C 152．A 153．B 154．C 155．E 156．D 157．B 158．A 159．D 160．C X型题 161．BCDE 162．ABDE 163．AC 164．CD 165．ADE 166．ACE 167．ABC 168．ABD 169．ABC 170．CDE 171．BDE 172．BCE 173． ABE 174．ABC 175．DE 176．ABCE 177．ABDE 178．ACDE 179．ABCD 180．DE 181．AC 182．CDE 183．DE 184．BC 185．AB 四、问答题： 186．答：组成蛋白质的元素主要有碳、氢、氧、氮、硫，这是生物蛋白质所共有的，除此之外，有些蛋白质尚含有少量的磷或金属元素，如：铁、铜、锌、锰、钴、钼等，个别蛋白质还含有碘。其中各种蛋白质 的含氮量很接近，是蛋白质分子中的特征性成分，约占蛋白质总量的16%，即：1克氮相当于6.25克蛋白质，通过测定生物样品中的含氮量乘以6.25即可推算出该样品的蛋白质含量，即常用的定氮法。 187．答：所说的组成生物蛋白质的氨基酸只有20种，是指这20种氨基酸都是编码氨基酸。即在生物细胞内合成蛋白质时直接应用的氨基酸。因为在模版mRNA链上都有其各自的密码，在蛋白质合成过程中或合成结束后，可在原来的某些氨基酸分子上进行化学修饰，生成另外的某些氨基酸。所以，在成熟的生物蛋白分子中所含的氨基酸不仅这20种。另外，在以氨基酸为基本单位进行排列组合时，可以形成无数种多肽链。正因为氨基酸的种类、数目、比例、排列顺序及组成方式的不同，所以可构成种类繁多、结构与功能各异的蛋白质。 188、答：蛋白质分子中带有可解离的氨基和羧基，这些基团在不同的pH溶液中可解离成正离子或负离子，因此蛋白质分子即可带有正电荷又可带有负电荷，这种性质称为蛋白质的两性解离。根据蛋白质的两性解离性质，可采取电泳法和离子交换层析法分离纯化蛋白质。 189．答：所谓蛋白质的变性作用是指在理化作用影响下，蛋白质的空间构象受到破坏，其理化性质发生改变，生物学活性丧失。其实质是使蛋白质的次级键断裂，一级结构并未被破坏。利用此性质可采用酒精、加热、紫外线照射等方法进行消毒、灭菌。利用钨酸、三氯醋酸等方法使其变性，沉淀去除血清蛋白质，用于化验室检测。制备酶、疫苗、免疫血清等蛋白质制剂时，应选用不引起变性的沉淀剂，并在低温等适当条件下保存。 190．答：甘氨酸和其他氨基酸一样，都是蛋白质、肽类合成的原料。除此之外，甘氨酸尚参与多种生物活性物质的合成。 （1）参与合成谷胱甘肽（G-SH）：GSH在体内重要的生理功用是保护某些蛋白质或酶蛋白分子中的巯基不被氧化，从而维持各自的生物学功能。 （2）参与核苷酸合成：甘氨酸在分解代谢过程中，可生成“一碳基团”，是合成嘌呤和嘧啶的原料。另外，甘氨酸本身直接参与嘌呤核苷酸的合成。 （3）参与血红素的合成：合成血红素的原料包括：甘氨酸、琥珀酰CoA及Fe2+。血红素是血红蛋白、肌红蛋白的辅基，直接参与氧的运输及储存。 （4）参与胆汁酸的合成：在肝细胞生成的游离胆汁酸（胆酸、鹅脱氧胆酸）一部分是与甘氨酸结合生成结合型胆汁酸（甘氨胆酸、甘氨鹅脱氧胆酸），是胆汁酸的运输形式之一。胆汁酸是界面活性物质，它们在脂肪的消化和吸收中起重要作用。 一、选择题 1．下列有关mRAN的论述，正确的一项是（） A、mRNA是基因表达的最终产物 B、mRNA遗传密码的阅读方向是3′→5′ C、mRNA遗传密码的阅读方向是3′→5′ D、mRNA密码子与tRNA反密码子通过A-T，G-C配对结合 E、每分子mRNA有3个终止密码子 2．下列反密码子中能与密码子UAC配对的是（） A、AUG B、AUI C、ACU D、GUA 3．下列密码子中，终止密码子是（） A、UUA B、UGA C、UGU D、UAU 4．下列密码子中，属于起始密码子的是（） A、AUG B、AUU C、AUC D、GAG 5．下列有关密码子的叙述，错误的一项是（） A、密码子阅读是有特定起始位点的 B、密码子阅读无间断性 C、密码子都具有简并性 D、密码子对生物界具有通用性 6．密码子变偶性叙述中，不恰当的一项是（） A、密码子中的第三位碱基专一性较小，所以密码子的专一性完全由前两位决定 B、第三位碱基如果发生了突变如A G、C U，由于密码子的简并性与变 偶性特点，使之仍能翻译出正确的氨基酸来，从而使蛋白质的生物学功能不变 C、次黄嘌呤经常出现在反密码子的第三位，使之具有更广泛的阅读能力，（I-U、I-C、I-A）从而可减少由于点突变引起的误差 D、几乎有密码子可用或表示，其意义为密码子专一性主要由头两个 碱基决定 7．关于核糖体叙述不恰当的一项是（） A、核糖体是由多种酶缔合而成的能够协调活动共同完成翻译工作的多酶复合体 B、核糖体中的各种酶单独存在（解聚体）时，同样具有相应的功能 C、在核糖体的大亚基上存在着肽酰基（P）位点和氨酰基（A）位点 D、在核糖体大亚基上含有肽酰转移酶及能与各种起始因子，延伸因子，释放因 子和各种酶相结合的位点 8．tRNA的叙述中，哪一项不恰当（） A、tRNA在蛋白质合成中转运活化了的氨基酸 B、起始tRNA在真核原核生物中仅用于蛋白质合成的起始作用 C、除起始tRNA外，其余tRNA是蛋白质合成延伸中起作用，统称为延伸tRNA D、原核与真核生物中的起始tRNA均为fMet-tRNA 9．tRNA结构与功能紧密相关，下列叙述哪一项不恰当（） A、tRNA的二级结构均为“三叶草形” B、tRNA3′-末端为受体臂的功能部位，均有CCA的结构末端 C、TyC环的序列比较保守，它对识别核糖体并与核糖体结合有关 蛋白质结构与功能的关系 蛋白质的结构包括一级结构、二级结构、三级结构、四级结构。 一级结构是蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础，但不是决定蛋白质空间构象的唯一因素。 蛋白质的二级结构是指多肽链的主链骨架本身在空间上有规律的折叠和盘绕，它是由氨基酸残基非侧链基团之间的氢键决定的。常见的二级结构有α螺旋、三股螺旋、β折叠、β转角、β凸起和无规卷曲。α螺旋中肽链骨架围绕一个轴以螺旋的方式伸展，它可能是极性的、疏水的或两亲的。β折叠是肽链的一种相当伸展的结构，有平行和反平行两种。如果β股交替出现极性残基和非极性残基，那么就可以形成两亲的β折叠。β转角指伸展的肽链形成180°的U形回折结构而改变了肽链的方向。β凸起是由于β折叠股中额外插入一个氨基酸残基而形成的，它也能改变多肽链的走向。无规卷曲是在蛋白质分子中的一些极不规则的二级结构的总称。无规卷曲无固定走向，有时以环的形式存在，但不是任意变动的。从结构的稳定性上看，右手α螺旋＞β折叠＞ U型回折＞无规卷曲，但在功能上，酶与蛋白质的活性中心通常由无规卷曲充当，α右手螺旋和β折叠一般只起支持作用。 蛋白质的三级结构是指多肽链在二级结构的基础上，进一步盘绕、卷曲和折叠，形成主要通过氨基酸侧链以次级键以及二硫键维系的完整的三维结构。三级结构通常由模体和结构域组成。稳定三级结构的化学键包括氢键、疏水键、离子键、范德华力、金属配位键和二硫键。模体可用在一级结构上，特指具有特殊生化功能的序列模体，也可被用于功能模体或结构模体，相当于超二级结构。结构模体是结构域的组分，基本形式有αα、βαβ和βββ等。常见的模体包括：左手超螺旋、右手超螺旋、卷曲螺旋、螺旋束、α螺旋-环-α螺旋、Rossmann卷曲和希腊钥匙模体。结构域是在一个蛋白质分子内的相对独立的球状结构和/或功能模块，由若干个结构模体组成的相对独立的球形结构单位，它们通常是独自折叠形成的，与蛋白质的功能直接相关。一个结构域通常由一段连续的氨基酸序列组成。根据其占优势的二级结构元件的类型，结构域可分为五大类：α结构域、β结构域、α/β结构域、α+β 结构域、交联结构域。以上每一类结构域的二级结构元件可能有不同的组织方式，每一种组织就是一种结构模体。这些结构域都有疏水的核心，疏水核心是结构域稳定所必需的。 具有两条和两条以上多肽链的寡聚蛋白质或多聚蛋白质才会有四级结构。组成寡聚蛋白质或多聚蛋白质的每一个亚基都有自己的三级结构。蛋白质的四级结构内容包括亚基的种类、数目、空间排布以及亚基之间的相互作用。驱动四级结构形成或稳定四级结构的作用力包括 蛋白质结构与功能的关系 （The relationship between protein structure and function） 摘要蛋白质特定的功能都是由其特定的构象所决定的，各种蛋白质特定的构象又与其一级结构密切相关。天然蛋白质的构象一旦发生变化，必然会影响到它的生物活性。由于蛋白质的构象的变化引起蛋白质功能变化，可能导致蛋白质构象紊乱症，当然也能引起生物体对环境的适应性增强！现而今关于蛋白质功能研究还有待发展，一门新兴学科正在发展，血清蛋白组学，生物信息学等！本文仅就蛋白质结构与其功能关系进行粗略阐述。 关键词：蛋白质结构；折叠/功能关系；蛋白质构象紊乱症；分子伴侣 Keywords：protein structure；fold／function relationship；protein conformational disorder；molecular chaperons 虽然蛋白质结构与生物功能的关系比序列与功能的关系更加紧密，但结构与功能的这种关联亦若隐若现，并不能排除折叠差别悬殊的蛋白质执行相似的功能，折叠相似的蛋白质执行差别悬殊功能的现象的存在。无奈，该领域仍不得不将100多年前Fisher提出的“锁一钥匙”模型(“lock—key”model)和50多年前Koshand提出的诱导契合模型(induce fitmodel)作为蛋白质实现功能的理论基础。这2个略显粗糙的模型只是认为蛋白质执行功能的部位局限在结构中的一个或几个小区域内，此类区域通常是蛋白质表面上的凹洞或裂隙。这种凹洞或裂隙被称为“活性部位(active site)”或“别构部位（fallosteric site）”，凹陷部位与配体分子在空间形状和静电上互补。此外，在酶的活性部位中还存在着几个作为催化基团(catalyticgroup)的氨基酸残基。对蛋白质未来的研究应从实验基本数据的归纳和统计入手，从原始的水平上发现蛋白质的潜藏机制【1】。 蛋白质结构与功能关系的研究主要是以力求刻画蛋白质的3D结构的几何学为基础的。蛋白质结构既非规则的几何形，又非完全的无规线团(randomcoil)，而是有序(α一螺旋和β一折叠)与无序(线团或环域loop)的混合体。理解蛋白质3D结构的技巧是将结构简化，只保留某种几何特征或拓扑模式，并将其数字化。探求数字中所蕴含的规律，且根据这一规律将蛋白质进行分类，再将分类的结构与蛋白质的功能进行比较，以检验蛋白质抽象结构的合理性。如果一种对蛋白质结构的简化、比较和分类能与蛋自质的功能有较好地对应关系，那么这就是一种对蛋白质结构的有价值的理解。蛋白质结构中，多种弱力(氢键、范德华力、静电相互作用、疏水相互作用、堆积力等)和可逆的二硫键使多肽链折叠成特定的构象。从某种意义上说，共价键维系了蛋白质的一级结构；主链上的氢键维系了蛋白质的二级结构；而氨基酸侧链的相互作用和二硫桥维系着蛋白质的三级结构。亚基(subunit)内部的侧链相互作用是构象稳定的基础，蛋白质链之间的侧链的相互作用是亚基组装(四级结构)的基础，而蛋白质中侧链与配体基团问的相互作用是蛋白质行使功能的基础。 牛胰核糖核酸酶(RNase)变性和复性的实验是蛋白质结构与功能关系的很好例证。蛋白质空间结构遭到破坏；，可导致蛋白质的理比性质和生物学性质的变化，这就是蛋白质变性。变性的蛋白质，只要其一级结构仍然完好，可在一定条件下恢复其空间结构，随之理化性质和生物学性质也可重现，这被称为复性。RNase是由124个氨基酸残基组成的一条肽链，分子中8个半胱氨酸的巯基构成4对二硫键，进而形成具有一定空间构象的活性蛋白质。天然RNase遇尿素和β巯基乙醇时发生变性，其分子中的氢键和4个二硫键解开，严密的空间结构遭破坏，丧失了生物学活性，但一级结构完整无损。若去除尿素和β巯基乙醇，RNase又可恢复其原有构象和生物学活性。RNase分子中的8个巯基若随机排列成二硫键可有105种方式。有活性的RNase只是其中的一种，复性时之所以选择了自 生物化学-蛋白质化学练习含答案 第三章蛋白质化学练习卷 一、填空题 (一)基础知识填空 1. 组成蛋白质的碱性氨基酸 有、 和。酸性氨基酸有 和。 2. 在下列空格中填入合适的氨基酸名称。 (1) 是带芳香族侧链的极性氨基酸。 (2) 和是带芳香族侧链的非极性氨基酸。 (3) 和是含硫的氨基酸。 (4) 是最小的氨基酸， 是亚氨基酸。 (5)在一些酶的活性中心起重要作用并 含有羟基的分子量较小的氨基酸 是，体内还有另两个含羟基的氨基酸分别是 和。 3. 氨基酸在等电点时，主要以 离子形式存在，在pH>pI的溶液中，大部分以离子形式存在，在 pH 6. 个以内的氨基酸残基所组 成的肽称为寡肽。 7. 1953年维格诺尔德（D. Vingneaud） 第一次用化学法合成了具有生物活性 的肽—，因而获得诺贝尔奖。 9. 人工合成肽时常用的氨基保护基有、、、 。 10. 胰蛋白酶能水解和 的氨基酸的羧基所形成的肽键。 11. 胰凝乳蛋白酶能水解、 和的氨基酸的羧基侧所形成的肽键。 12. 溴化氰能水解羧基侧所 形成的肽键。13. 拆开蛋白质分子中二硫键的常用的 方法有一种还原法，其常用的试剂 是。 14. 蛋白质之所以出现各种无穷的构象 主要是因为键和键 能有不同程度的转动。 15. Pauling等人提出的蛋白质α螺旋模型，每圈螺旋包含 氨基酸残基，高度为 nm。每个氨基酸残基上升 nm。 16. 一般来说，球状蛋白质的 性氨基酸侧链位于分子内部， 性氨基酸侧链位于分子表面。 17. 维持蛋白质一级结构的化学键是 和。 18. 维持蛋白质二级结构的化学键 是。 3 第一章蛋白质的结构与功能 [测试题] 一、名词解释：1．氨基酸 2．肽 3．肽键 4．肽键平面 5．蛋白质一级结构 6．α-螺旋 7．模序 8．次级键 9．结构域 10．亚基 11．协同效应 12．蛋白质等电点 13．蛋白质的变性 14．蛋白质的沉淀 15．电泳 16．透析 17．层析 18．沉降系数 19．双缩脲反应 20．谷胱甘肽 二、填空题 21．在各种蛋白质分子中，含量比较相近的元素是____，测得某蛋白质样品含氮量为15.2克，该样品白质含量应为____克。 22．组成蛋白质的基本单位是____，它们的结构均为____，它们之间靠____键彼此连接而形成的物质称为____。 23．由于氨基酸既含有碱性的氨基和酸性的羧基，可以在酸性溶液中带____电荷，在碱性溶液中带____电荷，因此，氨基酸是____电解质。当所带的正、负电荷相等时，氨基酸成为____离子，此时溶液的pH值称为该氨基酸的____。 24．决定蛋白质的空间构象和生物学功能的是蛋白质的____级结构，该结构是指多肽链中____的排列顺序。25．蛋白质的二级结构是蛋白质分子中某一段肽链的____构象，多肽链的折叠盘绕是以____为基础的，常见的二级结构形式包括____，____，____和____。 26．维持蛋白质二级结构的化学键是____，它们是在肽键平面上的____和____之间形成。 27．稳定蛋白质三级结构的次级键包括____，____，____和____等。 28．构成蛋白质的氨基酸有____种，除____外都有旋光性。其中碱性氨基酸有____，____，____。酸性氨基酸有____，____。 29．电泳法分离蛋白质主要根据在某一pH值条件下，蛋白质所带的净电荷____而达到分离的目的，还和蛋白质的____及____有一定关系。 30．蛋白质在pI时以____离子的形式存在，在pH>pI的溶液中，大部分以____离子形式存在，在pH 生物化学（本科）第二章蛋白质的结构与功能 随堂练习与参考答案 第一节蛋白质的分子组成第二节蛋白质的结构第三节蛋白质的结构与理化性质之间的关系第四节蛋白质的结构与功能的关系第五节蛋白质的分类第六节血浆蛋白质 1. (单选题)测得某一蛋白质溶液N元素的含量为4 g/L，则该溶液中蛋白质含量约为 A．16 g/L B．20 g/L C．25 g/L D．30 g/L E．40 g/L 参考答案：C 2. (单选题)组成蛋白质的氨基酸基本上属于 A．L-β-氨基酸 B．D-β-氨基酸 C．L-α-氨基酸 D．D-α-氨基酸 E．L、D-α-氨基酸 参考答案：C 3. (单选题)属于碱性氨基酸的是 A．精氨酸 B．赖氨酸 C．组氨酸 D．A+B E．A+B+C 参考答案：E 4. (单选题)下列有关肽的叙述，错误的是 A．肽是两个以上氨基酸借肽键连接而成的化合物 B．组成肽的氨基酸分子都不完整 C．多肽与蛋白质分子之间无明确的分界线 D．氨基酸一旦生成肽，完全失去其原有的理化性质 E．根据N末端数目，可得知蛋白质的亚基数 参考答案：E 5. (单选题)维系蛋白质二级结构稳定的化学键是 A．盐键 B．二硫键 C．肽键 D．疏水键 E．氢键 参考答案：E 6. (单选题)蛋白质α-螺旋的特点有 A．多为左手螺旋 B．螺旋方向与长轴垂直 C．氨基酸侧链伸向螺旋外侧 D．肽键平面充分伸展 E．靠盐键维系稳定性 参考答案：C 7. (单选题)有关蛋白质三级结构的描述，错误的是 A．具有三级结构的多肽链都有生物学活性 B．亲水基团多位于三级结构的表面 C．三级结构的稳定性由次级键维系 D．三级结构是单体蛋白质或亚基的空间结构 E．三级结构是各个单键旋转自由度受到各种限制的结果参考答案：A 8. (单选题)关于蛋白质亚基的描述，正确的是 A．一条多肽链卷曲成螺旋结构 B．两条以上多肽链卷曲成二级结构 C．两条以上多肽链与辅基结合成蛋白质 D．每个亚基都有各自的三级结构 E．以上都不正确 参考答案：D 9. (单选题)蛋白质的空间构象主要取决于 A．肽链氨基酸的序列 B．α-螺旋和β-折叠 C．肽链中的氨基酸侧链 D．肽链中的肽键 E．肽链中的二硫键位置 简单蛋白质：完全由氨基酸构成的蛋白质 结合蛋白质：由AAs和其他非蛋白质化合物所组成 球状蛋白质：多肽链能够折叠，使分子外形成为球状的蛋白质。 纤维状蛋白质：能够聚集为纤维状或细丝状的蛋白质。主要起结构蛋白的作用，其多肽链沿一个方向伸展或卷曲，其结构主要通过多肽链之间的氢键维持。 单体蛋白质：仅含有AAs 寡聚蛋白质：由两个以上、十个以下亚基或单体通过非共价连接缔合而成的蛋白质。 等电点：蛋白质或两性电解质(如氨基酸)所带净电荷为零时溶液的pH，此时蛋白质或两性电解质在电场中的迁移率为零。符号为pI。 氨基酸残基：在多肽链中的氨基酸，由于其部分基团参与了肽键的形成，剩余的结构部分则称氨基酸残基。它是一个分子的一部分，而不是一个分子。氨基酸的氨基上缺了一个氢，羧基上缺了一个羟基。简单的说，氨基酸残基就是指不完整的氨基酸。一个完整的氨基酸包括一个羧基（—COOH)，一个氨基(—NH2)，一个H，一个R基。缺少一个部分都算是氨基酸残基,并没有包括肽键的。 钛键：氨基和羧基脱去一分子水形成的化学键。 钛键平面：肽键所在的酰胺基成为的刚性平面。由于肽键具有部分双键性质，使得肽基的六个原子共处一个平面，称为肽平面。 同源蛋白质：在不同有机体中实现同一功能的蛋白质。（结构和功能类似的蛋白质。） 蛋白质一级结构：蛋白质多肽链的氨基酸通过肽键连接形成的线性序列。 蛋白质二级结构：指多肽链借助H键折叠盘绕成沿一维方向具有周期性结构的构象。 构象：分子的三维结构即分子中的所有原子在空间的位置总和。 构型：分子中的原子在空间的相对取向。 α-螺旋：它是蛋白质当中最为常见、最丰富的二级结构。多肽主链沿中心轴盘绕成右手或左手螺旋；每个螺旋周期有3.6个氨基酸残基，螺距0.54nm，螺旋直径0.5nm；氨基酸残基侧链伸向外侧；同一肽链上的每个残基的酰胺氢原子和位于它后面的第4个残基上的羰基氧原子之间形成氢键，并且与螺旋轴保持大致上的平行。此外，肽键上的酰胺氢和羰基氧既能形成内部氢键，也能与水分子形成外部氢键。 β-折叠：常见的蛋白质的二级结构之一。呈片状,肽链主链取锯齿状折叠构象；肽链走向可能是平行的，也可能是反平行的。两条或多条肽链之间侧向聚集在一起，相邻多肽链羰基氧和酰胺氢之间形成氢键，氢键与肽链的长轴几乎呈直角；侧链R基交替分布于片层平面两侧。 β-转角：它大多分布在球状蛋白质分子表面，以改变肽链。它是一个发夹式转折，其特点是在于多肽链中第n个残基的一CO基与第n+3个残基的-NH基形成氢键。因此，一个多肽链的走向可以得到很好的扭转。因此，β-转角在球状蛋白质中是重要的二级结构，起到连接其他二级结构的作用。 超二级结构：蛋白质中，由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成有规则、在空间上能辨认的二级结构组合体，以充当三级结构的构件。 结构域：对于较大的蛋白质分子（或亚基），多肽链往往由两个或两个以上相对独立的三维实体缔合而成三级结构，这种独立的折叠单位称为结构域。 蛋白质三级结构：指多肽链在二级结构的基础上借助各种次级键进一步盘绕成具有特定肽链走向的紧密球状构象。 蛋白质四级结构：具三级结构的球状蛋白质以非共价键缔合在一起，形成的聚集体称为蛋白质的四级结构。其中每个球状蛋白质称为亚基。 疏水相互作用：非极性的基团在极性溶液中相互靠近的相互作用。 别构蛋白质：是指除了具有结合底物的活性部位，还具有结合调节物别构部位的蛋白质。别构蛋白的活性部位和别构部位可以分属不同的亚基（活性亚基和调节亚基），活性部位之间以及活性部位与调节部位之间通过蛋白质构象的变化而相互作用。 蛋白质结构分析原理及工具 （南京农业大学生命科学学院生命基地111班） 摘要：本文主要从相似性检测、一级结构、二级结构、三维结构、跨膜域等方面从原理到方法再到工具，系统地介绍了蛋白质结构分析的常用方法。文章侧重于工具的列举，并没有对原理和方法做详细的介绍。文章还列举了蛋白质分析中常用的数据库。 关键词：蛋白质；结构预测；跨膜域；保守结构域 1 蛋白质相似性检测 蛋白质数据库。由一个物种分化而来的不同序列倾向于有相似的结构和功能。物种分化后形成的同源序列称直系同源，它们通常具有相似的功能；由基因复制而来的序列称为旁系同源，它们通常有不同的功能[1]。因此，推测全新蛋白质功能的第一步是将它的序列与进化上相关的已知结构和功能的蛋白质序列比较。表一列出了常用的蛋白质序列数据库和它们的特点。 表一常用蛋白质数据库 网址可能有更新 氨基酸替代模型。进化过程中，一种氨基酸残基会有向另一种氨基酸残基变化的倾向。氨基酸替代模型可用来估计氨基酸替换的速率。目前常用的替代模型有Point Accepted Mutation (PAM)矩阵、BLOck SUbstitution Matrix (BLOSUM)矩阵[2]、JTT模型[3]。 序列相似性搜索工具。序列相似性搜索又分为成对序列相似性搜索和多序列相似性搜索。成对序列相似性搜索通过搜索序列数据库从而找到与查询序列相似的序列。分为局部联配和全局联配。常用的局部联配工具有BLAST和SSEARCH，它们使用了Smith-Waterman 算法。全局联配工具有FASTA和GGSEARCH，基于Needleman-Wunsch算法。多序列相似性搜索常用于构建系统发育树，这里不阐述。表二列举了常用的成对序列相似性比对搜索工具 举例说明蛋白质结构和功能的关系 答： 1.蛋白质的一级结构与功能的关系 蛋白质的一级机构指：肽链中氨基酸残基（包括二硫键的位置）的排列顺序。一级结构是蛋白质空间机构的基础，包含分子所有的信息，且决定蛋白质高级结构与功能。 ①一级结构的变异与分子病 蛋白质一级结构是空间结构的基础，与蛋白质的功能密切相关，一级机构的改变，往往引起蛋白质功能的改变。 例如：镰刀形细胞贫血病 镰刀形细胞贫血病的血红蛋白（HbS）与正常人的血红蛋白（HbA）相比，发现，两种血红蛋白的差异仅仅来源于一个肽段的位置发生了变化，这个差异肽段是位于β链N端的一个八肽。在这个八肽中，β链N端第6位氨基酸发生了置换，HbA中的带电荷的谷氨酸残基在HbS中被置换成了非极性缬氨酸残基，即蛋白质的一级机构发生了变化。 ②序列的同源性 不同生物中执行相同或相似功能的蛋白质称为同源蛋白质，同源蛋白质的一级机构具有相似性，称为序列的同源性。最为典型的例子， 例如：细胞色素C（Cyt c） Cyt c是古老的蛋白质，是线粒体电子传递链中的组分，存在于从细菌到人的所有需氧生物中。通过比较Cyt c的序列可以反映不同种属生物的进化关系。亲缘越近的物种，Cyt c中氨基酸残基的差异越小。如人与黑猩猩的Cyt c完全一致，人与绵羊的Cyt c有10个残基不同，与植物之间相差更多。蛋白质的进化反映了生物的进化。 2.蛋白质空间结构与功能的关系 天然状态下，蛋白质的多肽链紧密折叠形成蛋白质特定的空间结构，称为蛋白质的天然构象或三维构象。三维构象与蛋白质的功能密切相关。 ①一级结构与高级结构的关系： 一级结构决定高级机构，当特定构象存在时，蛋白质表现出生物功能；当特定构象被破坏时，即使一级构象没有发生改变，蛋白质的生物学活性丧失。例如：牛胰核糖核苷酸酶A（RNase A）的变性与复性 当RNase A处于天然构象是，具有催化活性； 当RNase A处于去折叠状态时，二硫键被还原不具有催化活性；当RNase A恢复天然构象时，二硫键重新形成，活性恢复。 ②变构效应 变构效应：是寡聚蛋白质分子中亚基之间存在相互作用，这种相互作用通过亚基构象的改变来实现。蛋白质在执行功能是时，构象发生一定变化。 例如：肌红蛋白、血红蛋白与氧的结合 两种蛋白质有很多相同之处，结构相似表现出相似功能。这两钟蛋白质都含有血红素 辅基，都能与氧进行可逆结合，因此存在着氧合与脱氧的两种结构形式。但是肌红蛋白几乎在任何氧分压情况下都保持对氧分子的高亲和性。血红蛋白则不同，在氧分压较高时，血红蛋白几乎被氧完全饱和；而在氧分压较低时，血红蛋白与氧的亲和力降低，释放出携带的氧并转移给肌红蛋白。 第三章蛋白质化学练习卷 一、填空题 (一)基础知识填空 1. 组成蛋白质的碱性氨基酸有、和。酸性氨基酸有和。 2. 在下列空格中填入合适的氨基酸名称。 (1) 是带芳香族侧链的极性氨基酸。 (2) 和是带芳香族侧链的非极性氨基酸。 (3) 和是含硫的氨基酸。 (4) 是最小的氨基酸，是亚氨基酸。 (5)在一些酶的活性中心起重要作用并含有羟基的分子量较小的氨基酸 是，体内还有另两个含羟基的氨基酸分别是 和。 3. 氨基酸在等电点时，主要以离子形式存在，在pH>pI的溶液中， 大部分以离子形式存在，在pH 蛋白质结构与功能的关系 摘要：蛋白质特定的功能都是由其特定的构象所决定的，各种蛋白质特定的构象又与其一级结构密切相关。天然蛋白质的构象一旦发生变化，必然会影响到它的生物活性。由于蛋白质的构象的变化引起蛋白质功能变化，可能导致蛋白质构象紊乱症，当然也能引起生物体对环境的适应性增强！现而今关于蛋白质功能研究还有待发展，一门新兴学科正在发展，血清蛋白组学，生物信息学等！本文仅就蛋白质结构与其功能关系进行粗略阐述。 关键词：蛋白质分子一级结构、空间结构、折叠/功能关系、蛋白质构象紊乱症；分子伴侣正文： 1、蛋白质分子一级结构和功能的关系 蛋白质分子中关键活性部位氨基酸残基的改变，会影响其生理功能，甚至造成分子病(molecular disease)。例如镰状细胞贫血，就是由于血红蛋白分子中两个β亚基第6位正常的谷氨酸变异成了缬氨酸，从酸性氨基酸换成了中性支链氨基酸，降低了血红蛋白在红细胞中的溶解度，使它在红细胞中随血流至氧分压低的外周毛细血管时，容易凝聚并沉淀析出，从而造成红细胞破裂溶血和运氧功能的低下。 另一方面，在蛋白质结构和功能关系中，一些非关键部位氨基酸残基的改变或缺失，则不会影响蛋白质的生物活性。例如人、猪、牛、羊等哺乳动物胰岛素分子A链中8、9、10位和B链30位的氨基酸残基各不相同，有种族差异，但这并不影响它们都具有降低生物体血糖浓度的共同生理功能。 蛋白质一级结构与功能间的关系十分复杂。不同生物中具有相似生理功能的蛋白质或同一种生物体内具有相似功能的蛋白质，其一级结构往往相似，但也有时可相差很大。如催化DNA 复制的DNA聚合酶，细菌的和小鼠的就相差很大，具有明显的种族差异，可见生命现象十分复杂多样。 2、蛋白质分子空间结构和功能的关系 蛋白质分子空间结构和其性质及生理功能的关系也十分密切。不同的蛋白质，正因为具有不同的空间结构，因此具有不同的理化性质和生理功能。如指甲和毛发中的角蛋白，分子中含有大量的α-螺旋二级结构，因此性质稳定坚韧又富有弹性，这是和角蛋白的保护功能分不开的;而胶原蛋白的三股π螺旋平行再几股拧成缆绳样胶原微纤维结构，使其性质稳定而具有强大的抗张力作用 又如细胞质膜上一些蛋白质是离子通道，就是因为在其多肽链中的一些α-螺旋或β-折叠二级结构中，一侧多由亲水性氨基酸组成，而另一侧却多由疏水性氨基酸组成，因此是具有“两亲性”(amphipathic)的特点，几段α-螺旋或β-折叠的亲水侧之间就构成了离子通道，而其疏水侧，即通过疏水键将离子通道蛋白质固定在细胞质膜上。载脂蛋白也具有两亲性，既能与血浆中脂类结合，又使之溶解在血液中进行脂类的运输。 3、折叠/功能关系 体内各种蛋白质都有特殊的生理功能，这与空间构象有着密切的关系。肌红蛋门和血红蛋白是阐述空间结构与功能关系的典型例子。肌红蛋门(Mb))和血红蛋白(Hb)都是含血红素辅基的结合蛋白质。Mb有一条肽链，经盘曲折折叠形成三级结构，整条肽链由A~H8段α螺旋盘曲折叠成为球状，疏水氨基酸侧链在分子内部，亲水氨基酸侧链在分子外部，形成亲水的球状蛋白，血红素辅基位于Mb分子内部的袋状空穴中。Hb有四条肽链，两条β链也有与Mb 相似的A~H8段α螺旋，有两条α链只有7段α螺旋。Hb与Mb的折叠方式相似，也都能与氧进行可逆的结合。Hb的一个亚基与氧结合后可引起构象变化，是另一个亚基更易于与氧结合，这种带氧的亚基协助不带氧的亚基去结合氧的现象称为协同效应。氧与Hb结合后可 单元测试一：蛋白质化学 班级：姓名：分数： 一．填空题（每空1.5分，共30分） 1.当溶液pH等于某种氨基酸的等电点时，其带_ 零 _电荷；当溶液pH大于某种氨基酸的等电点时，其带_ 负 _电；溶液pH小于某种氨基酸的等电点时，其带_ 正电。 2.盐浓度低时，盐的加入使蛋白质的溶解度_ 增大 _，称为_ 盐溶__现象。当盐浓度高时,盐的加入使蛋白质的溶解度降低，称为盐析现象。 3.由甘氨酸、赖氨酸、谷氨酸、丙氨酸、丝氨酸、天冬氨酸6种氨基酸残基组成的肽链 有 5 个肽平面，有 3 个游离羧基。 4.蛋白质分子结构包括一级结构和二级结构。 蛋白质的一级结构是由氨基酸通过肽键连接而成的多肽链。 6.蛋白质分子的基本组成单位是氨基酸。蛋白质的一级结构维持作用力是肽 键。蛋白质的分子结构决定蛋白质的性质和功能。 7.蛋白质二级结构主要有 a螺旋和B折叠形状，维持其稳定结构的化学键是 氢键。 判断题 1．用凝胶过滤(Sephadex G-100)柱层析分离蛋白质时，总是分子量大的先被洗脱下来，分子量小的后下来。对 2．变性后，蛋白质的溶解度增加（减小），这是因为电荷被中和（空间结构被破坏），以及水化膜破坏所引起的。错 3．变性后（物理变性不可逆，化学变性可逆，可复性）的蛋白质在一定条件下，有些还能复性，恢复其生物学功能。对 4．有机溶剂沉淀法分离纯化蛋白质的优点是有机溶剂容易蒸发除去，且不会使蛋白质变性。错 5.蛋白质分子的种类和差别，是由其空间结构决定的。错（一级结构） 6．蛋白质主要是由C、H、O、N四种元素组成。对 7．氨基酸通过肽键连接而成的化合物称为肽。对 8．天然蛋白质的基本组成单位主要是L-α-氨基酸。对 9．肽键(-CO-NH-)中的C-N键可自由旋转，使多肽链出现多种构象。错（不可旋转） 10．维持蛋白质二级结构的化学键是氢键及范德华力（不是）。错 11．蛋白质一级结构对空间结构起决定作用，空间结构的改变会引起功能的改变。对 12．维持蛋白质二级结构稳定的主要作用力是氢键。对 13．蛋白质必须具有四级结构才具有生物活性。错（肌球蛋白是三级结构可存活） 14．蛋白质四级结构中的每个亚基单独都具有生物活性。错（不具有活性） 15．具有四级结构的蛋白质分子一定是由两条或两条以上的多肽链组成的。对 16．溶液中带电粒子在电场中向电性相同（相反）的电极移动，这种现象称为电泳。错 17．溶液pH值等于7时，蛋白质不带电荷。错 18．加热、紫外线、X射线均可破坏蛋白质的空间结构。对 课时作业(六) [学业水平层次(A)] 1．(2015·济南高一期末)下列物质分子中，不属于构成生物体蛋白质的氨基酸的是( ) 【解析】构成生物体蛋白质的氨基酸必须是有一个氨基和一个羧基连在同一个碳原子上，据此，A、B、C三项的物质分子中都有一个氨基和一个羧基连在同一个碳原子上，而D项是连在不同的碳原子上，因此不属于构成生物体蛋白质的氨基酸。 【答案】 D 2．在活细胞中发生的大多数化学反应中，起重要作用的物质是蛋白质，蛋白质在细胞中的存在方式通常有两种状态，一是游离态，二是被膜结构固定起来的结合态，结合态的蛋白质不可能具有的功能是( ) A ．催化作用 B ．运输作用 C ．免疫作用 D ．调节作用 【解析】 蛋白质的功能是：①构成生命体；②催化作用；③运输作用；④调节作用； ⑤免疫作用，而其中起调节作用的蛋白类激素是细胞分泌产物，不是被膜固定起来的蛋白质。 【答案】 D 3．(2015·延安期末)某蛋白质由3条多肽链、n 个氨基酸组成，下列关于该蛋白质说法正确的是( ) A ．形成该蛋白质时产生了n 个水分子 B ．该蛋白质中至少含有n 个肽键 C ．该蛋白质中至少含有3个游离的羧基 D ．合成该蛋白质至少需要20种氨基酸 【解析】 形成该蛋白质时，产生水分子数为n －3，含有n －3个肽键。至少含有的游离的羧基数＝肽链条数＝3。 【答案】 C 4.蛋白质在消化道内的消化过程为：蛋白质――→①多肽――→②氨基酸，则①② 过程中分别破坏了下列什么结构( ) A ．肽键 氨基酸 B ．肽键 肽键 C ．空间结构 肽键 D ．空间结构 氨基酸 【解析】 多肽内氨基酸残基之间通过肽键连接，一条或几条多肽链盘曲折叠形成具有一定空间结构的蛋白质。 【答案】 C 5．有一种二肽，化学式是C 8H 14N 2O 5，水解后得到丙氨酸(R 基为—CH 3)和另一种氨基酸M ，则氨基酸M 的R 基的化学式是( ) A ．—C 5H 9O 4N B ．— C 3H 5NO 2 C ．—C 5H 7O 2 D ．—C 3H 5O 2 【解析】 丙氨酸的化学式为氨基酸共有部分加上R 基，即C 2H 4O 2N 加上CH 3，为C 3H 7O 2N 。氨基酸M 的化学式为二肽加上水减去丙氨酸， 即C 8H 14N 2O 5 大学生物化学试题库三 蛋白质化学 一、填空题 1．构成蛋白质的氨基酸有种，一般可根据氨基酸侧链（R）的大小分为侧链氨基酸和侧链氨基酸两大类。其中前一类氨基酸侧链基团的共同特怔是具有性；而后一类氨基酸侧链（或基团）共有的特征是具有性。碱性氨基酸（pH6～7时荷正电）有两种，它们分别是氨基酸和氨基酸；酸性氨基酸也有两种，分别是氨基酸和氨基酸。 2．紫外吸收法（280nm）定量测定蛋白质时其主要依据是因为大多数可溶性蛋白质分子中含有氨基酸、氨基酸或氨基酸。 3．丝氨酸侧链特征基团是；半胱氨酸的侧链基团是；组氨酸的侧链基团是 。这三种氨基酸三字母代表符号分别是 4．氨基酸与水合印三酮反应的基团是，除脯氨酸以外反应产物的颜色是；因为脯氨酸是a—亚氨基酸，它与水合印三酮的反应则显示色。 5．蛋白质结构中主键称为键，次级键有、、 、、；次级键中属于共价键的是键。 6．镰刀状贫血症是最早认识的一种分子病，患者的血红蛋白分子b亚基的第六位氨酸被氨酸所替代，前一种氨基酸为性侧链氨基酸，后者为性侧链氨基酸，这种微小的差异导致红血蛋白分子在氧分压较低时易于聚集，氧合能力下降，而易引起溶血性贫血。 7．Edman反应的主要试剂是；在寡肽或多肽序列测定中，Edman反应的主要特点是。 8．蛋白质二级结构的基本类型有、、 和。其中维持前三种二级结构稳定键的次级键为 键。此外多肽链中决定这些结构的形成与存在的根本性因与、、 有关。而当我肽链中出现脯氨酸残基的时候，多肽链的a-螺旋往往会。 9．蛋白质水溶液是一种比较稳定的亲水胶体，其稳定性主要因素有两个，分别是 和。 10．蛋白质处于等电点时，所具有的主要特征是、。 11．在适当浓度的b-巯基乙醇和8M脲溶液中，RNase（牛）丧失原有活性。这主要是因为RNA酶的被破坏造成的。其中b-巯基乙醇可使RNA酶分子中的键破坏。而8M脲可使键破坏。当用透析方法去除b-巯基乙醇和脲的情况下，RNA酶又恢复原有催化功能，这种现象称为。 12．细胞色素C，血红蛋白的等电点分别为10和7.1，在pH8.5的溶液中它们分别荷的电性是、。 13．在生理pH条件下，蛋白质分子中氨酸和氨酸残基的侧链几乎完全带负电，而氨酸、氨酸或氨酸残基侧链完全荷正电（假设该蛋白质含有这些氨基酸组分）。 14．包含两个相邻肽键的主肽链原子可表示为，单个肽平面及包含的原子可表示为。 15．当氨基酸溶液的pH＝pI时，氨基酸（主要）以离子形式存在；当pH＞pI时，氨基酸（主要）以离子形式存在；当pH＜pI时，氨基酸（主要）以离子形 1.9 蛋白质结构与功能的关系： P252，第六章 从厌氧生物转化为好氧生物是生物进化中的一大进步。脊椎动物中血红蛋白在血液中起到载氧和输氧的作用，肌红蛋白在肌肉中起贮氧和氧在肌肉中分配的作用。 一一一肌红蛋白（Mb）的结构与功能 一1一三维结构：由一条多肽链和一个血红素辅基构成，相对分子量1670 0，含153个氨基酸残基。分子中多肽链由8段α- 螺旋组成，分子结构致密结实，带亲水基团侧链的氨基酸分布在分子外表面，疏水氨基酸侧链几乎全埋在分子内部，见P253 图6-1。 一2一辅基血红素：由二价铁和原卟啉Ⅸ组成，原卟啉Ⅸ由4个吡咯环组成，见P254 图6-2。 铁原子只有亚铁态的蛋白质才能结合氧。蛋白质提供疏水洞穴，固定血红素基，保护血红素铁免遭氧化，为氧提供一个结合部位。结合氧只发 生暂时电子重排。 一一一血红蛋白(Hb)的结构与功能 一1一血红蛋白由4个多肽链（亚基）组成，如α2β2（成人血红蛋白HbA），每个亚基都有一个血红素基和一个氧结合部位，α-链有141个残基，β- 链有146个残基，且α链、β链和Mb的三级结构都非常相似（P259 图6- 9）。实际上对于人的这三种多肽链分析发现只有27个的残基是共有的，这表明蛋白质高级结构的保守性。只要功能相同（都与氧结合），高级结构就相似，有时甚至是唯一的。 血红蛋白与肌红蛋白结构上最大不同在于血红蛋白有四级结构，是四聚体，，而肌红蛋白只有三级结构。因此血红蛋白运载氧能力增强，还能 运载H+和CO2，在氧分压变化不大范围内完成载氧和卸氧工作。且Hb为变构蛋白，可受环境中其他分子，如H+，CO2和2，3- 二磷酸甘油酸（BPG）的调节。 一2一氧结合引起血红蛋白构象变化，氧合血红蛋白和去氧血红蛋白在四级结构上有显著不同，发生构象变化。 氧与血红蛋白结合是协同进行的，具有正协同性同促效应，即一个氧分子与Hb结合，使同一Hb分子中其余空的氧结合部位对氧亲和力增加， 再结合第二、三、四个氧分子则比较容易。 一3一Hb和Mb氧合曲线如P262 图6-14所示。 P(O2)：氧分压，表示氧的浓度（氧浓度与氧分压成正比）。 Y：氧饱和百分数，为被占氧合部位与氧合部位总数之比。 当Y=0，所有氧合部位空着；Y=1，所有氧合部位被氧占据；Y=0.5，半载，此时所需氧分压大小为对氧亲和力指标。 Mb氧合曲线为双曲线；Hb氧合曲线为S型曲线。 S曲线分析： ① 肺区氧分压较高，P（O2）约为100torr（空气中氧分压760×21%=160torr） ，Y=0.97，近于1，载氧。 ②组织肌肉中需氧，P（O2）约为20torr，Y=0.25，卸氧。 ③ΔY：氧饱和百分数变化；ΔP（O2）：氧分压变化。 蛋白质化学复习总结 1、蛋白质概念：是由20种α-氨基酸通过肽键相互连接而成的具有特定空间构象和生物学活性的高分子有机化合物。几乎所有的酶都是蛋白质。 2、各种蛋白质的含氮量很接近，平均含氮16%（凯氏定氮），粗蛋白质含量=蛋白氮（样品含氮量）×6.25。 3、氨基酸(amino acids)是蛋白质的基本组成单位。组成蛋白质的标准氨基酸有20种，19种氨基酸具有一级氨基(-NH2)和羧基(-COOH)结合到α碳原子(Cα)，同时结合到(Cα)上的是H原子和各种侧链；Pro具有二级氨基(α-亚氨基酸)，各种氨基酸的差别在于侧链R基的不同。 4、20种氨基酸都属于L-构型。20种氨基酸平均分子量为138。 5、氨基酸的分类：⑴根据R的化学结构：①脂肪族氨基酸；②芳香族氨基酸；③杂环氨基酸；④杂环亚氨基酸。⑵根据R的极性：①非极性氨基酸；②极性、不带电荷氨基酸；③酸性氨基酸；④碱性氨基酸。 6、一般物理学性质：①形态：均为白色结晶或粉末，不同氨基酸的晶型结构不同。②溶解性：一般都溶于水，不溶或微溶于醇，不溶于丙酮，在稀酸和稀碱中溶解性好。③熔点：氨基酸的熔点一般都比较高，一般都大于200℃，超过熔点以上氨基酸分解产生胺和二氧化碳。④旋光性：除甘氨酸外的氨基酸均有旋光性。⑤光吸收：氨基酸在可见光范围内无光吸收，在近紫外区含苯环氨基酸有光的吸收。⑥紫外吸收：蛋白质在280nm波长下的紫外吸收性质绝大部分是由色氨酸和酪氨酸所引起的。色氨酸：279nm苯丙氨酸；259nm；酪氨酸：275nm。 7、氨基酸的化学性质： ⑴两性解离(amphoteric ionization)：氨基酸在水溶液中或在晶体状态时都以两性离子形式存在，在同一个氨基酸分子上带有能放出质子的-NH3+正离子和能接受质子的-COO-负离子，所以氨基酸为两性电解质。 氨基酸在酸性环境中，主要以阳离子的形式存在，在碱性环境中，主要以阴离子的形式存在。在某一pH环境下，以两性离子（兼性离子）的形式存在。该pH称为该氨基酸的等电点。所以氨基酸的等电点可以定义为：氨基酸所带正负电荷相等时的溶液pH。 ⑵等电点( isoelectric point，pI )：在一定的pH条件下，氨基酸分子中所带的正电荷和负电荷数相等，即净电荷为零，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点(isoelectric point)，用pI 表示。氨基酸在等电点时溶解度最小。当溶液的pH=pI时，氨基酸主要从两性离子形式存在。pH生物化学试题库及其答案——蛋白质的生物合成 (1)
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