生物化学第 三 章酶试题及答案
第三章酶
【测试题】
一、名词解释
1．酶13．最适pH
2．固定化酶14．不可逆性抑制
3．同工酶15．可逆性抑制
4．酶的特异性16．激活剂
5．酶的活性中心17．抑制剂
6．酶原及酶原激活18．核酶
7．抗体酶19．变构酶
8．活化能20．酶的共价修饰
9．诱导契合假说21．酶的Vmax
10．初速度22．结合酶
11．Km值23．酶活力
12．最适温度24．比活力
二、填空题
25．酶是由产生的对特异底物起高效催化作用的。
26．酶加速反应的机制是通过降低反应的，而不改变反应的。
27．结合酶，其蛋白质部分称，非蛋白质部分称，二者结合其复合物称。28．酶活性中心与底物相结合那些基团称，而起催化作用的那些基团称。
29．当Km值近似ES的解离常数KS时，Km值可用来表示酶对底物的。
30．酶的特异性包括特异性，特异性和特异性。
31．米曼二氏根据中间产物学说推导出V与[S]的数学方程式简称为，式中的..为米氏常数，它的值等于酶促反应速度达到一半时的。
32．在其它因素不变的情况下，[S]对酶促反应V作图呈线，双倒数作图呈线，而变构酶的动力学曲线呈型。
33．可逆性抑制是指抑制剂与酶进行结合影响酶的反应速度，抑制剂与酶的活性中心结合，抑制剂与酶的活性中心外的必需基团结合。
34．反竞争性抑制剂使酶对底物表观Km ，Vmax 。
35．无活性状态的酶的前身物称为，在一定条件下转变成有活性酶的过程称。其实质是的形成和暴露过程。
36．丙二酸是酶的抑制剂，增加底物浓度可抑制。
37、同工酶是指催化化学反应，而酶蛋白分子结构、理化性质及免疫学性质的一组酶。38．辅酶与辅基的区别在于前者与酶蛋白，后者与酶蛋白。
39．肌酸激酶的亚基分型和型。
40．最适温度酶的特征性常数，它与反应时间有关，当反应时间延长时，最适温度可以。41．某些酶以形式分泌，不仅可保护本身不受酶的水解破坏，而且可输送到特定的部位与环境转变成发挥其催化作用。
42．不可逆抑制剂常与酶以键相结合使酶失活。
43．当非竞争性抑制剂存在时，酶促反应动力学参数如下Km ，Vmax 。
44．当酶促反应速度为最大反应速度的80%时，底物浓度是Km的倍。
三、选择题
A型题
45．关于酶概念的叙述下列哪项是正确的？
A.所有蛋白质都有酶的活性
B.其底物都是有机化合物
C.其催化活性都需特异的辅助因子
D.体内所有具有催化活性的物质都是酶
E.酶是由活细胞合成具有催化作用的蛋白质
46．关于酶性质的叙述下列哪项是正确的？
A.酶的催化效率高是因为分子中含有辅酶或辅基
B.酶使化学反应的平衡常数向加速反应的方向进行
C.酶能提高反应所需的活化能
D.酶加快化学反应达到平衡的速度
E.酶能改变反应的平衡点
47．关于酶活性中心的叙述下列哪项是正确的？
A.所有酶的活性中心都有金属离子
B.所有的抑制剂都作用于酶的活性中心
C.所有的必需基团都位于酶的活性中心
D.所有酶的活性中心都含有辅酶
E.所有的酶都有活性中心
48．酶加速化学反应的根本原因是：
A.升高反应温度
B.增加反应物碰撞频率
C.降低催化反应的活化能
D.增加底物浓度
E.降低产物的自由能
49．关于辅酶的叙述正确的是：
Ａ.在催化反应中传递电子、原子或化学基团B.与酶蛋白紧密结合
C.金属离子是体内最重要的辅酶
D.在催化反应中不于酶活性中心结合
E.体内辅酶种类很多，其数量与酶相当
50．酶与底物作用形成中间产物的叙述正确的是：
A.酶与底物主要是以共价键结合
B.酶与底物的结合呈零级反应
C.酶诱导底物构象改变不利于结合
D.底物诱导酶构象改变有利于结合
E.底物结合于酶的变构部位
51．全酶是指：
A.酶与底物复合物
B.酶与抑制剂复合物
C.酶与辅助因子复合物
D.酶的无活性前体
E.酶与变构剂的复合物
52．关于结合酶的论述正确的是：
A.酶蛋白与辅酶共价结合
B.酶蛋白具有催化活性
C.酶蛋白决定酶的专一性
D.辅酶与酶蛋白结合紧密
E.辅酶能稳定酶分子构象
53．金属离子作为辅助因子的作用错误的是：
A.作为酶活性中心的催化基团参加反应
B.与稳定酶的分子构象无关
C.可提高酶的催化活性
D.降低反应中的静电排斥
E.可与酶、底物形成复合物
54．酶辅基的叙述正确的是：
A.与酶蛋白结合较紧密
B.决定酶催化作用的专一性
C.能用透析或过滤方法使其与酶蛋白分开
D.以非共价键与酶蛋白结合
E.由酶分子的氨基酸组成
55．关于酶的必需基团的论述错误的是：
A.必需基团构象改变酶活性改变
B.酶原不含必需基团，因而无活性
C.必需基团可位于不同的肽段
D.必需基团有催化功能
E.必需基团有结合底物的功能
56．关于酶原激活的叙述正确的是：
A.通过变构调节
B.通过共价修饰
C.酶蛋白与辅助因子结合
D.酶原激活的实质是活性中心形成和暴露的过程
E.酶原激活的过程是酶完全被水解的过程
57．活化能的概念是指：
A.底物和产物之间能量的差值
B.参与反应的分子所需的总能量
C.分子由一般状态转变成活化态所需能量
D.温度升高时产生的能量
E.以上都不是
58．关于酶特异性的论述正确的是：
A.酶催化反应的机制各不相同
B.酶对所催化的底物有特异的选择性
C.酶在分类中各属于不同的类别
D.酶在细胞中的定位不同
E.酶与辅助因子的特异结合
59．关于酶促反应机制的论述错误的是：
A.邻近效应与定向排列
B.多元催化
C.酸碱催化
D.表面效应
E.以上都不是
60．关于酶促反应特点的论述错误的是：
A.酶在体内催化的反应都是不可逆的
B.酶在催化反应前后质和量不变
C.酶的催化能缩短化学反应达平衡所需的时间
D.酶对所催化的反应有选择性
E.酶能催化热力学上允许的化学反应
61．初速度是指：
A.在速度与底物浓度作图曲线中呈直线部分的反应速度
B.酶促反应进行5分钟内的反应速度
C.当[S]=Km时的反应速度
D.在反应刚刚开始底物的转换率小于5%时的反应速度
E.反应速度与底物浓度无关的反应速度
62．酶促反应动力学所研究的是：
A.酶的基因来源
B.酶的电泳行为
C.酶的诱导契合
D.酶分子的空间结构
E.影响酶促反应速度的因素
63．下列哪一项不是影响酶促反应速度的因素：
A.底物浓度
B.酶的浓度
C.反应的温度
D.反应环境的pH
E.酶原的浓度
64．在其它因素不变的情况下，改变底物浓度：
A.反应速度成比例增加
B.反应速度成比例下降
C.反应初速度成比例改变
D.反应速度先慢后快
E.反应速度不变
65．米氏酶的动力学曲线图为：
A.直线
B.矩形双曲线
C.S型曲线
D.抛物线
E.以上都不是
66．当底物浓度达到饱和后，如再增加底物浓度：
A.酶的活性中心全部被占据，反应速度不在增加
B.反应速度随底物的增加而加快
C.形成酶—底物复合物增多
D.随着底物浓度的增加酶失去活性
E.增加抑制剂反应速度反而加快
67．Km值是指：
A.反应速度等于最大速度50%的底物浓度
B.反应速度等于最大速度50%的酶的浓度
C.反应速度等于最大速度时的底物浓度
D.反应速度等于最大速度时酶的浓度
E.反应速度等于最大速度时的温度
68．关于Km的意义正确的是：
A.Km为酶的比活性
B.1/Km越小，酶与底物亲和力越大
C.Km的单位是mmol/min
D.Km值是酶的特征性常数之一
E.Km值与酶的浓度有关
69．关于Vmax的叙述正确的是：
A.只有利用纯酶才能测定
B.如果酶总浓度已知可从Vmax计算酶的转换数
C.是酶的特征性常数
D.酶的Vmax随底物浓度的改变而改变
E.向反应体系中加入各种抑制剂都可使Vmax降低
70．关于Km的叙述，下列哪项是正确的？
A.通过Km的测定可鉴定酶的最适底物
B.是引起最大反应速度的底物浓度
C.是反映酶催化能力的一个指标
D.与环境的pH无关
E.是酶和底物的反应平衡常数
71．当[E]不变，[S]很低时，酶促反应速度与[S]：
A.成正比
B.无关
C.成反比
D.成反应
E.不成正比
72．当酶促反应速度等于Vmax的80%时，Km与[S]关系是：
A.Km=0.1[S]
B.Km=0.25[S]
C.Km=0.22[S]
D.Km=0.40[S]
E.Km=0.50[S] 73．关于酶的最适温度下列哪项是正确的？
A.是酶的特征性常数
B.是指反应速度等于50%Vmax时的温度
C.是酶促反应速度最快时的温度
D.是一个固定值与其它因素无关
E.与反应时间无关
74．关于酶的最适pH，下列哪项是正确的？
A.是酶的特征性常数
B.不受底物浓度、缓冲液种类与浓度的影响
C.与温度无关
D.酶促反应速度最快时的pH是最适pH
E.最适pH是酶的等电点
75．竞争性抑制剂的特点是：
A.抑制剂以共价键与酶结合
B.抑制剂的结构与底物不相似
C.当抑制剂的浓度增加时，酶变性失活
D.当底物浓度增加时，抑制作用不减弱
E.抑制剂和酶活性中心外的部位结合
76．Km值大小与：
A.酶的浓度有关
B.酶作用温度有关
C.酶的性质有关
D.酶作用环境pH有关
E.酶作用时间有关
77．下列对可逆性抑制剂的论述正确的是：
A.抑制剂与酶结合后用透析或过滤方法不能解除抑制
B.抑制剂与酶以非共价键结合
C.抑制剂与酶以共价键结合
D.可逆性抑制剂使酶变性失活
E.可逆性抑制指竞争性抑制
78．下列关于竞争性抑制剂的论述哪项是错误的？
A.抑制剂与酶活性中心结合
B.抑制剂与酶的结合是可逆的
C.抑制剂结构与底物相似
D.抑制剂与酶非共价键结合
E.抑制程度只与抑制剂浓度有关
79．丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制属于：
A.非竞争性抑制
B.反竞争性抑制
C.不可逆性抑制
D.竞争性抑制
E.非特异性抑制
80．酶受竞争性抑制时动力学参数表现为：
A.Km↑，Vmax不变
B.Km↓，Vmax↓
C.Km不变，Vmax↓
D.Km ↓，Vmax不变
E.Km ↓，Vmax↑
81．化学毒气路易士气中毒时，下列哪种酶受抑制：
A.碳酸苷酶
B.琥珀酸脱氢酶
C.3-磷酸甘油醛脱氢酶
D.含巯基酶
E.胆碱脂酶
82．关于非竞争性抑制剂的叙述，正确的是：
A.抑制剂与酶的活性中心结合
B.不影响Vmax
C.抑制剂与酶结合后不影响与底物结合
D.抑制剂与酶结合后不能与底物结合
E.也可称为变构抑制剂
83．酶受非竞争性抑制时，动力学参数必须为：
A.Km↑，Vmax不变
B.Km↓，Vmax↓
C.Km不变Vmax↓
D.Km↓，Vmax不变
E.Km↓，Vmax↑
84．反竞争性抑制作用的叙述正确的是：
A.抑制剂只与酶—底物复合物结合Ｂ.抑制剂与酶结合后又可与ES结合C.抑制剂作用只降低Vmax不改变Km D.抑制剂作用使Vmax↑Km↓
E.抑制剂作用使Vmax↓Km↑
85、酶受反竞争性抑制时动力学参数表现为：
A.Km↑，Vmax不变
B.Km↓，Vmax↓
C.Km不变，Vmax↓
D.Km↓，Vmax不变
E.Km↓，Vmax↑
86．温度对酶促反应速度的影响的描述正确的是：
A.最适温度是酶的特征性常数，与反应时间无关
B.最适温度不是酶的特征性常数，延长反应时间最适温度可降低
C.温度升高时反应速度则加快
D.低温可使大多数酶蛋白变性失活
E.所有酶均有相同的最适温度
87．有机磷农药与酶活性中心结合的基团是：
A.组氨酸上的咪唑基
B.赖氨酸上的ε-氨基
C.丝氨酸上的羟基
D.半胱氨酸上的巯基
E.谷氨酸上的γ-羧基
88．当酶促反应速度等于70%Vmax时，[S]为：
A.1Km
B.2Km
C.3Km
D.4Km
E.5Km
89．下列哪种离子可增强唾淀粉酶的活性
A.K+
B.Na+
C.Cu++
D.Cl－
E.Mg++
90．琥珀酸脱氢酶催化琥珀酸脱氢反应时Km=1/4[S]，反应速度应是Vmax的：
A.20%
B.40%
C.60%
D.80%
E.90%
91．经过透析后的唾淀粉酶活性降低的原因是：
A.酶蛋白变性失活
B.失去辅酶
C.失去氯离子
D.失去铜离子
E.失去镁离子
92．酶活性的定义是指：
A.酶与底物的结合能力
B.酶的催化能力
C.酶原的激活
D.酶的自我催化能力
E.酶蛋白与辅助因子结合能力
93．国际生化学会（IUB）酶学委员会1976年规定，酶的一个国际单位（IU）是指：
A.在特定条件下，每分钟催化生成1μmol产物所需酶量
B.在特定条件下，每秒种催化生成1mmol产物所需酶量
C.在特定条件下，每分钟催化生成1mol产物所需酶量
D.在特定条件下，每秒种催化生成1mol产物所需酶量
E.在37℃条件下，每分钟生成1g产物所需酶量
94．关于酶原激活的概念正确的是：
A.所有酶在初合成时均为酶原
B.酶原激活时无构象变化
C.激活过程是酶完全被水解过程
D.酶原因缺乏必需基团而无活性
E.激活过程是酶活性中心形成和暴露过程
95．在消化道的酶中，下列哪一种不以酶原为前体？
A.胰蛋白酶原
B.肠激酶
C.胰凝乳蛋白酶
D.弹性蛋白酶
E.羧基肽酶
96．关于变构酶的论述错误的是：
A.变构酶为多亚基组成
B.如底物与一亚基结合后，使其它亚基迅速与底物结合称正协同效应
C.正协同效应的底物浓度曲线呈矩形双曲线
D.底物与一亚基结合后，使其它亚基结合底物能力减少称负协同效应
E.变构效应剂与一亚基结合后，使酶其它亚基迅速与底物结合为异促协同效应97．关于变构调节的论述不正确的是：
A.变构效应剂结合于酶的变构部位
B.变构效应剂与酶以非共价键结合
C.变构酶活性中心可结合底物
D.变构酶动力学曲线呈S型
E.变构调节是属于一种慢调节
98．关于变构调节的叙述正确的是：
a.变构抑制剂可使S型曲线左移 B.变构抑制即为负协同效应
C.变构效应与酶的四级结构有关
D.变构激活即为正协同
E.所有的多亚基酶都受变构调节
99．变构酶的动力学曲线：
A.直线
B.抛物线
C.S型曲线
D.矩形双曲线
E.不规则曲线
100．关于酶的共价修饰的描述正确的是：
A.只有磷酸化和去磷酸化
B.该调节不需其它酶参加
C.所有受共价修饰的酶则不在进行变构调节
D.调节过程虽消耗ATP但经济有效
E.调节过程中无逐级放大效应
101．同工酶是指：
A.催化的化学反应相同
B.催化不同的反应而理化性质相同
C.酶的结构相同而存在部位不同
D.由同一基因编码翻译后的加工修饰不同
E.催化相同的化学反应理化性质也相同
102．含LDH1丰富的组织是：
A.骨骼肌
B.心肌
C.脑组织
D.肾组织
E.肝组织
103．关于乳酸脱氢酶同工酶的叙述正确的是：
A.由H亚基和M亚基以不同比例组成
B.H亚基和M亚基单独存在时均有活性
C.H亚基和M亚基的一级结构相同，但空间结构不同
D.5种同工酶的理化性质相同
E.5种同工酶的电泳迁移率相同
104．国际酶学委员会主要根据把酶分为六大类。
A.酶的分子组成
B.酶促反应的性质
C.酶所作用的底物
D.酶的免疫学特性
E.酶的物理性质
105．磺胺药可抑制细菌生长，但首次服用需加倍，其作用机理是：
A.竞争性抑制
B.非竞争性抑制
C.反竞争性抑制
D.不可逆性抑制
E.变构抑制
106．某一酶促反应，底物浓度对反应速度的关系曲线呈S型，在某种效应剂的作用下，使曲线右移。这种动力学表现错误的描述是：
A.该酶应由多亚基组成
B.该酶不是米氏酶
C.这种物质是变构激活剂
D.这种物质是变构抑制剂
E.底物浓度对反应速度影响在曲线中段最敏感
107．一种对NAD+的亲和力大，并易受丙酮酸的抑制，主要使乳酸生成丙酮酸的同工酶是：
A.LDH1
B.LDH2
C.LDH3
D.LDH4
E.LDH5
108．胰蛋白酶原在胰腺分泌后，运输到小肠受肠激酶作用转变成有活性的酶。其机理是：
A.肠激酶与胰蛋白酶原调节部位结合
B.肠激酶可使胰蛋白酶原共价修饰
C.使胰蛋白酶原N—端切除6肽，多肽链折叠形成活性中心
D.胰蛋白酶原N—端切除12肽酶的活性增高
E.肠激酶使酶原获得了必需基团后呈现酶的活性
109．下列哪种因素与酶的高效率无关？
A.底物的敏感键与酶的催化基团彼此严格定向
B.使底物分子中的敏感键变形
C.提高活性中心区域的底物浓度
D.使底物分子的能量重排，向体系提供能力
E.酶分子提供酸性或碱性基团作为质子的供体或受体
110．某种酶活性需以-SH为必需基团，能保护此酶不被氧化的物质是？
Ａ.Cys B.GSH C.尿素 D.离子型去污剂 E.乙醇
B型题
（111～115）
A.温度在0℃以下时
B.温度在0～35℃时
C.温度在35～40℃时
D.温度在50～60℃时
E.温度在80℃时
111．酶的变性温度是：
112．酶开始变性使反应速度减慢的温度是：
113．酶的活性极低，但未变性的温度是：
114．酶促反应速度随温度升高而加快的温度是：
115．酶促反应速度最快的温度是：
（116～120）
A.转酰基作用
B.转氨基作用
C.转CO2作用
D.转一碳单位作用
E.递氢作用
116．NAD+作为辅酶参与？
117．辅酶A作为辅酶参与？
118．生物素作为辅酶参与？
119．磷酸吡哆醛作为辅酶参与？
120．四氢叶酸作为辅酶参与？
（121～124）
A.单纯酶
B.结合酶
C.单体酶
D.寡聚酶
E.多功能酶
121．只由一条多肽链组成的酶是：
122．只由氨基酸残基组成的酶是：
123．由酶蛋白和辅助因子两部分组成的酶是：
124．由于基因的融合，多种酶相互连接成单一多肽链的具有多个活性中心的蛋白质是：
（125～127）
A.在一定条件下多肽链特异断裂形成活性中心
B.加入金属离子作激活剂
C.磷蛋白磷酸酶使酶蛋白脱磷酸
D.变构效应剂与酶分子结合
E.与底物分子结构相似竞争同一酶的活性中心
125．糖原合成酶活性增高的方式是：
126．磺胺药的抑菌机理是：
127．酶原激活的过程是：
（128～130）
A.Km值不变，Vmax降低
B.Km值增加，Vmax不变
C.Km值减小，Vmax降低
D.Km值增加，Vmax增加
E.Km值增加，Vmax降低
128．竞争性抑制特点是：
129．非竞争性抑制特点是：
130．反竞争性抑制特点是：
（131～135）
A.丙二酸
B.二巯基丙醇
C.蛋氨酸
D.对氨基苯甲酸
E.有机磷农药
131．酶的不可逆抑制剂是：
132．琥珀酸脱氢酶的竞争性抑制剂是：
133．能保护酶必需基团－SH的物质是：
134．磺胺药的类似物是：
135．合成叶酸的原料之一是：
（136～140）
A.酶浓度
B.底物浓度
C.最适温度
D.pH值
E.抑制剂
136．影响酶和底物的解离状态是：
137．不是酶的特征性常数与反应时间有关的是：
138．当酶被底物饱和时反应速度与酶的浓度成正比：
139．使酶的活性减弱或降低，但并不变性的物质是：
140．不是酶的特征性常数，它受底物浓度的、缓冲液种类及酶纯度的影响：（141～143）
A.酶活性单位
B.酶的浓度
C.酶的比活性
D.Km值单位
E.催量
141．在特定条件下每分钟催化1μmmol底物转变成产物所需酶量是：
142．在特定条件下每秒种催化1mol底物转变成产物所需的酶量是：
143．每升摩尔浓度（mol/L）是：
X型题
144．快速调节可通过：
A.磷酸化与去磷酸化
B.腺苷酸化与腺苷酸化
C.变构调节
D.改变酶的合成速度
E.改变酶的降解速度
145．关于酶促反应特点的叙述正确的是：
A.对底物有高度的选择性
B.降低反应的活化能
C.极高的催化效率
D.不改变反应的平衡点
E.酶促反应的可调节性
146．下列哪几种效应能引起活化能的降低？
A.邻近效应与定向排列
B.多元催化
C.表面效应
D.酸碱催化
E.共价催化
147．金属离子在酶促反应中的作用有：
A.可作为催化基团
B.参与结合底物
C.转移某些化学基团
D.稳定酶分子构象
E.在酶促反应中传递电子
148．关于酶活性中心的叙述正确的是：
A.一级结构上相互接近的一些基团组成
B.必需基团在空间结构上集中靠拢形成特定区域
C.具有结合底物催化转变成产物的功能
D.通过共价键与底物结合
E.是一线状结构
149．酶的特征性常数包括：
A.酶的最适温度
B.酶的最适pH
C.Vmax
D.Km值
E.KS
150．底物浓度对酶促反应速度的影响是：
A.当[S]=Km时，V=Vmax / 2
B.当[S]〈〈Km时，V与[S]成正比
C.当[S]〉〉Km时，V与[S]无关
D.当[S]=Km / 4时，V=20%Vmax
E.当[S]=4Km时，V=80%Km
151．关于酶抑制剂的论述正确的是：
A.丙二酸是琥珀酸脱氢酶的竞争性抑制剂
B.蛋白酶使酶水解失活是酶的抑制剂
C.过多的产物使酶促反应出现逆反应，可视为酶的抑制剂
D.使酶活性减弱或降低而不引起酶变性的物质是酶的抑制剂
E.磺胺药是二氢叶酸合成酶的抑制剂
152．关于酶激活剂的论述正确的是：
A.使酶从无活性变为有活性或使酶活性增加的物质
B.所有酶的辅助因子都是激活剂
C.共价修饰过程中，有的酶在磷酸化酶催化下磷酸化后有活性磷酸化酶视为激活剂
D.能使酶原转变成酶的物质
E.酶的活性必需的金属离子
153．酶的共价修饰方式包括：
A.磷酸化与去磷酸化
B.乙酰化与去乙酰化
C.甲基化与去甲基化
D.腺苷酸化与去腺苷酸化
E.H与－S－S－互变
154．变构酶的主要特征是：
A.可受一种或几种正性或负性变构剂的调节
B.变构剂与酶以非共价键可逆结合
C.变构调节剂一定是酶的底物或产物
D.受到变构剂影响时，可发生构象改变
E.变构抑制均属于非竞争性抑制
155．关于酶转换数的叙述，哪些是正确的？
A.单位时间内每个酶分子催化底物转变成产物的分子数
B.表示酶活力大小的一种单位
C.其数值与酶的催化效率成正比
D.转换数=Vmax / [E]
E.表示规定时间内底物的消耗量
156．研究影响酶促反应速度时，在初速度范围内进行是因为：
A.随着时间的延长，酶的活性受产物的抑制
B.随着时间的延长，底物浓度可降低
C.随着时间的延长，酶可能部分失活
D.在初速度范围内进行可提高测定的灵敏度
E.在初速度范围内速度与底物浓度呈直线关系
157．变构酶的特点是：
A.都具有四级结构
B.既有催化部位又有调节部位
C.受变构剂作用后构象改变，酶活性提高
D.变构剂可影响酶和底物亲和力
E.变构部位负责调节酶的反应速度
158．同工酶的特点是：
A.由多亚基组成
B.由相同基因控制而产生
C.对底物有不同的Km
D.其电泳迁移率相同
E.理化性质相同，而分布不同
159．关于全酶的叙述正确的是：
A.全酶中的酶蛋白决定了酶的专一性
B.全酶中的辅助因子决定了反应类型
C.全酶中辅助因子种类与酶蛋白一样多
D.辅酶或辅基用透析方法可除去
E.金属离子是体内最重要的辅酶
160．关于酶竞争性抑制的论述正确的是：
A.抑制剂与酶进行可逆结合时，都是竞争性抑制
B.酶与抑制剂结合的部位不同于与底物结合的部位
C.抑制作用强弱随底物浓度而改变
D.反应速度依赖于没有与抑制剂结合的酶分子
E.抑制剂结构与底物不相似
161．磺胺药的抑菌机理是：
A.竞争性抑制二氢叶酸合成酶的活性
B.干扰体内核酸的代谢
C.结构与二氢叶酸相似
D.抑制程度强弱取决于药物与酶底物浓度的相对比例
E.磺胺药是二氢叶酸合成酶的变构抑制剂
162．血清碱性磷酸酶活性升高可见于：
A.佝偻病
B.心肌炎
C.胆管阻塞
D.肝硬化
E.急性胰腺炎
163．酶的辅酶、辅基可以是：
A.小分子有机化合物
B.金属离子
C.维生素
D.各种有机和无机化合物
E.一种结合蛋白质
164．某种酶的活性依赖于酶活性中心的必需基团－SH ，能保护此酶不被氧化的物质是：
A.GSH
B.维生素C
C.半胱氨酸
D.维生素A
E.两价阳离子
165．下列哪些条件和方法是测定酶活性时必需采用的？
A.测定单位时间内底物的消耗或产物的生成量
B.给予最适T和最适PH
C.酶的样品作适当处理
D.必需测定初速度
E.如有几种底物，一般选择Km值最小的底物
166．对酶蛋白合成具有诱导作用的物质有?
A.药物
B.激素
C.底物
D.产物E蛋白
167．一种酶的活性有赖于酶蛋白上的巯基,能有效保护这种酶,防止氧化的物质是?
A.维生素C
B.维生素E
C.还原性谷胱苷肽
D.胱氨酸
E.同型半胱氨酸
168．下列哪些物质可引起酶的不可逆抑制作用?
A.6-MP
B.磺胺类药物
C.含砷的有机化合物
D.含磷的有机化合物
E.有机磷杀虫剂
169．酶分子上必需基团的作用是?
A.与底物结合
B.催化底物发生化学反应
C.决定酶结构
D.决定辅酶结构
E.维持酶分子空间结构
170．证明多数酶是蛋白质的证据是?
A.水解产物是核苷酸
B. 反复重结晶,其比活性
C.不能被蛋白酶水解
D.有和蛋白质一致的颜色反应
E. 使蛋白质变性的因素,也使酶变性
四、问答题
171．何谓酶？酶促反应的特点是什么？
172．酶促反应高效率的机理是什么？
173．说明酶原与酶原激活的生理意义。
174．何谓同工酶？在临床诊断上有什么意义？
175．简述磺胺类药物的作用机理及意义？
176．测定酶的活性时，应注意哪些方面？
177．何谓可逆性作用，说明其特点？
178．叙述Km值和Vmax的意义。
179．酶在临床上有何作用？
180．什么是全酶、酶蛋白和辅助因子，在酶促反应中各起什么作用？
【参考答案】
一、名词解释
1．酶是由活细胞合成对特异的底物起高效催化作用的蛋白质。是体内催化各种代谢反应最主要的催化剂。
2．是将水溶性酶经物理或化学方法处理后，成为不溶于水但仍具有酶活性的一种酶的衍生物。固定化酶在催化反应过程中以固相状态作用于底物，并保持酶的高度特异性和催化的高效率。
3．同工酶是指催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学特性不同的一组酶。同工酶存在同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的不同亚细胞结构中。在代谢中起重要作用。
4．酶对催化的底物有较严格的选择性，即一种酶仅作用于一种或一类化合物或一定的化学键，催化一定的化学反应生成一定的产物。酶的这种特性称酶的特异性。
5．必需基团在空间上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合转化
为产物，这一区域称为酶的活性中心。
6．有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体称酶原。在一定条件下转变成有活性的酶的过程称酶原的激活，酶原的激活实际上是酶活性中心形成和暴露的过程。
7．将底物过渡态类似物作为抗原，注入动物体内产生抗体。当抗体与底物结合时，就可使底物转变为过度态而发生催化反应。人们将这种具有催化功能的抗体分子称为抗体酶（Abzyme）。
8．反应物分子活化态与常态之间的能量差，即分子由常态转变为活化态所需的能量叫活化能。
9．酶在与底物相互接近时，其结构相互诱导、相互变形和相互适应，近而相互结合。这一过程称酶－底物诱导契合学说。
10．初速度是指反应刚开始时，各种影响酶促反应速度的因素尚未发挥作用，时间进程与产物的生成量呈直线关系时的反应速度。
11．Km值是当反应速度等于最大速度一半时的底物浓度。单位：mmoL / L 。
12．酶是生物催化剂，温度对酶促反应速度有双重影响。酶促反应速度最快时的环境温度称酶的最适温度。
13．在某一pH时，酶、底物、辅酶的解离状态最适合相互结合及催化反应，反应速度最大。此pH称为酶的最适pH 。
14．抑制剂以共价键与酶活性中心上的必需基团牢固结合，使酶失活。这种抑制剂不能用简单透析或过滤方法去除。酶的活力难以恢复。这种抑制作用称不可逆性抑制。
15．抑制剂与酶以非共价键结合，使酶活力降低或丧失，用简单透析或过滤的方法去除抑制剂，酶的活力得以恢复。这种抑制称可逆性抑制。
16．使酶从无活性变为有活性或使酶活性增加的物质称酶的激活剂。大多数为金属离子，少数为阴离子。也有许多有机化合物激活剂。
17．能使酶分子上的必需基团（主要指酶活性中心上的一些基团）发生变化，从而引起酶活力下降，甚至丧失，致使酶促反应速度降低但并不使酶蛋白变性的物质。
18．是具有高效、特异催化作用的核酸，是近年来发现的一类新的生物催化剂，其作用主要参与RNA的剪接。
19．变构酶多亚基组成。某些小分子物质与酶活性中心外的变构部位或调节亚基结合，使酶构象改变，从而活性改变。这种调节方式称为变构调节，这种受调节的酶称变构酶。20．酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性。这一过程称为酶的共价修饰。
21．在一定pH、、温度和离子强度的条件下，酶完全被底物饱和时所得到的速度为酶的最大反应速度。
22．结合酶由酶蛋白和非蛋白的辅助因子组成，二者形成的复合物又称其为全酶，全酶才有催化活性。
23．也称酶活性，指酶催化一定化学反应的能力，可用在一定条件下，以它所催化的某一化学反应的速度表示。单位：浓度／单位时间。
24．即酶含量的多少，定为每毫克酶蛋白所具有的酶活力单位，一般用U/mg蛋白表示。
二、填空题
25．活细胞蛋白质
26．活化能平衡常数
27．酶蛋白辅助因子全酶
28．结合基团催化基团
29．等于亲和力
30．绝对相对立体异构
31．米氏方程式Km VmaX [S]
32．矩形双曲直S
33．非共价键竞争性非竞争性
34．减小降低
35．酶原酶原激活活性中心
36．琥珀酸脱氢竞争性解除
37．不同相同
38．结合疏松结合牢固
39．M B
40．不是降低
41．酶原器官酶
42．活性中心共价键
43．不变降低
44．4
三、选择题
A型题
45．E 46．D 47．E 48．C 49．A 50．D 51．C 52．C 53．B
54．A 55．B 56．D 57．C 58．B 59．E 60．A 61．D 62．E
63．E 64．C 65．B 66．A 67．A 68．D 69．B 70．A 71．A
72．B 73．C 74．D 75．C 76．C 77．B 78．E 79．D 80．A
81．D 82．C 83．C 84．A 85．B 86．B 87．C 88．B 89．D
90．D 91．C 92．B 93．A 94．E 95．B 96．E 97．E 98．C
99．C 100．D 101．A 102．B 103．A 104．B 105．A 106．C 107．A
108．C 109．D 110．B
B型题
111．E 112．D 113．A 114．B 115．C 116．E 117．A 118．C 119．B
120．D 121．C 122．A 123．B 124．E 125．C 126．E 127．A 128．B
129．A 130．C 131．E 132．A 133．B 134．D 135．D 136．D 137．C
138．A 139．E 140．D 141．A 142．E 143．D
X型题
144．ABC 145．ACE 146．ABCDE 147．ABDE 148．BC 149．DE 150．ABCDE 151．ADE 152．AE 153．ABCDE 154．ABD 155．ACD 156．ABC 157．ABD 158．AC 159．AB 160．CD 161．AD 162．ACD 163．ABC 164．AB 165．ABCDE 166．ABC 167．ABC 168．BCD
169．ABE 170．BDE
171．酶是由活细胞合成对特异底物具有高效催化作用的蛋白质，又叫生物催化剂。酶除具有一般催化剂的性质外，又具有生物大分子的特征。酶促反应的特点：（1）具有极高的催化效率，比一般催化剂更有效的降低化学反应所需活化能。催化效率比非催化反应高108－1020，比一般催化剂高107－1013倍。（2）高度的特异性，根据酶对底物结构严格选择程度的不同，又分为绝对特异性、相对特异性和立体异构特异性。（3）酶促反应的可调节性，为适应不断变化的内环境和生命活动的需要，酶促反应受多种因素的调控，如酶的区域化分布、
多酶体系、多功能酶、酶活性调节及酶含量调节等。
172．酶之所以加快化学反应速度提高催化效率，其根本原因在于能降低反应的活化能，目前认为酶的催化机制：（1）诱导契合学说：酶在发挥作用前必须先与底物结合成中间结合物，但这种结合不是锁钥关系，开始并不适合。但他们互相诱导，互相转变，互相适应，有利于酶和底物结合，形成极不稳定的中间产物。（2）邻近效应与定向排列：在酶的作用下，底物聚集到酶的活性中心，使他们互相接近，正确定向。把分子间的反应变成分子内的反应有利反应的进行。（3）多元催化。酶是两性电解质含有的多种功能基因具有不同的解离常数，即同一种酶分子即可进行酸催化，又可进行碱催化，这种多功能基因的协调作用可极大的提高催化效率。（4）表面效应：酶分子内部的疏水环境可排除水分子对酶和底物的功能基因的干扰和排斥，有利于酶和底物的密切接触，使催化反应更为有效和强烈。总之，通过以上几种效应可降低反应的活化能，而实际上酶促反应高效率的原因往往是多种催化机制的综合作用。
173．某些酶在细胞内初合成或分泌时只是酶的无活性前体称酶原。酶原在一定条件下，水解开一个或几个肽键，使必需基团集中靠拢，构象发生改变，形成活性中心，表现出酶的活性称酶原的激活。酶原激活的实质是活性中心形成暴露的过程。某些酶以酶原形式存在于组织细胞内具有重要的生物学意义。消化腺分泌的一些蛋白酶原不仅能保护消化器官不受酶的水解破坏，而且保证酶原在其特定的部位和环境激活后发挥其催化作用。再如，凝血和纤维蛋白溶解酶类的酶原形式在血液循环中运行，一旦需要不失时机转变成有活性的酶，发挥对机体的保护作用。
174．同工酶是指催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质及免疫学性质不同的一组酶。同工酶是长期进化过程中基因分化的产物，是由于不同基因或等位基因编码的多肽链，或同一基因转录生成的不同mRNA翻译的不同多肽链组成的蛋白质。不同的组织器官中同工酶的分布和含量不同因而有不同的酶谱。因其对底物的亲和力不同，又有不同的代谢特点，当某一特定器官发生病变时，细胞内酶释放出来并扩散入血浆，此时测定同工酶谱及活性增多的情况，在一定程度上可反映组织器官病变，有助于疾病的诊断。例如：肝炎患者血清LDH5>LDH1反映病变来自肝脏，心肌梗塞病人LDH1>LDH2，说明心肌有病变。LDH3的增多可见于肺梗塞。所以同工酶在临床上主要用于鉴别诊断。
175．磺胺药物能抑制细菌生长，是因为这些细菌在生长繁殖时需利用对氨基苯甲酸作底物。在二氢叶酸合成酶的催化下合成二氢叶酸，二氢叶酸是核苷酸合成过程中的辅酶之一四氢叶酸的前体。磺胺药物的结构与对氨基苯甲酸相似，可竞争性抑制菌体内的二氢叶酸的合成酶，从而阻碍了二氢叶酸的合成。菌体内二氢叶酸缺乏，导致核苷酸、核酸的合成受阻，因而影响细菌的生长繁殖，起到杀菌的目的。根据竞争性抑制的特点，服用磺胺药物是必须保持血液中药物的高浓度，以发挥其有效的竞争性抑制作用。
176．酶活性测定是测量酶量的简便方法，测定是要在适宜的特定反应条件下进行。（1）酶的样品应作适当的处理。（2）反应体系中底物的量要足够，使酶被底物饱和一般底物浓度应在10Km以上。（3）根据反应时间选择反应的最适温度。（4）应根据不同的底物和缓冲液选择反应的最适pH（5）应测定酶促反应的初速度。（6）为达到最大反应速度在反应体系中可加入适量的辅助因子和激活剂等。
177．可逆性抑制作用包括竞争性抑制、非竞争性抑制和反竞争性抑制，抑制剂的非共价键与酶结合，使酶活性降低，用简单透析，过滤方法可将抑制剂除去。
（1）竞争性抑制：抑制剂的结构与底物结构相似，共同竞争同一酶的活性中心，抑制程度强弱取决于抑制剂浓度和底物浓度的相对比例。动力学参数Km值增加，Vmax不变。
（2）非竞争性抑制：抑制剂与酶活性外的必需基团结合，不影响酶与底物的结合，酶与底物的结合也不影响与抑制剂的结合。抑制程度的大小决定于抑制剂的浓度。动力学参数
Km值不变，Vmax降低。
（3）反竞争性抑制：抑制剂仅与酶和底物形成的中间产物（ES）结合，生成三者复合物，不能解离出产物，增加[s]反而抑制作用越强。动力学参数Km值减小，Vmax降低。
178．Km值的意义：（1）Km是反应速度等于1/2Vmax的[s]，单位为mmol/L。（2）当中间产物ES解离成E和S的速度>>分解成E和P的速度时，Km值可近似于ES的解离常数Ks。此时Km值可表示酶和底物亲和力。Km值越小，酶和底物亲和力越大；Km值越大，酶和底物亲和力越小。Km值是酶的特征性常数之一，只与酶的结构、酶所催化的底物及反应温度、PH、离子强度有关，与酶的浓度无关。各种酶的Km值大致在10－6～10－2mmol/L 之间。
Vmax的意义：Vmax是酶完全被底物饱和时的反应速度，如果酶的总浓度已知，便可根据Vmax计算酶的转换数=[E]/Vmax，其意义是：当酶被底物充分饱和时，单位时间内每个酶分子催化底物转换变成产物的分子数。大多数酶的转换数在1－104/秒之间。
179．许多疾病的发生发展与酶的质和量的异常或酶受到抑制有关。目前酶在临床上可用于疾病的诊断和治疗。酶作为试剂用于临床检验，测定血液、尿或脊髓中某些酶的活性，有助于疾病的诊断和疗效的观察。酶作为药物用于临床治疗。最常用于助消化，现已扩大到消炎、抗凝、促凝、降压等方面。例如：利用胃蛋白酶、胰蛋白酶、多酶片等可助消化；利用胰凝乳蛋白酶、溶菌酶等进行外科扩创，化脓伤口的净化，浆膜粘连的防治和一些炎症的治疗；利用链激酶、尿激酶等防止血栓形成等。此外酶可作为工具用于科学研究。
180．由酶蛋白和辅助因子组成的结合酶又称为全酶。全酶才有催化性，全酶中的酶蛋决定催化作用的专一性。辅助因子是金属离子或小分子有机化合物。金属离子作用：（1）作为酶活性中心的催化基团参与反应传递电子；（2）作为连接酶与底物的桥梁，便于酶对底物的作用；（3）稳定酶分子的空间构象；（4）中和阴离子降低反应的静电斥力。小分子有机物主要参与酶的催化过程，在反应中传递电子、质子和一些基团。
基础生物化学试题(第三章-酶)单选题(含答案)
《基础生物化学》试题 第三章酶单选题 试卷总分：71答题时间：70分钟 1.酶反应速度对底物浓度作图，当底物浓度达一定程度时，得到的是零级反应，对此最恰当的解释是：[1分] A形变底物与酶产生不可逆结合 B酶与未形变底物形成复合物 C酶的活性部位为底物所饱和 D过多底物与酶发生不利于催化反应的结合 参考答案： C 2.米氏常数Km可以用来近似地度量[1分] A酶和底物亲和力大小的倒数 B酶促反应速度大小 C酶被底物饱和程度 D酶的稳定性 参考答案：A 3.酶催化的反应与无催化剂的反应相比，在于酶能够[1分] A提高反应所需活化能 B降低反应所需活化能 C促使正向反应速度提高，但逆向反应速度不变或减小
D可以改变反应平衡常数 参考答案： B 4.辅酶与酶的结合比辅基与酶的结合更为[1分] A紧 B松 C专一 D相同 参考答案： B 5.下列关于辅基的叙述哪项是正确的？[1分] A是一种结合蛋白质 B只决定酶的专一性，不参与化学基因的传递 C与酶蛋白的结合比较疏松 D一般不能用透析和超滤法与酶蛋白分开 参考答案： D 6.酶促反应中决定酶专一性的部分是[1分] A酶蛋白 B底物 C辅酶或辅基 D催化基团
参考答案：A 7.下列关于酶的国际单位的论述哪一个是正确的?[1分] A一个IU单位是指在最适条件下，每分钟催化1mmoL底物转化所需的酶量B一个IU单位是指在最适条件下，每秒钟催化1mmoL产物生成所需的酶量C一个IU单位是指在最适条件下，每分钟催化1moL底物转化所需的酶量D一个IU单位是指在最适条件下，每秒钟催化1moL底物转化所需的酶量参考答案：A 8.全酶是指什么？[1分] A酶的辅助因子以外的部分 B酶的无活性前体 C一种酶一抑制剂复合物 D一种需要辅助因子的酶，具备了酶蛋白、辅助因子各种成分。 参考答案： D 9.根据米氏方程，有关[s]与Km之间关系的说法不正确的是[1分] A当[s]< < Km时，V与[s]成正比； B当[s]＝Km时，V＝1/2Vmax C当[s] > >Km时，反应速度与底物浓度无关。 D当[s]=2/3Km时，V=25％Vmax 参考答案： D
生物化学测试题及答案.
生物化学第一章蛋白质化学测试题 一、单项选择题 1．测得某一蛋白质样品的氮含量为0．40g，此样品约含蛋白质多少？B(每克样品*6.25) A．2．00g B．2．50g C．6．40g D．3．00g E．6．25g 2．下列含有两个羧基的氨基酸是：E A．精氨酸B．赖氨酸C．甘氨酸 D．色氨酸 E．谷氨酸 3．维持蛋白质二级结构的主要化学键是：D A．盐键 B．疏水键 C．肽键D．氢键 E．二硫键(三级结构) 4．关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是：B A．天然蛋白质分子均有的这种结构 B．具有三级结构的多肽链都具有生物学活性 C．三级结构的稳定性主要是次级键维系 D．亲水基团聚集在三级结构的表面 E．决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基 5．具有四级结构的蛋白质特征是：E A．分子中必定含有辅基 B．在两条或两条以上具有三级结构多肽链的基础上，肽链进一步折叠，盘曲形成 C．每条多肽链都具有独立的生物学活性 D．依赖肽键维系四级结构的稳定性 E．由两条或两条以上具在三级结构的多肽链组成 6．蛋白质所形成的胶体颗粒，在下列哪种条件下不稳定：C A．溶液pH值大于pI B．溶液pH值小于pI C．溶液pH值等于pI D．溶液pH值等于7．4 E．在水溶液中 7．蛋白质变性是由于：D A．氨基酸排列顺序的改变B．氨基酸组成的改变C．肽键的断裂D．蛋白质空间构象的破坏E．蛋白质的水解 8．变性蛋白质的主要特点是：D A．粘度下降B．溶解度增加C．不易被蛋白酶水解
D．生物学活性丧失 E．容易被盐析出现沉淀 9．若用重金属沉淀pI为8的蛋白质时，该溶液的pH值应为：B A．8 B．＞8 C．＜8 D．≤8 E．≥8 10．蛋白质分子组成中不含有下列哪种氨基酸？E A．半胱氨酸 B．蛋氨酸 C．胱氨酸 D．丝氨酸 E．瓜氨酸二、多项选择题 1．含硫氨基酸包括：AD A．蛋氨酸 B．苏氨酸 C．组氨酸D．半胖氨酸2．下列哪些是碱性氨基酸：ACD A．组氨酸B．蛋氨酸C．精氨酸D．赖氨酸 3．芳香族氨基酸是：ABD A．苯丙氨酸 B．酪氨酸 C．色氨酸 D．脯氨酸 4．关于α-螺旋正确的是：ABD A．螺旋中每3．6个氨基酸残基为一周 B．为右手螺旋结构 C．两螺旋之间借二硫键维持其稳定（氢键） D．氨基酸侧链R基团分布在螺旋外侧 5．蛋白质的二级结构包括：ABCD A．α-螺旋 B．β-片层C．β-转角 D．无规卷曲 6．下列关于β-片层结构的论述哪些是正确的：ABC A．是一种伸展的肽链结构 B．肽键平面折叠成锯齿状 C．也可由两条以上多肽链顺向或逆向平行排列而成 D．两链间形成离子键以使结构稳定(氢键) 7．维持蛋白质三级结构的主要键是：BCD A．肽键B．疏水键C．离子键D．范德华引力 8．下列哪种蛋白质在pH5的溶液中带正电荷？BCD(>5) A．pI为4．5的蛋白质B．pI为7．4的蛋白质 C．pI为7的蛋白质D．pI为6．5的蛋白质 9．使蛋白质沉淀但不变性的方法有：AC A．中性盐沉淀蛋白 B．鞣酸沉淀蛋白 C．低温乙醇沉淀蛋白D．重金属盐沉淀蛋白
生物化学 讲义
《生物化学》课程教学讲义1．课程简介 21世纪是生命科学的世纪，《生物化学》是现代生物学的基础，是生命科学发展的支柱，是生命科学领域的“世界语”因此奠定坚实的生物化学基础是农业科学生命科学学生和科技工作者的共同需要。 生物化学的内容：生物化学是生命的化学。生物是一个高度复杂和组织化的分子系统。这个分子系统主要是由生物大分子—糖类、脂类、蛋白质和核酸组成的。生物的多样性是生物体中生物分子多样性及其结构复杂性（一级结构和空间结构）决定的。但生物体内生物分子及其化学变化不是无序的。生命的化学有着自己的规律。 生命最突出的属性是自我复制和新陈代谢。自我复制依赖的遗传信息都存在于由核酸序列组成的基因中。代谢包含生物体内发生的所有化学反应-四大物质代谢，酶是反应的催化剂，物质代谢伴随着能量的生成和利用。 总之生物化学的内容可划分为两部分：静态生物化学—生物分子的化学组成、结构和性质；生物分子的结构、功能与生命现象的关系。动态生物化学—生物分子在生物机体中的相互作用及其变化规律。 生物化学的发展史：19世纪末，德国化学家李比希 （J.Liebig）初创了生理化学，德国的霍佩赛勒（E.F.Hoppe-seyler）将生理化学建成一门独立的学科，并于1877年提 出“Biochemie”一词，译成英语为“Biochemistry”，即生
物化学。 生物化学的发展大体可分为三个阶段：静态生物化学阶段(static biochemistry stage) 时期:19世纪末到20世纪30年代 特点:发现了生物体主要由糖、脂、蛋白质和核酸四大类有机物质组成,并对生物体各种组成成分进行分离、纯化、结构测定、合成及理化性质的研究。 动态生物化学阶段(dynamic biochemistry stage) 时期:20世纪30～60年代 主要特点:研究生物体内物质的变化，即代谢途径，所以称动态生化阶段。 现代生物化学阶段(modern biochemistry stage) 时期:从20世纪60年代开始 特点:探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。 我国:1966年王应睐和邹承鲁合成结晶牛胰岛素；1972年,X-射线衍射法测定了猪胰岛素的空间结构；1979年合成了41个核苷酸的酵母丙氨酸 tRNA3；1981年完成了该tRNA的全合成(76个核苷酸)；唯一一个发展中国家,加入人类基因组计划,并出色完成了1%的任务。 生物化学的应用和发展前景：生物化学的原理和技术是研究现代生物科学的重要手段之一；生物化学的原理和技术在生产实践中广泛应用，如食品发酵制药及皮革工业，预防治疗医学等都与生物化学有着密切联系；生物化学是农业科学的重要理论基础之一，如研究植物的新陈代谢过程，可以控制植物的发育，优质高产。了解生物的遗传特性，可进行基因重组。另
生物化学试题 酶
第三章酶. 三、典型试题分析 1．一个酶作用于多种底物时，其天然底物的Km值应该是(1995年生 化考题) A．最大B．与其他底物相同C．最小 D．居中E．与K3相同 [答案] C 2. 下列关于酶的活性中心的叙述哪些是正确的（1996年生化考题） A.所有的酶都有活性中心 B. 所有的酶活性中心都含有辅酶 C. 酶的必需基团都位于活性中心之内 D. 所有抑制剂都作用于酶的活性中心 E. 所有酶的活性中心都含有金属离子 [答案] A 3. 乳酸脱氢酶经透析后，催化能力显着降低，其原因是（1997年生化考题） A. 酶蛋白变形 B. 失去辅酶 C. 酶含量减少 D. 环境PH值发生了改变 E. 以上都不是 [答案] B 4. 关于酶的化学修饰，错误的是 A. 酶以有活性（高活性），无活性（低活性）两种形式存在 B. 变构调节是快速调节，化学修饰不是快速调节 B.两种形式的转变有酶催化 D. 两种形式的转变由共价变化 E. 有放大效应 [答案] B 5. ．测定酶活性时，在反应体系中，哪项叙述是正确的 A．作用物的浓度越高越好B．温育的时间越长越好 C．pH必须中性D．反应温度宜以3713为佳 E．有的酶需要加入激活剂 [答案] E 6．下列关于酶活性中心的叙述哪些是正确的(1999年生化试题) A．是由一条多肽链中若干相邻的氨基酸残基以线状排列而成 B．对于整个酶分子来说，只是酶的一小部分 C. 仅通过共价键与作用物结合D．多具三维结构 (答案] B和D 7．酶的变构调节 A．无共价键变化B．构象变化 C．作用物或代谢产物常是变构剂 D．酶动力学遵守米式方程 (答案) A、B和C
生物化学-知识点_酶、维生素整理
酶、维生素 1.酶的定义：酶是活细胞产生的，能在体内或体外发挥相同催化作用的一类具有活性中心和特殊结构的生物大分子，包括蛋白质和核酸，以蛋白质为主。 酶的化学组成： 酶的活性中心： 1)由酶分子在空间位置上比较靠近的几个氨基酸残基或其上某些功能基团所组成。 2)位于酶分子表面。 3)酶分子结构中其它部分为酶活性中心形成提供结构基础。 4)必需基团：结合基团、催化基团 2.酶原：有些酶在细胞内合成或刚分泌时，无催化活性，这种无催化活性的酶的前体称为酶原。 酶原的激活：某种物质（活化素）作用于酶原使之转变成有活性的酶的过程。 酶原激活的生理意义： 1)保证合成酶的细胞本身不受蛋白酶的消化破坏。 2)在特定的生理条件和规定的部位受到激活并发挥其生理作用。 3)酶原激活是生物体内的一种重要的调控酶活性的方式。 3.酶促反应的特点：加速化学反应，但不改变反应的平衡、高效性:更有效地降低反应的活化能。 酶促反应动力学： 酶浓度对速度的影响： 底物浓度对速度的影响： 米氏方程：
米氏常数Km的意义： Km是酶的特征性常数，只与酶的性质和酶所催化的底物和反应环境有关 v=1/2Vm时，Km=[S]。 Km与酶和底物的亲和力成反比。 4.竞争性抑制：抑制剂与底物的结构相似，能与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶底物复合物的形成，使酶的活性降低。 特点： I与S结构类似,竞争酶的活性中心 抑制作用强弱取决于[I]/[S]，故抑制作用可被高浓度S解除 动力学， v 降低，Vmax不变,Km增大,斜率增大 医学相关性：磺胺类药物的抑菌机制,与对氨基苯甲酸竞争二氢叶酸合成酶 糖代谢 1．糖的无氧酵解定义、反应过程、生理意义。 1.1无氧酵解的概念： 在相对缺氧的条件下，Glc 或Gn分解为乳酸，并释放能量，反应过程类似酵母生醇发酵，故称之为无氧酵解。 1.2反应场所：细胞浆 1.3反应过程： 1.3.1己糖磷酸化： 己糖激酶（Hexokinase，HK）：关键酶 6-磷酸果糖激酶-1（6-phosphofructokinase-1，PFK1）：糖酵解过程中的主要限速酶 1.3.2一分子磷酸己糖裂解为两分子磷酸丙糖： 1.3.3两分子磷酸丙糖氧化为两分子丙酮酸. 1.3.4丙酮酸还原为乳酸（无氧条件）
生物化学精彩试题酶
1 / 23 第三章酶. 三、典型试题分析 1．一个酶作用于多种底物时，其天然底物的Km值应该是(1995年生 化考题) A．最大B．与其他底物相同C．最小 D．居中E．与K3相同 [答案]C 2.下列关于酶的活性中心的叙述哪些是正确的（1996年生化考题） A.所有的酶都有活性中心 B.所有的酶活性中心都含有辅酶 C.酶的必需基团都位于活性中心之内 D.所有抑制剂都作用于酶的活性中心 E.所有酶的活性中心都含有金属离子 [答案]A 3.乳酸脱氢酶经透析后，催化能力显著降低，其原因是（1997年生化考题） A.酶蛋白变形 B.失去辅酶 C.酶含量减少 D.环境PH值发生了改变
E.以上都不是 2 / 23 [答案]B 4.关于酶的化学修饰，错误的是 A.酶以有活性（高活性），无活性（低活性）两种形式存在 B.变构调节是快速调节，化学修饰不是快速调节 B.两种形式的转变有酶催化 D.两种形式的转变由共价变化 E.有放大效应 [答案]B 5.．测定酶活性时，在反应体系中，哪项叙述是正确的 A．作用物的浓度越高越好B．温育的时间越长越好 C．pH必须中性D．反应温度宜以3713为佳 E．有的酶需要加入激活剂 [答案]E 6．下列关于酶活性中心的叙述哪些是正确的(1999年生化试题) A．是由一条多肽链中若干相邻的氨基酸残基以线状排列而成B．对于整个酶分子来说，只是酶的一小部分 C.仅通过共价键与作用物结合D．多具三维结构 (答案]B和D 7．酶的变构调节 A．无共价键变化B．构象变化 C．作用物或代谢产物常是变构剂
3 / 23 D．酶动力学遵守米式方程 (答案)A、B和C 8.酶原之所以没有活性是因为(2000年生化试题) A.酶蛋白肽链合成不完全B．缺乏辅酶或辅基 C.活性中心未形成或未暴露 D.酶原是已经变性的蛋白质 E.酶原是普通的蛋白质 [答案]C 四、测试题 (一)A型题 1，下列对酶的叙述，哪一项是正确的? A．所有的蛋白质都是酶B，所有的酶均以有机化合物作为底物 C.所有的酶均需特异的辅助因子 D．所有的酶对其底物都是有绝对特异性 E．少数RNA具有酶一样的催化活性 2．在常温常压及中性pH条件下，酶比一般催化剂的效率可高A．10～102倍B．102～104倍巳104～108倍 D．108～1012倍E．1020倍以上 3．以下哪项不是酶的特点 A．多数酶是细胞制造的蛋白质 4 / 23 B．易受pH，温度等外界因素的影响
生物化学 第3章 酶
第3章 酶 学习要求 1. 掌握酶及所有相关的概念、酶的结构与功能的关系、酶的工作原理、酶促反应动力学特点、意义及应用。 2. 熟悉酶的分子组成与酶的调节。 3. 了解酶的分类与命名及酶与医学的关系。 基本知识点 酶是对其特异底物起高效催化作用的蛋白质。单纯酶是仅由氨基酸残基组成的蛋白质，结合酶除含有蛋白质部分外，还含有非蛋白质辅助因子。辅助因子是金属离子或小分子有机化合物，后者称为辅酶，其中与酶蛋白共价紧密结合的辅酶又称辅基。 酶分子中一些在一级结构上可能相距很远的必需基团，在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心。 同工酶是指催化相同化学反应，酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶，是由不同基因编码的多肽链，或同一基因转录生成的不同mRNA 所翻译的不同多肽链组成的蛋白质。 酶促反应具有高效率、高度特异性和可调节性。酶与底物诱导契合形成酶-底物复合物，通过邻近效应、定向排列、表面效应使底物容易转变成过渡态。酶通过多元催化发挥高效催化作用。酶促反应动力学研究影响酶促反应速率及其影响因素，后者包括底物浓度、酶浓度、温度、pH 、抑制剂和激活剂等。底物浓度对反应速率的影响可用米氏方程表示。 其中，Km 为米氏常数，其值等于反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度，具有重要意义。Vmax 和Km 可用米氏方程的双倒数作图来求取。酶在最适pH 和最适温度时催化活性最高，但最适pH 和最适温度不是酶的特征性常数，受许多因素的影响。酶的抑制作用包括不可逆抑制与可逆抑制两种。可逆抑制中，竞争抑制作用的表观Km 值增大，Vmax 不变；非竞争抑制作用的Km 值不变，Vmax 减小，反竞争抑制作用的Km 值与Vmax 均减小。 在机体内酶活性与含量的调节是代谢调节的重要途径。变构酶是与一些效应剂可逆地结合，通过改变酶的构象而影响其活性的一组酶，多亚基变构酶具有协同效应。酶的化学修饰使酶在相关酶的催化下可逆地共价结合某些化学基团，实现有活性酶和无活性酶或者低活性酶与高活性酶的互变。酶的变构调节和酶的化学修饰是体内快速调节酶活性的重要方式。体] [] max[S Km S V V +=
(完整版)生物化学-酶(习题附答案)
一、名词解释 1 核酶 答案: 具有催化活性的RNA。 2 酶 答案: 酶是生物体内活细胞合成的一种生物催化剂。 3 酶的竞争性抑制剂 答案: 抑制剂与底物化学结构相似，能与底物竞争占据酶的活性中心，形成EI复合物，而阻止ES复合物的形成从而抑制了酶的活性。 4 辅基 答案: 与酶蛋白结合牢固，催化反应时，不脱离酶蛋白，用透析、超滤等方法不易与酶蛋 白分开。 5 辅酶 答案: 与酶蛋白结合松散，催化反应时，与酶蛋白可逆结合，用透析、超滤等方法易与酶 蛋白分开。 6 酶的活性中心 答案: 酶与底物结合，并参与催化的部位。 7 酶原 答案: 没有催化活性的酶前体 8 米氏常数 答案: 酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。 9 酶的激活剂 答案: 能提高酶活性，加速酶促反应进行的物质。 10 酶的抑制剂 答案: 虽不引起蛋白质变性，但能与酶分子结合，使酶活性下降，甚至完全丧失活性，这 种使酶活性受到抑制的特殊物质，称为酶的抑制剂。 11 酶的不可逆抑制剂 答案: 与酶的必需基团共价结合，使酶完全丧失活性，不能用透析、超滤等物理方法解除 的抑制剂。 12 酶的可逆抑制剂 答案: 能与酶非共价结合，但可以用透析、超滤等简单的物理方法解除，而使酶恢复活性的抑制剂。 13 酶的非竞争性抑制剂 答案: 抑制剂与底物化学结构并不相似，不与底物抢占酶的活性中心，但能与酶活性中心 外的必需基团结合，从而抑制酶的活性。 14 酶活力 答案: 指酶加速化学反应的能力，也称酶活性。 15 比活力 答案: 每毫克酶蛋白所含的酶活力单位数(U/mg)，也称比活性或简称比活。 二、填空题 1 酶的化学本质大部分是，因而酶具有蛋白质的性质和结构。 答案: 蛋白质，理化性质，各级结构 2 目前较公认的解释酶作用机制的学说分别是、、和。
【高中生物】基础生物化学新—名词解释
（生物科技行业）基础生物化学新—名词解释
第二章核酸 单核苷酸：核苷与磷酸缩合生成的磷酸酯称为单核苷酸。 磷酸二酯键：单核苷酸中，核苷的戊糖与磷酸的羟基之间形成的磷酸酯键。 不对称比率：不同生物的碱基组成由很大的差异，这可用不对称比率（A+T）/（G+C）表示。 碱基互补规律：在形成双螺旋结构的过程中，由于各种碱基的大小与结构的不同，使得碱基之间的互补配对只能在G…C（或C…G）和A…T（或T…A）之间进行，这种碱基配对的规律就称为碱基配对规律（互补规律）。 反密码子：在tRNA链上有三个特定的碱基，组成一个密码子，由这些反密码子按碱基配对原则识别mRNA链上的密码子。反密码子与密码子的方向相反。 6顺反子（cistron）:基因功能的单位；一段染色体，它是一种多肽链的密码；一种结构基因。核酸的变性、复性：当呈双螺旋结构的DNA溶液缓慢加热时，其中的氢键便断开，双链DNA 便脱解为单链，这叫做核酸的“溶解”或变性。在适宜的温度下，分散开的两条DNA链可以完全重新结合成和原来一样的双股螺旋。这个DNA螺旋的重组过程称为“复性”。增色效应：当DNA从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时，它在260nm处的吸收便增加，这叫“增色效应”。 减色效应：DNA在260nm处的光密度比在DNA分子中的各个碱基在260nm处吸收的光密度的总和小得多（约少35%~40%）,这现象称为“减色效应”。 噬菌体（phage）：一种病毒，它可破坏细菌，并在其中繁殖。也叫细菌的病毒。 发夹结构：RNA是单链线形分子，只有局部区域为双链结构。这些结构是由于RNA单链分子通过自身回折使得互补的碱基对相遇，形成氢键结合而成的，称为发夹结构。DNA的熔解温度（T m值）：引起DNA发生“熔解”的温度变化范围只不过几度，这个温度 变化范围的中点称为熔解温度（T m）。 分子杂交：不同的DNA片段之间，DNA片段与RNA片段之间，如果彼此间的核苷酸排列顺序互补也可以复性，形成新的双螺旋结构。这种按照互补碱基配对而使不完全互补 的两条多核苷酸相互结合的过程称为分子杂交。 环化核苷酸：单核苷酸中的磷酸基分别与戊糖的3’-OH及5’-OH形成酯键，这种磷酸内酯的结构称为环化核苷酸。 第三章酶与辅酶 米氏常数（K m值）：用Ｋm值表示，是酶的一个重要参数。Ｋm值是酶反应速度（V）达到最大反应速度（V max）一半时底物的浓度（单位M或mM）。米氏常数是 酶的特征常数，只与酶的性质有关，不受底物浓度和酶浓度的影响。 底物专一性：酶的专一性是指酶对底物及其催化反应的严格选择性。通常酶只能催化一种化学反应或一类相似的反应，不同的酶具有不同程度的专一性，酶的专一性可分为三 种类型：绝对专一性、相对专一性、立体专一性。
生物化学试题库(题库+答案)
生物化学试题库及其答案——糖类化学 一、填空题 1.纤维素是由________________组成,它们之间通过________________糖苷键相连。 2.常用定量测定还原糖的试剂为________________试剂和________________试剂。 3.人血液中含量最丰富的糖是________________,肝脏中含量最丰富的糖是 ________________,肌肉中含量最丰富的糖是________________。 4.乳糖是由一分子________________和一分子________________组成,它们之间通过 ________________糖苷键相连。 5.鉴别糖的普通方法为________________试验。 6.蛋白聚糖是由________________和________________共价结合形成的复合物。 7.糖苷是指糖的________________和醇、酚等化合物失水而形成的缩醛(或缩酮)等形式的化合物。 8.判断一个糖的D-型和L-型是以________________碳原子上羟基的位置作依据。 9.多糖的构象大致可分为________________、________________、________________和 ________________四种类型,决定其构象的主要因素是________________。 二、是非题 1.[ ]果糖是左旋的，因此它属于L-构型。 2.[ ]从热力学上讲,葡萄糖的船式构象比椅式构象更稳定。 3.[ ]糖原、淀粉和纤维素分子中都有一个还原端,所以它们都有还原性。 4.[ ]同一种单糖的α-型和β-型是对映体。 5.[ ]糖的变旋现象是指糖溶液放置后,旋光方向从右旋变成左旋或从左旋变成右旋。 6.[ ]D-葡萄糖的对映体为L-葡萄糖,后者存在于自然界。 7.[ ]D-葡萄糖,D-甘露糖和D-果糖生成同一种糖脎。 8.[ ]糖链的合成无模板,糖基的顺序由基因编码的转移酶决定。 9.[ ]醛式葡萄糖变成环状后无还原性。 10.[ ]肽聚糖分子中不仅有L-型氨基酸,而且还有D-型氨基酸。 三、选择题 1.[ ]下列哪种糖无还原性? A.麦芽糖 B.蔗糖 C.阿拉伯糖 D.木糖 E.果糖 2.[ ]环状结构的己醛糖其立体异构体的数目为 A.4 B.3 C.18 D.32 E.64 3.[ ]下列物质中哪种不是糖胺聚糖? A.果胶 B.硫酸软骨素 C.透明质酸 D.肝素 E.硫酸粘液素 4.[ ]下图的结构式代表哪种糖？ A.α-D-葡萄糖 B.β-D-葡萄糖 C.α-D-半乳糖 D.β-D-半乳糖 E.α-D-果糖 5.[ ]下列有关葡萄糖的叙述,哪个是错的? A.显示还原性 B.在强酸中脱水形成5-羟甲基糠醛 C.莫利希(Molisch)试验阴性 D.与苯肼反应生成脎 E.新配制的葡萄糖水溶液其比旋光度随时间而改变
基础生物化学的名词解释
第一章蛋白质 1．两性离子（dipolarion）：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。 2．必需氨基酸（essential amino acid）：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。 3. 氨基酸的等电点(isoelectric point,pI)：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值，用符号pI表示。 4．稀有氨基酸(rare amino acid)：指存在于蛋白质中的20种常见氨基酸以外的其它罕见氨基酸，它们是正常氨基酸的衍生物。 5．非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid)：指不存在于蛋白质分子中而以游离状态和结合状态存在于生物体的各种组织和细胞的氨基酸。6．构型(configuration)：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。 7．蛋白质的一级结构(protein primary structure)：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。 8．构象(conformation)：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 9．蛋白质的二级结构(protein secondary structure)：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。 10．结构域(domain)：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 11．蛋白质的三级结构(protein tertiary structure)：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。12．氢键(hydrogen bond)：指负电性很强的氧原子或氮原子与N-H或O-H的氢原子间的相互吸引力。 13．蛋白质的四级结构(protein quaternary structure)：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。14．离子键(ionic bond)：带相反电荷的基团之间的静电引力，也称为静电键或盐键。 15．超二级结构(super-secondary structure)：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。 16．疏水键(hydrophobic bond) ：非极性分子之间的一种弱的、非共价的相互作用。如蛋白质分子中的疏水侧链避开水相而相互聚集而形成的作用力。 17．范德华力( van der Waals force)：中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。当两个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时，范德华力最强。 18．盐析(salting out)：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。19．盐溶(salting in) ：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。 20．蛋白质的变性作用(denaturation)：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变。 21．蛋白质的复性(renaturation)：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。 22．蛋白质的沉淀作用(precipitation)：在外界因素影响下，蛋白质分子失去水化膜或被中和其所带电荷，导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作用。 23．凝胶电泳（gel electrophoresis）：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸等分子的分离纯化技术。 24．层析（chromatography）：按照在移动相（可以是气体或液体）和固定相（可以是液体或固体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。 第二章核酸 1. 单核苷酸(mononucleotide)：核苷与磷酸缩合生成的磷酸酯称为单核苷酸。 2. 磷酸二酯键（phosphodiester bonds）：单核苷酸中，核苷的戊糖与磷酸的羟基之间形成的磷酸酯键。 3. 不对称比率（dissymmetry ratio）：不同生物的碱基组成由很大的差异，这可用不对称比率（A+T）/（G+C）表示。 4. 碱基互补规律(complementary base pairing)：在形成双螺旋结构的过程中，由于各种碱基的大小与结构的不同，使得碱基之间的互补配对只能在G…C（或C…G）和A…T（或T…A）之间进行，这种碱基配对的规律就称为碱基配对规律（互补规律）。 5. 反密码子（anticodon）：在tRNA链上有三个特定的碱基，组成一个密码子，由这些反密码子按碱基配对原则识别mRNA链上的密码子。反密码子与密码子的方向相反。 6.顺反子（cistron）:基因功能的单位；一段染色体，它是一种多肽链的密码；一种结构基因。 7. 核酸的变性、复性（denaturation、renaturation）：当呈双螺旋结构的DNA溶液缓慢加热时，其中的氢键便断开，双链DNA便脱解为单链，这叫做核酸的“溶解”或变性。在适宜的温度下，分散开的两条DNA链可以完全重新结合成和原来一样的双股螺旋。这个DNA螺旋的重组过程称为“复性”。 8.退火（annealing）：当将双股链呈分散状态的DNA溶液缓慢冷却时，它们可以发生不同程度的重新结合而形成双链螺旋结构，这现象称为“退火”。 9. 增色效应（hyper chromic effect）：当DNA从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时，它在260nm处的吸收便增加，这叫“增色效应”。10减色效应（hypo chromic effect）：DNA在260nm处的光密度比在DNA分子中的各个碱基在260nm处吸收的光密度的总和小得多（约少35%~40%）, 这现象称为“减色效应”。 11. 噬菌体（phage）：一种病毒，它可破坏细菌，并在其中繁殖。也叫细菌的病毒。 12发夹结构（hairpin structure）：RNA是单链线形分子，只有局部区域为双链结构。这些结构是由于RNA单链分子通过自身回折使得互补的碱基对相遇，形成氢键结合而成的，称为发夹结构。 13. DNA的熔解温度（Tm值）：引起DNA发生“熔解”的温度变化范围只不过几度，这个温度变化范围的中点称为熔解温度（Tm）。 14. 分子杂交（molecular hybridization）：不同的DNA片段之间，DNA片段与RNA片段之间，如果彼此间的核苷酸排列顺序互补也可以复性，形成新的双螺旋结构。这种按照互补碱基配对而使不完全互补的两条多核苷酸相互结合的过程称为分子杂交。 15环化核苷酸(cyclic nucleotide)：单核苷酸中的磷酸基分别与戊糖的3’-OH及5’-OH形成酯键，这种磷酸内酯的结构称为环化核苷酸。 第三章酶与辅酶 1．米氏常数（Km值）：用Ｋm值表示，是酶的一个重要参数。Ｋm值是酶反应速度（V）达到最大反应速度（Vmax）一半时底物的浓度（单位M或mM）。米氏常数是酶的特征常数，只与酶的性质有关，不受底物浓度和酶浓度的影响。 2．底物专一性（substrate specificity）：酶的专一性是指酶对底物及其催化反应的严格选择性。通常酶只能催化一种化学反应或一类相似的反应，不同的酶具有不同程度的专一性，酶的专一性可分为三种类型：绝对专一性、相对专一性、立体专一性。 3．辅基（prosthetic group）：酶的辅因子或结合蛋白质的非蛋白部分，与酶或蛋白质结合得非常紧密，用透析法不能除去。
生物化学习题及答案_酶
酶 （一）名词解释 值） 1．米氏常数（K m 2．底物专一性（substrate specificity） 3．辅基（prosthetic group） 4．单体酶（monomeric enzyme） 5．寡聚酶（oligomeric enzyme） 6．多酶体系（multienzyme system） 7．激活剂（activator） 8．抑制剂（inhibitor inhibiton） 9．变构酶（allosteric enzyme） 10．同工酶（isozyme） 11．诱导酶（induced enzyme） 12．酶原（zymogen） 13．酶的比活力（enzymatic compare energy） 14．活性中心（active center） （二）英文缩写符号 1．NAD+（nicotinamide adenine dinucleotide） 2．FAD（flavin adenine dinucleotide） 3．THFA（tetrahydrofolic acid） 4．NADP+（nicotinamide adenine dinucleotide phosphate）5．FMN（flavin mononucleotide） 6．CoA（coenzyme A） 7．ACP（acyl carrier protein） 8．BCCP（biotin carboxyl carrier protein） 9．PLP（pyridoxal phosphate） （三）填空题
1．酶是产生的，具有催化活性的。2．酶具有、、和等催化特点。3．影响酶促反应速度的因素有、、、、和。 4．胰凝乳蛋白酶的活性中心主要含有、、和基，三者构成一个氢键体系，使其中的上的成为强烈的亲核基团，此系统称为系统或。 5．与酶催化的高效率有关的因素有、、、 、等。 6．丙二酸和戊二酸都是琥珀酸脱氢酶的抑制剂。 7．变构酶的特点是：（1），（2），它不符合一般的，当以V对[S]作图时，它表现出型曲线，而非曲线。它是酶。 8．转氨酶的辅因子为即维生素。其有三种形式，分别为、、，其中在氨基酸代谢中非常重要，是、和的辅酶。 9．叶酸以其起辅酶的作用，它有和两种还原形式，后者的功能作为载体。 10．一条多肽链Asn-His-Lys-Asp-Phe-Glu-Ile-Arg-Glu-Tyr-Gly-Arg经胰蛋白酶水解可得到个多肽。 11．全酶由和组成，在催化反应时，二者所起的作用不同，其中决定酶的专一性和高效率，起传递电子、原子或化学基团的作用。12．辅助因子包括、和等。其中与酶蛋白结合紧密，需要除去，与酶蛋白结合疏松，可以用除去。13．T．R．Cech和S.Alman因各自发现了而共同获得1989年的诺贝尔奖（化学奖）。 14．根据国际系统分类法，所有的酶按所催化的化学反应的性质可分为六类、、、、、和。
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第一章绪论 一、生物化学的概念 生物化学是从分子水平研究生物体中各种化学变化规律的科学。因此生物化学又称为生命的化学（简称：生化），是研究生命分子基础的学科。生物化学是一门医学基础理论课。 二、生物化学的主要内容 1．研究生物体的物质组织、结构、特性及功能。蛋白质、核酸 2．研究物质代谢、能量代谢、代谢调节。研究糖、脂、蛋白质、核酸等物质代谢、代谢调节等规律，是本课程的主要内容。 3．遗传信息的贮存、传递和表达，研究遗传信息的贮存、传递及表达、基因工程等，是当代生命科学发展的主流，是现代生化研究的重点。 三、生物化学的发展史 四、生物化学与健康的关系 生化是医学的基础，并在医、药、卫生各学科中都有广泛的应用。 本课程不仅是基础医学如生理学、药理学、微生物学、免疫学及组织学等的必要基础课，而且也是医学检验、护理等各医学专业的必修课程。 五、学好生物化学的几点建议 1．加强复习有关的基础学科课程，前、后期课程有机结合，融会贯通、熟练应用。 2．仔细阅读、理解本课程的“绪论”，了解本课程重要性，激发起学习生物化学的兴趣和求知欲望。 3．每次学习时，首先必须了解教学大纲的具体要求，预读教材，带着问题进入学习。 4．学习后及时做好复习，整理好笔记。 5．学生应充分利用所提供的相关网站，从因特网上查找学习资料，提高课外学习和主动学习的能力。 6．实验实训课是完成本课程的重要环节。亲自动手，认真、仔细完成每步操作过程，观察各步反应的现象，详细、科学、实事求是地记录并分析实验结果，独立完成实验报告。 第一章蛋白质的化学 一、蛋白质的分子组成 （一）蛋白质的元素组成 蛋白质分子主要元素组成：C、H、O、N、S。 特征元素：N元素（含量比较恒定约为16%） 故所测样品中若含1克N，即可折算成6.25克蛋白质。（实例应用） （二）组成蛋白质的基本单位——氨基酸（AA） （一）编码氨基酸的概念和种类：蛋白质合成时受遗传密码控制的氨基酸，共有20种（二）氨基酸的结构通式：L-α-氨基酸（甘氨酸除外） （三）氨基酸根据R基团所含的基团，可分为酸性氨基酸（羧基）、碱性氨基酸（氨基及其衍生基团）和极性的中性氨基酸（羟基、巯基和酚羟基）。 二、蛋白质的结构与功能 （一）蛋白质的基本结构 1．肽键和肽 （1）肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一氨基酸的α-氨基脱水缩合而成的共价键称肽键，肽键是蛋白质分子中氨基酸之间相互连接的主键。 （2）肽：氨基酸通过肽键而成的化合物称肽。
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一、选择题 1、蛋白质一级结构的主要化学键是( E ) A、氢键 B、疏水键 C、盐键 D、二硫键 E、肽键 2、蛋白质变性后可出现下列哪种变化( D ) A、一级结构发生改变 B、构型发生改变 C、分子量变小 D、构象发生改变 E、溶解度变大 3、下列没有高能键的化合物是( B ) A、磷酸肌酸 B、谷氨酰胺 C、ADP D、1，3一二磷酸甘油酸 E、磷酸烯醇式丙酮酸 4、嘌呤核苷酸从头合成中，首先合成的是( A ) A、IMP B、AMP C、GMP D、XMP E、ATP 6、体内氨基酸脱氨基最主要的方式是( B ) A、氧化脱氨基作用 B、联合脱氨基作用 C、转氨基作用 D、非氧化脱氨基作用 E、脱水脱氨基作用 7、关于三羧酸循环，下列的叙述哪条不正确( D ) A、产生NADH和FADH2 B、有GTP生成 C、氧化乙酰COA D、提供草酰乙酸净合成 E、在无氧条件下不能运转 8、胆固醇生物合成的限速酶是( C ) A、HMG COA合成酶 B、HMG COA裂解酶 C、HMG COA还原酶 D、乙酰乙酰COA脱氢酶 E、硫激酶 9、下列何种酶是酵解过程中的限速酶( D ) A、醛缩酶 B、烯醇化酶 C、乳酸脱氢酶 D、磷酸果糖激酶 E、3一磷酸甘油脱氢酶
10、DNA二级结构模型是( B ) A、α一螺旋 B、走向相反的右手双螺旋 C、三股螺旋 D、走向相反的左手双螺旋 E、走向相同的右手双螺旋 11、下列维生素中参与转氨基作用的是( D ) A、硫胺素 B、尼克酸 C、核黄素 D、磷酸吡哆醛 E、泛酸 12、人体嘌呤分解代谢的终产物是( B ) A、尿素 B、尿酸 C、氨 D、β—丙氨酸 E、β—氨基异丁酸 13、蛋白质生物合成的起始信号是( D ) A、UAG B、UAA C、UGA D、AUG E、AGU 14、非蛋白氮中含量最多的物质是( D ) A、氨基酸 B、尿酸 C、肌酸 D、尿素 E、胆红素 15、脱氧核糖核苷酸生成的方式是( B ) A、在一磷酸核苷水平上还原 B、在二磷酸核苷水平上还原 C、在三磷酸核苷水平上还原 D、在核苷水平上还原 16、妨碍胆道钙吸收的物质是( E ) A、乳酸 B、氨基酸 C、抗坏血酸 D、柠檬酸 E、草酸盐 17、下列哪种途径在线粒体中进行( E ) A、糖的无氧酵介 B、糖元的分解 C、糖元的合成 D、糖的磷酸戊糖途径 E、三羧酸循环 18、关于DNA复制，下列哪项是错误的( D ) A、真核细胞DNA有多个复制起始点 B、为半保留复制 C、亲代DNA双链都可作为模板 D、子代DNA的合成都是连续进行的 E、子代与亲代DNA分子核苷酸序列完全相同
(完整版)生物化学试题及答案(4)
生物化学试题及答案( 4) 第四章糖代谢 【测试题】 一、名词解释 1．糖酵解( glycolysis ) 2．糖的有氧氧化 3．磷酸戊糖途径 4．糖异生( glyconoegenesis) 5．糖原的合成与分解6．三羧酸循环( krebs 循环) 7．巴斯德效应(Pastuer 效应) 8．丙酮酸羧化支路 9．乳酸循环( coris 循环) 10．三碳途径 二、填空题 21．葡萄糖在体内主要分解代谢途径有22．糖酵解反应的进行亚细胞定位是在23．糖酵解途径中仅有的脱氢反应是在底物水平磷酸化反应分别由 11．糖原累积症 12．糖酵解途径 13．血糖(blood sugar) 14．高血糖(hyperglycemin) 15．低血糖 (hypoglycemin) 16．肾糖阈 17．糖尿病 18．低血糖休克 19．活性葡萄糖 20．底物循环 、和 ，最终产物为。酶催化下完成的，受氢体是酶和酶催化。 24．肝糖原酵解的关键酶分别是、和丙酮酸激酶。 25．6—磷酸果糖激酶—1最强的变构激活剂是，是由6—磷酸果糖激酶— 2 催化生成，该酶是一双功能酶同时具有和两种活性。 26．1 分子葡萄糖经糖酵解生成分子ATP，净生成分子ATP，其主要生理意义在于。 27．由于成熟红细胞没有，完全依赖供给能量。 28．丙酮酸脱氢酶复合体含有维生素、、、和。 29．三羧酸循环是由与缩合成柠檬酸开始，每循环一次有次脱氢、 - 次脱羧和次底物水平磷酸化，共生成分子ATP。 30．在三羧酸循环中催化氧化脱羧的酶分别是和。 31．糖有氧氧化反应的进行亚细胞定位是和。1 分子葡萄糖氧化成CO2和H2O 净生 成或分子ATP。 32．6—磷酸果糖激酶—1有两个ATP结合位点，一是ATP 作为底物结合，另一是与 ATP亲和能力较低，需较高浓度ATP才能与之结合。 33．人体主要通过途径，为核酸的生物合成提供。 34．糖原合成与分解的关键酶分别是和。在糖原分解代谢时肝主要受的调控， 而肌肉主要受的调控。 35．因肝脏含有酶，故能使糖原分解成葡萄糖，而肌肉中缺乏此酶，故肌糖原分解增强时，生 成增多。 36．糖异生主要器官是，其次是。 37．糖异生的主要原料为、和。 38．糖异生过程中的关键酶分别是、、和。 39．调节血糖最主要的激素分别是和。
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第一章蛋白质化学（12学时） 【基本要求】: 1.掌握蛋白质的基本单位-氨基酸的种类、结构特征及其主要的理化性质。 2.掌握蛋白质的一二三四级结构以及稳定其结构的重要作用力。 3.掌握蛋白质的重要性质（两性解离、变性、沉淀、紫外吸收、颜色反应）。 【内容提要与学时分配】 1．蛋白质的生物学功能（1） 2．蛋白质的元素组成与分子组成（2） 3．蛋白质的分子结构（4） 4．蛋白质结构与功能的关系（2） 5．蛋白质的理化性质（2）6．蛋白质的分类与分离纯化简介（1） 第一节蛋白质通论 一、蛋白质的生物学意义（160） 蛋白质是生命的体现者——恩格斯语。Protein —“第一重要的”，“最原初的”。 概括起来，蛋白质主要有以下功能： 1.催化功能(Enzyme) 2.调节功能 3. 运动功能 4. 运输和跨膜转运功能 5. 保护和防御功能 6. 信息传递与识别功能 7. 贮存功能 8. 结构功能 二、蛋白质的分类（158） （一）按分子形状分类 1.球状蛋白 2.纤维状蛋白 （二）按分子组成分类 简单蛋白：清蛋白、球蛋白、组蛋白、精蛋白、谷蛋白、醇溶蛋白和硬蛋白。 缀合蛋白：核蛋白、脂蛋白、糖蛋白、磷蛋白、血红素蛋白、黄素蛋白和金属蛋白。 三、蛋白质的元素组成与分子量（157） 1.元素组成 蛋白质平均含碳50％，氢7％，氧23％，氮16％。其中氮的含量较为恒定，而且在糖和脂类中不含氮，所以常通过测量样品中氮的含量来测定蛋白质含量。 如常用的凯氏定氮法：蛋白质含量＝蛋白氮×6.25（即100/16）。 2.蛋白质的分子量蛋白质的分子量变化范围很大，从6000到100万或更大。 四、蛋白质的水解（123） 蛋白质的水解主要有三种方法： 1.酸水解 2.碱水解 3.酶水解 第二节氨基酸( amino acid) 一、氨基酸的结构与分类（124） （一）基本氨基酸 组成蛋白质的20种氨基酸称为基本氨基酸，或称为常见氨基酸、蛋白质氨基酸。 基本氨基酸都符合通式，都有单字母和三字母缩写符号。 一般结构特征： I.它们中除脯氨酸外都是α-氨基酸，即在α-碳原子上有一个氨基。 II.不同的氨基酸，其R侧链不同，对氨基酸的理化性质和在结构中的影响也不同。 III.天然氨基酸都是L-构型的，即羧基在上，氨基在左端。若氨基在右为D-构型（与标准甘油醛的构型参照得出的）。A．按照氨基酸侧链的极性分类（127）： 非极性氨基酸：Ala, Val, Leu, Ile, Met, Phe, Trp, Pro共八种 极性不带电荷：Gly, Ser, Thr, Cys, Asn, Gln, Tyr共七种 带正电荷：Arg, Lys, His 带负电荷：Asp, Glu B．按照氨基酸侧链的化学结构，分为三类：脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸和杂环氨基酸。 1.脂肪族氨基酸共15种。 侧链只是烃链：Gly, Ala, Val, Leu, Ile。侧链含有羟基：Ser, Thr 侧链含硫原子：Cys, Met 侧链含有羧基：Asp（D）, Glu（E）