7第七章 蛋白质的结构与功能-习题

第七章蛋白质结构和功能

一、选择题

⒈每分子血红蛋白所含铁离子数为（）

A、1；

B、2；

C、3；

D、4；

E、6

⒉生理状态下，血红蛋白与氧可逆结合的铁离子处于（）

A、还原性二价状态；

B、氧化性的三价状态；

C、与氧结合时是三价，去氧后为二价；

D、与氧

结合时是二价，去氧后为三价；E、以上说法都不是

⒊血红蛋白的氧合曲线呈（）

A、双曲线；

B、抛物线；

C、S形曲线；

D、直线；

E、钟罩形

⒋血红蛋白与氧合曲线向右移动是由于（）

A、O2分压的减少；

B、CO2分压的减少；

C、CO2分压的增加；

D、N2分压的增加；

E、pH的

增加

⒌煤气中毒的主要原因是煤气中的一氧化碳分子（）

A、抑制了巯基酶的活性，使巯基酶失活；

B、抑制了胆碱酯酶的活性，使乙酰胆碱堆积，引起

神经中毒的症状；C、和血红蛋白结合后，血红蛋白失去了运输秧的功能，使患者因缺氧而死亡；

D、一直了体内所有酶的活性，使代谢反应不能正常进行；

E、以上说法都不对

⒍血红蛋白别构作用的本质是其中的铁离子（）

A、价态发生变化；

B、自旋状态发生变化；

C、与卟啉环氮原子连接的键长发生变化；

D、以上

说法都对；E、以上说法对不对

⒎镰刀状细胞贫血症患者血红蛋白β链上第六位谷氨酸被缬氨酸取代后，将产生哪些变化？（）

A、在pH7电泳时，增加了异常血红蛋白向阳极移动的速度；

B、导致异常脱氧血红蛋白的聚合

作用；C、增加了异常血红蛋白的溶解度；D、二级结构发生了改变

⒏下列关于血红蛋白运输氧的叙述那些是正确的？（）

A、四个血红素基各自独立地与氧结合，彼此之间并无联系；

B、血红蛋白结合氧的百分数对氧

分压作图，曲线呈S形；C、氧与血红蛋白的结合能力比一氧化碳强；D、氧与血红蛋白的结合引起血红素中铁离子价数的变化

⒐免疫球蛋白经（）处理后，可以获得一个具有补体结合位点的Fc片段和两个与抗原分子结合

的Fab片段。

A、木瓜蛋白酶；

B、巯基试剂；

C、尿素；

D、胃蛋白酶

二、判断是非

⒈镰刀状细胞贫血症是由于血红蛋白二级结构类型的变化而引起的。

⒉血红蛋白的α-链、β链和肌红蛋白的肽链在三级结构上很相似，所以它们都有结合氧的能力，

血红蛋白与氧的亲合能力较肌红蛋白强。

⒊血红蛋白和肌红蛋白均为氧的运输载体，前者是一个典型的变构蛋白，因而与氧的结合过程呈现

协同效应，而后者却不同。

⒋生活在空气稀薄的高山地区的人和生活在平地上的人比较，高山地区的人的血液中2，3-二磷酸

甘油酸（2,3-DPG）的浓度较低。

⒌血红蛋白和肌红蛋白的功能都是运输氧。

⒍免疫球蛋白由两条轻链和两条重链所组成，抗体与抗原的结合只涉及轻链，因为它有可变区域，

重链的序列基本上都是恒定的，只起维持结构稳定的作用。

⒎镰刀型细胞贫血症是一种先天遗传性的分子病，其病因是由于正常血红蛋白分子中的一个谷氨酸

残基被缬氨酸残基所置换。

三、填空题

⒈Kendrew首先成功地得到蛋白的三级结构，是采用法得到的。

⒉血红蛋白具有级结构，它是由个亚基组成的，每个亚基中含有一个辅基，血

红蛋白除能运输O2外，还能运输和。

⒊抗体就是球蛋白，它实际上是一种结合蛋白。

⒋血红蛋白（Hb）与氧结合的过程呈现效应，是通过Hb的现象实现的，它的辅基

是，由组织产生的CO2扩散至红细胞，从而影响Hb和O2的亲合力，这称为氏效应。

⒌免疫球蛋白是由条肽链组成的血液蛋白，但它是由细胞产生的，每条肽链的N

端为，是识别特殊抗原的活性区域，C端部分为区。重链和轻链间通过键连接，每分子含有个抗原结合部位。

四、名词解释

⒈玻尔（Bohr）效应；⒉免疫印迹；⒊Western blot

五、问答题

⒈血红蛋白（Hb）是由两个α亚基和两个β亚基组成的四聚体，它的α和β亚基的结构很类似于

肌红蛋白（Mb），但是Mb中许多亲水残基在Hb中却被疏水残基取代，问：

⑴这种现象怎样与疏水残基折叠到分子内部的原则相一致？

⑵在维持Hb四级结构作用力方面，你能得出什么结论？

⒉在体外，用下列方法处理，对血红蛋白与氧的亲和力有什么影响？

⑴pH值从7.0增加到7.4；⑵CO2分压从1000Pa增加到4000Pa；⑶O2分压从6000Pa下降到

2000Pa；⑷2,3-二磷酸甘油酸的浓度从8×10-4mol/L下降到2×10-4mol/L；⑸α2β2解聚成单个亚基。

⒊血红蛋白具有高效运输氧的能力，血红蛋白高效运输氧的机理是什么？

⒋简述酶联免疫反应的原理和过程？

蛋白质结构与功能的关系94592

蛋白质结构与功能的关系 （The relationship between protein structure and function） 摘要蛋白质特定的功能都是由其特定的构象所决定的，各种蛋白质特定的构象又与其一级结构密切相关。天然蛋白质的构象一旦发生变化，必然会影响到它的生物活性。由于蛋白质的构象的变化引起蛋白质功能变化，可能导致蛋白质构象紊乱症，当然也能引起生物体对环境的适应性增强！现而今关于蛋白质功能研究还有待发展，一门新兴学科正在发展，血清蛋白组学，生物信息学等！本文仅就蛋白质结构与其功能关系进行粗略阐述。 关键词：蛋白质结构；折叠/功能关系；蛋白质构象紊乱症；分子伴侣 Keywords：protein structure；fold／function relationship；protein conformational disorder；molecular chaperons 虽然蛋白质结构与生物功能的关系比序列与功能的关系更加紧密，但结构与功能的这种关联亦若隐若现，并不能排除折叠差别悬殊的蛋白质执行相似的功能，折叠相似的蛋白质执行差别悬殊功能的现象的存在。无奈，该领域仍不得不将100多年前Fisher提出的“锁一钥匙”模型(“lock—key”model)和50多年前Koshand提出的诱导契合模型(induce fitmodel)作为蛋白质实现功能的理论基础。这2个略显粗糙的模型只是认为蛋白质执行功能的部位局限在结构中的一个或几个小区域内，此类区域通常是蛋白质表面上的凹洞或裂隙。这种凹洞或裂隙被称为“活性部位(active site)”或“别构部位（fallosteric site）”，凹陷部位与配体分子在空间形状和静电上互补。此外，在酶的活性部位中还存在着几个作为催化基团(catalyticgroup)的氨基酸残基。对蛋白质未来的研究应从实验基本数据的归纳和统计入手，从原始的水平上发现蛋白质的潜藏机制【1】。 蛋白质结构与功能关系的研究主要是以力求刻画蛋白质的3D结构的几何学为基础的。蛋白质结构既非规则的几何形，又非完全的无规线团(randomcoil)，而是有序(α一螺旋和β一折叠)与无序(线团或环域loop)的混合体。理解蛋白质3D结构的技巧是将结构简化，只保留某种几何特征或拓扑模式，并将其数字化。探求数字中所蕴含的规律，且根据这一规律将蛋白质进行分类，再将分类的结构与蛋白质的功能进行比较，以检验蛋白质抽象结构的合理性。如果一种对蛋白质结构的简化、比较和分类能与蛋自质的功能有较好地对应关系，那么这就是一种对蛋白质结构的有价值的理解。蛋白质结构中，多种弱力(氢键、范德华力、静电相互作用、疏水相互作用、堆积力等)和可逆的二硫键使多肽链折叠成特定的构象。从某种意义上说，共价键维系了蛋白质的一级结构；主链上的氢键维系了蛋白质的二级结构；而氨基酸侧链的相互作用和二硫桥维系着蛋白质的三级结构。亚基(subunit)内部的侧链相互作用是构象稳定的基础，蛋白质链之间的侧链的相互作用是亚基组装(四级结构)的基础，而蛋白质中侧链与配体基团问的相互作用是蛋白质行使功能的基础。 牛胰核糖核酸酶(RNase)变性和复性的实验是蛋白质结构与功能关系的很好例证。蛋白质空间结构遭到破坏；，可导致蛋白质的理比性质和生物学性质的变化，这就是蛋白质变性。变性的蛋白质，只要其一级结构仍然完好，可在一定条件下恢复其空间结构，随之理化性质和生物学性质也可重现，这被称为复性。RNase是由124个氨基酸残基组成的一条肽链，分子中8个半胱氨酸的巯基构成4对二硫键，进而形成具有一定空间构象的活性蛋白质。天然RNase遇尿素和β巯基乙醇时发生变性，其分子中的氢键和4个二硫键解开，严密的空间结构遭破坏，丧失了生物学活性，但一级结构完整无损。若去除尿素和β巯基乙醇，RNase又可恢复其原有构象和生物学活性。RNase分子中的8个巯基若随机排列成二硫键可有105种方式。有活性的RNase只是其中的一种，复性时之所以选择了自

分析化学课后习题答案 第七章

第七章重量分析法和沉淀滴定法 思考题 1.沉淀形式和称量形式有何区别试举例说明之。 答：在重量分析法中，沉淀是经过烘干或灼烧后再称量的。沉淀形式是被测物与沉淀剂反应生成的沉淀物质，称量形式是沉淀经过烘干或灼烧后能够进行称量的物质。有些情况下，由于在烘干或灼烧过程中可能发生化学变化，使沉淀转化为另一物质。故沉淀形式和称量形式可以相同，也可以不相同。例如：BaSO4,其沉淀形式和称量形式相同，而在测定Mg2+时，沉淀形式是MgNH4PO4·6H2O，灼烧后所得的称量形式却是Mg2P2O7。 2．为了使沉淀定量完全，必须加人过量沉淀剂，为什么又不能过量太多 答：在重量分析法中，为使沉淀完全，常加入过量的沉淀剂，这样可以利用共同离子效应来降低沉淀的溶解度。沉淀剂过量的程度，应根据沉淀剂的性质来确定。若沉淀剂不易挥发，应过量20%~50%；若沉淀剂易挥发，则可过量多些，甚至过量100%。但沉淀剂不能过量太多，否则可能发生盐效应、配位效应等，反而使沉淀的溶解度增大。 3．影响沉淀溶解度的因素有哪些它们是怎样发生影响的在分析工作中，对于复杂的情况，应如何考虑主要影响因素 答：影响沉淀溶解度的因素有：共同离子效应，盐效应，酸效应，配位效应，温度，溶剂，沉淀颗粒大小和结构等。共同离子效应能够降低沉淀的溶解度；盐效应通过改变溶液的离子强度使沉淀的溶解度增加；酸效应是由于溶液中H+浓度的大小对弱酸、多元酸或难溶酸离解平衡的影响来影响沉淀的溶解度。若沉淀是强酸盐，如BaSO4，AgCl等，其溶解度受酸度影响不大，若沉淀是弱酸或多元酸盐[如CaC2O4、Ca3(PO4)2]或难溶酸（如硅酸、钨酸）以及与有机沉淀剂形成的沉淀，则酸效应就很显着。除沉淀是难溶酸外，其他沉淀的溶解度往往随着溶液酸度的增加而增加；配位效应是配位剂与生成沉淀的离子形成配合物，是沉淀的溶解度增大的现象。因为溶解是一吸热过程，所以绝大多数沉淀的溶解度岁温度的升高而增大。同一沉淀，在相同质量时，颗粒越小，沉淀结构越不稳定，其溶解度越大，反之亦反。综上所述，在进行沉淀反应时，对无配位反应的强酸盐沉淀，应主要考虑共同离子效应和盐效应；对弱酸盐或难溶酸盐，多数情况应主要考虑酸效应，在有配位反应，尤其在能形成较稳定的配合物，而沉淀的溶解度又不太大时，则应主要考虑配位效应。 4．共沉淀和后沉淀区别何在它们是怎样发生的对重量分析有什么不良影响在分析化学中什么情况下需要利用共沉淀 答：当一种难溶物质从溶液中沉淀析出时，溶液中的某些可溶性杂质会被沉淀带下来而混杂于沉淀中，这种现象为共沉淀，其产生的原因是表面吸附、形成混晶、吸留和包藏等。后沉淀是由于沉淀速度的差异，而在已形成的沉淀上形成第二种不溶性物质，这种情况大多数发生在特定组分形成稳定的过饱和溶液中。无论是共沉淀还是后沉淀，它们都会在沉淀中引入杂质，对重量分析产生误差。但有时候利用共沉淀可以富集分离溶液中的某些微量成分。 5．在测定Ba2+时，如果BaSO4中有少量BaCl2共沉淀，测定结果将偏高还是偏低如有Na2S04、Fe2(SO4)3、BaCrO4共沉淀，它们对测定结果有何影响如果测定S042-时，BaSO4中带有少量BaCl2、Na2S04、BaCrO4、Fe2(S04)3，对测定结果又分别有何影响 答：如果BaSO4中有少量BaCl2共沉淀，测定结果将偏低，因为M BaO＜M BaSO4。如有Na2S04、Fe2(SO4)3、BaCrO4共沉淀，测定结果偏高。如果测定S042-时，BaSO4中带有少量BaCl2、Na2S04、BaCrO4、Fe2(S04)3，对测定结果的影响是BaCl2偏高、Na2S04偏低、BaCrO4偏高、Fe2(S04)3偏低。 6．沉淀是怎样形成的形成沉淀的性状主要与哪些因素有关其中哪些因素主要由沉淀本质决定哪些因素与沉淀条件有关

蛋白质结构与功能的关系

蛋白质结构与功能的关系 蛋白质的结构包括一级结构、二级结构、三级结构、四级结构。 一级结构是蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础，但不是决定蛋白质空间构象的唯一因素。 蛋白质的二级结构是指多肽链的主链骨架本身在空间上有规律的折叠和盘绕，它是由氨基酸残基非侧链基团之间的氢键决定的。常见的二级结构有α螺旋、三股螺旋、β折叠、β转角、β凸起和无规卷曲。α螺旋中肽链骨架围绕一个轴以螺旋的方式伸展，它可能是极性的、疏水的或两亲的。β折叠是肽链的一种相当伸展的结构，有平行和反平行两种。如果β股交替出现极性残基和非极性残基，那么就可以形成两亲的β折叠。β转角指伸展的肽链形成180°的U形回折结构而改变了肽链的方向。β凸起是由于β折叠股中额外插入一个氨基酸残基而形成的，它也能改变多肽链的走向。无规卷曲是在蛋白质分子中的一些极不规则的二级结构的总称。无规卷曲无固定走向，有时以环的形式存在，但不是任意变动的。从结构的稳定性上看，右手α螺旋＞β折叠＞ U型回折＞无规卷曲，但在功能上，酶与蛋白质的活性中心通常由无规卷曲充当，α右手螺旋和β折叠一般只起支持作用。 蛋白质的三级结构是指多肽链在二级结构的基础上，进一步盘绕、卷曲和折叠，形成主要通过氨基酸侧链以次级键以及二硫键维系的完整的三维结构。三级结构通常由模体和结构域组成。稳定三级结构的化学键包括氢键、疏水键、离子键、范德华力、金属配位键和二硫键。模体可用在一级结构上，特指具有特殊生化功能的序列模体，也可被用于功能模体或结构模体，相当于超二级结构。结构模体是结构域的组分，基本形式有αα、βαβ和βββ等。常见的模体包括：左手超螺旋、右手超螺旋、卷曲螺旋、螺旋束、α螺旋-环-α螺旋、Rossmann卷曲和希腊钥匙模体。结构域是在一个蛋白质分子内的相对独立的球状结构和/或功能模块，由若干个结构模体组成的相对独立的球形结构单位，它们通常是独自折叠形成的，与蛋白质的功能直接相关。一个结构域通常由一段连续的氨基酸序列组成。根据其占优势的二级结构元件的类型，结构域可分为五大类：α结构域、β结构域、α/β结构域、α+β 结构域、交联结构域。以上每一类结构域的二级结构元件可能有不同的组织方式，每一种组织就是一种结构模体。这些结构域都有疏水的核心，疏水核心是结构域稳定所必需的。 具有两条和两条以上多肽链的寡聚蛋白质或多聚蛋白质才会有四级结构。组成寡聚蛋白质或多聚蛋白质的每一个亚基都有自己的三级结构。蛋白质的四级结构内容包括亚基的种类、数目、空间排布以及亚基之间的相互作用。驱动四级结构形成或稳定四级结构的作用力包括

(完整版)第七章芳烃习题

或1,2,4- 三甲苯 或1,3,5- 三甲苯 2、写出下列化合物的构造式。 （1）3，5-二溴-2- 硝基甲苯 5）反二苯基乙烯 第七章芳烃习题 1、写出单环芳 烃 C9H12的同分异构体的构造式并命名 之。 解： 正丙苯异丙苯邻甲基乙基苯间甲基乙基苯 对甲基乙基苯连三甲苯偏三甲苯均三甲苯 或1,2,3- 三甲苯 2）2，6-二硝基-3- 甲氧基甲苯 O2N CH3 NO2 OCH 3）2- 硝基对甲苯磺酸4 ）三苯甲烷 6）环己基苯 8）间溴苯乙烯 CH3CH2CHCH 2CH3 Br CH=CH 2

7）3- 苯基戊烷

COOH NO 2 NO 2 2 HO NO 2 CH 3CHCHCH 2OH 9) benzyl bromide 10) p-nitroaniline O 2N NH 2 12) tert-butylbenzene 9）对溴苯胺 10）对氨基苯甲酸 NH 2 COOH 12）（ E ）－ 1-苯基－ 2－丁 烯 H CH 3 3、 写出下列化合物的结构式。 1) 2-nitrobenzoic acid 2)p-bromotolutuene 3) o-dibromobenzene 4)m-dinitrobenzene 5） 3,5-dinitrophenol 6)3-chloro-1-ethoxybenzene 7)2-methyl-3-phenyl-butanol 8) p- chlorobenzenesulfonic acid 11) o-xylene Cl COOH C=C

3 2) CH 3 CH 3 C(CH 3)3 13) p-cresol 14) 3-phenylcyclohexanol H 3C OH 15) 2-phenyl-2-butene 16) naphthalene CH 3C=CHCH 3 4、 列各组结构中应使用 或“ ”才能把它们正确地联系起 5、 来，为什么？ 1) 2) 3) 4) 与 H ＋ H 两组结构都为烯丙型 C +共振杂化体 与 E ＋ (CH 3)2C=O OH 与 CH 3C=CH 2 CH 3COCH 2COOC 2H 5 与 醇式的互变异构体 写出下列反应物的构造式。 C 8H 10 1) COOH KMnO 4 C 8H 10 两组结构都为烯丙型 C +共振杂化体 两者为酮式和烯醇式的互变异构 体 OH CH 3C=CHCOOC 2H 5 两者为酮式和烯 解 ： C 2H 5 COOH 解： KMnO 4 HOOC H 3C

生物化学蛋白质的结构与功能试题及答案

第一章蛋白质的结构与功能 [测试题] 一、名词解释：1．氨基酸 2．肽 3．肽键 4．肽键平面 5．蛋白质一级结构 6．α-螺旋 7．模序 8．次级键 9．结构域 10．亚基 11．协同效应 12．蛋白质等电点 13．蛋白质的变性 14．蛋白质的沉淀 15．电泳 16．透析 17．层析 18．沉降系数 19．双缩脲反应 20．谷胱甘肽 二、填空题 21．在各种蛋白质分子中，含量比较相近的元素是____，测得某蛋白质样品含氮量为15.2克，该样品白质含量应为____克。 22．组成蛋白质的基本单位是____，它们的结构均为____，它们之间靠____键彼此连接而形成的物质称为____。 23．由于氨基酸既含有碱性的氨基和酸性的羧基，可以在酸性溶液中带____电荷，在碱性溶液中带____电荷，因此，氨基酸是____电解质。当所带的正、负电荷相等时，氨基酸成为____离子，此时溶液的pH值称为该氨基酸的____。 24．决定蛋白质的空间构象和生物学功能的是蛋白质的____级结构，该结构是指多肽链中____的排列顺序。25．蛋白质的二级结构是蛋白质分子中某一段肽链的____构象，多肽链的折叠盘绕是以____为基础的，常见的二级结构形式包括____，____，____和____。 26．维持蛋白质二级结构的化学键是____，它们是在肽键平面上的____和____之间形成。 27．稳定蛋白质三级结构的次级键包括____，____，____和____等。 28．构成蛋白质的氨基酸有____种，除____外都有旋光性。其中碱性氨基酸有____，____，____。酸性氨基酸有____，____。 29．电泳法分离蛋白质主要根据在某一pH值条件下，蛋白质所带的净电荷____而达到分离的目的，还和蛋白质的____及____有一定关系。 30．蛋白质在pI时以____离子的形式存在，在pH>pI的溶液中，大部分以____离子形式存在，在pH

以多种蛋白为例阐述蛋白质结构与功能的关系

举例说明蛋白质结构和功能的关系 答： 1.蛋白质的一级结构与功能的关系 蛋白质的一级机构指：肽链中氨基酸残基（包括二硫键的位置）的排列顺序。一级结构是蛋白质空间机构的基础，包含分子所有的信息，且决定蛋白质高级结构与功能。 ①一级结构的变异与分子病 蛋白质一级结构是空间结构的基础，与蛋白质的功能密切相关，一级机构的改变，往往引起蛋白质功能的改变。 例如：镰刀形细胞贫血病 镰刀形细胞贫血病的血红蛋白（HbS）与正常人的血红蛋白（HbA）相比，发现，两种血红蛋白的差异仅仅来源于一个肽段的位置发生了变化，这个差异肽段是位于β链N端的一个八肽。在这个八肽中，β链N端第6位氨基酸发生了置换，HbA中的带电荷的谷氨酸残基在HbS中被置换成了非极性缬氨酸残基，即蛋白质的一级机构发生了变化。 ②序列的同源性 不同生物中执行相同或相似功能的蛋白质称为同源蛋白质，同源蛋白质的一级机构具有相似性，称为序列的同源性。最为典型的例子， 例如：细胞色素C（Cyt c） Cyt c是古老的蛋白质，是线粒体电子传递链中的组分，存在于从细菌到人的所有需氧生物中。通过比较Cyt c的序列可以反映不同种属生物的进化关系。亲缘越近的物种，Cyt c中氨基酸残基的差异越小。如人与黑猩猩的Cyt c完全一致，人与绵羊的Cyt c有10个残基不同，与植物之间相差更多。蛋白质的进化反映了生物的进化。 2.蛋白质空间结构与功能的关系 天然状态下，蛋白质的多肽链紧密折叠形成蛋白质特定的空间结构，称为蛋白质的天然构象或三维构象。三维构象与蛋白质的功能密切相关。 ①一级结构与高级结构的关系： 一级结构决定高级机构，当特定构象存在时，蛋白质表现出生物功能；当特定构象被破坏时，即使一级构象没有发生改变，蛋白质的生物学活性丧失。例如：牛胰核糖核苷酸酶A（RNase A）的变性与复性 当RNase A处于天然构象是，具有催化活性； 当RNase A处于去折叠状态时，二硫键被还原不具有催化活性；当RNase A恢复天然构象时，二硫键重新形成，活性恢复。 ②变构效应 变构效应：是寡聚蛋白质分子中亚基之间存在相互作用，这种相互作用通过亚基构象的改变来实现。蛋白质在执行功能是时，构象发生一定变化。 例如：肌红蛋白、血红蛋白与氧的结合 两种蛋白质有很多相同之处，结构相似表现出相似功能。这两钟蛋白质都含有血红素 辅基，都能与氧进行可逆结合，因此存在着氧合与脱氧的两种结构形式。但是肌红蛋白几乎在任何氧分压情况下都保持对氧分子的高亲和性。血红蛋白则不同，在氧分压较高时，血红蛋白几乎被氧完全饱和；而在氧分压较低时，血红蛋白与氧的亲和力降低，释放出携带的氧并转移给肌红蛋白。

药物化学第七章习题及答案

药物化学第七章习题及答案 第七章抗肿瘤药一、单项选择题 7-1 烷化剂类抗肿瘤药物的结构类型不包括E. 硝基咪唑类 7-2 环磷酰胺的毒性较小的原因是A. 在正常组织中，经酶代谢生成无毒的代谢物 7-3 阿霉素的主要临床用途为B. 抗肿瘤 7-4 抗肿瘤药物卡莫司汀属于 A. 亚硝基脲类烷化剂 7-5 环磷酰胺体外没有活性, 在体内经代谢而活化。在肿瘤组织中所生成的具有烷化作用的代谢产物是E. 磷酰氮芥、丙烯醛、去甲氮芥 7-6 阿糖胞苷的化学结构为 NH2 O HOC. OH 7-7 下列药物中, 哪个药物为天然的抗肿瘤药物C. 多柔比星 7-8 化学结构如下的药物的名称为 HN OHONHOH C. 米托蒽醌 7-9 下列哪个药物不是抗代谢药物 D. 卡莫司汀 7-10 下列哪个药物是通过诱导

和促使微管蛋白聚合成微管，同时抑制所形成微管的解聚而产生抗肿瘤活性的 B. 紫杉醇 二、配比选择题 [7-11~7-15] A．伊立替康 B卡莫司汀 C．环磷酰胺 D 塞替哌E. 鬼臼噻吩甙 7-11 为 __类烷化剂D 7-12 为DNA 拓扑异构酶Ⅰ抑制剂 A 7-13为亚硝基脲类烷化剂B 7-14为氮芥类烷化剂C 7-15 为DNA 拓扑异构酶Ⅱ抑制剂 E [7-16~7-20] 7-16 含有一个结晶水时为白色结晶，失去结晶水即液化 A 7-17 是治疗膀胱癌的首选药物D 7-18有严重的肾毒性E 7-19 适用于脑瘤、转移性脑瘤及其它中枢神经系统肿瘤、恶性淋巴瘤等治疗 B 7-20 是胸腺嘧啶合成酶的抑制剂 C [7-21~7-25] A ．结构中含有1，4-苯二酚 B. 结构中含有吲哚环 C. 结构中 含有亚硝基 D. 结构中含有喋啶环 E. 结构

第七章 高分子的结构 习题与思考题

第七章高分子的结构 习题与思考题 1．高分子的结构有何特点？高分子结构可以分为哪些结构层次？各结构层次包括哪些内容？它们对聚合物的性能会产生什么影响？ 特点：①链式结构：结构单元103-105数量级 ②链的柔顺性：内旋转产生非常多的构象 ③多分散性，不均一性，长短不一。 ④结构单元间的相互作用对其聚集态结构和物理性能有着十分重要的影响。 ⑤凝聚态结构的复杂性：包括晶态、非晶态，球晶、串晶、单晶、伸直链晶等。 ⑥可填加其它物质改性。 分为：链结构和聚集态结构。 内容：链结构分为近程结构和远程结构。近程结构主要涉及分子链化学组成、构型、构造；远程结构主要涉及分子链的大小以及它们在空间的几何形态。聚集态结构包 括晶态、非晶态、液晶态、取向态结构及织态结构等。 影响：高分子结构中各个结构层次不是孤立的，低结构层次对搞结构层次的形成具有较大影响，近程结构决定了高分子的基本性能，而聚集态结构直接影响高分子的使 用性能。 2．写出线型聚异戊二烯的各种可能构型。 顺式1，4-加成反式1，4-加成1，2－加成全同立构1，2－加成间同立构 1，2－加成无规立构3，4－加成全同立构3，4－加成间同立构3，4－加成无规立构 3．名词解释 （1）构型：是指分子中由化学键所固定的原子在空间的几何排列。 （2）构象：由于分子中的单键内旋转而产生的分子在空间的不同形态 （3）链柔性：高分子链能够通过内旋转作用改变其构象的性能 （4）内聚能密度：：单位体积的内聚能，CED = ?E/Vm。内聚能是克服分子间作用力，把1mol液体或固体分子移至分子引力范围之外所需的能量 （5）结晶形态：试样中结晶部分所占的质量分数(质量结晶度xcm)或者体积分数(体积结晶度xcv)。 （6）取向：聚合物取向是指在某种外力作用下分子链或其他结构单元沿着外力作用方向择优排列 （7）液晶：一些物质的结晶结构受热熔融或被溶剂溶解后，表观上虽然变成了具有流动性的液体物质，但结构上仍然保持着晶体结构特有的一维或二维有序排列，形成一种兼有部分晶体和液体性质的过渡状态 4．聚合物的构型和构象有何区别？假若聚丙烯的等规度不高，能否通过改变构象的方法来提高其等规度？全同立构聚丙烯有无旋光性？ 构型是指分子中由化学键所固定的原子在空间的几何排列。构象由于分子中的单键内旋转而产生的分子在空间的不同形态。 不行。等规度指的是全同或间同立构单元所占的百分数。所以改变等规度必须是同构改变构型才能来改变。没有旋光性 5．从结构的角度出发，比较下列各组中聚合物的性能差异。 （1）高密度聚乙烯与低密度聚乙烯。 高密度聚乙烯为平面锯齿状链，为线型分子；低密度聚乙烯支化度高于高密度聚乙烯，结晶度较低

蛋白质的结构和功能的关系

蛋白质结构与功能的关系 摘要：蛋白质特定的功能都是由其特定的构象所决定的，各种蛋白质特定的构象又与其一级结构密切相关。天然蛋白质的构象一旦发生变化，必然会影响到它的生物活性。由于蛋白质的构象的变化引起蛋白质功能变化，可能导致蛋白质构象紊乱症，当然也能引起生物体对环境的适应性增强！现而今关于蛋白质功能研究还有待发展，一门新兴学科正在发展，血清蛋白组学，生物信息学等！本文仅就蛋白质结构与其功能关系进行粗略阐述。 关键词：蛋白质分子一级结构、空间结构、折叠/功能关系、蛋白质构象紊乱症；分子伴侣正文： 1、蛋白质分子一级结构和功能的关系 蛋白质分子中关键活性部位氨基酸残基的改变，会影响其生理功能，甚至造成分子病(molecular disease)。例如镰状细胞贫血，就是由于血红蛋白分子中两个β亚基第6位正常的谷氨酸变异成了缬氨酸，从酸性氨基酸换成了中性支链氨基酸，降低了血红蛋白在红细胞中的溶解度，使它在红细胞中随血流至氧分压低的外周毛细血管时，容易凝聚并沉淀析出，从而造成红细胞破裂溶血和运氧功能的低下。 另一方面，在蛋白质结构和功能关系中，一些非关键部位氨基酸残基的改变或缺失，则不会影响蛋白质的生物活性。例如人、猪、牛、羊等哺乳动物胰岛素分子A链中8、9、10位和B链30位的氨基酸残基各不相同，有种族差异，但这并不影响它们都具有降低生物体血糖浓度的共同生理功能。 蛋白质一级结构与功能间的关系十分复杂。不同生物中具有相似生理功能的蛋白质或同一种生物体内具有相似功能的蛋白质，其一级结构往往相似，但也有时可相差很大。如催化DNA 复制的DNA聚合酶，细菌的和小鼠的就相差很大，具有明显的种族差异，可见生命现象十分复杂多样。 2、蛋白质分子空间结构和功能的关系 蛋白质分子空间结构和其性质及生理功能的关系也十分密切。不同的蛋白质，正因为具有不同的空间结构，因此具有不同的理化性质和生理功能。如指甲和毛发中的角蛋白，分子中含有大量的α-螺旋二级结构，因此性质稳定坚韧又富有弹性，这是和角蛋白的保护功能分不开的;而胶原蛋白的三股π螺旋平行再几股拧成缆绳样胶原微纤维结构，使其性质稳定而具有强大的抗张力作用 又如细胞质膜上一些蛋白质是离子通道，就是因为在其多肽链中的一些α-螺旋或β-折叠二级结构中，一侧多由亲水性氨基酸组成，而另一侧却多由疏水性氨基酸组成，因此是具有“两亲性”(amphipathic)的特点，几段α-螺旋或β-折叠的亲水侧之间就构成了离子通道，而其疏水侧，即通过疏水键将离子通道蛋白质固定在细胞质膜上。载脂蛋白也具有两亲性，既能与血浆中脂类结合，又使之溶解在血液中进行脂类的运输。 3、折叠/功能关系 体内各种蛋白质都有特殊的生理功能，这与空间构象有着密切的关系。肌红蛋门和血红蛋白是阐述空间结构与功能关系的典型例子。肌红蛋门(Mb))和血红蛋白(Hb)都是含血红素辅基的结合蛋白质。Mb有一条肽链，经盘曲折折叠形成三级结构，整条肽链由A~H8段α螺旋盘曲折叠成为球状，疏水氨基酸侧链在分子内部，亲水氨基酸侧链在分子外部，形成亲水的球状蛋白，血红素辅基位于Mb分子内部的袋状空穴中。Hb有四条肽链，两条β链也有与Mb 相似的A~H8段α螺旋，有两条α链只有7段α螺旋。Hb与Mb的折叠方式相似，也都能与氧进行可逆的结合。Hb的一个亚基与氧结合后可引起构象变化，是另一个亚基更易于与氧结合，这种带氧的亚基协助不带氧的亚基去结合氧的现象称为协同效应。氧与Hb结合后可

药物化学第七章习题与答案

第七章抗肿瘤药三、比较选择题 7-7下列药物中,哪个药物为天7-13为亚硝基脲类烷化剂B7- 然的抗肿瘤药物C.多柔比星7-14为氮芥类烷化剂C一、单项选择题8化学结构如下的药物的名称为 [7-26~7-30] 7-15为DNA拓扑异构酶Ⅱ抑制 7-1烷化剂类抗肿瘤药物的结构A．盐酸阿糖胞苷B.甲氨喋呤 HN剂E 类型不包括E.硝基咪唑类C．两者均是D．两者均不是 OHONHOH[7-16~7-20] 7-2环磷酰胺的毒性较小的原因7-26通过抑制DNA多聚酶及少 是A.在正常组织中，经酶代谢C.米托蒽醌7-16含有一个结晶水时为白色量掺入DNA而发挥抗肿瘤作用A 生成无毒的代谢物 结晶，失去结晶水即液化A 7-9下列哪个药物不是抗代谢药7-27为二氢叶酸还原酶抑制 7-3阿霉素的主要临床用途为B.物D.卡莫司汀7-17是治疗膀胱癌的首选药物D 剂，大量使用会引起中毒，可用 抗肿瘤 7-18有严重的肾毒性E7-19适亚叶酸钙解救B 7-10下列哪个药物是通过诱导 用于脑瘤、转移性脑瘤及其它中 7-4抗肿瘤药物卡莫司汀属于A.7-28主要用于治疗急性白血病 和促使微管蛋白聚合成微管，同 枢神经系统肿瘤、恶性淋巴瘤等 亚硝基脲类烷化剂时抑制所形成微管的解治疗B C 7-5环磷酰胺体外没有活性,在聚而产生抗肿瘤活性的B.紫杉7-29抗瘤谱广，是治疗实体肿 7-20是胸腺嘧啶合成酶的抑制 体内经代谢而活化。在肿瘤组织醇剂C 瘤的首选药D 中所生成的具有烷化作 二、配比选择题[7-21~7-25] 7-30体内代谢迅速被脱氨失 用的代谢产物是E.磷酰氮芥、活，需静脉连续滴注给药A [7-11~7-15]A．伊立替康B卡

蛋白质的空间结构和功能

蛋白质的空间结构和功能 1．构象(conformation)指的是，一个由多个碳原子组成的分子，因单键的旋转而形成的不同碳原子上各取代基或原子的空间排列，只需单键的旋转即可造成新的构象。多肽链主链在形式上都是单键。因此，可以设想一条多肽主链可能有无限多种构象。然而，一种蛋白质的多肽链在生物体正常的温度和pH下只有一种或很少几种构象，并为生物功能所必需。这种天然的构象是什么样的因素促成的? 答：①由于肽键因共振结构而使C—N键具有部分双键的性质，不能自由旋转，因而使得一条多肽主链构象的数目受到了极大限制。②与位于相邻刚性平面交线上的Cα相连接的侧链基团的结构、大小和性质对于主链构象的形成及稳定有很大的影响，使多肽链主链构象数目又受到很大的限制。因为Cα与两个刚性平面连接的单键的旋转度不同程度受到侧链的限制。③各种侧链基团相互作用所形成的各种力使蛋白质在热力学上达到了一种最稳定的构象 2．假若一条多肽链完全由丙氨酸构成，什么样的环境促使它很可能形成α–螺旋，是疏水环境还是亲水环境? 答；一条多肽链呈α-螺旋构象的推动力是所有肽键上的酰胺氢和羰基氧之间形成的链内氢键。在水环境中，肽键上的酰胺氢和羰基氧既能形成内部(α-螺旋内)的氢键，也能与水分子形成氢键。如果后者发生，多肽链呈现类似变性蛋白质那样的伸展构象。疏水环境对于氢键的形成不能提供任何竞争，因此，更可能促进α-螺旋结构的形成。 3．以nm为单位计算α-角蛋白卷曲螺旋（coiled coil）的长度。假定肽链是由100个残基构成。 答：α-角蛋白的每条肽链呈α-螺旋构象，而每个α-螺旋含 3.6个残基。在α-角蛋白中，每轮螺旋的长度为0.51nm。因此, α-角蛋白卷曲螺旋（coiled coil）的长度是： （100残基÷3.6个残基/轮）×0.51/轮＝14.2nm 4．一种叫做Schistosoma mansoni 寄生虫的幼虫能感染侵入人的皮肤。这种幼虫分泌出能裂解的-Gly-Pro-X-Y-（X和Y可能是几种氨基酸中的任何一种）顺序中的X和Y之间肽键的酶。为什么该酶活性对这种寄生虫侵入是重要的。 答：-Gly-Pro-X-Y-顺序频繁出现在胶原蛋白分子中，在身体的各部位都存在，包括皮肤。由于该幼虫酶能催化胶原蛋白多肽链裂解，故该寄生虫能进入宿主皮肤而生存。 5．①是T rp还是Gln更有可能出现在蛋白质分子表面？②是Ser还是Val更有可能出现在蛋白质分子的内部？③是Leu还是Ile更少可能出现在α-螺旋的中间？④是Cys还是Ser更有可能出现在β-折叠中？ 答：蛋白质氨基酸残基在蛋白质结构中出现的位置与这些氨基酸残基的亲水性或疏水性

第七章 晶体的点阵结构和晶体的性质习题

第七章晶体的点阵结构与晶体的性质习题 一、填空题 1．从CsCl晶体中能抽出________点阵，结构基元是________，所属晶系的特征对称元素是________。 2．属于立方晶系的点阵类型有________________，属于四方晶系的点阵类型有___________。 3．晶体宏观外形中的对称元素可有________，________，________，______四种类型；晶体微观结构中的对称元素可有________，________，________，________，________，________，______七种类型；晶体中对称轴的轴次(n)受晶体点阵结构的制约，仅限于n=_________；晶体宏观外形中的对称元素进行一切可能的组合，可得________个晶体学点群；分属于________个晶系，这些晶系总共有________种空间点阵型式，晶体微观结构中的对称元素组合可得________个空间群。 4．晶体中可能存在的全部宏观对称元素是：。 5．晶体的宏观对称操作集合构成____________个晶体学点群；晶体的微观对称操作集合构成____________个空间群。 6．没有四方F和四方C，因为四方F可以化为___________，四方C可以化为_________。7．(312)晶面在a，b，c轴上的截距分别为______，______，______。 8．金属钠具有立方体心点阵结构，其(110)晶面间距为303pm，其(111)晶面间距则为________。 9．从某晶体中找到C3，3C2，σh，3σd等对称元素，该晶体属________晶系是_____点群。 10．晶体按对称性分，共有______________个晶系。 11．晶体的空间点阵型式共有____________种。 12．晶体的点对称性共有___________种点群。 13．晶体的衍射方向可用以测定晶体的______________数据。 14．面心立方结构的晶体，因系统消光，能出现衍射的前五个最小的衍射指标平方和为_____________。 15．体心立方结构的晶体，因系统消光，能出现衍射的前五个最小的衍射指标平方和为_____________。 16．简单立方结构的晶体，因系统消光，能出现衍射的前五个最小的衍射指标平方和为_____________。 17．具有D2d点群的晶体属_________________晶系，该群是一个__________________阶群。18．外型为正四面体的晶体属________________点群，_____________晶系，该晶系的特征对称元素为__________________。 19．外型为三角双锥的晶体属_________________点群，______________晶系，该晶系的特征对称元素为___________________。 20．伸展的链状聚乙烯分子可抽象为一直线点阵，每个点阵点代表__________个C原子和_____个H原子，其中含_____________个C—C键和________个C—H键。 21．晶体的衍射方向是指___________________________，规定晶体衍射方向的方程为_________和__________，其方程的具体表达式为_________与_________。 22．_______是反映晶体结构周期性的几何形式，______________则是反映晶体结构周期性的代数形式。

第1章 蛋白质结构与功能习题

第二章蛋白质的结构与功能 复习测试 （一）名词解释 1. 肽键 2. 结构域 3. 蛋白质的等电点 4. 蛋白质的沉淀 5. 蛋白质的凝固 （二）选择题 A型题： 1. 天然蛋白质中不存在的氨基酸是： A. 胱氨酸 B. 谷氨酸 C. 瓜氨酸 D. 蛋氨酸 E. 丝氨酸 2. 下列哪种氨基酸为非编码氨基酸： A. 半胱氨酸 B. 组氨酸 C. 鸟氨酸 D. 丝氨酸 E. 亮氨酸 3. 下列氨基酸中哪种氨基酸无 L型与D型氨基酸之分： A. 丙氨酸 B. 甘氨酸 C. 亮氨酸 D. 丝氨酸 E. 缬氨酸 4. 天然蛋白质中有遗传密码的氨基酸有： A. 8种 B. 61种 C. 12种 D. 20种 E. 64种 5. 测定100克生物样品中氮含量是2克，该样品中蛋白质含量大约为： A. 6.25% B. 12.5% C. 1% D. 2% E. 20% 6. 蛋白质分子中的肽键： A. 是一个氨基酸的α-氨基和另一个氨基酸的α-羧基形成的 B. 是由谷氨酸的γ-羧基与另一个氨基酸的α-氨基形成的 C. 氨基酸的各种氨基和各种羧基均可形成肽键 D. 是由赖氨酸的ε-氨基与另一分子氨基酸的α-羧基形成的 E. 以上都不是 7. 多肽链中主链骨架的组成是 A. –CNCCNCNCCNCNCCNC- B. –CCHNOCCHNOCCHNOC- C. –CCONHCCONHCCONHC- D. -CCNOHCCNOHCCNOHC- E. -CCHNOCCHNOCCHNOC- 8. 蛋白质的一级结构是指下面的哪一种情况： A. 氨基酸种类的数量 B. 分子中的各种化学键 C. 多肽链的形态和大小 D. 氨基酸残基的排列顺序 E. 分子中的共价键 9. 维持蛋白质分子一级结构的主要化学键是： A. 盐键 B. 氢键 C. 疏水键 D. 二硫键 E. 肽键 10. 蛋白质分子中α-螺旋构象的特点是： A. 肽键平面充分伸展 B. 靠盐键维持稳定 C. 螺旋方向与长轴垂直 D. 多为左手螺旋 E. 以上都不是 11. 下列哪种结构不属于蛋白质二级结构： A. α-螺旋 B. 双螺旋 C. β-片层 D. β-转角 E. 不规则卷曲

第七章习题分子结构

第七章习题 1. 指出下列离子分边属于何种电子构型： Ti4+, Be2+, Cr3+, Fe2+, Ag+, Cu2+, Zn2+, Sn4+, Pb2+, Tl+, S2-, Br- 2. 已知KI的晶格能（U）为-631.9 kJ·mol-1，钾的升华热[S(K)]为90.0 kJ·mol-1，钾的电离能（I）为418.9 kJ·mol-1,碘的升华热[S(I)]为62.4kJ·mol-1，碘的解离能（D）为151 kJ·mol-1,碘的电子亲核能（E）为-310.5 kJ·mol-1，求碘化钾的生成热（△f H） 3. 根据价键理论画出下列分子的电子结构式（可用一根短线表示一对公用电子） BCl3, PH3, CS2, HCN, OF2, H2O2, N2H4, AsCl3, SeF6 4. 试用杂化轨道理论说明BF3是平面三角形，而NF3是三角锥形。 5. 指出下列化合物的中心原子可能采取的杂化类型，并预测其分子的几何构型。 BBr3, SiH4, PH3, SeF6 6. 将下列分子按照键角从大到小排列： BF3, BeCl2, SiH4, H2S, PH3, SF6 7. 用价层电子对互斥理论预言下列分子和离子的几何构型. CS2, NO2-, ClO2-, I3-, NO3-, BrF3, PCl4+, BrF-, PF5, BrF5, [AlF6]3- 8. 根据分子轨道理论比较N2和N2+键能的大小。 9. 根据分子轨道理论判断O2+, O2, O2-, O22-的键级和单电子数。 10. 用分子轨道理论解释： （1）氢分子离子H2+可以存在。 （2）Be2为顺磁性物质。 （3）N2分子不存在。 11. 试问下列分子中哪些是极性的？那些是非极性的？为什么？ CH4, CHCl3, BCl3, NCl3, H2S, CS2 12. 试比较下列各对分子偶极矩的大小： (1) CO2和CS2(2) CCl4和CH4(3)PH3和NH3 (4)BF3和NF3(5)H2O和H2S 13. 将下列化合物按熔点从高到低的顺序排列： NaF,NaCl,NaBr,NaI,SiF4,SiCl4,SiBr4,SiI4 14. 试用离子极化观点解释： （1）KCl熔点高于GeCl4 （2）ZnCl2熔点低于CaCl2 （3）FeCl3熔点低于FeCl2 15. 下列说法是否正确？为什么？ （1）分子中的化学键为极性键，则分子也为极性分子。 （2）Mn2O7中Mn(Ⅶ)正电荷高，半径小，所以该化合物的熔点比MnO高。 （3）色散力仅存在与非极性分子间。 （4）3电子π键比2电子π键的键能大。 16. 指出下列各对分子间存在的分子间作用力的类型（取向力、诱导力、色散力和氢键）：（1）苯和CCl4（2）甲醇和H2O （3）CO2和H2O 4）HBr和HI 17. 下列化合物中哪些自身能够形成氢键？ C2H6, H2O2, C2H5OH, CH3CHO, H3BO3, H2SO4, (CH3)2O 18. 比较两种化合物熔沸点高低，并说明原因。 （1）乙醇(C2H5OH)和二甲醚(CH3OCH3)组成相同，但前者的沸点为78.5℃，而后者的沸点

蛋白质结构与功能关系

举例说明蛋白质的结构于其功能之间的关系。 1、蛋白质一级结构决定高级结构，高级结构决定生物功能。 2、在不同种属之间，有些 aa 发生变化，不影响他的生物功能，例如，胰岛素的种属差异十分明显，但不同种属间分离得到的胰岛素具有相同的将血糖作用，不同种属间胰分离得到的胰岛素具有相同的将血糖作用，不同种属间胰岛素的一级结构稍有不同，但功能相同，主要是不同种属间具有20个不变aa残基构成的保守区决定的。此外，还包括细胞色素c，肌红蛋白，血红蛋白等一级结构稍有不同，功能相似。 3、在不同种属之间，由于基因突变，有些 aa 发生微观变化就引起功能的明显变化。例如，人的镰刀状红细胞贫血病和地中海贫血病。人的血红蛋白 b 链中第 6 位 glu 被 val 代替，由一个 aa 的变化，导致红细胞呈镰刀状， 降低运氧能力一起细胞形态和功能的变化。力起细胞形态和功能的变化 4、总之，蛋白质一级结构中各 aa 贡献不同，不变残基在蛋白质高级结构和功能上起重要作用，可变残基发生改变，不引起功能变化。不变残基在功能上起作用，可变残基在蛋白质进化上起重要作用。 5、蛋白质高级结构与功能的高度统一，结构决定功能。如血红蛋白的变构效应。血红蛋白由 4 个亚基组成， 2 个 a 亚基 ,2 个 b 亚基，分子中的 a 亚基对氧的亲和力比 b 亚基大，能首先与第一个氧结合，导致 a 亚基构象发生变化，进而引起相邻的b 亚基的构象也发生变化进而引起相邻的 b 亚基的构象也发生变化，增强 b 亚基对氧的亲和力。由于导致整个血红蛋白分子构象发生改变，与氧的结合能力大大加强，在肺部充分利用氧，使氧分压不致过高，在血液流经组织内时，当第一个氧放出后，其余三个氧很快放出，供组织利用氧。

蛋白质的结构和功能

第二讲蛋白质的结构与功能(第二部份) Lecture 2 Structure and Function of Protein (Part II) (续) 2.5 升降β-筒（Up and Down β-barrel） 相邻及平行的β-链间以发卡连接形成升降形式的筒形结构。β-链间连接的β-转角常是底物结合位点（图34~35）。 图34 大豆胰蛋白酶抑制剂中的升降β-筒 Fig 34 The Up and Down β-barrel in Soybean Trypsin Inhibitor 图35 视黄醇结合蛋白中的升降β-筒 Fig 35 The Up and Down β-barrel in Retinol Binding Protein 2.6 β-三叶草折叠（β Trefoil Folds） “β-三叶草折叠”是β-折叠链盘绕形成近似的具有三重对称轴的“三叶草”样结构（图36）。 图36 刺酮胰蛋白酶抑制剂中的β-三叶草折叠 Fig 36 The β Trefoil Fold in Erythrina Trypsin Inhibitor 2.7 β-螺旋（β Helix） 由β-折叠链盘绕形成“螺旋”样结构，比较少见（图37）。

图37 果胶酸脂裂解酶C中的β-螺旋 Fig 37 The β Helix in Pectate Lyase C 3. 全α拓扑结构(All α Topologies) 此类拓扑结构全部由α-螺旋构成。α-螺旋常呈反平行排列或垂直连接。前述“EF手型模体”、“螺旋-转角-螺旋模体”、“同源结构域模体”以及“亮氨酸拉链模体”均属于此类拓扑结构。 3.1 升降螺旋束（Up and Down Helix Bundle） 相邻反向排列的αα模体首尾相连，每个螺旋向左倾斜18°，形成左手扭曲的筒形螺旋束。最常见的是4螺旋束，形成两层结合（图38~41）。 图38 细胞色素b562中的升降螺旋束 Fig 38 The Up and Down Helix Bundle in Cytochrome b562 图39 铁蛋白中的升降螺旋束 Fig 39 The Up and Down Helix Bundle in Ferritin