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生物化学检验考试重点知识总结教学提纲

生物化学检验考试重点知识总结

临床生物化学与检验

第一章

临床生物化学的概念：临床生物化学与是在人体正常的生物化学代谢基础上，研究疾病状态下生物化学病理性变化的基础理论和相关代谢物的质与量的改变，从而为疾病的临床实验诊断，治疗监测、药物疗效和预后判断、疾病预防等方面提供信息和决策依据的一门学科。（选择题）

第二章

1.血浆蛋白质电泳区带顺序：前清蛋白、清蛋白、α1-球蛋白、α2-球蛋白、β1-球蛋白、β2-球蛋白、γ-球蛋白

2.急性时相反应：当人体因感染、自身免疫性等组织损伤（如创伤、手术、心肌梗死、肿瘤等）侵害，诱导炎症，使单核细胞和巨噬细胞等细胞释放紧急反应性因子，再经血液循环，刺激肝脏细胞产生Hp、Cp、CRP等，使其血浆中浓度显著升高，而血浆前清蛋白、清蛋白、转铁蛋白浓度则出现相应下降，此炎症反应过程，称之为急性时相反应(APR),该过程出现的蛋白质统称为急性时相反应蛋白（APP）。各APP升高的速度和幅度有所不同，C-反应蛋白首先升高，在12小时内α1-酸性糖蛋白也升高，尔后α1-抗胰蛋白酶、触珠蛋白、C4和纤维蛋白原升高，最后是C3

和铜蓝蛋白升高，通常在2至5天内这些APP达到最高值。

3.M蛋白→多发性骨髓瘤

4.清蛋白（Alb）的生理功能：①保持血浆胶体渗透压：以维持血管内外体液的平衡。②重要的营养蛋白：用于组织蛋白的补充和修复③血浆中主要的载体蛋白：许多水溶性差的物质，可以通过与Alb的结合而运输④具有缓冲酸碱的能力：蛋白质是两性电解质

5.CRP的临床意义：

CRP是第一个被认识的APP。CRP是非特异性指标，主要用于结合临床检测疾病：①筛查微生物感染；②评估炎症性疾病的活动度；③检测系统性红斑狼疮、白血病和外科手术后并发的感染（血清中浓度再次升高）④新生儿败血症和脑膜炎的监测；⑤监测肾移植后的排斥反应等（简答题）

6.体液总蛋白测定的方法：凯氏定氮法是经典的蛋白质测定方法（参考方法）；双缩脲法是常规方法。

7.清蛋白可与阴离子染料溴甲酚绿（BCG）或溴甲酚紫（BCP）结合，而球蛋白基本不结合这些染料。

8.前清蛋白（PA）：在正常血清蛋白电泳（SPE）中显示在清蛋白前方故而得名，生理功能：PA为运载蛋白和组织修

补材料。临床意义：①属负性APP；②作为营养不良的指标；③作为肝功能不全的指标。

9.触珠蛋白（Hp）又称为结合珠蛋白，在SPE中位于α2区带，为α2β2四聚体。生理功能：主要能与红细胞中释放出的游离血红蛋白结合，为机体有效的保留铁。临床意义：①溶血性疾病;②当烧伤和肾病综合征使Alb大量丢失时，大分子Hp常明显增加;③雌激素使Hp减少，多数急慢性肝病包括急性病毒性肝炎和伴黄疸的肝硬化患者，由于雌激素分解代谢减少，血浆Hp可降低。

10.转铁蛋白（Tf）临床意义：①用于贫血的诊断，缺铁性贫血时，Tf代偿性合成增加；②作为营养状态的一项指标，在营养不良及慢性肝病时下降;③是负性APP，而妊娠和应用雌激素时则增高。

11.简述测定体液总蛋白六种方法的性能特点及其适用范围。

蛋白质测定一般利用下列四种蛋白质特有的性质或结构：①重复的肽链结构；②酪氨酸和色氨酸残基对酚试剂反应或紫外光吸收；③与色素结合能力；④沉淀后借浊度过光折射测定。以上这些原理不仅适合于生物样品总蛋白的测定，也可以用于分离出的蛋白质组分测定。

第三章

1.血糖：是指血液中的葡萄糖。正常情况下空腹血糖浓度相对恒定在3.89～6.11mmol/L(70～110mg/dl)

2.降低血糖的激素：胰岛素（是由胰腺的胰岛B(β)细胞所产生的多肽激素）

升高血糖的激素：胰高血糖素（是由胰岛A(α)细胞分泌的一种多肽），肾上腺素（是肾上腺髓质分泌的儿茶酚胺类激素），生长激素，皮质醇

3.糖尿病的定义：糖尿病是一组由于胰岛素分泌不足或（和）胰岛素作用低下而引起的代谢性疾病，其特征是高血糖症。

糖尿病的典型症状为多食、多饮、多尿和体重减轻，有时伴有视力下降，并容易继发感染，青少年患者可出现生长发育迟缓。长期的高血糖症将导致多种器官的损害、功能紊乱和衰竭，尤其是眼、肾、神经、心血管系统。糖尿病可并发危及生命的糖尿病酮症酸中毒昏迷和非酮症高渗性昏迷。

4.糖尿病的分型：根据病因分为四大类：1型糖尿病（病因：胰岛B细胞破坏，导致胰岛素绝对不足）、2型糖尿病（病因不明确，含胰岛素抵抗、胰岛素分泌不足等）、其他特殊类型糖尿病、妊娠期糖尿病（GDM).

5.糖尿病的诊断标准（简答/论述）：①DM的典型症状（如多食、多饮、多尿和无原因体重减轻等），同时随机血糖

浓度≥11.1mmol/L（200mg/dl）；②空腹血浆葡萄糖浓度（FPG）≥7.0mmol/L(126mg/dl)；③口服葡萄糖耐量（OGTT）实验中2h血浆葡萄糖浓度（2h-PG）≥

11.1mmol/L(200mg/dl).

（注：以上三种方法都可以单独用来诊断DM，其中任何一种出现阳性结果，必须随后用三种方法中任意一种进行复查才能确诊。）

6.什么是OGTT，其用途是什么？

口服葡萄糖耐量试验（OGTT）：是在口服一定量葡萄糖后2h内做系列血浆葡萄糖浓度测定，以评价个体的血糖调节能力的标准方法,对确定健康和疾病个体也有价值。

OGTT的用途：①诊断GDM；②诊断IGT；③有无法解释的肾病、神经病变或视网膜病变，其随机血糖<7.8mmol/L，可用OGTT评价。在此时如有异常OGTT结果，不代表有肯定的因果关系，还应该排除其他疾病；④人群筛查，以获取流行病学数据。

7.诊断DM应使用血浆或血清标本

血浆标本专用抗凝剂：氟化钠-草酸（盐）钾混合物。

8.糖化血红蛋白（GHb）反映的是过去6-8周的平均血糖浓度。

糖化清蛋白浓度反映的是近2～3周血糖的情况。（所有糖化清蛋白都是果糖胺）

9.糖尿病的早期筛查指标包括：①免疫学标志物（包括

ICA、IAA、GAD抗体和IA-2抗体）；②基因标志物（如HLA的某些基因型）；③胰岛素分泌（包括空腹分泌、脉冲分泌和葡萄糖刺激分泌）；④血糖（包括IFG和IGT）。

10.糖尿病的临床诊断标准：（简答）

DM的实验室诊断指标包括：血糖（包括空腹与随机）；

OGTT。

DM的临床诊断并不困难，根据“三多一少”症状（多饮、多食、多尿、体重减轻）和血糖浓度升高（FPG≥

7.0mmol/L或随机血糖浓度≥11.1mmol/L）即可诊断。虽然

OGTT试验2h血糖（2h PG）≥11.1mmol/L也可诊断DM，但是由于OGTT重复性差，操作繁琐，所以临床一般不用于DM 诊断。

11.DM慢性并发症的实验室监测指标包括：①血糖与尿糖；

②糖化蛋白（如GHb与果糖胺）；③尿蛋白（微量清蛋白

尿与临床蛋白尿）；④其他并发症评估指标（如肌酐、胆固醇和甘油三酯等）；⑤胰腺移植效果评估指标（如C肽和胰岛素）。

12.低血糖诊断标准：空腹血糖参考下限为2.78mmol/L(50mg/dl).

第四章

1.血浆脂类包括游离胆固醇（FC）、胆固醇酯（CE）、磷脂（PL）、甘油三酯或三酰甘油（TG）、糖酯、游离脂肪酸（FFA）等。（记缩写）

2.血浆脂蛋白依据各种脂蛋白的水化密度及电泳迁移率的不同分为:①超速离心法②电泳法。

超速离心法（是密度梯度离心法）将血浆脂蛋白按密度由低到高分为：CM（乳糜微粒）、VLDL（极低密度脂蛋白）、（IDL中间密度脂蛋白）、LDL（低密度脂蛋白）、HDL（高密度脂蛋白）。

3.载脂蛋白：（简答）

⑴其定义：脂蛋白中的蛋白部分称为载脂蛋白。

⑵其生理功能：①载脂蛋白构成并稳定脂蛋白的结构；②修饰并影响与脂蛋白代谢有关的酶的活性；③作为脂蛋白受体的配体，参与脂蛋白与细胞表面脂蛋白受体的结合及其代谢过程。

血浆载脂蛋白的特征：

4.乳糜微粒（CM）运载外源性甘油三酯

（TG）正常空腹血液中没有CM；CM脂质含量高。

极低密度脂蛋白（VLDL）运载内源性甘油三酯（TG）；

低密度脂蛋白（LDL）将胆固醇（TC）从肝脏转运到外

周组织；

高密度脂蛋白（HDL）将胆固醇（TC）从外周组织转送

到肝脏。

5.降低血TC、TG、LDL和升高血HDL是防治动脉粥样硬化

性心脑血管疾病的重要措施。

6.脂蛋白代谢的关键酶有：脂蛋白脂肪酶（LPL）、卵磷脂

胆固醇酯酰转移酶（LCAT）、肝脂酶（HTGL )或HL）、

HMGCOA还原酶。

第五章

1.⑴酶催化化学反应的能力称为酶活性。（定义）

⑵1976年对酶活性单位定义为：在特定的条件下，一分

钟内使底物转变一微摩尔的酶量为一个国际单位。

(3)各国学者几乎都习惯用U/L来表示体液中酶催化浓

度。

(4)LD（LD1、LD2、LD3、LD4、LD5）

(5)最常用的同工酶分析方法：电泳法

2.血清酶包括：（选择）

⑴血浆特异酶：凝血酶原、ChE、铜氧化酶【铜蓝蛋白（Cp）】、脂蛋白酯酶等。

⑵非血浆特异酶：①外分泌酶：胰淀粉酶（AMS/AMY）；②

细胞酶（大部分非血浆特异酶都是细胞酶）：转氨酶、

LD、CK

3.血清酶的来源与去路

来源：①血浆特异酶②非血浆特异酶：外分泌酶、细胞酶

去路：①尿排②肝或网状内皮系统的清除③在血管内失活和分解④转入其他体液

4.血清酶变化的病理机制：(简答/论述)

⑴酶合成异常：①合成减少：肝损害时合成酶的能力

受损，血清中相应酶减少慢性肝病是更为显著。②合成增

多：细胞对血清酶的合成增加或酶的诱导作用是血清酶活

性升高的重要原因。

⑵酶释放增加：酶从病变（或损伤）细胞中释放增加

是疾病时大多数血清酶增高的主要机制，其影响因素有:①细胞内外酶浓度的差异；②酶的相对分子质量；③酶的组织分内；④酶在细胞内的定位和存在形式。

⑶酶排出异常

5.血清酶的生理差异：性别、年龄、进食、运动、妊娠、其他。（多选）

6.血清酶活性浓度测定中，标本的采集、运输与保存的技术误差因素（解答，多选）：

①溶血：大部分酶在细胞内外浓度差异明显，且其活性远

高于血清，少量血细胞的破坏就可能引起血清中酶明显升高，1-2小时内必须离心。

②抗凝剂（用肝素影响最小）：EDTA、草酸盐、柠檬酸盐

可抑制需Ca2+的AMY。肝素适用于急诊时迅速分离血浆进行测定，可使γ-GT升高，AMY降低。

③温度：大部分酶在低温中比较稳定，有些酶冰冻时不稳定。

7.试述酶促反应的动力学特征。

主要研究酶催化的反应速度以及影响反应速度的各种因

素。在探讨各种因素对酶促反应速度的影响时,通常测定其初始速度来代表酶促反应速度,即底物转化量<5%时的反应

速度。酶促反应动力学是研究酶促反应速率及其影响因素的科学。

8.酶促反应的影响因素有哪些？（简答/论述）

①酶浓度：在适宜的温度、PH和底物浓度恒定时，反应速度在初始阶段与酶浓度成正比。

②底物的种类和浓度：有些酶专一性不强，可作用多种底

物，则须根据需要选择合适的底物。其他条件恒定时反应速度取决于酶和底物的浓度，如酶的浓度保持不变，则反应速度随底物浓度增加而加快。

③缓冲液的种类、离子强度和pH：酶与底物结合的能力，

酶的催化活性，会受不同pH的影响，只有在最佳缓冲系统内才能充分表达。各种酶都具有使酶促反应速率最大时的pH，即最适pH

④温度: 随温度升高，反应速度升高至最大值，超过此温度反应速度随温度升高反而下降

⑤激活剂和抑制剂

⑥其他：酶偶联法加指示剂或有些方法加辅酶，反应时间及产物等。

9.⑴工具酶：通常把酶学分析中作为试剂用于测定化合物

浓度或酶活性浓度的酶称为工具酶。（简答）

⑵共通（或通用）反应途径：临床生化检验中许多项目

的测定使用有工具酶的参与的类似的反应原理，即所谓共

同（或通用）反应途径。最常用的有两类分光光度法：①利用较高特异性的氧化酶产生过氧化氢（H2O2），再加氧化发色剂比色；②利用氧化-还原酶反应使其连接到NAD(P)-NAD(P)H的正/逆反应后，直接通过分光光度法或其他方法测定NAD(P)H的变化量。

10.在急性胰腺炎发病后2-3h AMY开始升高（也有延至12h

升高者），多在12-24h达峰值，2-5d下降至正常。（选择题）

注：胰淀粉酶AMY/AMS检测含量与疾病严重程度不成正

比。

11.酶谱：①心肌酶谱②肌酶谱③肝酶谱④肿瘤酶谱⑤胰酶谱

第六章

1.⑴微量元素：系指占人体总重量的1/10000以下，每人每日需要量在100mg以下的元素。

⑵人体必需微量元素有：铁（Fe）、铜（Cu）、锰

（Mn）、锌（Zn）、钴（Co）、铬（Cr）、钼（Mo）、镍（Ni）、钒（V）、锡（Sn）、硅（Si）、硒（Se）、碘

（I）、氟（F）。

⑶有害微量元素有：镉（Cd）、汞（Hg）、铅（Pb）、铝

（Al）。

⑷地方性甲状腺肿指碘缺乏所致甲状腺肿;缺碘还可致地方性克汀病。

⑸硒缺乏是克山病的重要原因。

(6)锌缺乏临床可见营养性侏儒症，原发性男性不育症等。

2.铁的作用：①合成血红蛋白②合成肌红蛋白③构成人体必需的酶④铁参与能量代谢⑤铁与免疫功能

3.维生素（多选）

⑴根据其溶解性可分为：脂溶性维生素和水溶性维生素。

⑵脂溶性维生素包括VitA、D、 E、 K

↓↓↓↓

(眼) (钙) (抗氧化) (凝血)

⑶VitD缺乏时，可致老年人骨质疏松症、儿童佝偻病、成人和孕妇骨质软化症。

⑷VitD缺乏所致的老年人骨质疏松症，由于其肾功能降

低，胃肠吸收欠佳，户外活动减少，影响骨钙化可发生自发性骨折。

⑸VitB1缺乏的最典型症状是脚气病。

⑹叶酸缺乏的典型症状是巨幼红细胞性贫血。

⑺VitC缺乏的典型症状是坏血症。

⑻VitB12缺乏的典型症状是恶性贫血

(9)VitA缺乏为夜盲症和皮肤病

4.缺铁性贫血：指体内可用来制造血红蛋白的储存铁已被

用尽，机体铁缺乏，红细胞生成受到障碍时发生的贫血。

引起其原因有：铁的需要量增加而摄入不足；铁的吸收不良；失血（女性月经过多）

第七章

1.细胞外液的主要阳离子和阴离子为Na﹢和Cl﹣，细胞内液主要为K﹢。

2.阴离子间隙见于哪些疾病（或临床意义）？（简答题）

阴离子间隙（AG）是指细胞外液中所测的阳离子总数和阴离子总数之差，计算公式为AG＝(Na＋＋K-)－(Cl－＋HCO-

3)。临床上AG升高多见于：①肾功能不全导致氮质血症，

或尿毒症时引起磷酸盐和硫酸盐潴留②严重低氧血症、休克、组织缺氧等引起的乳酸堆积③饥饿时或糖尿病人，因脂肪动员分解增强，酮体堆积，形成酮血症和酮尿症。

3.影响血钾浓度的因素：（简答/论述）

①某种原因引起钾自细胞内移出，则血钾增高。相反，某

种疾病的原因使细胞外液钾进入细胞内，则血钾降低；

②细胞外液受稀释时，血钾降低，浓缩时，血钾增高；

③钾总量过多往往血钾过高，钾总量缺乏则常伴有低血

钾；

④体液酸碱平衡紊乱，必定会影响到钾在细胞内外液的分

布及肾排量的变化；

⑤肾功能异常等。

4.高钾血症：血清钾>

5.5mmol/L

高钾血症常见原因：（简答）

①输入过多：如钾溶液输入过快或量过大，特别是肾功能

不全、尿量减少时，尤其容易引起高钾血症。②排泄障

碍：少尿或无尿时。如急性肾功能衰竭。③细胞内钾向细胞外转移：如大面积烧伤，组织细胞大量破坏，细胞内钾大量释放入血。代谢性酸中毒，血浆H＋往细胞内转移，细胞内的钾转移到细胞外。与此同时，肾小管上皮细胞泌H＋增加，泌钾减少，使钾潴留于体内。

5.钠、钾测定：参考方法→火焰光度法（FES）、临床方法→离子选择电极法（ISE）

ISE分为间接法和直接法，大多数临床化学家和临床医生推荐用直接ISE法。

6.血气分析仪测定pH、PCO2、PO2

第八章

(1、2、3题可能简答可能论述)

1.黄疸的概念：是由于胆红素代谢障碍，血浆中胆红素含

量增高，使皮肤、巩膜、黏膜等被染成黄色的一种病理变化和临床表现。

正常人血清胆红素总量不超过17.2umol/L（1mg/100ml）。

2.黄疸的类型：

按病变部位可分为肝前性、肝性和肝后性黄疸；按病因可分为溶血性黄疸、肝细胞性黄疸和梗阻性黄疸；按血中升高的胆红素的类型分为高未结合胆红素性黄疸及高结合性胆红素性黄疸两类。

3.黄疸的成因与发生机制：

⑴胆红素形成过多：①溶血因素：包括先天性（如地中海

贫血、蚕豆病）的红细胞膜、酶或血红蛋白的遗传性缺陷等和后天性的血型不合输血、脾亢、疟疾及各种理化因素等引起的红细胞破坏增加所致；

②非溶血因素，即造血系统功能紊乱，如恶性贫血、珠蛋白生成障碍等引起的无效造血。

⑵肝细胞处理胆红素的能力下降。肝细胞对血中未结合胆红素的摄取、转化和排泄发生障碍。

⑶胆红素在肝外的排泄障碍。如结石性的肝外梗阻。

4.三种类型黄疸的实验室鉴别诊断：

5.⑴人体胆汁酸按其来源分为：（选择题）

①初级胆汁酸：胆酸（CA）和鹅脱氧胆酸（CDCA）；

其定义：肝细胞内以胆固醇为原料合成的胆汁酸。

②次级胆汁酸：脱氧胆酸（DCA）、少量石胆酸（LCA）和UDCA。

其定义：初级胆汁酸在肠管中经肠菌酶作用后形成的胆汁酸。

⑵按其结合与否分为：①游离型胆汁酸；

②结合型胆汁酸：指胆汁酸与甘氨酸或牛磺酸结合的产物。

6.⑴胆汁酸的肠肝循环：在肠道中约有95%胆汁酸被重吸

收。经门静脉入肝，在肝细胞内，游离胆汁酸被重新合成为次级结合型胆汁酸，与新合成的初级结合型胆汁酸一同

再随胆汁排入小肠，这种由肝分泌到肠道重吸收循环进行

的过程。

⑵其生理意义：使有限量的胆汁酸被反复利用，最大限

度地发挥其促进脂类物质消化吸收的生理作用。

7.肝胆疾病的临床酶学检测项目主要有哪些？其临床意义

如何？(简答)

血清酶检测按其与肝胆病变的关系分为三类：

⑴反映肝实质细胞损伤为主的酶类主要有：ALT、AST和LDH等，以ALT和AST最常用。

反映肝细胞损伤时以ALT最为敏感，而反映损伤程度时以AST更敏感。

⑵反映胆汁郁积为主的酶类主要有：ALP、γ-GT、5＇-

NT酶类等，三者均属膜结合性糖蛋白酶类。

⑶反映肝纤维化为主的酶类主要有：单胺氧化酶

（MAO）、β-脯氨酸羟化酶（β-PH）。

MAO的作用是能够促进结缔组织成熟，在胶原形成过程中参与最后阶段的所谓“架桥”。血清中该酶活性测定主要用

来检测肝脏的纤维化程度，可作为早期诊断肝硬化的指

标。

8.肝功能实验项目的选择原则（论述）：

①根据实验本身的功效选择理想的肝脏实验室检查项目

应是：敏感性高，即对疾病的检出率、阳性率或异常率

高；特异性强，即针对无疾病的试验应阴性；对不同疾病鉴别的选择性好，即阳性预测和阴性预测的正确性高，当试验阳性时即有某病的可能，而试验阴性即可排除某病。目前尚难找到符合以上条件的试验项目，临床上应尽可能选用相对灵敏和特异的实验项目。②根据临床实际应用的需要选择按肝脏实验检查的目的，选择合理的肝功能实验项目。③根据具体病情和各医院的实验室条件选择肝脏实验检查项目繁多，一个医院的实验室不可能全部都可以检查，而且过多的进行各种实验，也会增加病人的痛苦和经济负担。因此，肝功能实验室检查项目应根据检测项目的性质和特点，按临床实际应用的需要并结合具体病情及所在医院的实验室条件，选择诊断灵敏度高、特异性强、对不同疾病鉴别的选择性好及操作简便、费用省的肝脏实验室检查项目。

第九章

1.肾小球滤过：是指当血液流过肾小球毛细血管网时，血浆中的水和小分子物质溶质,包括分子量较小的血浆蛋白，通过滤过膜滤入肾小囊形成原尿的过程。

2.决定肾小球滤过作用的主要因素有：滤过膜的总滤过面积、通透性、有效滤过压和肾血流量（多选）

3.肾脏疾病的临床实验室检查项目包括：尿液检查（一般性状检查、生物化学检查、尿沉渣显微镜检查、尿液细菌

生物化学考试重点总结

生化总结 1。蛋白质的pI：在某一pH溶液中，蛋白质解离为正离子和解离为负离子的过程和趋势相等，处于兼性离子状态，该溶液的pH值称蛋白质的pI。 2。模体：在蛋白质分子中，二个或二个以上具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间现象，具有特殊的生物学功能。 3。蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物学活性丧失的现象。 4。试述蛋白质的二级结构及其结构特点。 (1)蛋白质的二级结构指蛋白质多肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。主要包括，α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲四种类型，以氢键维持二级结构的稳定性。 (2)α-螺旋结构特点：a、单链、右手螺旋；b、氨基酸残基侧链位于螺旋的外侧；c、每一个螺旋由3.6个氨基酸残基组成，螺距0.54nm；d、每个残基的-NH和前面相隔三个残基的-CO之间形成氢键；e、氢键方向与螺距长轴平行，链内氢键是α-螺旋的主要因素。 (3)β-折叠结构特点：a、肽键平面充分伸展，折叠成锯齿状；b、氨基酸侧链交替位于锯齿状结构的上下方；c、维系依靠肽键间的氢键，氢键方向与肽链长轴垂直；d、肽键的N末端在同一侧---顺向平行，反之为反向平行。 (4)β-转角结构特点：a、肽链出现180转回折的“U”结构；b、通常由四个氨基酸残基构成，第二个氨基酸残基常为脯氨酸，由第1个氨基酸的C=O与第4个氨基酸残基的N-H形成氢键维持其稳定性。 (5)无规则卷曲：肽链中没有确定的结构。 5。蛋白质的理化性质有：两性解离；蛋白质的胶体性质；蛋白质的变性；蛋白质的紫外吸收性质；蛋白质的显色反应。 6。核小体(nucleosome)：是真核生物染色质的基本组成单位，有DNA和5种组蛋白共同组成。A、B、和共同构成了核小体的核心组蛋白，长度约150bp的DNA双链在组蛋白八聚体上盘绕1.75圈形成核小体的核心颗粒，核心颗粒之间通过组蛋白和DNA连接形成的串珠状结构称核小体。 7。解链温度/融解温度(melting temperature,Tm)：在DNA解链过程中，紫外吸光度的变化达到最大变化值的一半时所对应的温度称为DNA的解链温度，或称熔融温度(Tm值)。 8。DNA变性(DNA denaturation)：在某些理化因素(温度、pH、离子强度)的作用下，DNA双链间互补碱基对之间的氢键断裂，使双链DNA解离为单链，从而导致DNA理化性质改变和生物学活性丧失，称为DNA的变性作用。9。试述细胞内主要的RNA类型及其主要功能。 (1)核糖体RNA(rRNA)，功能：是细胞内含量最多的RNA，它与核蛋白体蛋白共同构成核糖体，为mRNA，tRNA 及多种蛋白质因子提供相互结合的位点和相互作用的空间环境，是细胞合成蛋白质的场所。 (2)信使RNA(mRNA)，功能：转录核内DNA遗传信息的碱基排列顺序，并携带至细胞质，指导蛋白质合成。是蛋白质合成模板。成熟mRNA的前体是核内不均一RNA(hnRNA)，经剪切和编辑就成为mRNA。 (3)转运RNA(tRNA)，功能：在蛋白质合成过程中作为各种氨基酸的载体，将氨基酸转呈给mRNA。转运氨基酸。 (4)不均一核RNA(hnRNA)，功能：成熟mRNA的前体。 (5)小核RNA(SnRNA)，功能：参与hnRNA的剪接、转运。 (6)小核仁RNA(SnoRNA)，功能：rRNA的加工和修饰。 (7)小胞质RNA(ScRNA/7Sh-RNA)，功能：蛋白质内质网定位合成的信号识别体的组成成分。 10。试述Watson-Crick的DNA双螺旋结构模型的要点。 (1)DNA是一反向平行、右手螺旋的双链结构。两条链在空间上的走向呈反向平行，一条链的5’→3’方向从上向下，而另一条链的5’→3’是从下向上；脱氧核糖基和磷酸基骨架位于双链的外侧，碱基位于内侧，两条链的碱基之间以氢键相接触，A与T通过两个氢键配对，C与G通过三个氢键配对，碱基平面与中心轴相垂直。 (2)DNA是一右手螺旋结构。螺旋每旋转一周包含了10.5碱基对，每个碱基的旋转角度为36。DNA双螺旋结构的直径为2.37nm，螺距为3.54nm，每个碱基平面之间的距离为0.34nm。DNA双螺旋分子存在一个大沟和小沟。(3)DNA双螺旋结构稳定的维系横向靠两条链之间互补碱基的氢键，纵向则靠碱基平面间的碱基堆积力维持。11。酶的活性中心：酶分子的必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异地结合并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心。 12。同工酶：是指催化相同的化学反应，而酶的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。 13。何为酶的Km值？简述Km和Vm意义。

医学生物化学各章节知识点及习题详解

医学生物化学各章节知识点习题详解单项选择题第一章蛋白质化学 1. .盐析沉淀蛋白质的原理是( ) A. 中和电荷，破坏水化膜 B. 与蛋白质结合成不溶性蛋白盐 C. 降低蛋白质溶液的介电常数 D. 调节蛋白质溶液的等电点 E. 使蛋白质溶液的pH值等于蛋白质等电点提示：天然蛋白质常以稳定的亲水胶体溶液形式存在，这是由于蛋白质颗粒表面存在水化膜和表面电荷……。具体参见教材17页三、蛋白质的沉淀。 2. 关于肽键与肽，正确的是( ) A. 肽键具有部分双键性质 B. 是核酸分子中的基本结构键 C. 含三个肽键的肽称为三肽 D. 多肽经水解下来的氨基酸称氨基酸残基 E. 蛋白质的肽键也称为寡肽链提示：一分子氨基酸的α－羧基和一分子氨基酸的α－氨基脱水缩合形成的酰胺键，即-CO-NH-。氨基酸借肽键联结成多肽链。……。

具体参见教材10页蛋白质的二级结构。 3. 蛋白质的一级结构和空间结构决定于( ) A. 分子中氢键 B. 分子中次级键 C. 氨基酸组成和顺序 D. 分子内部疏水键 E. 分子中二硫键的数量提示：多肽链是蛋白质分子的最基本结构形式。蛋白质多肽链中氨基酸按一定排列顺序以肽键相连形成蛋白质的一级结构。……。具体参见教材20页小结。 4. 分子病主要是哪种结构异常（） A. 一级结构 B. 二级结构 C. 三级结构 D. 四级结构 E. 空间结构提示：分子病由于遗传上的原因而造成的蛋白质分子结构或合成量的异常所引起的疾病。蛋白质分子是由基因编码的，即由脱氧核糖核酸（DNA）分子上的碱基顺序决定的……。具体参见教材15页。 5. 维持蛋白质三级结构的主要键是( ) A. 肽键 B. 共轭双键

生物化学考试重点

一、糖类化学 1、糖的概念与分类糖是多羟基的醛或酮及其缩聚物和某些衍生物。单糖是最简单的糖，不能再被水解为更小的单位。寡糖是由2~10个分子单糖缩合而成，水解后产生单糖。低聚糖通常是指20以下的单糖缩合的聚合物多糖是由多个单糖分子缩合而成。多糖中由相同的单糖基组成的称同多糖，不相同的单糖基组成的称杂多糖。按其分子中有无支链，则有直链、支链多糖之分按其功能不同，可分为结构多糖、贮存多糖、抗原多糖等按其分布来说，则又有胞外多糖、胞多糖、胞壁多糖之别如果糖类化合物含有非糖物质部分，则称糖缀合物或复合糖类，例如糖肽、糖脂、糖蛋白等。 2、单糖的构型、结构、构象 1）构型是指一个分子由于其中各原子特有的固定的空间排列，而使该分子所具有的特定的立体化学形式。当某一物质由一种构型转变为另一种构型时，要求共价键的断裂和重新形成。★2）单糖的D-、L-型：以距羰基最远的不对称碳原子为准，羟基在左面的为L构型，羟基在右面为D构型。 3）环状结构——葡萄糖的某些性质不能用链式结构来解释: 葡萄糖不似醛发生NaHSO3和Schiff试剂的加成反应；葡萄糖不能和醛一样与两分子醇形成缩醛，只能与一分子醇反应；葡萄糖溶液有变旋现象。 4）一般规定半缩醛碳原子上的羟基(称为半缩醛羟基)与决定单糖构型的碳原子上的羟基在同一侧的称为α-葡萄糖，不在同一侧的称为β-葡萄糖。 5) 构象指一个分子中，不改变共价键结构，仅靠单键的旋转或扭曲而改变分子中基团在空间的排布位置，而产生不同的排列方式。 3、寡糖寡糖是少数单糖（2-10个）缩合的聚合物。低聚糖通常是指20以下的单糖缩合的聚合物。 4、多糖多糖是由多个单糖基以糖苷键相连而形成的高聚物。多糖完全水解时，糖苷键裂断而成单糖。 4.1 淀粉 1）直链淀粉：葡萄糖分子以α（1-4）糖苷键缩合而成的多糖链。可溶于热水、250~300个糖分子、遇碘呈紫蓝色 2）支链淀粉：由多个较短的1、4-苷键直链结合而成，不可溶于热水、可溶于冷水、＞6000个糖分子、遇碘呈紫红色 3）淀粉的降解：在酸或淀粉酶作用下被降解，终产物为葡萄糖：淀粉→红色糊精→无色糊精→麦芽糖→葡萄糖 4.2 糖原：α-D-葡萄糖多聚物 1）结构：同支链淀粉；区别在于分支频率及分子量为其二倍。 2）分布：主要存在于动物肝、肌肉中。 3）特点：遇碘呈红色。 4）功能：同淀粉，亦称动物淀粉。其合成与分解取决于血糖水平 4.3 纤维素--植物细胞壁结构多糖 1）结构：由D-葡萄糖以β（1-4）糖苷键连接起来的无分支线形聚合物。

生物化学重点总结期末考试试题

组成蛋白质的氨基酸都是α-氨基酸。细胞;几乎一切生活着的组织的结构和功能单位。第一章生物化学与细胞 1、原核细胞与真核细胞的概念及区别 a原核细胞没有清楚界定的细胞核，而真核细胞有一双层膜将核与细胞其他部分分开。 b原核细胞仅有一层（细胞）膜，真核细胞内有一完善的膜系统。 c真核细胞含有膜包被的细胞器，原核细胞没有。 d真核细胞通常比原核细胞大 f原核生物是单细胞有机体，真核生物可能是单细胞，也可能是多细胞。第二章到第四章氨基酸、多肽和蛋白质 1、α-氨基酸概念 α-氨基酸分子中的α-碳（分子中的第二个碳）结合着一个氨基和一个酸性的羧基，，α-碳还结合着一个H原子和一个侧链基团。 2、确定氨基酸的构型L-型D-型规则 a-COO-画在顶端，垂直画一个氨基酸，然后与立体化学参照化合物甘油醛比较，a-氨基位于a-C左边的是L-异构体，位于右边的为D-异构体，氨基酸的一对镜像异构体分别为L-型D-型异构体。 3、酸碱性氨基酸的名称及总体特点 4、含有的巯基的氨基酸（含S基团的氨基酸）半胱氨酸（α-氨基-β-巯基丙酸）侧链上含有一个（-SH）巯基，又称巯基丙氨酸。-SH是一个高反应性集团。因为S原子时可极化原子，巯基能与O和N形成弱的氢键。 5、氨基酸在酸碱中的两性电离，等电点所有氨基酸都处于电离状态。在任意ph下，[共轭碱]/ [共轭酸]（[A-]/ [HA] ）可用Henderson-hasselbalch方程式ph=pk+lg（[A-]/ [HA] ）等电点：氨基酸的正负电荷相互抵消，对外表现净电荷为零时的pH值。 6、氨基酸的几个特征化学反应及用途由a-氨基参加的反应（1）与亚硝酸反应用途：Van Slyke法定量测定氨基酸的基本反应。（2）与甲醛发生羟甲基化反应用途：可以用来直接测定氨基酸的浓度。（3）和2,4—二硝基氟苯的反应用途：用于蛋白质中氨基酸的鉴定。（4）和丹磺酰氯的反应用途：用于蛋白质中氨基酸的鉴定。（5）和苯异硫氰酸酯的反应用途：用于蛋白质中氨基酸的鉴定。由a-氨基和羧基共同参加的反应（1）与茚三酮反应用途：常用于氨基酸的定性或定量分析。（2）成肽反应 7、肽键：一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，除去一份子水形成的酰胺键。肽：两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。 8、肽平面的定义肽平面又称肽单位，使肽链主链上的重复结构。是由参与肽键形成的氮原子、碳原子和它们的四个取代成分：羰基氧原子、酰胺氢原子和两个相邻的α-碳原子组成的一个平面单位。 9、蛋白质二级结构概念及三种二级结构的特点

医学生物化学重点总结

第二章蛋白质的结构和功能第一节蛋白质分子组成一、组成元素： N为特征性元素，蛋白质的含氮量平均为16%.———--测生物样品蛋白质含量：样品含氮量×6.25 二、氨基酸 1。是蛋白质的基本组成单位，除脯氨酸外属L—α-氨基酸，除了甘氨酸其他氨基酸的α—碳原子都是手性碳原子。 2。分类：（1）非极性疏水性氨基酸：甘、丙、缬、亮、异亮、苯、脯，甲硫。(2）极性中性氨基酸:色、丝、酪、半胱、苏、天冬酰胺、谷氨酰胺。（3）酸性氨基酸：天冬氨酸Asp、谷氨酸Glu。(4）(重）碱性氨基酸：赖氨酸Lys、精氨酸Arg、组氨酸His。三、理化性质 1。两性解离:两性电解质，兼性离子静电荷+1 0 —1 PH

生物化学考试重点笔记(完整版)

第一章蛋白质的结构与功能第一节蛋白质的分子组成一、组成蛋白质的元素 1、主要有C、H、O、N和S，有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘。 2、蛋白质元素组成的特点：各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。 3、由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，只要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以下公式推算出蛋白质的大致含量：100克样品中蛋白质的含量 ( g % )= 每克样品含氮克数× 6.25×100 二、氨基酸——组成蛋白质的基本单位（一）氨基酸的分类 1.非极性氨基酸（9）：甘氨酸（Gly）丙氨酸（ Ala）缬氨酸（Val）亮氨酸（Leu）异亮氨酸（Ile）苯丙氨酸（Phe）脯氨酸（Pro）色氨酸（Try）蛋氨酸（Met） 2、不带电荷极性氨基酸（6）：丝氨酸（Ser）酪氨酸(Try) 半胱氨酸 (Cys) 天冬酰胺 (Asn) 谷氨酰胺(Gln ) 苏氨酸(Thr ) 3、带负电荷氨基酸（酸性氨基酸）（2）: 天冬氨酸(Asp ) 谷氨酸(Glu) 4、带正电荷氨基酸（碱性氨基酸）（3）:赖氨酸(Lys) 精氨酸(Arg) 组氨酸( His) （二）氨基酸的理化性质 1. 两性解离及等电点等电点 :在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。 2. 紫外吸收 (1)色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在 280 nm 附近。（2）大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。 3. 茚三酮反应氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处。由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比关系，因此可作为氨基酸定量分析方法三、肽（一）肽 1、肽键是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键。

生化基础知识---总结终极版

1.2. 常用临床生化项目的分类 1.2.1. 按化学性质分类大概分为四类：酶类、底物代谢类、无机离子类、特种蛋白类。 1.2.1.1. 酶类包括ALT（谷丙转氨酶），AST（谷草转氨酶），ALP（碱性磷酸酶），ACP（酸性磷酸酶），r-GT（谷氨酰转移酶），α-HBDH（α羟丁酸脱氢酶），LDH（乳酸脱氢酶），CK（肌酸激酶），CK-MB（肌酸激酶同功酶），α-AMY（淀粉酶），ChE（胆碱脂酶）等。 1.2.1.2. 底物代谢类包括TG（甘油三脂），TC（总胆固醇），HDL-C（高密度脂蛋白胆固醇），LDL-C（低密度脂蛋白胆固醇），UA（尿酸），UREA（尿素氮），Cr（肌酐），Glu（葡萄糖），TP （总蛋白），Alb（白蛋白），T-Bil（总胆红素），D-Bil（直接胆红素），TBA（总胆汁酸），CO2（二氧化碳）等。 1.2.1.3. 无机离子类包括Ca（钙），P（磷），Mg（镁），Cl（氯），Fe（铁）等。 1.2.1.4. 特种蛋白类 apoA1（载脂蛋白A1），apoB（载脂蛋白B），Lp(a)（脂蛋白a）；补体C3，补体C4；免疫球蛋白IgA、IgG、IgM等。 1.2.2. 按临床性质分类无机离子：包括Ca，P，Mg，Cl等；肝功能：包括ALT，AST，r-GT，ALP，MSO，T-Bil，D-Bil，TBA，TP，Alb等；肾功能：UA，UREA，Cr等；心肌酶谱：CK，CK-MB，LDH，α-HBDH， AST，MSO等；糖尿病：GLU等；前列腺疾病：ACP，p-ACP等；胰腺炎：α-AMY；血脂：TC，TG，HDL-C，LDL-C，apoA1，apoB，Lp(a)；痛风：UA；中毒：ChE；免疫性疾病：C3，C4，IgG，IgA，IgM；急性炎症反应：CRP（C反应蛋白），AAG（a1酸性糖蛋白），CER（铜蓝蛋白），ASO （抗链球菌溶血素O）。 1.3. 常用临床项目的医学决定水平医学决定水平（Medicine decide level，MDL）是指不同于参考值的另一些限值，通过观察测定值是否高于或低于这些限值，可在疾病诊断中起排除或确认的作用，或对某些疾病进行分级或分类，或对预后做出估计，以提示医师在临床上应采取何种处理方式，如进一步进行某一方面的检查，或决定采取某种治疗措施等等。医学决定水平与参考值的根本区别在于：它不仅对健康人的数值进行研究，以决定健康人的数值区间，同时还对有关疾病的不同病情的数据进行研究，以定出不同的决定性限值。可提示及引导医师采取不同的临床措施。所医学决定水平看来更合理、更客观、更有助于临床的应用。当然，真正建立起每一项试验的医学决定水平是一个十分复杂的问题，存在着许多的实际困难。下列为一些常用检验项目的医学决定水平，仅供参考。 1.3.1. 钾

生物化学糖代谢知识点总结

各种组织细胞体循环小肠肠腔第六章糖代谢糖(carbohydrates)即碳水化合物，是指多羟基醛或多羟基酮及其衍生物或多聚物。根据其水解产物的情况，糖主要可分为以下四大类：单糖：葡萄糖（G ）、果糖（F ），半乳糖（Gal ），核糖双糖：麦芽糖（G-G ），蔗糖（G-F ），乳糖（G-Gal ）多糖：淀粉，糖原（Gn ），纤维素结合糖: 糖脂，糖蛋白其中一些多糖的生理功能如下：淀粉：植物中养分的储存形式糖原：动物体内葡萄糖的储存形式纤维素：作为植物的骨架一、糖的生理功能 1. 氧化供能 2. 机体重要的碳源 3. 参与组成机体组织结构，调节细胞信息传递，形成生物活性物质，构成具有生理功能的糖蛋白。二、糖代谢概况——分解、储存、合成三、糖的消化吸收食物中糖的存在形式以淀粉为主。 1.消化消化部位：主要在小肠，少量在口腔。消化过程：口腔胃肠腔肠黏膜上皮细胞刷状缘吸收部位：小肠上段吸收形式：单糖吸收机制：依赖Na+依赖型葡萄糖转运体（SGLT ）转运。 2.吸收吸收途径：

第二阶段：丙酮酸的氧化脱羧第三阶段：三羧酸循环第四阶段：氧化磷酸化 CO 2 NADH+FADH 2 H 2 O [O] TAC 循环 ATP ADP 变五、糖的有氧氧化 1、反应过程 -1 NAD + 乳酸 NADH+H + 调节方式 ① 别构调节 ② 共价修饰调第一阶段：糖酵解途径 G （Gn ）丙酮酸乙酰CoA 胞液线粒体

○1糖酵解途径（同糖酵解，略） ②丙酮酸进入线粒体，氧化脱羧为乙酰CoA (acetyl CoA)。总反应式: ③乙酰CoA 进入柠檬酸循环及氧化磷酸化生成ATP 概述：三羧酸循环(Tricarboxylic acid Cycle, TAC )也称为柠檬酸循环或 Krebs 循环，这是因为循环反应中第一个中间产物是含三个羧基的柠檬酸。它由一连串反应组成。反应部位：所有的反应均在线粒体(mitochondria)中进行。涉及反应和物质：经过一轮循环，乙酰CoA 的2个碳原子被氧化成CO 2；在循环中有1次底物水平磷酸化，可生成1分子ATP ；有4次脱氢反应，氢的接受体分别为NAD +或FAD ，生成3分子NADH+H+和1分子FADH2。总反应式：1乙酰CoA + 3NAD + + FAD + GDP + Pi + 2H 2O2CO 2 + 3（NADH+H + ） + FADH 2 + CoA + GTP 特点：整个循环反应为不可逆反应生理意义：1. 柠檬酸循环是三大营养物质分解产能的共同通路。 2. 柠檬酸循环是糖、脂肪、氨基酸代谢联系的枢纽。丙酮酸乙酰CoA + + 丙酮酸脱氢酶复合体

生化总结

生化复习资料重点主要是框架内容和基本概念，不会考得太细和过偏。为了减轻各位复习压力，以下主要是各章最重要、需要记的内容，其它内容请大家根据自己实际情况进行复习，主要考的是知识点，大题方面要靠自己理解去答，切忌不要空着，请大家调整好心态，合理复习，祝各位考试顺利通过！如有相关问题，请与总结成员（张韬、辛雷、巩顺、赵贵成、刘仁东）联系！生命大分子的结构与功能一、蛋白质（一）结构（1）一级结构：指多肽链中氨基酸的排列顺序。化学键：肽键、二硫键（2）二级结构：指多肽链骨架上原子的局部空间排布，并不涉及侧链位置。化学键：氢键组成二级结构的基本单位——肽单元形式α-螺旋β-折叠β-转角和无规卷曲（3）三级结构：是一条多肽链的完整的构象，包括全部的主链和侧链的专一性的空间排布。化学键：次级键——氢键、离子键（盐键）、疏水作用和Van Der Wassls 力（4）四级结构：指含有两条或多条肽链的蛋白质，其每一条肽链都具有其固定的三级结构（亚基），并靠次级键相连接（二）理化性质（1）变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质分子中非共价键（有时也包括二硫键）被破坏，而引起其空间结构改变，并导致蛋白质理化性质的改变和生物学活性的丧失，这种现象称为变性。复性：在去除变性因素后，部分蛋白质又可恢复其原有的空间结构、理化性质及生物学活性，这样的过程称为复性。（2）蛋白质从溶液中析出的现象称为“沉淀”。盐析：在蛋白质溶液中加入大量中性盐以破坏其胶体稳定性而使蛋白质析出二、核酸（一）结构（1）一级结构：指 DNA或RNA中核苷酸的排列顺序（简称核苷酸序列），也称碱基序列。（2）二级结构 1、DNA的二级结构——双螺旋结构模型：反向平行、互补双链结构：脱氧核糖和磷酸骨架位于双链外侧，走向相反；碱基配对，A-T，G-C右手螺旋，并有大沟和小沟；螺旋直径 2nm 螺距 3.4nm 螺旋一周10个碱基对，碱基平面距离 0.34 nm 双螺旋结构稳定的维系；横向是碱基对氢键，纵向是碱基平面间的疏水堆积力。 DNA功能：遗传信息的载体，基因复制和转录的模板，生命遗传的物质基础。 2、RNA的二级结构 <1> mRNA 特点：-帽子结构（m7GpppNm）-多聚A尾、遗传密码功能：指导蛋白质合成中氨基酸排列顺序 <2>tRNA 局部形成茎-环样结构（或发夹结构）包括：氨基酸接纳茎（氨基酸臂） TΨ环反密码环 DHU环（二）理化性质 1变性：理化因素作用下，DNA分子互补双链之间氢键断裂，使双螺旋结构松散，变成单链的过程。 2复性（退火）:适当条件下，两条互补链重新恢复天然的双螺旋构象的现象。 3分子杂交：不同来源的核酸经变性和复性的过程，其中一些不同的核苷酸单链由于存在局部碱基互补片段，而在复性时形成杂化双链（heteroduplex），此过程称分子杂交。（杂化双链：不同DNA间，DNA与RNA或 RNA 与 RNA）三、酶（一）结构 <1>酶活性中心：能结合并催化一定底物使之发生化学变化的位于酶分子上特定空间结构区域，该区域包含结

检验师生化检验(初级)知识点集锦

1、糖酵解：指从葡萄糖至乳糖的无氧分解过程，可生成2分子ATP。是体内糖代谢最主要途径。最终产物：乳酸。依赖糖酵解获得能量：红细胞。 2、糖氧化——乙酰CoA。有氧氧化是糖氧化供能的主要方式。1分子葡萄糖彻底氧化为CO2和H2O，可生成36或38个分子的ATP。 3、糖异生：非糖物质转为葡萄糖。是体内单糖生物合成的唯一途径。肝脏是糖异生的主要器官。防止乳酸中毒。 4、血糖受神经，激素，器官调节。 5、升高血糖激素：胰高血糖素（A细胞分泌），糖皮质激素和生长激素（糖异生）,肾上腺素（促进糖原分解）。降低血糖激素：胰岛素（B细胞分泌）（唯一） 6、糖尿病分型： Ⅰ型：内生胰岛素或C肽缺，易出酮症酸中毒，高钾血症，多发于青年人。 Ⅱ型：多肥胖，具有较大遗传性，病因有胰岛素生物活性低，胰岛素抵抗，胰岛素分泌功能异常。特殊型及妊娠期糖尿病。 7、糖尿病的诊断标准：有糖尿病症状加随意血糖≥11.1 mmol/L；空腹血糖（FVPG）≥7.0 mmol/L；（OGTT）2h血糖≥11.1 mmol/L。初诊需复查后确证。 8、慢性糖尿病人可有：白内障（晶体混浊变形），并发血管病变以心脑肾最重。 9、糖尿病急性代谢并发症有：酮症酸中毒（DKA，高血糖，尿糖强阳性，尿酮体阳性，高酮血症，代谢性酸中毒，多＜40岁，年轻人），高渗性糖尿病昏迷（NHHDC，血糖极高，＞33.6mmol/L，肾功能损害，脑血组织供血不足，多＞40岁，老年人），乳酸酸中毒（LA）。

10、血糖测定：葡萄糖氧化酶-过氧化物酶偶联法（GOD-POD法）。己糖激酶法（HK）：参考方法（＞7.0mmol/L称为高血糖症。＜2.8mmol/L称为低血糖症。） 11、空腹低血糖反复出现，最常见的原因是胰岛β细胞瘤（胰岛素瘤）。胰岛B细胞瘤临床特点：空腹或餐后4—5h发作，脑缺糖比交感神经兴奋明显，有嗜睡或昏迷，30%自身进食可缓解故多肥胖。 12、血浆渗透压=2（Na+K）+血糖浓度。 13、静脉血糖〈毛细血管血糖〈动脉血糖。 14、血糖检测应立即分离出血浆（血清），尽量早检测，不能立即检查应加含氟化钠的抗凝剂。 15、肾糖阈：8.9—10.0mmol/L。 16、糖耐量试验：禁食10—16h，5分钟内饮完250毫升含有75g无水葡萄糖的糖水，每30分钟取血一次，监测到2h，共测量血糖5次（包括空腹一次）。 17、糖化血红蛋白：可分为HbAIa，HbAIb，HbAIc（能与葡萄糖结合，占绝大部分），测定时主要测HbAI组份或HbAIc（4%--6%），反映前6~8周血糖水平，主要用于评定血糖控制程度和判断预后。 18、糖化血清蛋白：类似果糖胺，反映前2—3周血糖水平。 19、C肽的测定可以更好地反映B细胞生成和分泌胰岛素的能力。 20、乳酸测定：NADH被氧化为NAD+，可在340nm处连续监测吸光度下降速度。（NADH和NADPH在340nm有特征性光吸收） 21、血脂蛋白电泳图（自阴极起）：乳糜微粒，B-脂蛋白，前B脂蛋白，A-脂蛋白。

生物化学期末考试知识点归纳

生物化学期末考试知识点归纳三羧酸循环记忆方法一：糖无氧酵解过程中的“１、２、３、４”１：1分子的葡萄糖２：此中归纳为：6个2 2个阶段；经过2个阶段生成乳酸 2个磷酸化； 2个异构化，即可逆反应； 2个底物水平磷酸化；2个ＡＴＰ消耗，净得2个分子的ＡＴＰ；产生2分子ＮＡＤＨ３：整个过程需要3个关键酶４：生成４分子的ＡＴＰ．二：糖有氧氧化中的“１、２、３、４、５、６、７”１：1分子的葡萄糖２：2分子的丙酮酸、2个定位３：3个阶段：糖酵解途径生成丙酮酸丙酮酸生成乙酰ＣＯ-Ａ三羧酸循环和氧化磷酸化４：三羧酸循环中的４次脱氢反应生成３个ＮＡＤＨ和１个ＦＡＤＨ2 ５：三羧酸循环中第５步反应：底物水平磷酸化是此循环中唯一生成高能磷酸键的反应６：期待有人总结７：整个有氧氧化需７个关键酶参与：己糖激酶、６－

磷酸果糖激酶、丙酮酸激酶、丙酮酸脱氢酶复合体、拧檬酸合酶、异拧檬酸脱氢酶、a-酮戊二酸脱氢酶复合体一.名词解释： 1.蛋白质的等电点：当蛋白质溶液处在某一pH值时，蛋白质解离成正、负离子的趋势和程度相等，即称为兼性离子或两性离子，净电荷为零，此时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。、 2.蛋白质的一级结构：是指多肽链中氨基酸的排列的序列，若蛋白质分子中含有二硫键，一级结构也包括生成二硫键的半胱氨酸残基位置。维持其稳定的化学键是：肽键。蛋白质二级结构：是指多肽链中相邻氨基酸残基形成的局部肽链空间结构，是其主链原子的局部空间排布。蛋白质二级结构形式：主要是周期性出现的有规则的α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲等。蛋白质的三级结构是指整条多肽链中所有氨基酸残基，包括相距甚远的氨基酸残基主链和侧链所形成的全部分子结构。因此有些在一级结构上相距甚远的氨基酸残基，经肽链折叠在空间结构上可以非常接近。蛋白质的四级结构是指各具独立三级结构多肽链再以各自特定形式接触排布后，结集所形成的蛋白质最高层次空间结构。 3..蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质的空间结构受到破坏，从而导致其理化性质的改变和生物学活性的丧失，这种现象称为蛋白质的变性作用。蛋白质

生物化学检验考试重点知识总结教学提纲

生物化学检验考试重点知识总结

临床生物化学与检验第一章临床生物化学的概念：临床生物化学与是在人体正常的生物化学代谢基础上，研究疾病状态下生物化学病理性变化的基础理论和相关代谢物的质与量的改变，从而为疾病的临床实验诊断，治疗监测、药物疗效和预后判断、疾病预防等方面提供信息和决策依据的一门学科。（选择题）第二章 1.血浆蛋白质电泳区带顺序：前清蛋白、清蛋白、α1-球蛋白、α2-球蛋白、β1-球蛋白、β2-球蛋白、γ-球蛋白 2.急性时相反应：当人体因感染、自身免疫性等组织损伤（如创伤、手术、心肌梗死、肿瘤等）侵害，诱导炎症，使单核细胞和巨噬细胞等细胞释放紧急反应性因子，再经血液循环，刺激肝脏细胞产生Hp、Cp、CRP等，使其血浆中浓度显著升高，而血浆前清蛋白、清蛋白、转铁蛋白浓度则出现相应下降，此炎症反应过程，称之为急性时相反应(APR),该过程出现的蛋白质统称为急性时相反应蛋白（APP）。各APP升高的速度和幅度有所不同，C-反应蛋白首先升高，在12小时内α1-酸性糖蛋白也升高，尔后α1-抗胰蛋白酶、触珠蛋白、C4和纤维蛋白原升高，最后是C3

和铜蓝蛋白升高，通常在2至5天内这些APP达到最高值。 3.M蛋白→多发性骨髓瘤 4.清蛋白（Alb）的生理功能：①保持血浆胶体渗透压：以维持血管内外体液的平衡。②重要的营养蛋白：用于组织蛋白的补充和修复③血浆中主要的载体蛋白：许多水溶性差的物质，可以通过与Alb的结合而运输④具有缓冲酸碱的能力：蛋白质是两性电解质 5.CRP的临床意义： CRP是第一个被认识的APP。CRP是非特异性指标，主要用于结合临床检测疾病：①筛查微生物感染；②评估炎症性疾病的活动度；③检测系统性红斑狼疮、白血病和外科手术后并发的感染（血清中浓度再次升高）④新生儿败血症和脑膜炎的监测；⑤监测肾移植后的排斥反应等（简答题） 6.体液总蛋白测定的方法：凯氏定氮法是经典的蛋白质测定方法（参考方法）；双缩脲法是常规方法。 7.清蛋白可与阴离子染料溴甲酚绿（BCG）或溴甲酚紫（BCP）结合，而球蛋白基本不结合这些染料。 8.前清蛋白（PA）：在正常血清蛋白电泳（SPE）中显示在清蛋白前方故而得名，生理功能：PA为运载蛋白和组织修

2017年执业医师考试重点-生物化学

蛋白质的结构与功能单元细目要点蛋白质的结构与功能1.氨基酸与多肽（1）氨基酸的结构与分类（2）肽键与肽链 2.蛋白质的结构（1）一级结构（2）二级结构（3）三级和四级结构 3.蛋白质结构与功能的关系（1）蛋白质一级结构与功能的关系（2）蛋白质高级结构与功能的关系4.蛋白质的理化性质蛋白质的等电点、沉淀和变性一、氨基酸与多肽（一）氨基酸的结构组成人体蛋白质的氨基酸都是 L-α-氨基酸（甘氨酸除外）（二）氨基酸的分类极性中性氨基酸（7个）非极性疏水性氨基酸（8个）脯氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、甲硫氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、色氨酸碱性氨基酸（3个）精氨酸、组氨酸、赖氨酸酸性氨基酸（2个）天冬氨酸、谷氨酸肽键在蛋白质分子中，氨基酸通过肽键连接形成肽。肽键（—CO—NH—）一分子氨基酸的α-COOH与另一分子氨基酸的α-NH2脱水缩合生成。肽键性质：具有双键性质，不可自由旋转。肽键的形成

二、蛋白质的结构（一）一级结构 1.概念：蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序。 2.基本化学键：肽键 3.蛋白水解酶可破坏一级结构（二）蛋白质的二级结构 1. 概念：局部主链！ 2. 主要的化学键：氢键 3. 基本结构形式：α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲 4. α-螺旋结构特点（1）一般为右手螺旋；（2）每3.6个氨基酸残基上升一圈；（3）侧链R基团伸向螺旋外侧，维持螺旋稳定的化学键为链内氢键。记忆：右手拿一根麻花，一口咬掉3.6节

（三）蛋白质的三级结构概念：一条多肽链内所有原子的空间排布，包括主链、侧链构象内容。一条所有！

医学生物化学名词解释大全(附加重点问答题)

《医学生物化学》名词解释大全（附加重点问答题）当年吐血亲自整理……生化勉强上了90…… 名词解释超出该范围的当年貌似就一个，问答题100%全击中…… 考前攒RP！营养+临五看过来了喂~ 名词解释 1、肽键、肽 2、蛋白质的一级、二级、三级（亚基）、四级结构 3、超二级结构（模序）、结构域 4、蛋白质变性、蛋白质的别构作用 5、核酸的构件分子 6、核小体 7、基因、基因组 8、内含子、外显子、5’帽子、3’多聚腺苷酸（polyA）尾 9、增色效应 10、核酸的变性、复性、杂交 11、辅酶、辅基、酶的活性中心 12、酶原、酶原激活、同工酶、别构酶、修饰酶 13、多酶复合体、多酶体系、多功能酶 14、脂溶性维生素、水溶性维生素 15、糖的无氧酵解、有氧氧化、磷酸戊糖途径、糖原合成和分解、糖异生 16、三羧酸循环（TCA cycle）、丙酮酸羧化支路 17、营养必须脂肪酸 18、脂肪动员 19、脂解激素、抗脂解激素 20、脂肪酸的β氧化 21、酮体、酮血症、酮尿症、酮症酸中毒

22、CTP、CDP-胆碱、CDP-乙醇胺 23、血脂、载脂蛋白 24、血浆脂蛋白、乳糜微粒（CM）、极低密度脂蛋白（VLDL）、低密度脂蛋白（LDL）、高密度脂蛋白（HDL） 25、生物氧化 26、呼吸链（NADH氧化呼吸链、琥珀酸氧化呼吸链） 27、氧化磷酸化、底物水平磷酸化 28、α-磷酸甘油穿梭系统、苹果酸-天冬氨酸穿梭系统 29、加单氧酶 30、必需氨基酸（8种必需氨基酸口诀：甲携来一本亮色书） 31、氨基酸代谢库 32、鸟氨酸循环 33、生糖氨基酸、生酮氨基酸、生糖兼生酮氨基酸 34、一碳单位、甲硫氨酸循环 35、谷胱甘肽（GSH） 36、核苷酸的从头合成、补救合成 37、关键酶、限速酶 38、分子生物学中心法则 39、半保留复制、半不连续复制、前导链、随从链、冈崎片段、RNA引物 40、Klenow片段、单链DNA解链酶（SSB）、DNA拓扑异构酶、引发体 41、端粒、端粒酶 42、切除修复 43、基因工程（重组DNA技术）、限制性核酸内切酶 44、转录、不对称转录 45、?-因子 46、依赖ρ因子的转录终止、不依赖ρ因子的转录终止 47、核酶 48、逆转录、逆转录酶

生物化学基础知识篇

基础知识篇生物化学知识点： 1、各类糖分子的结构和功能； 2、脂类中与生物膜有关的物质结构与功能； 3、核酸的基本结构、相互关系与功能； 4、各类氨基酸的基本结构、特征以及蛋白的构象与功能的关系； 5、酶的分类、作用机制、抑制类型、动力学过程与调节； 6、代谢中的生物氧化过程特别是光合磷酸化过程的机理及意义； 7、代谢中的糖代谢过程； 8、核酸的生物合成、复制、转录及基因表达； 9、各种代谢过程的调控及相互关系； 10、现代生物学的方法和实验手段特别是分离、纯化、活性册顶的基本方法等； 11、生物化学研究进展；

◎●将两种旋光不同的葡萄糖分别溶与水后，其旋光率均逐渐变为+52.7°。，称为变旋现象。 ◎●羟甲基在糖环平面的上方的为D-型，在平面的下方的为L-型。在D-型中，半缩醛羟基在平面的下方的为α-型，在平面的上方的为β-型。 ◎●一切糖类都有不对称碳原子，都具旋光性。 ◎●区分酮糖、醛糖用Seliwanoff反应。 ◎●天然糖苷多为β-型。 ◎●糖醛酸是肝脏内的一种解毒剂。 ◎●自然界存在的糖胺都是己糖胺。 ◎●麦芽糖为[α-D-葡萄糖-α（1→4）-α-D-葡萄糖苷]，异麦芽糖为[α-D-葡萄糖-α（1→6）-α-D-葡萄糖苷]，蔗糖为[α-D-葡萄糖-α，β（1→4）-果糖苷]，乳糖为[半乳糖-β（1→4）-α-D-葡萄糖苷]，纤维二糖为[α-D-葡萄糖-β（1→4）α-D-葡萄糖苷]。 ◎●直链淀粉成螺旋状复合物，遇碘显紫蓝色，碘位于其中心腔内，在620——580nm有最大光吸收。支链淀粉分支平均有24——30个葡萄糖，遇碘显紫红色，在530——555nm有最大光吸收。糖原遇碘显棕红色，在430——5490nm有最大光吸收。◎●与糖蛋白相比，蛋白聚糖的糖是一种长而不分支的多糖链，即糖胺聚糖。其一定的部位上与若干肽链连接，糖含量超过95%，多糖是系列重复双糖结构。 ◎●糖蛋白是病毒、植物凝集素、血型物质的基本组成部分，Fe2+、Cu2+、血红蛋素结合蛋白。参与凝血过程的糖蛋白有：凝血酶原、纤维蛋白酶原。 ◎●血型物质含75%的糖，它们是：岩藻糖、半乳糖、葡萄糖、半乳糖胺。 ◎●木糖-Ser连接为结缔组织蛋白聚糖所特有。

生化主要知识点复习总结

结构特点： 1.含苯环: phe 2.含酚羟基: Tyr 3.含吲哚环: Trp 4.含羟基:Ser Thr 5.含硫: Cys Met 6.含胍基:Arg 7.含咪唑基: His 一、氨基酸的理化性质：

二、蛋白质的空间结构

α螺旋螺旋主链右手螺旋（单链）,3.6 13 氢键方向与螺旋纵轴平行，链内氢键是α螺旋稳定的主要因素侧链基团位于螺旋外，不参与的组成，但对螺旋的形成与稳定有影响 α螺旋稳定蛋白质空间构象 β折叠: 伸展的肽链结构肽键平面之间折叠成锯齿状，相邻两平面呈110度结构的维系依靠肽链间的氢键，氢键的方向与肽链长轴垂直肽链的N末端在同一侧---顺向平行，反之为反向平行。 β转角：肽链出现180°转回折的“U”结构由第1个氨基酸残基的C=O与第4个氨基酸残基的N-H形成氢键，中间包括10～12个原子，较α螺旋紧密常位于球蛋白分子表面，为蛋白质活性的重要空间结构部分 π螺旋：左手螺旋氢键维系螺旋稳定 4.4 18，多见于胶原蛋白，3股左手螺旋盘绕形成右手超螺旋后转变为胶原纤维无规则卷曲：是蛋白质中一系列无序构象的总称是蛋白质分子结构与功能的重要肽段三、蛋白质变性：

四、核苷酸 1、核苷酸的生物学功能：核酸构件分子--- 一磷酸核苷；重要能量载体--- ATP；参与糖原合成--- UTP 参与磷脂合成--- CTP；信号分子------- cAMP，cGMP ；辅酶----------- FAD/FMN，NAD/NADP 一磷酸核苷（N M P/d N M P）核酸的构件分子二磷酸核苷（N D P/d N D P）N D P d N D P能量储存的载体（A D P A T P）三磷酸核苷（N T P/d N T P）R N A/D N A合成原料，参与能量代谢（A T P）；参与物质代谢（U T P， 2.核酸的一级结构核酸的空间结构与功能：互补双链A 右手螺旋（B型）内外螺是

医学生专业生物化学课本知识点总结

生物化学重点蛋白质的元素组成：碳氢氧氮，测定的含氮量：除以16%= pr的含量，如氮5克pr为31.5克。L－α－氨基酸其（脯氨酸是一种L－α－亚氨基酸），，酸性氨基酸：天门冬氨酸，谷氨酸; 碱性氨基酸赖氨酸精氨酸组氨酸。蛋白质的理化性质：1．两性解离与等电点：蛋白质分子中仍然存在游离的氨基和游离的羧基，因此蛋白质与氨基酸一样具有两性解离的性质。在某一PH溶液中，蛋白质分子所带正、负电荷相等时，此时整个分子呈电中性，此时的pH值称为蛋白质的等电点。2．蛋白质的胶体性质：蛋白质具有亲水溶胶的性质。蛋白质分子表面的水化膜和表面所带的同性电荷是稳定蛋白质亲水溶胶的两个重要因素。3．蛋白质的紫外吸收：蛋白质分子中的色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸残基对紫外光有吸收，以色氨酸吸收最强，最大吸收峰为280nm。4．蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，破坏蛋白质分子的副键，其特定的空间结构被破坏而导致其理化性质改变及生物活性丧失，这种现象称为蛋白质的变性。引起蛋白质变性的因素有：高温、高压涉及的化学键二硫键非共价键！蛋白质维持一级结构稳定的化学键：肽键，二硫键二级结构的主要形式：α-螺旋，β-折叠，β-转角，无规卷曲三级结构结构稳定因素：氢键、疏水键、范德华力、盐键，二硫键 !DNA的二级结构①为右手双螺旋，两条链以反平行方式排列；②主链位于螺旋外侧，碱基位于内侧；③两条链间存在碱基互补，通过氢键连系，且A-T、G-C（碱基互补原则）；④螺旋的稳定因素为氢键和碱基堆积力；⑤螺旋的螺距为3.4nm，直径为2nm。 !蛋白质的合成时与密码子AUG结合物质是甲硫氨酸反密码子CAU !核酸中核苷酸连接的化学键为3’,5’-磷酸二酯键，核苷中碱基与戊糖的连接键为N-C糖苷键 ! tRNA三叶草结构中的四个环：双氢尿嘧啶环，反密码子环，额外环，TψC环！维生素A的分类：维生素A的化学结构是含有脂环的不饱和一元醇A1视黄醇在海鱼肝脏A23-脱氢视黄醇淡水鱼，A2比A1在环上多一个双键，但其活性只有A1的一半，！.TPP：即焦磷酸硫胺素，由硫胺素（Vit B1）焦磷酸化而生成，是脱羧酶的辅酶，在体内参与糖代谢过程中α-酮酸的氧化脱羧反应。！黄素单核苷酸（FMN）和黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD），是核黄素（VitB2）的衍生物在小肠中被黄素激酶催化。FMN或FAD通常作为脱氢酶的辅基，在酶促反应中作为递氢体（双递氢体）！VD2麦角钙化醇VD3胆钙化醇，.生物素：是羧化酶的辅基，在体内参与CO2的固定和羧化反应。 FH4：由叶酸衍生而来。四氢叶酸是体内一碳单位基团转移酶系统中的辅酶。！酶促反应的特点：1．具有极高的催化效率：2．具有高度的底物特异性：一种酶只作用于一种或一类化合物，以促进一定的化学变化，生成一定的产物，这种现象称为酶作用的特异性。⑴绝对特异性：琥珀酸脱氢酶。 ⑵相对特异性脂肪酶。⑶立体异构特异性L-精氨酸酶。 3．酶的催化活性是可以调节的：4酶的不稳定性！结合酶的组成及功能：全酶由酶蛋白和铺因子，铺因子由铺酶和金属离子组成，金属离子的作用：1. 稳定构象：稳定酶蛋白催化活性所必需的分子构象；2. 构成酶的活性中心：作为酶的活性中心的组成成分，参与构成酶的活性中心；3. 连接作用：作为桥梁，将底物分子与酶蛋白整合起来。4传递电子。酶蛋白具有专一性辅酶和辅基的作用：化学反应中传递电子质子或一些基团！酶的活性中心：与酶的活性直接相关的基团为酶的必需基团（结合基团和催化集团），必需基团集中存在形成具有一定空间结构的区域，特异地与底物结合，直接催化底物向产物转变，该区称为·· ! 酶促反应快的因素：底物浓度和酶的浓度（矩形双曲线）PH 温度（钟形曲线）抑制剂，激活剂。！米氏方程：ν= Vmax[S]/(Km+[S])。其中，Vmax为最大反应速度，Km为米氏常数。 ⑶Km和Vmax的意义：①当ν=Vmax/2时，Km=[S]Km 等于酶促反应速度达最大值一半时的底物浓度。②当 Km值越小，则酶与底物的亲和力越大；反之，则越小。 ③反映激活剂与激动剂的存在④Km是酶的特征性常数。⑤Km可用来判断酶的最适底物：Km值最小者，为该酶的最适底物。⑥Km可用来确定酶活性测定时所需的底物浓度：⑦Vmax可用于酶的转换数的计算！不可逆性抑制剂：以共价键与酶的必需基团进行不可逆结合而使酶丧失活性。1共价键2有机磷化物对胆碱酯酶3金属离子对硫基物的抑制作用。！可逆性抑制剂：1以非共价键结合而使酶的活性降低或丧失2用透析超滤等物理方法将抑制剂除去后，酶的活性可以恢复，以此种抑制作用称为·· ！竞争性抑制作用的特点：1抑制剂与底物结构相似2 竞争性占据酶的活性中心3抑制作用的强弱取决于抑制剂与底物的相对作用！磺胺药抑菌机理1属于可逆抑制2增加底物浓度抑制作用减弱3磺胺药与酶的活性中心基团结合抑制二氢叶酸合成酶！糖的无氧酵解：指葡萄糖或糖原在无氧条件下分解生成乳酸并释放出能量的过程。其全部反应过程在胞液中进行，代谢的终产物为乳酸，一分子葡萄糖经无氧酵解可净生成两分子A TP。糖的无氧酵解代谢过程可分为四个阶段： 1. 活化（己糖磷酸酯的生成）：葡萄糖经磷酸化和异构反应生成1,6- 双磷酸果糖(FBP)，即葡萄糖→6-磷酸葡萄糖→6-磷酸果糖→1,6-双磷酸果糖（F-1,6-BP)。这一阶段需消耗两分子A TP，己糖激酶（肝中为葡萄糖激酶）和6-磷酸果糖激酶-1是关键酶。2. 裂解（磷酸丙糖的生成）：一分子 F-1,6-BP裂解为两分子3-磷酸甘油醛，包括两步反应： F-1,6-BP→磷酸二羟丙酮+ 3-磷酸甘油醛和磷酸二羟丙酮→3-磷酸甘油醛。 3. 放能（丙酮酸的生成）：3-磷酸甘油醛经脱氢、磷酸化、脱水及放能等反应生成丙酮酸，包括五步反应：3-磷酸甘油醛→1,3-二磷酸甘油酸→ 3-磷酸甘油酸→2-磷酸甘油酸→磷酸烯醇式丙酮酸→丙酮酸。此阶段有 O O H H H H 2 O 3 POCH 2 CH 2 OH OH H OH O OH OH H H H OH H CH 2 O H HO PO 3 H 2 磷酸己糖异构酶 (G-6-P) 6磷酸葡萄糖(F-6-P) 6磷酸糖果两次底物水平磷酸化的放能反应，共可生成2×2=4分子 A TP。丙酮酸激酶为关键酶。4．还原（乳酸的生成）：利用丙酮酸接受酵解代谢过程中产生的NADH，使 NADH重新氧化为NAD+。即丙酮酸→乳酸。！糖无氧酵解的调节：关键酶，即己糖激酶（葡萄糖激酶）、6-磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶进行调节。己糖激酶的变构抑制剂是G-6-P；肝中的葡萄糖激酶是调节肝细胞对葡萄糖吸收的主要因素，受长链脂酰CoA的反馈抑制；6-磷酸果糖激酶-1是调节糖酵解代谢途径流量的主要因素，受A TP和柠檬酸的变构抑制，AMP、ADP、 1,6-双磷酸果糖和2,6-双磷酸果糖的变构激活；丙酮酸激酶受1,6-双磷酸果糖的变构激活，受A TP的变构抑制，肝中还受到丙氨酸的变构抑制。！糖无氧酵解的生理意义： 1. 在无氧和缺氧条件下，作为糖分解供能的补充途径：⑴骨骼肌在剧烈运动时的相对缺氧；⑵从平原进入高原初期；⑶严重贫血、大量失血、呼吸障碍、肺及心血管疾患所致缺氧。 2. 在有氧条件下，作为某些组织细胞主要的供能途径：如表皮细胞，红细胞及视网膜等，由于无线粒体，故只能通过无氧酵解供能。糖的有氧氧化：葡萄糖或糖原在有氧条件下彻底氧化分解生成C2O和H2O，并释放出大量能量的过程称为糖的有氧氧化。绝大多数组织细胞通过糖的有氧氧化途径获得能量。此代谢过程在细胞胞液和线粒体内进行，一分子葡萄糖彻底氧化分解可产生36/38分子A TP。糖的有氧氧化代谢途径可分为三个阶段：1．葡萄糖经酵解途径生成丙酮酸：阶段在细胞胞液中进行，与糖的无氧酵解途径相同，涉及的关键酶也相同。2．丙酮酸磷酸葡萄糖变位酶 O OH O H H H OH H CH 2 O H HO H PO 3 H 2 O OH OH H H H OH H CH 2 O H HO PO 3 H 2 (G-1-P) 磷酸葡萄糖 1(G-6-P) 6磷酸葡萄糖

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